Proteínas e Anticorpos: Estrutura e Função

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1 Anticuerpos 
Anticuerpos 
1. PROTEÍNAS: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN EN LA BIOLOGÍA DEL 
DESARROLLO 
 
Proteinas son estructuras formadas por ligaciones peptídicas entre aminoácidos. 
Los aminoácidos (posee menos de 50 carbonos) son clasificadas de acuerdo con 
sus cadenas lateral que pueden ser: apolares, polares sin carga o polares con 
cargas. Pueden ter carácter básico (OH-) o acido(H+). 
Tipos de proteínas: simples (solo AA) o conjugadas (simple + grupo prostético, no 
proteica). 
Tipos de ligaciones: 1- nº de AA en la cadena (determinada pelo gen), 2- enlaces 
de H (hélice alfa -fibrosas-, lamina beta o al azar -globulares), 3- fuerzas (atracción 
repulsión, restos fóbicos, puentes de disulfuro), 4- espacial (oligoproteinas, 
uniones de conjuntos). 
Ej. Puentes de Disulfuro en la inmunoglobulina G 
(IgG): presenta puentes de dos tipos, 1. Residuos 
de Cys de la misma cadena (azul) y residuos de 
cadenas diferentes (rojo) 
 
Ej. Hemoglobina= proteína conjugada de forma globular que 
cuando liga O2 a l Fe+2 produce un cambio que facilita mas 
ligaciones (efecto cooperativo), pero en zonas más acidas 
(distales, tejidos periféricos) favorece la liberación de O2. 
*imágenes FEDUCHI. 
Funciones: colágeno (estructural, formado por fibroblastos, osteoblastos o 
condrócitos), hemoglobina (transportar el oxígeno, hemácias o eritrocitos), 
inmunoglobulinas (defensa, linfócitos), enzimas (catalizadores biologicos). 
 
 
 
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2 Anticuerpos 
2. ESTRUCTURA Y CARACTERISTICAS GENERALES DE ANTICUERPOS 
 
2.1 CARACTERÍSTICAS GENERALES 
Son estructuras glucoproteicas (oligasacáridos -hidratos de C- y proteinas) que 
permiten el reconocimiento y unión de moléculas ajenas al organismo gracias a su 
capacidad de hacer uniones específicas. 
Para que sea sintetizado (por células B) es necesario que adentre al organismo un 
antígeno (molécula con porciones llamadas epítopos capaces de desencadenar la 
producción de anticuerpos). 
Son encontradas en el plasma sanguíneo y componen el sistema inmunitario a 
partir de tres componentes principales: linfocitos B (medula ósea) hacen los 
anticuerpos humorales, linfocitos T (timo) participan de procesos inmunitarios 
mediados por células (rechazo de injerto, hipersensibilidad, células malignas y 
virus) y el sistema inmunitario innato (no adaptativo, no especifico) compuesto 
por fagocitos, neutrófilos, natural killers. 
 
2.2 ESTRUCTURA 
Los anticuerpos son la estructura general de las inmunoglobulinas. 
Glicoproteínas (proteína + hidrato de carbono): no mínimo dos cadenas ligeras 
(L) y dos cadenas pesadas (H) que se mantienen por fuerzas no covalentes (no 
comparten electrones) y puentes disulfuro. 
Se difieren por el tipo de cadena pesada que la compone y la cantidad de las 
estructuras básicas que la forman. 
Sobre las estructuras hay dominios (regiones similares): cadenas pesadas (CH), 
cadenas livianas (CL) que se mantienen unidas por puentes de disulfuro y no 
covalentes. Entre las proprias cadenas hay puentes disulfuro. 
Tanto las cadenas pesadas o livianas son múltiplos genes inscriptos en su 
construcción, así que no solamente un gen esta en su codificación, mas si multiples 
genes estructurales. 
Los números de anticuerpos de una persona puede variar mucho porque: hay 
múltiples segmentos de gen involucrados en su construcción (traducción), sus 
recombinaciones, y las diferentes cadenas de L y H, porque estas son sintetizadas 
separadas y montase dentro de la celula B o celula plasmática. 
 
 
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3 Anticuerpos 
Los finales de las cadenas (amino terminales) se denominan dominios de la región 
variable (VH y VL, dependiendo de la cadena) y es donde ocurre la unión del 
antígeno. 
Entre las cadenas hay una región llamada “región bisagra” que confiere flexibilidad, 
donde hay las proteínas: cisteína (puente de disulfuro entre las cadenas) y prolina 
(flexibilidad de la cadena pesada). 
 
HARPER, p.645. 
En las zonas finales de las inmunoglobulinas (VH y VL), hay zonas hipervariables o 
CDR, regiones determinantes de la complementariedad, que comprenden el sitio 
de unión a antígeno y dictan la asombrosa especificidad de los anticuerpos, donde 
ocurre una diferencia entre las secuencias de aminoácidos. 
 
 
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4 Anticuerpos 
Las zonas hipervariables también 
son llamadas de CDR, regiones 
determinantes de la 
complementariedad. 
La esencia de las interacciones 
antígeno-anticuerpo es la 
complementariedad mutua entre 
las superficies de las zonas 
hipervariables y los epítopos 
(sitio del antígeno). Las fuerzas 
son enlaces no covalentes entre 
Ant-Ant. 
 
→HARPER, p. 646. 
 
Cuando una inmunoglobulina es hidrolisada con papaína (enzima) en la región 
bisagra, le sobran: dos fragmentos Fab (cadena liviana completa e su región 
similar pesada) y un fragmento Fc (cadena pesada). 
Los fragmentos de Fab (fragmentos de unión de antígeno) son dos cuando 
hidrolisados. 
Y el fragmento Fc (fragmento cristalizado), es la porción restante de ambas 
cadenas pesadas. Se encargan de añadirse a receptores en la membrana celular, 
ejemplo, fijación de complemento o paso transplacentario. 
3. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS, CADENA DE FRÍO EN LOS 
CENTROS DE VACUNACIÓN 
 
3.1 DESNATURALIZACIÓN DE PROTEINAS 
Desnaturalización es un proceso de rompimiento de las uniones terciarias (débiles) 
que conduce a la perdida de su función. 
Puede ser por: calor, cambio de pH, sales (urea), radiación, entre otros. 
 
3.2 CADENA DE FRIO EN LOS CENTROS DE VACUNACIÓN 
La cadena de frío es un conjunto de normas y procedimientos que aseguran el 
correcto almacenamiento y distribución de vacunas a los servicios de salud desde 
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el nivel nacional hasta el nivel local. La cadena de frío está interconectada con 
equipos de refrigeración que permiten conservar las vacunas a las temperaturas 
recomendadas para mantener su potencia. 
Dependiendo del tipo de la vacuna hay dos rangos de temperaturas para el 
almacenamiento de las mismas: Vacunas que son sensibles al congelamiento 
deben almacenarse a temperaturas entre 2°C a 8°C. Las vacunas producidas con 
sepas víricas y/o liofilizadas pueden almacenarse a temperaturas entre -15°C y -
25°C. El siguiente cuadro resume las vacunas, período y temperaturas de 
almacenamiento según nivel operativo de la cadena de frío: 
 
Organización Panamericana de Salud 
4. ANTICUERPOS E CLASES 
 
Los anticuerpos son la estructura general de las inmunoglobulinas. 
Las cadenas livianas y pesadas, en un anticuerpo, son siempre de la misma clase. 
Hay dos clases de cadenas levianas: kappa (κ) y lambda (λ). 
Cinco clases de cadenas pesadas (H) de inmunoglobulinas: γ, α, μ, δ y ε. 
γ (gama, IgG), α (alfa, IgA) μ (mu, IgM) δ (delta, IgD) y ε (épsilon, IgE). 
Los IgG tienen las subclases gama: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4. 
 
 
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6 Anticuerpos 
Los IgA tienen las subclases alfa: IgA1 y IgA2. 
 
 
 
 
 
5. IgG, IgA, IgM, IgD E IgE 
 
 IgG IgA IgM IgD IgE 
Símbolo γ α μ δ ε 
Total, en el suero 75% 15% 9% 0,2% 0,004% 
Paso 
transplacentario 
+ - - ? - 
Respuestas alérgicas - - - - + 
Secreciones - + - - - 
Estructura monómero 
monómero 
o dímero 
monómero 
o 
pentámero* 
monómero monómero 
Sitios 2 4 10 2 2 
Opsoniza + - - ? - 
Funciones 
Respuesta 
secundaria 
Impide la 
fijación de 
bacterias 
y virus a 
mucosas 
Respuesta 
primaria. 
Receptor en 
superficie 
de celula b 
Superfície 
de celula 
b 
(receptor 
de 
antígeno) 
Hipersensibilidades 
inmediata y 
mediadores al 
exposición. 
Liberacion de 
enzimas (gusanos 
y helmintos) 
 
 
 
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*cadenas de enlace J promove la polimerización en la IgM y asocia unidades en 
la IgA. 
7. CONCEPTO DE DOMINIO Y MOTIVO 
Domínio – son segmentos de estructura secundaria y terciariasimilar, puede 
asumir una estructura 3D. 
Motivo – son regiones curtas y conservadas de una proteína. (fingerprint)