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AMINOÁCIDOS Y PÉPTIDOS

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Bioquímica 
 
					2° año – Medicina
 				 UPE – CDE
					 2021
 Docentes: Bioq. Adriana Da Maia
					
Unidad V
AMINOÁCIDOS Y PEPTIDOS 
CONCEPTO
ESTRUCTURA 
ISOMERIA 
CLASIFICACIÓN 
PROPIEDADES QUIMICAS 
NOMENCLATURA 
UNIÓN PEPTÍDICA 
IMPORTANCIA BIOLÓGICA 
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CONCEPTO 
Los aminoácidos son compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular al unirse entre sí forman a los péptidos y proteínas. 
Los aminoácidos están compuestos por carbono, hidrógeno, oxigeno y nitrógeno ,se caracterizan por tener un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) además de una cadena lateral o grupo R.
Los péptidos están formadas por la unión de varios aminoácidos (2 - 49) mediante enlaces peptídicos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son responsables de un gran número de funciones. 
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 ISOMERIA 
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TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE 
FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
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Aminoácidos
NO POLARES
(+) CON GRUPO BÁSICO
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
(-) CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA
No polares
Polares
Ácidos
Básico
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	AMINOACIDOS ESENCIALES	AMINOACIDOS NO ESENCIALES
	Fenilalanina
Isoleucina
Lisina
Leucina
Metionina
Treonina
Valina
Triptófano
Histidina Aminoácidos 
Tirosina Semiesenciales 	Glicina
Serina
Asparagina
Arginina
Cisteína
Acido aspártico
Acido glutámico
Glutamina
Prolina
Alanina
CLASIFICACIÓN DE ACUERDO A LA OBTENCIÓN 
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 PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
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-COOH		 - COO- + H+
 ÁCIDO
pK1
-NH2 + H+		 -NH3+ 
 BASE 
pK2
ZWITTERIÓN
pK1
pK2
Punto isoeléctrico: 
valor de pH al cuál la carga 
neta del aminoácido es cero.
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Formación del enlace PEPTÍDICO
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PUENTES DISULFURO
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CISTEÍNA 
CISTINA 
PÉPTIDOS
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Clasificación de los Enlaces Peptídico según el número de aminoácidos.
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1. Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es < de 10. 
 Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2. 
 Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3. 
 Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4. 
2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º de aminoácidos es de 10 a 49 aa. 
 
Extremo N-terminal: comienzo de la cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena
PEPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA
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OXITOCINA y ADH (9 aa): hormona que estimula la contracción del útero/reduce a la diuresis
GLUCAGÓN (29 aa): hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina.
GLUTATIÓN (3 aa): participa en reacciones Redox de la célula.
TRH (3 aa): La hormona liberadora de tirotropina 
SECRETINA (27 aa): Estimula la secreción del jugo pancreático en bicarbonato, inhibe la secreción del HCL en el estómago. 
GASTRINA (17 aa): Estimula la secreción de HCL en el estómago.
DERIVADOS DE AA BIOLÓGICAMENTE ACTIVOS
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SINTESIS DE LAS CATECOLAMINAS
Se sintetizan a partir del aminoácido tirosina que se encuentra en cualquier dieta y es captado de la circulación por un proceso de transporte activo hacia el interior axonal.
Las catecolaminas regulan un conjunto de funciones fisiológicas que integran respuestas a distintos tipos de estrés para preservar la homeostasia del organismo. 
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SINTESIS DE SEROTONINA 
RETROALIMENTACIÓN 
Estructura y funciones de aminoácidos 
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Nombre: Fenilalanina - Phe
Clasificación: Apolar - aromático, esencial
Propiedades y funciones: Precursor de la Tirosina necesario para la sintesis de las catecolaminas, melamina y hormonas tiroidianas. Indispensable para la síntesis de proteínas. 
Fuentes: Se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas; tanto de origen animal como las carnes rojas, el pescado, huevos y productos lácteos; como de origen vegetal como los espárragos, garbanzos, lentejas, maní y soja. 
 
 
Estructura y funciones de aminoácidos 
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Nombre: 
Clasificación:
Propiedades y funciones:
Fuentes:
Triptófano
Tirosina
Histidina
Cisteína
Prolina
Glutamato 
Referencias bibliográficas 
Blanco, Antonio. (2016). Química Biológica. Buenos Aires. Argentina
Baynes, John. (2011). Bioquímica Médica. Elsevier. Barcelona, España
 McKee, T., & McKee, J. (2013). BIOQUÍMICA. Las bases moleculares de la vida. McGRAW-HILL. México

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