Tema 4 Las proteínas - Ulises Blanco

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Biología 2º Bachillerato Las proteínas 
 
 
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UNIDAD 4. LAS PROTEÍNAS 
 
1. INTRODUCCIÓN. 
 
Las proteínas o prótidos (del griego proteios, primera clase) son biomoléculas orgánicas, 
compuestas básicamente por C, O, H y N, aunque pueden contener S y otros elementos como 
P, Fe, Cu, Mg... Son polímeros de aminoácidos y constituyen alrededor del 50% del peso seco 
de las células. Las diferentes combinaciones de los 20 aminoácidos proteicos dan lugar a un 
elevado número de proteínas distintas lo que explica diversidad de funciones que realizan. Las 
proteínas son las moléculas a través de las cuales se expresa la información genética contenida 
en el ADN y determinan, por tanto, la identidad biológica de los organismos. 
 
 
2. LOS AMINOÁCIDOS 
 
Son compuestos orgánicos de baja masa molecular caracterizados por poseer un grupo 
carboxilo o ácido (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Se conocen unos 300 aminoácidos pero 
sólo 20 forman parte de las proteínas. 
 
Según donde se una el grupo amino contando a partir del grupo 
carboxilo los aminoácidos pueden ser alfa, beta, delta (C1, C2, 
C3). Los aminoácidos primarios o proteicos son de tipo alfa: 
ácido aspártico, ácido glutámico, alanina, arginina, asparagina, 
cisteína, fenilalanina, glicina, glutamina, histidina, isoleucina, 
leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, 
triptófano y valina. La masa molecular media de éstos es de 
120. Para designarlos se utilizan convencionalmente 
abreviaturas que se forman con las tres primeras letras de sus 
nombres en inglés. 
 
Algunas proteínas contienen derivados de aminoácidos, como el colágeno que contiene 4-
hidroxiprolina y 5-hidroxilisina. La elastina contiene desmosina, formada por cuatro restos del 
aminoácido lisina. 
 
Existen otros aminoácidos no proteicos que son intermediarios metabólicos o realizan otras 
funciones como precursores del metabolismo (ornitina, citrulina) o bien actúan como 
neurotransmisores. En 1986 se descubrió el aminoácido proteico número 21, la selenocisteína, 
que forma parte de un grupo poco conocido de enzimas. De reciente descubrimiento, en 2002, 
es el aminoácido proteico número 22, la pirrolisina, presente en algunas arqueas y bacterias. 
 
De los 20 aminoácidos que utilizamos para fabricar nuestras proteínas, hay 8 aminoácidos que 
el ser humano no puede sintetizar (metabólicamente es muy costoso) por lo que deben ser 
ingeridos con la dieta. Son los llamados aminoácidos esenciales: valina, leucina, isoleucina, 
lisina, fenilalanina, treonina, metionina y triptófano. La arginina e histidina son esenciales 
también en la niñez, posteriormente ya no. Si la dieta carece de la cantidad suficiente de 
alguno de los aminoácidos esenciales algunas proteínas no podrán ser sintetizadas, lo que 
afectará al desarrollo del organismo. Una proteína tiene alto valor biológico cuando posee la 
cantidad suficiente de aminoácidos esenciales para satisfacer las necesidades del organismo. 
En general, las proteínas de origen animal tienen mayor valor biológico que las de origen 
vegetal, que son deficitarias en algún aminoácido esencial por lo que para cubrir dicho déficit 
se han de tomar diferentes proteínas vegetales que se complementen entre sí. 
Estructura general de un alfa-aminoácido. 
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2.1 Propiedades de los aminoácidos. 
 
Son sólidos, cristalinos, con elevado punto de fusión, 
solubles en agua, presentan estereoisomería, actividad 
óptica y anfoterismo. 
 
 Estereoisomería y actividad óptica: excepto la 
glicina, todos los aminoácidos tienen el carbono 
alfa asimétrico (4 sustituyentes distintos) lo que 
presentan estereoisomería y si el grupo amino se 
orienta hacia a la derecha son formas “D”, mientras 
que si está a la izquierda se trata de formas “L”. En 
la naturaleza la forma L es la más abundante. Por 
otro lado, también tienen isomería óptica, siendo 
capaces de desviar la luz polarizada hacia la 
derecha (forma dextrógira o +) y hacia la izquierda 
(forma levógira o -). La disposición D o L es 
independiente de la actividad óptica. 
 
 Anfoterismo: una anfótero es un compuesto que dentro de su misma molécula tiene 
grupos ácidos y básicos y que pueden comportarse como un ácido o una base 
dependiendo del pH del medio. Los aminoácidos tienen un grupo carboxilo (ácido o 
donador de protones) y otro amino (básico o aceptor de protones). Así, en disolución 
acuosa y a pH neutro los aminoácidos pueden ionizarse y formar iones híbridos o bipolares 
(zwiteriones del alemán “zwitter” o híbrido) con el mismo número de cargas positivas que 
negativas. En un medio ácido el aminoácido se comporta como base y el grupo COO- capta 
protones del medio quedando solamente ionizado el grupo NH3
+ por lo que la carga del 
aminoácido será positiva. En un medio básico el aminoácido se comporta como un ácido y 
el grupo NH3
+ libera protones quedando ionizado sólo el grupo COO- por lo que la carga del 
aminoácido será negativa. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
El radical R también puede tener grupos ionizables que participan de la carga eléctrica de un 
aminoácido. 
 
El valor de pH en el que un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar con el mismo 
número de cargas + y – se conoce como punto isoeléctrico (pI) por lo que carece de carga 
eléctrica neta. Es variable para cada aminoácido. Por ejemplo para la alanina (Ala) su pI es 
6,02, para la arginina (Arg) el pI es 10,76 y para el ácido aspártico (Asp) el pI es 2,98. 
 
 
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2.2 Clasificación de los aminoácidos proteicos. 
 
Existen diferentes criterios para la clasificación de los aminoácidos proteicos. Atendiendo a la 
naturaleza de su cadena lateral (el radical “R”) se clasifican en: 
 
a) Apolares o hidrofóbicos con grupos alifáticos: el radical es una cadena hidrocarbonada 
hidrófoba y por tanto su solubilidad es agua es escasa (Gly, Ala, Pro, Val, Leu, Ile, Met). 
b) Con grupos aromáticos: el radical es una cadena lateral aromática, son relativamente 
apolares (hidrofóbicos) (Phe, Tyr, Trp). El OH de la tirosina y el nitrógeno del anillo indol 
del triptófano hace que sean algo más polares que la fenilalanina). 
c) Polares sin carga: su cadena lateral posee grupos hidrófilos que permiten formar puentes 
de hidrógeno con moléculas polares como el agua, debido a lo cual son muy solubles (Ser, 
Thr, Cys, Asn y Gln). 
d) Polares con carga negativa o ácidos. Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y 
tienen carga eléctrica negativa pues desprenden protones (Asp, Glu). 
e) Polares con carga positiva o básicos: contienen algún grupo amino en la cadena lateral 
que, por su carácter básico, puede tomar protones del medio, por lo que el aminoácido 
tendrá carga positiva (His, Lis, Arg). 
 
 
 
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3. EL ENLACE PEPTÍDICO 
 
Es un enlace covalente que se establece entre un grupo NH2 de un 
aminoácidos y el grupo COOH de otro, liberándose una molécula de 
agua por lo que es un enlace hidrolizable. Los grupos R no participan 
del enlace. 
 
El enlace C-N es aquí más fuerte y más corto que otros enlaces 
entre el carbono y el nitrógeno ya que los átomos del grupo 
carboxilo y los del grupo amino se sitúan en el mismo plano, con distancias y ángulos fijos pues 
tiene un carácter parcial de doble enlace (propiedad denominada tautomería) lo que confiere 
cierta rigidez. Se trata, desde el punto de vista químico,de una amina secundaria. Solo tiene 
libertad de giro el carbono α, lo que limita las posibilidades de conformación de los péptidos 
(giran los enlaces C-C y C-N). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
Los aminoácidos de los extremos llevan un grupo NH2 libre y otro grupo COOH libre, 
denominándose extremo N-inicial y extremo C-terminal. Se comienzan a enumerar los 
aminoácidos siempre en el extremo N-inicial. Los péptidos se nombran como derivados del 
aminoácido que ocupa la posición carboxilo terminal. 
 
Al formarse el enlace peptídico los aminoácidos 
pierden su carácter anfótero. Sin embargo, las 
cadenas muestran características ácidas o básicas 
en función de los grupos R y de los externos amino 
inicial y carboxilo terminal. 
 
Cada proteína tiene un pH característico donde su 
carga eléctrica neta es cero y se denomina punto 
isoeléctrico de la proteína. 
 
 
3.1 Los péptidos. 
 
Formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. En función al número de 
aminoácidos tenemos dipéptidos, tripéptidos, etc. Hasta 10 aminoácidos se denominan 
oligopéptidos y con más de 10 se llaman polipéptidos. Si poseen más de 100 moléculas de 
aminoácidos o si su peso molecular es mayor de 10.000 se denominan proteínas. 
 
Algunos péptidos de interés biológico son: la hormona oxitocina (nonapéptido) que regula las 
contracciones del útero y la secreción de leche; o la vasopresina (nonapéptido) u hormona 
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antidiurética (ADH) que regula la reabsorción renal de agua; la hormona insulina (dos cadenas 
polipeptídicas de 21 y 30 aminoácidos) que regula la absorción de glucosa por las células (su 
ausencia provoca la diabetes); la hormona glucagón (polipéptido con 29 aminoácidos) que 
induce la movilización del glucógeno hepático hidrolizándolo en glucosa; el neurotransmisor β-
endorfina (polipéptido de 31 aminoácidos) que elimina sensaciones dolorosas; el antibiótico 
gramicidina (péptido cíclico). 
 
 
4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS 
 
Las proteínas son moléculas formadas por largas 
cadenas de aminoácidos. Las proteínas constituyen 
el grupo orgánico más abundante en la célula. Sus 
funciones son muchas y muy variadas, y están en 
estrecha relación con la estructura que tenga cada 
proteína. En condiciones normales de pH y 
temperatura las cadenas polipeptídicas que 
constituyen las proteínas presentan una 
conformación nativa que es responsable de la 
actividad biológica de la proteína y cualquier 
alteración de dicha conformación conlleva una 
pérdida de funcionalidad. Además de aminoácidos, 
algunas proteínas contienen otras moléculas. 
 
En una proteína se pueden distinguir hasta 4 niveles 
de organización estructural que vienen definidos por 
la composición y forma de las proteínas (imagen 
derecha). 
 
 
4.1 Estructura primaria 
 
Es la disposición lineal de aminoácidos en la proteína. Nos 
indica el número de aminoácidos, el tipo y el orden, por lo 
que será determinante de su especificidad y función. Es la 
más importante pues condiciona al resto de estructuras. 
Todas las proteínas tienen estructura primaria. 
 
El número de polipéptidos que pueden formarse con los 20 
aminoácidos es de 20n, siendo n el número de aminoácidos 
presentes en la cadena (variaciones con repetición). La 
mayoría de proteínas contienen más de 100 aminoácidos 
por lo que la variedad de secuencias es enorme. 
 
La secuencia de aminoácidos de una proteína viene determinada genéticamente por la 
correspondiente secuencia de nucleótidos del ADN. Una alteración en la información genética 
puede tener como consecuencia la alteración en el orden de los aminoácidos de la proteína y 
por tanto en su funcionalidad. Además, cuanto mayor sea la coincidencia en aminoácidos de 
proteínas análogas de dos especies distintas, tanto más próximas estarán evolutivamente lo 
que ayuda a construir árboles filogenéticos. 
 
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4.2. Estructura secundaria 
 
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio (Pauling y Corey). Esto es debido 
a la capacidad de giro de los enlaces no peptídicos lo que permite que, durante la síntesis 
proteica, la cadena adopte una determinada disposición espacial estable. El tipo de estructura 
secundaria que presenta una proteína depende de los enlaces por puentes de hidrógeno que 
se puedan formar, lo que en definitiva depende de los aminoácidos que la constituyen. Hay 
dos tipos básicos de estructura secundaria: hélice α y conformación β o lámina plegada. 
 
 
 Hélice α 
 
Formada al enrollarse sobre sí misma la 
estructura primaria con un giro dextrógiro 
(rota a derechas, en sentido horario) debido 
a la formación de puentes de hidrógeno 
entre el oxígeno del –C=O de un aminoácido 
y el hidrógeno del –NH del cuarto 
aminoácido que le sigue en la cadena lineal. 
De este modo todos los grupos –C=O quedan 
orientados en el mismo sentido, mientras 
que los hidrógenos de los –NH lo hacen en 
sentido contrario. Si desaparecen estos 
puentes de hidrógeno la hélice se desorganiza. Los radicales de los aminoácidos se disponen 
hacia el exterior para no desestabilizarla. Cada vuelta de hélice contiene tiene 3,6 
aminoácidos. 
 
Se trata de proteínas fibrosas, con función estructural, insolubles en agua. Ejemplos 
son las α-queratinas del pelo, la piel, las uñas, la lana o los picos de las aves... 
 
La “hélice de colágeno”: es un caso particular de hélice α. La presencia de los 
aminoácidos prolina e hidroxiprolina que poseen un anillo en su grupo R dificulta la 
formación de los puentes de hidrógeno como en la hélice α debido a los radicales que 
presentan, apareciendo una hélice más extendida y enrollada esta vez hacia la 
izquierda (levógira). En esta ocasión existen 3 aminoácidos por vuelta, siendo 
frecuente la secuencia prolina-hidroxiprolina-glicina. 
 
 
 Conformación β 
 
En la conformación β la cadena de aminoácidos 
no forma una hélice sino una cadena 
distendida en forma de zig-zag debido a la 
ausencia de enlaces de hidrógeno entre 
aminoácidos próximos. Si la cadena se repliega, 
se pueden establecer enlaces de hidrógeno 
entre segmento antes distantes que, debido al 
plegamiento, quedan ahora próximos, 
adoptando la forma de una hoja plegada en zig-
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zag muy estable donde los radicales R de los aminoácidos se disponen alternativamente por 
encima y por debajo, estructura denominada lámina plegada o lámina β. Esta estructura 
también se puede formar entre dos o más cadenas polipeptídicas distintas. 
 
La conformación β está más extendida que α-hélice. Son también proteínas 
fibrosas, de función estructural e insolubles en agua. Ejemplos son las 
llamadas β-queratinas como la fibroina de la seda y la tela de arañas. 
 
 
 
 
 
 
 
Las cadenas polipeptídicas adyacentes en una lámina β pueden sea paralelas (la orientación 
de los extremos N-inicial y C-terminal es la misma) o antiparalelas (la orientación de los 
extremos N-inicial y C-terminal es opuesta. La disposición antiparalela es más estable que la 
paralela. La β-queratina que constituye la fibroína de la seda tiene esta disposición 
antiparalela. 
 
 
4.3. Estructura terciaria 
 
Es el resultado del plegamiento sucesivo de la cadena 
polipeptídica en el espacio (la cual pueden tener a su vez una 
estructura secundaria en hélice α, lámina β o no tenerla) debido 
a las interacciones de los radicales de los aminoácidos situados a 
lo largo de la cadena, algunos de los cuales pueden estar muy 
alejados entre sí. 
 
Las estructuras terciarias se mantienen estables debidoa los 
enlaces entre los radicales de los aminoácidos: puentes 
disulfuro, amida, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der 
Walls, interacciones hidrofóbicas e interacciones electrostáticas. 
 
En las proteínas con 
estructura terciaria pueden 
distinguirse combinaciones 
de hélice α y lámina β 
conectadas a través de asas o 
lazos que forman patrones 
que están presentes en 
muchas proteínas diferentes. 
En estas asas o zonas de giro 
sólo existe estructura 
primaria. Se utiliza el término motivos estructurales para describir a estas estructuras 
supersecundarias. Estas estructuras repetitivas pueden diferir mucho en su estructura primaria 
y pueden estar presentes en proteínas muy diferentes, siendo características de proteínas 
globulares. 
 
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En las proteínas de gran tamaño se distinguen unas unidades estructurales compactas y 
estables denominados dominios estructurales formados por segmentos de una cadena 
peptídica que se pliegan de forma independiente, con una estructura y función distinguible de 
otras regiones de la proteína. Los dominios pueden considerarse como unidades elementales 
de la estructura y evolución de las proteínas que son 
capaces de plegarse y de funcionar de una manera 
relativamente autónoma. La estructura terciaria de 
muchas proteínas está formada por varios dominios. 
Son abundantes en proteínas enzimáticas donde se 
corresponden con su centro activo lo que posibilita, 
cuando los dominios se separan, la introducción del 
sustrato y, al acercarse, su fijación para actuar sobre él. 
Un dominio, a veces, está formado por motivos pero 
otras veces no contiene ninguno. Evolutivamente se 
consideran como “clichés estructurales” de probada 
eficacia biológica que sirven como unidades modulares 
para construir diferentes tipos de proteínas. 
 
Existen dos tipos de conformaciones tridimensionales 
terciarias: 
 
 Conformación filamentosa. Las cadenas polipeptídicas se 
disponen en forma de hebras alargadas, muy resistentes. 
Las proteínas que la presentan son insolubles en agua y 
disoluciones salinas debido a la gran cantidad de 
aminoácidos hidrofóbicos que presentan. Las estructuras 
terciarias de estas proteínas adoptan torsiones 
longitudinales como las fibras de una cuerda. Tienen 
función estructural o protectora como la α-queratina del 
pelo. 
 
 Conformación globular. La proteína se repliega formando 
estructuras esféricas. En ella los radicales apolares de los 
aminoácidos se sitúan en el interior y los polares hacia el 
exterior, lo que facilita su solubilidad en agua y 
disoluciones salinas. Una excepción son las proteínas de 
membrana que en un medio apolar lipídico orientan hacia 
la superficie sus radicales hidrofóbicos. Tienen función de 
transporte, enzimática, hormonal. Algunos ejemplos de 
proteínas globulares son: mioglobina (transporte de O2 en 
músculo), lisozima (hidroliza enlaces o-glucosídicos entre 
NAG y NAM que forman la mureina de la pared 
bacteriana), citocromo C (cadena respiratoria), 
quimotripsina (enzima digestiva), etc. 
 
De la estructura terciaria depende la funcionalidad de la proteína, por lo que si esta se pierde 
puede dejar de ser activa. Cualquier cambio en la secuencia de aminoácidos que conforman la 
estructura primaria puede dar lugar a que se formen enlaces diferentes en la cadena 
polipeptídica y la proteína vea alterada su funcionalidad. Enfermedades degenerativas como el 
Alzheimer se asocian a la acumulación de proteínas anormalmente plegadas en el cerebro. 
 
LISOZIMA 
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Existen unas proteínas denominadas 
chaperonas que juegan un papel esencial 
en el plegamiento y maduración de las 
proteínas recién sintetizadas. Son 
también las encargadas del ensamblaje 
de los polipéptidos que conforman 
proteínas oligoméricas así como de 
detectar errores y marcar las proteínas 
defectuosas para su degradación. 
 
 
4.4. Estructura cuaternaria 
 
La presentan las proteínas constituidas por la asociación de varias cadenas polipeptídicas con 
estructura terciaria (que pueden ser iguales o no) unidas mediante enlaces débiles no 
covalentes (puentes de hidrógeno, Van der Waals) y a veces por enlaces fuertes covalentes 
(puentes disulfuro). Dichas cadenas o subunidades se denominadas protómeros. La proteína 
resultante se denomina proteína oligomérica y suelen ser proteínas complejas de tipo 
regulador, no estructural, como las enzimas o los anticuerpos. 
 
Según el número de protómeros hablamos de dímeros (hexoquinasa), trímeros, tetrámeros 
(hemoglobina), pentámeros (ARNpolimerasa) y polímeros (filamentos de actina y miosina, 
microtúubulos, cápsida de algunos virus y complejos multienzimáticos). 
 
La hemoglobina es un tetrámero forfmado por dos 
cadenas α y dos cadenas β cada una de las cuales se 
une a un grupo hemo de naturaleza lipídica. La 
capacidad de la hemoglobina de ser el transportador 
de oxígeno a través de la sangre viene determinada 
por su estructura cuaternaria. 
 
Las proteínas con estructura terciaria de tipo fibrilar 
también pueden formar estructuras cuaternarias que 
contienen complejos supramoleculares. La asociación 
de tres hélices α unidas entre sí mediante enlaces 
covalentes, puentes de hidrógeno y puentes disulfuro 
origina una triple hélice tropocolágeno (estructura 
cuaternaria). Varias de estas moléculas se asocian a 
su vez para constituir microfibrillas que se agrupan 
formando fibrillas que unidas forman las fibras de 
colágeno que es la proteína más abundante en 
vertebrados superiores (1/3 del total) apareciendo 
en el tejido conectivo, piel, hueso, tendones, vasos 
sanguíneos... 
 
 
 
 
 
 
 
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5. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS 
 
Dependen de los radicales libres y de lo que sobresalgan de la molécula para poder reaccionar 
con otras moléculas. 
 
a) Solubilidad: se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales 
polares los cuales establecen, al ionizarse, puentes de hidrógeno con las 
moléculas de agua con lo que cada radical queda cubierto de moléculas de 
agua, lo que impide su unión a otras moléculas proteicas y su consiguiente 
precipitación. Variaciones de pH influyen en la solubilidad de las proteínas 
al modificar el grado de ionización de los radicales polares. Las proteínas 
globulares, debido al elevado peso molecular forman 
dispersiones coloidales al disolverse 
 
b) Desnaturalización: es una pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria e incluso 
secundaria de una proteína, permaneciendo únicamente su estructura primaria. 
Variaciones de pH, de concentración, incremento de temperatura, agitación molecular, 
etc. son factores que pueden provocar la rotura de los enlaces que mantienen la dichos 
niveles estructurales, adoptando la proteína adopta una conformación filamentosa. Al no 
recubrir totalmente las moléculas de agua a la 
proteína, esta reacciona con otras moléculas 
proteicas y precipita (precipitación de la caseína 
de la leche, de la ovoalbúmina de la clara de 
huevo, de la queratina del pelo...). A veces, al 
restablecer las condiciones normales se consigue 
la renaturalización pero generalmente es 
irreversible. 
 
c) Especificidad: propiedad muy característica de las proteínas. Puede ser: 
 
De especie: existen proteínas exclusivas de cada especie (incluso proteínas diferentes en 
individuos de la misma especie) aunque lo común es que proteínas con la misma función 
en diferentes especies tengan composición y estructura similar (proteínas homólogas). La 
insulina presentauna cadena A idéntica en humanos, perros, cerdos, conejos y cachalotes. 
En cualquier caso las diferencias en cuanto a proteínas entre especies distintas es tanto 
mayor cuanto más alejadas evolutivamente son dos especies. Con moléculas como lípidos 
y glúcidos tal especificidad no se observa. 
 
De función: depende de la posición de determinados aminoácidos en la secuencia lineal ya 
que dicha secuencia condiciona la estructura cuaternaria y por tanto la funcionalidad de la 
proteína. Un cambio en la secuencia de aminoácidos puede provocar la pérdida de 
funcionalidad. Se pone de manifiesto por ejemplo en las enzimas (cada enzima actúa sobre 
un sustrato diferente) o en la inmunoglobulinas (cada antígeno induce la formación de un 
anticuerpo específico). 
 
d) Capacidad amortiguadora: debido a su comportamiento 
anfótero pueden comportarse como ácidos o bases, 
donando o retirando protones al medio. Forman parte de 
disoluciones tampón o amortiguadoras. 
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6. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS 
 
6.1. HOLOPROTEÍNAS (proteínas simples): 
 
Formadas únicamente por aminoácidos. Atendiendo 
a su estructura terciaria se clasifican en dos grandes 
grupos: 
 
 Proteínas fibrosas o filamentosas 
(escleroproteínas). Realizan funciones 
estructurales o protectoras. Insolubles en agua, 
se presentan principalmente en animales. 
Ejemplos: 
 
- Colágeno, en tejidos conjuntivos, 
cartilaginoso, tegumentario, en la matriz 
extracelular, tendones y córnea. Por 
despolimerización e hidratación se consiguen 
gelatinas alimenticias. 
- Alfa y beta queratinas, ricas en el aminoácido cisteína, se sintetizan en la epidermis. 
Forman uñas, cabello, cuernos, plumas, lana... La fibroína de la seda es una beta 
queratina de gran resistencia mecánica. 
- Elastinas, en tendones y vasos sanguíneos. Se diferencian del colágeno en que no dan 
gelatinas. Su conformación la hace muy flexible. 
- Miosina, participa en la contracción muscular junto con la actina. 
- Fibrina, formada a partir del fibrinógeno plasmático, interviene en la coagulación 
sanguínea. 
 
 
 Proteínas globulares o esferoproteínas. Generalmente son solubles en agua y disoluciones 
polares y son responsables de las principales funciones biológicas de la célula. 
 
- Histonas y protaminas. Proteínas de carácter básico asociadas al ADN, las histonas 
están en el núcleo celular y las protaminas en los espermatozoides. Su función es 
mantener la estructura y favorecer la compactación del mismo. 
- Glutenina, insoluble en agua, no coagula por calor (en del trigo). 
- Albúminas, son proteínas transportadoras o de reserva de aminoácidos como la 
seraalbúmina (plasma sanguíneo), la ovoalbúmina (clara de huevo) y la lactoalbúmina 
(leche). 
- Globulinas, proteínas de masa molecular elevada, solubles en agua y de forma 
esférica. Las seroglobulinas de la sangre, la lactoglobulina y la ovoglobulina. También 
se incluyen en este grupo la parte proteica de algunas heteroproteínas. Así por 
ejemplo, la globina es una proteína globular que conformará la heteroproteína 
hemoglobina; o las inmunoglobulinas (gamma-globulinas) que son proteínas que 
constituyen los anticuerpos y que llevan restos glucídicos. 
- Actina, que junto con la miosina produce la contracción musculas, también interviene 
en la formación del anillo contráctil durante la citocinesis y de los movimientos de los 
flagelos. 
 
En ocasiones una proteína globular puede perder esta conformación y convertirse en fibrosa, 
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variando su funcionalidad (por ejemplo, el fibrinógeno de la sangre se convierte en fibrina 
durante el proceso de coagulación sanguínea). 
 
 
6.2. HETEROPROTEÍNAS (proteínas conjugadas): 
 
Son todas globulares. En su composición presentan una parte proteica (grupo proteico) y otra 
fracción no proteica (grupo prostético). Según el grupo prostético se clasifican en cinco 
grupos: 
 
 Cromoproteínas. Su grupo prostético es una sustancia coloreada o pigmento. 
 
a) Porfirínicas. Su grupo prostético es un anillo tetrapirrólico o 
porfirina, como la protoporfirina IX, en cuyo centro aparece un 
catión metálico: se forma una metalporfirina. Gran interés biológico. 
 
- Hemoglobina (transporta O2 en sangre) y mioglobina 
(transporta O2 en músculo) cuyo grupo prostético es el grupo 
hemo caracterizado por llevar un catión ferroso Fe2+. 
 
- Peroxidasa, catalasa (enzimas) y citocromos (en la cadena de 
transporte electrónico) cuyo grupo prostético es el grupo 
hemino o catión férrico Fe3+. 
 
b) No porfirínicas. El grupo prostético es diferente a la porfirina: 
 
- Hemocianina, contiene cobre. Constituye un pigmento respiratorio en crustáceos y 
moluscos; hemeritrina, contiene hierro. Constituye un pigmento respiratorio en 
anélidos marinos; rodopsina, cuyo grupo prostético es el retinal un derivado de la 
vitamina A (otro terpeno). Interviene en el ciclo visual al captar la luz y se 
encuentra en la retina. 
 
 Glucoproteínas. Su grupo prostético es un glúcido. Se unen covalentemente un –OH del 
glúcido y un –OH o –NH2 del polipéptido. Realizan gran variedad de funciones. 
 
- Hormonas gonadotrópicas: Hormona folículo estimulante FSH; hormona 
estimulante tiroidea TSH; hormona luteinizante LH (repasar el tema de glúcidos). 
- Inmunoglobulinas (anticuerpos ya mencionados y que estudiaremos en el tema de 
“Inmunidad”). 
- Protrombina y fibrinógeno (glucoproteínas sanguíneas). 
- Proteoglucanos de la matriz extracelular y mucinas (mucus). 
- Glucoproteínas de membranas celulares que forman el glucocálix, como en los 
eritrocitos, responsables de la especificidad de los grupos sanguíneos. Y es que una 
glucoproteína determinada a veces puede presentar heterogeneidad en su parte 
glucídica, no así en la proteica. Tal es el caso de los grupos sanguíneos debidos a 
diferentes grupos prostéticos de proteínas de membrana de eritrocitos. 
 
 Lipoproteínas: cuando el grupo prostético son lípidos. Pueden tener una función 
estructural y así las encontramos en la membrana plasmática; pero también en la sangre 
con función transportadora (transporte de colesterol y triglicéridos) entre el intestino, 
hígado y tejido adiposo. Las principales lipoproteínas transportadoras son: 
Biología 2º Bachillerato Las proteínas 
 
 
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- Quilomicrones, transportan triglicéridos y colesterol desde los enterocitos hasta el 
hígado, músculo o tejido adiposo. 
- VLDL (lipoproteínas de muy baja densidad), IDL (lipoproteínas de densidad intermedia) 
y LDL (lipoproteínas de baja densidad) 
transportan colesterol y fosfolípidos 
desde el hígado a los tejidos para formar 
membranas celulares. Si en la célula ya 
hay suficiente colesterol entonces se 
deposita en las paredes de los vasos 
sanguíneos formando placas de ateroma 
(colesterol malo). 
- HDL o lipoproteínas de alta densidad, de 
acción contraria a las anteriores, retiran 
el colesterol sanguíneo sobrante hacia el 
hígado para metabolizarlo (colesterol 
bueno). 
 
 Nucleoproteínas, cuando el grupo prostético es un ácido nucleico como ADN o ARN 
(asociación de histonas y ADN para formar la cromatina, o de ARN y proteínas para formar 
los ribosomas). 
 
 Fosfoproteínas, cuando el grupo prostético es ácido fosfórico (caseína de la leche, y 
vitelina del huevo). 
 
 
7. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. 
 
A diferencia de glúcidos y lípidos las proteínas son moléculas muy versátiles, desempeñando 
gran variedad de funciones y dirigen prácticamente todos los procesos biológicos. No suelen 
utilizarse para producir energía,si bien pueden ser usadas cuando falta glucosa y ácidos 
grasos. 
 
 Estructural: en membrana plasmática (glucoproteínas), en el citoesqueleto celular y en 
cilios y flagelos (actina, miosina, tubulina, nexina, dineína), asociadas al ADN (histonas), 
queratinas, elastina, colágeno, fibroína. 
 
 Transporte: por ejemplo las permeasas (regulan el paso a través de membranas), 
seroalbúmina (transporte en sangre), hemoglobina (transporte de O2 en sangre de 
vertebrados), hemocianina (O2 en invertebrados), mioglobina (O2 en músculo), 
lipoproteínas (lípidos en sangre), citocromos (transporte electrónico en las crestas 
mitocondriales)... 
 
 Hormonas. Insulina y glucagón (regulan los niveles de glucosa en sangre), hormona del 
crecimiento (tiroides), calcitonina (metabolismo del calcio), la tiroxina… 
 
 Reguladora. Algunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes o la división celular 
(ciclinas). 
 
 Defensa o inmunitaria: inmunoglobulinas (como gamma globulinas, constituyen los 
anticuerpos), las mucinas (efecto germicida y protector en mucosas), venenos y toxinas 
Biología 2º Bachillerato Las proteínas 
 
 
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(botulismo). Muchos antibióticos también son péptidos. 
 
 Homeostática: regulando la constancia del medio interno en cuanto a mantenimiento del 
equilibrio osmótico y constancia de pH (junto con otros sistemas). La trombina y el 
fibrinógeno (formación del trombo o coágulo para evitar hemorragias). Función muy 
importante. 
 
 Contráctil: en el citoesqueleto celular (dineína), en músculo (actina y miosina), en 
bacterias (flagelina). 
 
 Reserva. Ovoalbúmina (clara de huevo), lactoalbúmina (leche), gluten (semillas de 
cereales)... 
 
 Enzimática: como los biocatalizadores o enzimas que regulan las reacciones químicas. Se 
conocen más de tres mil. Función importantísima. Los biocatalizadores son sustancias que 
se encuentran en los organismos en pequeñísimas proporciones, desempeñando un 
importante papel en la regulación y coordinación de los procesos metabólicos que en ellos 
se verifican. Como indica su nombre, son sustancias que catalizan los procesos vitales. En 
los seres vivos pluricelulares existe además otro tipo de control bioquímico que funciona a 
nivel de organismo que es el sistema endocrino, el cual utiliza hormonas como mensajeros 
químicos reguladores del metabolismo interno. 
 
 
8. RECONOCIMIENTO DE PROTEÍNAS. 
 
 Reacción de Biuret: este reactivo contiene CuSO4 y OHNa. Al reaccionar con las proteínas 
da una coloración violácea debido a la presencia de enlaces peptídicos. También da 
positiva con otras moléculas no proteicas con enlaces –C-N- por lo que no puede utilizarse 
para detectar proteínas en orina ya que la urea posee ese tipo de enlaces. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 Reacción xantoproteica: propia de aminoácidos con anillos aromáticos (fenilalanina y 
tirosina) y triptófano (heterocíclico). La reacción utiliza ácido nítrico que junto al benceno 
origina un nitroderivado que se vuelve amarillo al calentar y anaranjado al añadir un álcali.