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1 Bioquímica 2° año – Medicina UPE – CDE 2021 Docentes: Bioq. Adriana Da Maia Unidad V AMINOÁCIDOS Y PEPTIDOS CONCEPTO ESTRUCTURA ISOMERIA CLASIFICACIÓN PROPIEDADES QUIMICAS NOMENCLATURA UNIÓN PEPTÍDICA IMPORTANCIA BIOLÓGICA 3 CONCEPTO Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular al unirse entre sí forman a los péptidos y proteínas. Los aminoácidos están compuestos por carbono, hidrógeno, oxigeno y nitrógeno ,se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) además de una cadena lateral o grupo R. Los péptidos están formadas por la unión de varios aminoácidos (2 - 49) mediante enlaces peptídicos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un gran número de funciones. 4 5 ISOMERIA 6 TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS 7 Aminoácidos NO POLARES (+) CON GRUPO BÁSICO ALIFÁTICOS AROMÁTICOS POLARES SIN CARGA (-) CON GRUPOS ÁCIDOS POLARES CON CARGA No polares Polares Ácidos Básico 8 8 9 AMINOACIDOS ESENCIALES AMINOACIDOS NO ESENCIALES Fenilalanina Isoleucina Lisina Leucina Metionina Treonina Valina Triptófano Histidina Aminoácidos Tirosina Semiesenciales Glicina Serina Asparagina Arginina Cisteína Acido aspártico Acido glutámico Glutamina Prolina Alanina CLASIFICACIÓN DE ACUERDO A LA OBTENCIÓN 10 PROPIEDADES ÁCIDO-BASE 11 -COOH - COO- + H+ ÁCIDO pK1 -NH2 + H+ -NH3+ BASE pK2 ZWITTERIÓN pK1 pK2 Punto isoeléctrico: valor de pH al cuál la carga neta del aminoácido es cero. 12 13 Formación del enlace PEPTÍDICO 13 14 PUENTES DISULFURO 15 CISTEÍNA CISTINA PÉPTIDOS 16 Clasificación de los Enlaces Peptídico según el número de aminoácidos. 17 1. Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es < de 10. Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2. Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4. 2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º de aminoácidos es de 10 a 49 aa. Extremo N-terminal: comienzo de la cadena Extremo C-terminal: fin de la cadena PEPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA 18 OXITOCINA y ADH (9 aa): hormona que estimula la contracción del útero/reduce a la diuresis GLUCAGÓN (29 aa): hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina. GLUTATIÓN (3 aa): participa en reacciones Redox de la célula. TRH (3 aa): La hormona liberadora de tirotropina SECRETINA (27 aa): Estimula la secreción del jugo pancreático en bicarbonato, inhibe la secreción del HCL en el estómago. GASTRINA (17 aa): Estimula la secreción de HCL en el estómago. DERIVADOS DE AA BIOLÓGICAMENTE ACTIVOS 16 19 20 SINTESIS DE LAS CATECOLAMINAS Se sintetizan a partir del aminoácido tirosina que se encuentra en cualquier dieta y es captado de la circulación por un proceso de transporte activo hacia el interior axonal. Las catecolaminas regulan un conjunto de funciones fisiológicas que integran respuestas a distintos tipos de estrés para preservar la homeostasia del organismo. 21 22 SINTESIS DE SEROTONINA RETROALIMENTACIÓN Estructura y funciones de aminoácidos 23 Nombre: Fenilalanina - Phe Clasificación: Apolar - aromático, esencial Propiedades y funciones: Precursor de la Tirosina necesario para la sintesis de las catecolaminas, melamina y hormonas tiroidianas. Indispensable para la síntesis de proteínas. Fuentes: Se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas; tanto de origen animal como las carnes rojas, el pescado, huevos y productos lácteos; como de origen vegetal como los espárragos, garbanzos, lentejas, maní y soja. Estructura y funciones de aminoácidos 24 Nombre: Clasificación: Propiedades y funciones: Fuentes: Triptófano Tirosina Histidina Cisteína Prolina Glutamato Referencias bibliográficas Blanco, Antonio. (2016). Química Biológica. Buenos Aires. Argentina Baynes, John. (2011). Bioquímica Médica. Elsevier. Barcelona, España McKee, T., & McKee, J. (2013). BIOQUÍMICA. Las bases moleculares de la vida. McGRAW-HILL. México
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