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2021 TP3 Lípidos Y Macromoléculas
Biologia Celular y Molecular (Universidad Nacional de La Plata)
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1
TRABAJO PRÁCTICO N.º 3
2021
COMPONENTES QUÍMICOS DE LAS CÉLULAS PARTE II:
MOLÉCULAS ORGÁNICAS COMPLEJAS: LÍPIDOS Y
MACROMOLÉCULAS
OBJETIVOS
Conocer la estructura y organización de las moléculas orgánicas complejas, así
como su rol dentro de los diferentes procesos biológicos.
UNIDAD DE CONOCIMIENTO
CONOCIMIENTOS PREVIOS REQUERIDOS: todos los conceptos que se
adquirieron en el TP N° 2 (AGUA Y PEQUEÑAS MOLÉCULAS).
TEMARIO
Grupos de moléculas orgánicas complejas: rasgos químicos comunes de cada uno
de estos grupos.
LÍPIDOS: características generales. Lípidos saponificables (simples y complejos) e
insaponificables. Estructura general de los principales lípidos de importancia
biológica. Propiedades particulares de los fosfolípidos, su rol en la formación de
membranas celulares. Composición de ácidos grasos y su impacto en las
propiedades físicas de los lípidos saponificables. Glucolípidos y colesterol; estructura
general e importancia biológica.
MACROMOLÉCULAS: definición; principales macromoléculas de una célula.
Unidades estructurales de cada una de ellas. Uniones químicas que pueden
encontrarse en una macromolécula.
1. POLISACÁRIDOS: estructura, clasificación y función.
2. PROTEÍNAS: clasificación (diferentes criterios), funciones que desempeñan en el
organismo. Fuentes naturales. Estructura primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria. Uniones que estabilizan a cada una de ellas. Dominios estructurales y
funcionales. Relación entre conformación, estructura y función. Proteínas globulares
y fibrosas: estructura y función. Proteínas oligoméricas. Agregados
supramoleculares. Conceptos generales de mecanismos de regulación de la
actividad proteica. Desnaturalización proteica: agentes desnaturalizantes y efectos
sobre la función biológica.
3. ÁCIDOS NUCLEICOS: definición. Características comunes y diferenciales de los
nucleótidos constituyentes de los ácidos nucleicos. Unión de los nucleótidos para
generar cadenas polinucleotídicas. Ácido desoxirribonucleico (ADN): modelo
estructural de Watson y Crick. Reglas de Chargaff. Función: concepto molecular de
gen. Ácido ribonucleico (ARN): distintos tipos; estructura, función y localización de
cada uno de ellos. Código genético: definición. Concepto de codón y anticodón.
VOCABULARIO ESPECÍFICO DEL TEMA
Sillar estructural – monómero – polímero – polimerización – biosíntesis –
biodegradación – macromoléculas – conformación – dominio - proteína oligomérica –
desnaturalización – complementariedad - temperatura de fusión del ADN – codón –
anticodón – mutación - mutación silenciosa – gen – polipéptido – polinucleótido –
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polaridad – sustrato - proteína globular - proteína fibrosa – policistrónico – 
monocistrónico - cambios conformacionales
BIBLIOGRAFÍA:
- Becker W.M y col. “El mundo de la célula” Ed. Pearson – 2007 -
-Blanco, A. “Química Biológica”. 8a Edición. Editorial El Ateneo. 2015
- Karp, G. “Biología Celular y Molecular”. 6ª Edición. Ed. McGraw-Hill Interamericana.
2010.
-Lodish, H. y col. “Biología celular y molecular “. 4ta Edición. Editorial Panamericana, 
2002.
UNIDAD DE ACCIÓN
En su casa: el estudiante deberá investigar usando como base el temario propuesto
y contestar el cuestionario guía de estudio a los efectos de autoevaluar si ha
adquirido los conceptos fundamentales requeridos para el abordaje del trabajo
práctico. Utilizando los conocimientos teóricos adquiridos intentará plantear una
solución de los ejercicios de aplicación.
Podrá además ejercitarse luego de la clase resolviendo los problemas adicionales.
En clase: el estudiante deberá participar en la discusión del temario y resolver con la
ayuda del docente los problemas de aplicación, con el fin de reafirmar los conceptos
teóricos estudiados en su casa y evacuar las posibles dudas.
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CUESTIONARIO GUÍA DE ESTUDIO
1- Lea detenidamente el siguiente texto y responda las preguntas que se hallan a
continuación:
Las macromoléculas son polímeros de alto peso molecular (PM: 5x103-109) constituidos por
un gran número de unidades más simples, idénticas o químicamente similares
(monómeros), unidas entre sí de manera regular a través de un proceso denominado
polimerización.
La conformación hace referencia a los distintos arreglos de átomos y sustituyentes en una
molécula que son resultado de rotaciones alrededor de enlaces simples. Ejemplos de
distintas conformaciones de polímeros son los zigzag planares, los arrollamientos al azar,
las hélices y los arreglos de cadenas plegadas. Los isómeros conformacionales se
interconvierten por rotaciones de los enlaces sin necesidad de roturas de enlaces químicos.
a) ¿Cuáles son las principales macromoléculas presentes en la célula?
 Los carbohidratos, los lípidos, las proteínas y los ácidos nucleicos
b) ¿Los lípidos son macromoléculas? ¿Por qué?
 Los lípidos, que normalmente no son polímeros y que son más pequeños 
que las otras tres, no se consideran formalmente como macromoléculas.
Sin embargo, muchas otras fuentes usan el término “macromolécula” de 
manera más general, como un nombre común para los cuatro tipos de 
moléculas biológicas grandes. Simplemente, es otra forma de nombrarlas.
 Están formados por cadenas hidrocarbonadas, que tienen número par de 
carbonos (entre 4 y 22 átomos) y un grupo carboxilo en uno de los 
extremos.
c) ¿Qué tipos de uniones químicas (interatómicas e intermoleculares) 
encontramos en las macromoléculas celulares?
Interatómicas: Iónicas, covalentes, metálicas
Intermoleculares: Fuerzas de Van der Waals y puentes de hidrogeno.
d) ¿Por qué de las infinitas conformaciones posibles sólo predomina una de 
ellas? ¿Qué tipos de fuerzas la estabilizan las macromoléculas? 

 Cis y Trans
2-
a) ¿Qué características comunes presentan todas las moléculas lipídicas?
Los lípidos tienen como característica principal el ser hidrófobos (insolubles en 
agua) y solubles en disolventes orgánicos.
b) Realice un cuadro clasificando a loslípidos en insaponificables y
saponificables con subcategorías dentro de estas divisiones principales. Cite
ejemplos de cada tipo y señale sus funciones biológicas.
Lipidos
Saponificables
Lipidos neutros
Lipidos polares
Insaponificables
Isoprenoides
Eicosanoides
Esteroides
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c) Esquematice la fórmula representativa de un triacilglicérido y de un fosfolípido
señalando el nombre específico de la unión entre sus sillares estructurales
¿Cuál de las moléculas esquematizadas es anfipática? ¿Por qué?
 La triestearina es la molécula anfipática, ya que presenta una parte de la
molécula que interacciona con el agua (polar) y la otra no (apolar)
d) ¿Qué característica de los lípidos saponificables condiciona su punto de
fusión? Mencione ejemplos que den cuenta de su respuesta.
 El largo de la cadena condiciona su punto de fusión
e) ¿Cuál es la importancia biológica del colesterol y sus derivados? ¿Qué tipos
de células sintetizan colesterol? Haga un esquema de dicha molécula.

 Es el precursor a partir del cual se sintetizan la vitamina D (imprescindible
para la absorción de calcio), hormonas esteroideas y sales biliares
 Los hepatocitos
3-
a) ¿Qué es un polisacárido? Mencione las diferencias que existen entre un
homo y un heteropolisacárido. Dé ejemplos de cada uno de ellos.
 Polisacáridos: Son cadenas de más de 10 monosacáridos unidos por
enlaces O-Glicosídicos
 Los homopolisacáridos están formados por el mismo tipo de
monosacáridos, y su función es de reserva, proporcionan energia.
Ejemplos: Almidón, glucógeno y dextranos
 Los Heteropolisacáridos están formados por monosacáridos diferentes y
su función es estructural, proporcionan soporte y protección. Ejemplos:
Pectinas, hemicelulosas, gomas, mucilagos, peptidoglucanos,
glucosaminoglucanos.
b) Respecto a los homopolisacáridos, ¿cuáles conoce y en qué organismos 
podría encontrarlos?, ¿cuál es su función?
Almidón: Arroz. Función: propiedades antiinflamatorias, fortalece el sistema 
inmunológico y combate las toxinas.
Glucógeno (carnes): Función: generar energía
Celulosa (pared de celulas vegetales): función: sostén
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Quitina (paredes celulares de los hongos): función: proporciona rigidez a las 
células
c) ¿Cuáles son sus monómeros constituyentes y cómo se unen entre sí?
 Monosacáridos. Se unen a través de enlaces o-glicosídicos.
d) ¿Cuál es la importancia de la presencia de ramificaciones en algunos de ellos?
 En su digestión intervienen dos enzimas: ALPHA.gif (842 bytes)-amilasa 
(rompe enlaces 1-4) y la ALPHA.gif (842 bytes) (1,6) glucosidasa para 
romper las ramificaciones. Al final del proceso se libera glucosa.
4-
a) Dé una definición clara y completa de proteína.
 Molécula compuesta de aminoácidos que el cuerpo necesita para 
funcionar de forma adecuada. Son la base de las estructuras del cuerpo, 
tales como la piel y el cabello, y de sustancias como las enzimas, las 
citocinas y los anticuerpos.
b) ¿Cuáles son las principales funciones biológicas de las PROTEÍNAS?
 función enzimática
 función hormonal
 función de reconocimiento de señales
 función de transporte
 función estructural
 función de defensa
 función de movimiento
 función de reserva
 transducción de señales
 función reguladora
c) Mencione diferentes criterios de clasificación de las proteínas.
 Según su origen pueden ser proteínas animales y proteínas vegetales:
o Proteínas animales: Son aquellas que proceden de los animales 
(carnes, pescados, huevos, lácteos, etc.).
o Proteínas vegetales: Son aquellas que proceden de los vegetales 
como las legumbres, las semillas, los frutos secos,etc.
 Según su función las proteínas pueden clasificarse en:
o Hormonales: Estas proteínas son transportadas a través de la 
sangre y emiten información de una célula a otra.
o Enzimáticas: son aquellas que aceleran los procesos metabólicas 
en las células (la digestión, funciones del hígado, etc).
o Estructurales: son necesarias para nuestro cuerpo como el 
colágeno, la queratina y la elastina.
o Defensivas: Estas proteínas tienen una función inmunitaria para 
protegernos de las bacterias.
o De almacenamiento: Son aquellas que guardan minerales como el 
potasio o el hierro.
o Transportadoras: las proteínas transportan minerales a las células, 
como es el caso de la hemoglobina.
o Receptores: son usadas en la comunicación entre las células.
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o Motoras: son las que regulan la fuerza, la velocidad del corazón y 
las contracciones musculares.
 Según su composición, los tipos de proteínas pueden ser:
o Simples: aminoácidos.
o Conjugadas: contienen un componente no aminoácido (dentro de 
las cuales están las glucoproteínas, lipoproteínas, nucleoproteínas,
metaloproteína, hemoproteína).
 Según el tipo de estructura terciaria, pueden ser;
o Proteinas globulares, que adquieren formas ams o menos 
esféricas; generalmente son solubles en agua o en disoluciones 
diluidas
o Proteinas fibrilares, que adquieren formas alargadas; generalmente
son insolubles en agua y las responsables de la mayor parte de las
estructuras fijas de los organismos.
5-
Una CADENA POLIPEPTÍDICA surge de la unión de aminoácidos entre sí por medio
de enlaces peptídicos y a medida que se va sintetizando sufre una serie de
plegamientos que pueden dar por resultado una proteína funcional. Responda:
a) ¿Los aminoácidos se unen espontáneamente y al azar?
 No, Se llama enlace peptídico a la unión de dos aminoácidos mediante la
pérdida de una molécula de agua entre el grupo amino de un aminoácido
y el grupo carboxilo del otro. El resultado es un enlace covalente CO-NH.
b) ¿Qué determina la estructura tridimensional de una proteína?
 La distribución de los electrones
c) ¿Qué tipos de plegamientos pueden existir en un polipéptido?
 La estructura primaria refiere a la serie lineal de los residuos del 
aminoácido en la cadena del polipéptido.
 La estructura secundaria es generada por la formación de ligazones de 
hidrógeno entre los átomos en la espina dorsal del polipéptido, que dobla 
las cadenas en hélices alfa o beta-hojas.
 La estructura terciaria es formada por el plegamiento de las hojas o de las
hélices en una otras de la estructura secundaria. La estructura terciaria de
la proteína es la forma geométrica de la proteína. Tiene generalmente una
cadena del polipéptido como espina dorsal, con una o más estructuras 
secundarias. La estructura terciaria es determinada por las acciones 
recíprocas y la vinculación de las cadenas laterales del aminoácido en la 
proteína.
 La estructura de cuaternario resulta de cadenas dobladas del aminoácido 
en las estructuras terciarias que obran recíprocamente más lejos con uno 
a para dar lugar a una proteína funcional tal como hemoglobina o 
polimerasa de DNA.
6-
a) Describa la estructura primaria, secundaria y terciaria de una proteína.
 La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de una cadena 
polipeptídica. Esta secuencia se escribe desde el grupo amino-terminal 
hasta el carboxi-terminal, de acuerdo con el orden en que se sintetizan las
proteínas por el ribosoma.
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 La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local 
entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. ... 
Existen diferentes modelos de estructuras secundarias (motivos), los más 
frecuentes son la hélice alfa y la conformación betao lámina plegada.
 Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los 
átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de 
conformación absoluta en otras moléculas. En otras palabras, la 
estructura terciaria está determinada por la secuencia de AA (estructura 
primaria).
b) ¿Qué tipo de uniones estabilizan a cada una de estas estructuras?
Estructura primaria: Enlaces peptídicos.
Estructura secundaria: Puentes de hidrogeno.
Estructura terciaria: Interacciones que se forman en su grupo R.
Estructura cuaternaria: Interacciones que se forman en su grupo R.
c) Si bien existen infinitas conformaciones posibles, las proteínas poseen una
estructura tridimensional única. ¿Cómo se denomina dicha estructura? ¿A qué se
debe que sea única? ¿Qué importancia tiene en la función de las proteínas?
 Dicha estructura se llama terciaria
 D
 Esta es la arquitectura completa de una proteína, y las funciones van a depender
de la forma que esta tenga.
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d) ¿Qué es una proteína oligomérica? ¿Qué estructura adicional presentan
estas proteínas y qué tipo de interacciones las estabilizan? Cite algunos
ejemplos.
 Proteínas oligoméricas: constan de varias cadenas polipeptídicas. Las
distintas cadenas polipeptídicas que componen una proteína
oligomérica se llaman subunidades, y pueden ser iguales o distintas
entre sí.
 Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es
decir, cuando se trata de una proteína oligomérica.
 La estructura cuaternaria de las proteínas se forma mediante la unión
de enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria para formar un complejo proteico. Cada una de estas
cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
Las estabilizan las interacciones que se forman con sus grupo R
e) Mencione complejos supramoleculares que surgen por la asociación de
subunidades proteicas e indique las funciones que desempeñan.
 Cuando las proteínas se asocian con azúcares pueden originar
asociaciones supramoleculares como los proteoglicanos o los
peptidoglicanos.
Cuando las proteínas se asocian con lípidos pueden originar
asociaciones supramoleculares como las lipoproteínas del plasma
sanguíneo y las membranas biológicas.
Cuando las proteínas se asocian con ácidos nucleicos pueden originar
asociaciones supramoleculares como los ribosomas, nucleosomas o
virus.
7- Según uno de los criterios de clasificación se pueden distinguir dos grandes
grupos de proteínas: globulares y fibrosas.
a) Indique las características generales distintivas de cada uno de estos grupos de
proteínas (respecto a estructura, tipos de aminoácidos predominantes y solubilidad
en agua).
 Globulares: adquieren formas más o menos esféricas o redondeadas,
generalmente son solubles en agua o en disoluciones diluidas
 Fibrilares: adquieren formas alargadas; generalmente son insolubles en agua
y las responsables de la mayor parte de las estructuras fijas de los
organismos.
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b) Mencione algunas de las funciones que desempeñan. Relacione éstas con las
características descriptas en a) para cada grupo de proteínas.
 A diferencia de las proteínas fibrosas: función principal es la de proporcionar
soporte mecánico a las células y los organismos 
 Las proteínas globulares pueden actuar como:
 Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el
organismo en condiciones normales y con gran especificidad. Por
ejemplo, las esterasa desempeñan este papel.
 Mensajeros, transmitiendo mensajes para regular los procesos
biológicos. Un ejemplo sería la hormona insulina.
 Transportadores de otras moléculas a través de la membrana celular
 Almacenaje de aminoácidos. los aminoácidos son hidrófilos lo cual
permite que sean solubles en agua.
 Las funciones reguladoras también son llevadas a cabo por las
proteínas globulares en mayor medida que las fibrosas.
8- Respecto a la DESNATURALIZACIÓN proteica responda:
a) ¿Qué implica este proceso?
 Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de 
orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena 
polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura 
tridimensional fija.
b) ¿A través de qué agentes puede lograrse? ¿Es un proceso reversible? Explique.
 Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman 
agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos 
(detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).
 Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria. Por
este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es la 
estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para 
adoptar niveles superiores de estructuración.
c) ¿Qué consecuencias tiene?
 La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
o cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la 
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
o una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos 
hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie
o pérdida de las propiedades biológicas
d) ¿Ocurre sólo en el caso de proteínas?
 Si
9- ¿Qué significado tiene la frase: “tanto las cadenas polipeptídicas como las 
polinucleotídicas tienen polaridad”?
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10- a) ¿Cuál es la diferencia entre ADN y ARN desde el punto de vista 
químico y estructural?
Químico:
ADN: Acido desoxirribonucleico
ARN: Ácido ribonucleico
Estructural:
ADN: Doble cadena
ARN: Cadena simple 
c) Mencione la función y ubicación de cada uno de ellos.
Funciones:
ADN: Almacenar y transferir la información genética
ARN: Interpretar el código genético del ADN para conducir la síntesis de proteinas.
Ubicación eucariontes:
ADN: Núcleo, mitocondrias
ARN: Núcleo, citoplasma
Ubicación procariontes:
ADN: Citoplasma
ARN: Citoplasma
11- a) Explique claramente qué significa que las cadenas que constituyen el ADN
son complementarias y antiparalelas.
b) ¿Por qué emparejan específicamente adenina con timina y citosina con guanina?
 Porque son complementarias entre si 
12- Describa la estructura secundaria del ADN y del ARNt. ¿Qué tipos de uniones
mantienen la estabilidad de estas estructuras?
 ADN: implica la asociación de dos cadenas distintas de polinucleótidos
ARN: suele bastar una única molécula
 ADN: Interacciones no covalentes.
ARN: Puentes de Hidrógeno
13- Señale las características que diferencian al ADN bacteriano, mitocondrial y de 
cloroplastos del ADN eucariótico.
 ADN bacteriano: el ADN está constituido por una sola molécula circular de 
tipo bicatenario, muy plegada, y que suele estar unida a los mesosomas. 
También puede haber una o más moléculas pequeñas de ADN 
extracromosómico, denominadas plásmidos.
 El ADN mitocondrial codifica trece proteínas involucradas en la producción de 
energía celular y procesos de fosforilación oxidativa.

14-
a) ¿Qué entiende por GEN?
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 Unidad funcional y física de la herencia que pasa de padres a hijos. Los 
genes son segmentos de ADN; la mayoría de los genes contienen 
información para elaborar una proteína específica.
b) ¿Qué es el CÓDIGO GENÉTICO?
 El código genético es el ordenamiento puntual de los nucleótidos en la 
secuencia que componeal ADN. También es el conjunto de reglas a partir de
las cuales dicha secuencia es traducida por el ARN en una secuencia de 
aminoácidos, para componer una proteína. Es decir que de este código 
depende síntesis de proteínas.
c) ¿A qué se llama CODÓN Y ANTICODÓN?
 Un codón es una secuencia de tres nucleótidos de ADN o ARN que 
corresponde a un aminoácido específico. El código genético describe la 
relación entre la secuencia de bases del ADN (A, C, G y T) en un gen y la 
secuencia correspondiente de la proteína que codifica.
 Un anticodón es una secuencia de tres nucleótidos que está presente en 
una molécula de ARN de transferencia (ARNt), cuya función es reconocer a 
otra secuencia de tres nucleótidos que se encuentra presente en una 
molécula de ARN mensajero (ARNm).
15- ¿Qué es una MUTACIÓN y qué consecuencias puede tener?
 Una mutación es un cambio en la secuencia del ADN. Las mutaciones pueden 
ser el resultado de errores en la copia del ADN durante la división celular, la 
exposición a radiaciones ionizantes o a sustancias químicas denominadas 
mutágenos, o infección por virus.
 Efectos Nocivos: Son especialmente peligrosas en los gametos, cigotos o 
células de un embrión del que pueden surgir individuos u órganos anómalos. Si 
afecta a células en continua división puede surgir un cáncer, al alterar los 
oncogenes o los genes supresores. La mayoría de las mutaciones son letales, 
pero también pueden producir numerosas enfermedades hereditarias, 
congénitas y enfermedades crónicas en el adulto. Muchos de los contaminantes 
ambientales son agentes mutagénicos que no sólo afectan al ser humano sino 
también a los componentes biológicos de los ecosistemas, provocando en 
muchos casos severos desequilibrios y daños permanentes.
 Beneficiosos: Las mutaciones pueden inducir cambios que adaptan los seres 
vivos al medio ambiente. Una sustitución de un nucleótido en la secuencia del 
ADN puede pasar desapercibida, pero también puede producir alteraciones 
importantes en la función biológica de una proteína. Las mutaciones nuevas 
tienen mayor probabilidad de ser perjudiciales que beneficiosas en los 
organismos, y esto se debe a que son eventos aleatorios con respecto a la 
adaptación, es decir, el que ocurra o no una mutación particular es 
independiente de las consecuencias que puedan tener en sus portadores.
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médica, identificados con el símbolo:
 una breve explicación sobre el tema biomédico que se desarrolla en el mismo. Su lectura no resulta indispensable para la 
PROBLEMAS DE APLICACIÓN
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1- En el siguiente panel se presenta la estructura de algunos lípidos donde puede
observarse la diversidad estructural que presentan las biomoléculas pertenecientes
a este grupo.
a) En el siguiente cuadro coloque una (X) en el casillero que corresponda a una
característica de cada uno de los lípidos del panel.
CLASIFICACIÓN I II III I
V
V V
I
VI
I
V
II
I
Saponificable X X X X X
Insaponificable X X X
Neutro (hidrofóbico) X X
Polar (anfipático) X X X
Glicerolípido X
Esfingolípido X
Fosfolípido X
Glucolípido
Esteroide X
FUNCIÓN I II III I
V
V V
I
VI
I
V
II
I
Reserva energética y 
aislante térmico
X
Protección X
Componente de membrana
plasmática
x X X X
Componente de membrana
mitocondrial interna
X
Componente de membrana de 
RER
X
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b) ¿Qué estado de agregación presenta el compuesto I a temperatura ambiente?
Justifique. ¿Con qué nombre se conocen vulgarmente estos compuestos?
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c) ¿Cuál/es de las siguiente cadenas laterales podrían corresponder a R y R’ del
compuesto II?
– (CH2)16 – CH3
– (CH2)7 – CH=CH – (CH2)7 – CH3
– (CH2)14 – CH3
d) ¿Qué otros grupos de cabeza polar pueden presentar los lípidos del tipo del
compuesto II? ¿Cómo se denomina el compuesto resultante en cada caso?
e) Mencione derivados del compuesto VII describiendo brevemente su función.
2- Si bien el colesterol desempeña importantes funciones en los seres vivos, el
folklore popular lo presenta a menudo como el “villano” que atenta contra nuestra
salud. Esto se debe fundamentalmente a que el riesgo de sufrir enfermedad
cardiovascular está directamente relacionado con los niveles de colesterol en sangre
(colesterolemia).
La hipercolesterolemia es un factor de riesgo de enfermedades cardiovasculares
modificable a través de la dieta. Para aprovechar esto como estrategia de marketing,
en las etiquetas de algunos productos alimenticios se destaca que carecen de
colesterol como una de sus bondades. Diversas empresas han recibido denuncias
por parte de la defensoría del consumidor por considerar que algunas de estas
etiquetas resultan engañosas, analicemos dos de ellas:
a) El mensaje que 
transmite esta etiqueta
¿es una mentira? ¿Por 
qué defensa del 
consumidor dice que es
engañoso o falaz?
Justifique.
Si bien puede no tener
colesterol, contienen 
grasas saturadas y por 
ello, pueden vincularse 
a un aumento de colesterol
sanguíneo.
b) Y el mensaje que 
transmite este envase
¿es engañoso? Justifique.
LECTURA COMPLEMENTARIA: Las enfermedades cardiovasculares son un conjunto de trastornos
del corazón y de los vasos sanguíneos. Incluyen: hipertensión arterial (presión alta); cardiopatía
coronaria (infarto de miocardio); enfermedad cerebrovascular (apoplejía); enfermedad vascular
periférica; insuficiencia cardíaca; cardiopatía reumática; cardiopatía congénita; miocardiopatías.
Según datos publicados por la OMS, las enfermedades cardiovasculares (fundamentalmente
cardiopatías coronarias y accidentes cerebrovasculares) son la principal causa de defunción en todo
el mundo y se prevé que lo sigan siendo en los próximos años.
Aproximadamente el 95% de las muertes debidas a enfermedades cardiovasculares están
directamente relacionadas con la arteriosclerosis (esclerosis o "endurecimiento" de las arterias, puede
producirse por diversas circunstancias, entre ellas la edad avanzada o la aterosclerosis). La
aterosclerosis, es un tipo de arterioesclerosis que se produce por un acúmulo de sustancias (entre
ellas el colesterol) en la pared interna de las arterias: placa de ateroma. La placa arteromatosa puede
ir creciendo progresivamente llegando a ocluir total o parcialmente la luz arterial (trombosis) y producir
una falta de riego sanguíneo distal a la lesión.
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Factores de riesgo modificables, como el tabaco, el consumo nocivo de alcohol, la dieta poco
saludable, la insuficiente actividad física, la obesidad, así como la hipertensión, la hiperglucemia y la
hipercolesterolemia, son reconocidos como factores de riesgo principales, que contribuyen a la
patogenia subyacente de las enfermedades cardiovasculares.
El riesgo de sufrir enfermedad cardiovascular está directamente relacionado con los niveles de
colesterol total en sangre. Por ello, la regla de oro para gozar de una buena salud cardiovascular
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Celobiosa
consiste en no superar nunca la cantidad de colesterol total recomendada (< 200 mg/dl) y en reunir la
mayor proporción posible de cHDL (> 40 mg/dl) y la mínima de cLDL (< 155 mg/dl) en el organismo.
3- a)La glucosa es una de las fuentes energéticas más importante de la mayoría de
los organismos. Tanto animales como vegetales son capaces de almacenar glucosa
bajo la forma de polisacáridos de reserva.
a1- ¿Por qué cree usted que la célula gasta energía en sintetizar polisacáridos si
luego debe hidrolizarlo hasta glucosa para poder utilizarla como fuente de energía?
 Habla sobre el número de partículas que aporta el glucógeno y sus 
componentes si esta hidrolizado, hidratación de la molécula, etc.
o Porque las glucosas son osmóticamente activas, atraen agua, y es 
necesario sintetizar ese glucógeno de reserva porque sino nos 
hincharíamos al tener un lugar con mas agua que el otro.
a2- Si una persona ingiere arroz y otra carne, ¿qué tipos de hidrato de carbono está
consumiendo cada una? Describa sus estructuras y diferencias.
 Arroz: almidón (Hidratos de carbono complejos)
 Carne: glucógeno (Almidón animal)
a3- ¿Cuáles de los siguientes disacáridos espera obtener por hidrólisis de cada uno 
de los polisacáridos del sub ítem anterior?
 La hidrólisis es una reacción química en la que moléculas de agua (H2O) se 
dividen en sus átomos componentes (hidrógeno y oxígeno). A su vez, en el 
proceso de hidrólisis, los átomos que componen las moléculas de agua pasan a
formar enlaces químicos con la sustancia que reacciona con el agua.
Maltosa
Isomaltosa
b) La celulosa es un polisacárido estructural y componente habitual de las paredes
de células vegetales. Al igual que los polisacáridos de reserva consisten en unidades
de glucosa unidas por enlaces glicosídicos y puede estar altamente hidratada. A
pesar de esta similitud, una persona que consuma una dieta que consista
principalmente en almidón aumentará de peso, mientras que una persona sometida
a una dieta de celulosa moriría de hambre. ¿Por qué?
 Porque no es fácil de digerir la celulosa porque esta formada por unidades de
glucosa y no tenemos las enzimas necesarias para romper los enlaces que
son beta1->4, y no aportaría energia
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4- Una especie de colibrí tiene un peso libre de grasa de 2,5 gramos. Migra cada
otoño desde Florida a Yucatán, recorriendo aproximadamente 2000 km. Antes de
emprender este viaje acumula 2 gramos de grasa corporal, una cantidad casi igual a
su peso corporal.
¿Cuál es el motivo por el cual el colibrí acumula sus reservas bajo la forma de grasa
y no en forma de hidratos de carbono?
 Ya que, al tener que hacer trayectos largos consumen el doble de su peso en grasa
para lograr tener suficiente energia para todo el trayecto que tengan que hacer, y se
utiliza grasa ya que esta dura mas en el organismo y que se gasta en forma de energia.
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5- El siguiente esquema representa la estructura de una proteína:
Enlaces para que se formen la lamina y el 
hélice: puentes de hidrogeno entre
carboxilo y el amino del aminoácido sin que 
intervenga todavía el grupo R.
a) Complete la figura con los nombres de los 
enlaces señalados con flechas.
b) ¿Qué nivel estructural se encuentran 
estabilizando en esta proteína? ¿Por qué?
Primaria, secundaria y 
Terciaria: la estabiliza el tipo de interacción hidrofóbica, van a intervenir los grupos 
R, entre ellos se forman los puentes
Cuaternaria: cuando es polimérica (más de un péptido formando la proteína), los 
enlaces que la estabilizan son los mismos que la terciaria pero con 2 cadenas 
peptídicas 
c) ¿Qué niveles estructurales pueden estabilizar este tipo de enlaces?
Puentes de hidrogeno: principalmente estructura secundaria
IE: estructuras terciarias
IH: estructura terciaria y cuaternaria si la hubiese
Puentes disulfuro, solo presentes si hay cisteínas, estabilizan estructuras terciarias o
cuaternarias.
d) ¿Cómo se denominan los dos elementos estructurales señalados en el esquema?
¿Qué nivel de estructura representan?
e) ¿Qué niveles estructurales presenta esta proteína?
f) ¿Cree que esta proteína podría ser citosólica? Justifique su respuesta.
Puente disulfuro
Lamina β Interacción iónica o electrostática
Puente de hidrogeno
Interacciones 
hidrofóbicas
 α hélice
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6- Algunas de las proteínas presentes en la leche son: caseínas, alfa-lactoalbúmina,
beta- lactoglobulina (dímero), seroalbúmina bovina. Salvo en el caso que se indica
todas las proteínas son monoméricas.
a) Clasifíquelas según su forma en el espacio sabiendo que todas son solubles en
agua. ¿Qué niveles estructurales espera encontrar en cada una de ellas? Enumere
los principales tipos de uniones que estabilizan a cada uno de los niveles
estructurales de una proteína.
Estructura primaria: Enlaces peptídicos
Estructura secundaria: Puentes de hidrogeno
Estructura terciaria: Interacciones que se forman entre sus grupos R.
Estructura cuaternaria: Interacciones que se forman entre sus grupos R.
b) Para obtener los productos derivados de la leche se somete a las proteínas a
procesos de desnaturalización, ya sea por cambios de pH o por calor.
¿En qué consiste el proceso de desnaturalización de una proteína y a qué niveles
estructurales afecta?
 El proceso de desnaturalización de una proteína consiste en la perdida de los
niveles estructurales del 2º al 4º quedando así solo la cadena peptídica de la
primer estructura.
7- Dos macromoléculas (por ejemplo dos proteínas) pueden unirse entre sí con gran
fuerza y especificidad. ¿Cómo es posible que interacciones débiles, como las
fuerzas de van der Waals, los enlaces de hidrógeno y las interacciones hidrofóbicas,
originen una adherencia tan fuerte? Analice cada una de las opciones, indique cuál
es correcta y cuáles son los errores en las opciones incorrectas.
OPCIONES:
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A. La adherencia puede llegar a ser fuerte cuando existen muchas interacciones 
débiles, todas ellas contribuyendo a la estabilidad de la estructura .
B. Las interacciones débiles se convierten en fuertes una vez que los grupos no 
polares son excluíos del interior de las macromoléculas .
C. Las interacciones débiles son convertidas en enlaces covalentes, dando así lugar 
a una adherencia fuerte entre las moléculas .
D. Si las interacciones débiles se alinean correctamente pueden convertirse en tan 
fuertes como los enlaces covalentes .
E. La adhesión es fuerte porque las interacciones débiles pueden estar implicadas 
en reacciones de condensación .
8- Las proteínas 1 y 2 interaccionan fuertemente. La siguiente figura muestra una
parte significativa de sus interacciones.
Suponga que ocurre una mutación en el gen que codifica para la proteína 2 que
cambia el aminoácido mostrado arriba por uno de los aminoácidos que se muestran
a continuación:
¿Qué cambio de los anteriores debería interrumpir en mayor medida la interacción
entre las proteínas 1 y 2? ¿Cuál afectaría en menor medida? Elija la opción correcta
y justifique su elección
OPCIONES:
A. El que más: aspartato; el que menos: leucina 
B. El que más: lisina; el que menos:serina 
C. El que más: serina; el que menos: aspartato 
D. El que más: lisina; el que menos: aspartato 
E. El que más: aspartato; el que menos: serina 
9- La hemoglobina es la proteína encargada de captar el oxígeno en los pulmones y
transportarlo hacia los distintos tejidos del organismo donde lo intercambia por
dióxido de carbono. Su molécula está constituida por dos pares de cadenas 
polipeptídicas (globinas), cada una unida a un grupo hemo. Existen distintos tipos de
hemoglobinas. En el adulto la más abundante es la hemoglobina A formada por 2
cadenas de globina  y dos de globina , (22), mientras que en el neonato
predomina la hemoglobina F (22).
a) ¿Con la información que le brinda el enunciado puede determinar si se trata de
una proteína globular o fibrosa? (Mencione específicamente qué datos le sirvieron
como guía).
 Fibrosa solo podía tener un tipo de estructura secundaria y la globular podía
tener más.
 Se habla de una proteína globular
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b) ¿Qué niveles de estructura presenta la hemoglobina normal?
 Primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria porque esta formaba por dos cadenas
alfa y dos beta, 4 en total.
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c) Teniendo en cuenta el número de cadenas polipeptídicas que la forman ¿cómo la
clasificaría?
 La clasificaría en conjugadas, porque tiene un grupo emo. Es una proteína 
oligomérica (tetrameria en este caso)
 Si solo tiene aminoácidos se llama SIMPLE
d) Teniendo en cuenta su composición química, ¿dentro de qué grupo la ubicaría?
Es una proteína compleja o conjugada
10- Las cadenas de la hemoglobina A (α y β) son codificadas por genes diferentes.
La cadena α consta de 141 aminoácidos y una secuencia específica, mientras que la
cadena β consiste de 146 aminoácidos con una con una secuencia de aminoácidos
completamente diferente.
Existen anormalidades hereditarias de la hemoglobina, denominadas
hemoglobinopatías, algunas de ellas se originan por mutaciones que generan
alteraciones en la secuencia de aminoácidos de las cadenas de globina. Por
ejemplo:
- En la variante de la hemoglobina Constant Spring, una mutación en el gen α-
globina convierte el codón de stop (UAA) a un codón de glutamina (CAA).
- La Hemoglobina Gun Hill es el resultado de una deleción de 15 nucleótidos del gen
de β-globina sin corrimiento del marco de lectura.
- La hemoglobina S difiere de la hemoglobina A por la sustitución de un ácido
glutámico por una valina en la cadena de globina . Esto lleva a que la proteína se
polimerice y forme fibras intracelulares que deforman los glóbulos rojos, lo cual
dificulta la circulación de los mismos a través de los capilares sanguíneos y
disminuye su vida media.
a) Dé una definición clara y concisa de los términos destacados en negrita en el
enunciado.
Gen: un pedacito de ADN que contiene información 
Mutación: Transformación del gen. Alteraciones en la secuencia nucleotídica del 
ADN.
Codón: 
Codón De stop: donde se termina la síntesis de la proteína 
b) Describa cómo se modifica la estructura primaria de las cadenas de globina en las
variantes de la hemoglobina descriptas en el enunciado.
c) ¿Cree que estos cambios estructurales afectarán la función de la hemoglobina? Si
su respuesta es afirmativa, ¿puede explicar cómo?
LECTURA COMPLEMENTARIA: La anemia de células falciformes es una enfermedad genética en
la que el gen de la globina beta, ubicado en el cromosoma 11 sufre una sustitución de una timina por
adenina. Esta mutación genera una globina beta en la que el ácido glutámico de posición 6 es
sustituido por valina, generando la producción de una hemoglobina funcionalmente defectuosa, la
hemoglobina S. El ácido glutámico tiene carga negativa y la valina es hidrófoba, entonces se forman
contactos con alanina, fenilalanina y leucina, lo que promueve la formación de fibras poliméricas de
hemoglobina que deforman el glóbulo rojo y reducen la capacidad para transportar oxígeno.
A diferencia de los hematíes normales, que generalmente son bicóncavos, con una forma similar a la
de una rosquilla, los glóbulos rojos falciformes tienen forma de media luna o de hoz. Las células en
forma de hoz no son flexibles y no pueden cambiar de forma fácilmente. Muchas de ellas se rompen
al movilizarse a través de sus vasos sanguíneos. Las células falciformes por lo general sólo duran de
10 a 20 días, en lugar de los 90 a 120 días normales. La capacidad de recambio de células glóbulos
rojos se ve desbordada y en consecuencia, es posible que el número de glóbulos rojos se vea
disminuido. A esto se le llama anemia y es muy posible que el paciente se sienta cansado.
Las células en forma de hoz también pueden atascarse a las paredes de los vasos sanguíneos,
causando un bloqueo que hace más lento o detiene el flujo de sangre. Cuando esto sucede, el
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oxígeno no puede llegar adecuadamente a los tejidos cercanos. La falta de oxígeno puede causar
ataques de dolor repentino y severo, llamados crisis de dolor. Estos ataques pueden ocurrir sin previo
aviso.
11- Las moléculas de ADN poseen carga eléctrica neta.
a) ¿Cuáles son los grupos funcionales que aportan carga a la estructura de estos
ácidos nucleicos?
b) Las histonas son proteínas que se asocian fuertemente al ADN y colaboran con
su empaquetamiento. Si analiza los restos de aminoácidos presentes en la superficie
de estas proteínas ¿Qué tipo de aminoácidos espera que predominen?
12- Se ah fraccionado una porción del ADN de una célula obteniéndose fragmentos de
igual tamaño que corresponden a dos genes distintas: I y II. De las presentes en el
gen del I el 10% corresponde a adenina, que en II hay 30% de adenina
a. ¿Cuál es el porcentaje de cada una de las otras bases presentes en ambos 
genes?
GEN 10% A
10% T
40% C
40% G
GEN II 30% A
30% T
20% C
20% G
A-T ………………2 PUENTES H
C-G ……………...3 PUENTES H
b. Si se tiene una solución que contiene ambos genes y se dispone de un filtro
capaz de retener el ADN bicatenario pero no al monohebra, ¿Cómo podemos
separa estos genes uno del otro?
 Con calor. Va a necesitar menos calor el II y se va a separar en sus
hebras constituyentes . El gen I va a quedar retenido
c. Si el gen I tiene 3000 moleculas de adenina ¿Cuál es la longitud del gen I y II?
 GEN I: 30.000 moleculas en total. Al ser bicatenario se debe dividir por
dos, entonces tenemos 15.000 pares de bases (si quiero saber la
longitud)
 GEN II: 
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13- En dos genes de idéntica longitud aislados de una especie bacteriana 
desconocida (GEN I y GEN II) los nucleótidos de adenina representan el 30 y el 19
% del total, respectivamente. Sabiendo que el GEN I contiene 9600 nucleótidos de
adenina:
a) Complete en la siguiente tabla la cantidad porcentual de las distintas bases en
cada gen y la longitud de los mismos especificando la unidad.
%
A
% C % G % T % U Longitud
GEN 
I
30 20 20 30 0 16.000 pb
GEN 
II
19 31 31 19 0 16.000 pb
30%.........96000 nt
100%.......x=3200 nt
b) ¿Cuál de los dos genes codifica para un ARNm cuya composición en porcentajes
de bases es 30% A, 32%C y 30%G?
GEN II
c) Esquematice la unión entre un nucleótido de adenina y otro de timina presentes
en el GEN I.
- EN EL ENTORNO DE LA CÁTEDRA PODRÁ ENCONTRAR PROBLEMAS ADICIONALES
QUE LE PERMITIRÁN SEGUIR UTILIZANDO LOS CONOCIMIENTO TEÓRICOS ADQUIRIDOSPARA LA RESOLUCIÓN DE SITUACIONES PROBLEMÁTICAS -
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	TRABAJO PRÁCTICO N.º 3 2021
	OBJETIVOS
	UNIDAD DE CONOCIMIENTO
	TEMARIO
	VOCABULARIO ESPECÍFICO DEL TEMA
	BIBLIOGRAFÍA:
	UNIDAD DE ACCIÓN
	CUESTIONARIO GUÍA DE ESTUDIO
	PROBLEMAS DE APLICACIÓN
	Maltosa
	OPCIONES:
	OPCIONES: