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Aminoácidos apunte

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Aminoácidos
Son sustancias o moléculas orgánicas formadas por C, H, O Y N (fundamentalmente). Tienen un grupo carboxilo (ácido), un grupo amino (en el carbono α), un H y un resto R. 
Ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula.
Todas las enzimas (biocatalizadores biológicos) son proteínas, pero no todas las proteínas son enzimas.
Estructura básica
· Ácidos carboxílicos con 1 o + grupos aminos unidos covalentemente.
· Carbono α asimétrico y de estructura tetraédrica.
· pH = PI ➡ están doblemente cargados (zwiteriones).
Función
· Forman parte de nuestras proteínas ⬅ ¡¡Función básica!!
· Pueden ser transportadores de A.G.
· Biosíntesis de purinas, pirimidinas y porfirinas (3 p).
· Polímeros cortos ➡ sistema neuroendocrino, factores de liberación hormonal y neuromoduladores.
· Combustibles y precursores metabólicos.
Propiedades
· Capacidad de polimerizar, formar péptidos, polipéptidos y proteínas.
· Propiedades (equilibrio) ácido – base.
· Estructura química variada.
· Forman redes cristalinas, casi siempre de sabor dulce.
· Alto pto. de fusión y ebullición (por lo que habitualmente se encuentran cargados eléctricamente).
· Todos, menos la glicina, pueden existir en forma de enantiómeros D- y L-.
· Son anfolitos.
Comportamiento ambivalente ➡ Anfoterismo
· El aa X tiene forma de ion dipolar, una carga (-) en el ácido y una carga (+) en el grupo amino, si lo sometemos a…
· Medio ácido (pH ⬇): Ya que este medio es rico en H+, el carboxilo se comporta como un buffer amortiguando H+ y neutralizando su carga eléctrica (-). Por lo que el aa pierde su carácter de ion dipolar y se transforma en un aa cargado (+), osea tiene una carga catiónica +1.
· Medio alcalino (pH ⬆): Ya que este medio rico en OH-, se disocia el grupo amino, por lo que el aa x deja de ser un ion dipolar y se transforma en un ion cargado (-), forma aniónica del aa.
Punto Isoeléctrico 
El pH donde predomina la forma de ion dipolar, donde no se producirá la migración eléctrica del aa. La carga eléctrica neta es cero.
· pK ➡ pH en el cual las concentraciones del donador de H+ (ácido) y el receptor de H+ (base) son iguales.
· Un Zwitterion puede actuar como ácido o base.aa X
Isomería óptica
· Grupo D- ➡ grupo amino a la derecha. (función biológica)
· Grupo L- ➡ grupo amino a la izquierda. (proteínas)
La glicina NO tiene isomería óptica (no tiene un carbono quiral) 
Clasificación· Proteinogénicos
· No proteinogénicos (ácido aminobutírico, NT)
· R aromático
· R alifático
· R con S
Función Con resto R hidrofóbico 
· R polar sin carga
· R polar ácido o básico.
· Esenciales
· No esenciales
Síntesis Con resto R hidrofílico 
· Alifáticos
· Prolina (Pro/ P, iminoácido)
· Alanina (Ala/ A)Hidrofobicidad
· Valina (Val/ V)
· Leucina (Leu/ L)
· Isoleucina
Son de cadena abierta, de C e H, ramificada.
· Aromáticos
· Son todos los que tienen resto R hidrofóbicos, excepto la tirosina (que tendría un resto R polar sin carga) que por tener un OH es hidrofílico y semiesencial.
· Fenil alanina ➡ sintetiza las catecol aminas (adrenalina y noradrenalina), melanina y hormonas tiroideas.
· Triptófano ➡ sintetiza serotonina.
· R con S
· Metionina ➡ resto R no polar.
· Cisteína ➡ resto R polar sin carga, puede formar puentes disulfuro por oxidación.
· Polares ácidos o polares con carga negativa
· Un grupo carboxilo en el resto R ➡ le confiere carga (-) a pH fisiológico.
· Glutamato ➡ transportador del grupo amino. Principal precursor para sintetizar los 11 aa no esenciales.
· Junto con el aspartato, actúan como NT excitatorios en el SNC.
· Polares básicos o polares con carga positiva
· TODOS poseen grupos básicos en sus restos R.
· Histidina ➡ tiene un anillo imidazolico y sirve para sintetizar histamina.
· Arginina ➡ produce óxido nítrico (NO).
· Polares sin carga
· En su resto R presentan grupos polares como hidroxilos o una amida.
· Pueden formar puentes de H.
· Asparagina – glutamina ➡ amidas de los ácidos aspártico y glutámico.
Grupos
Los grupos funcionales (osea el amino y el carboxilo) dictan las reacciones químicas de lo aa.
· Formación del enlace peptídico.
Dos aa se combinan en una reacción de condensación, donde se une el grupo amina de uno con el grupo carboxilo de otro; se libera una molécula de H2O y se forma una unión amida ➡ enlace peptídico.
Curva de titulación (comportamiento ácido – base).
Importancia médica
· Los de la serie L- y derivados, participan en funciones celulares, como transmisión nerviosa, biosíntesis de las 3 p y de la urea.
· Defectos genéticos en el metabolismo de los aa causan patologías.
· Defectos en el transporte ➡ aminoacemia – aminoaciduria. 
· Presentes en antibióticos polipéptidos.

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