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Aminoácidos Son sustancias o moléculas orgánicas formadas por C, H, O Y N (fundamentalmente). Tienen un grupo carboxilo (ácido), un grupo amino (en el carbono α), un H y un resto R. Ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula. Todas las enzimas (biocatalizadores biológicos) son proteínas, pero no todas las proteínas son enzimas. Estructura básica · Ácidos carboxílicos con 1 o + grupos aminos unidos covalentemente. · Carbono α asimétrico y de estructura tetraédrica. · pH = PI ➡ están doblemente cargados (zwiteriones). Función · Forman parte de nuestras proteínas ⬅ ¡¡Función básica!! · Pueden ser transportadores de A.G. · Biosíntesis de purinas, pirimidinas y porfirinas (3 p). · Polímeros cortos ➡ sistema neuroendocrino, factores de liberación hormonal y neuromoduladores. · Combustibles y precursores metabólicos. Propiedades · Capacidad de polimerizar, formar péptidos, polipéptidos y proteínas. · Propiedades (equilibrio) ácido – base. · Estructura química variada. · Forman redes cristalinas, casi siempre de sabor dulce. · Alto pto. de fusión y ebullición (por lo que habitualmente se encuentran cargados eléctricamente). · Todos, menos la glicina, pueden existir en forma de enantiómeros D- y L-. · Son anfolitos. Comportamiento ambivalente ➡ Anfoterismo · El aa X tiene forma de ion dipolar, una carga (-) en el ácido y una carga (+) en el grupo amino, si lo sometemos a… · Medio ácido (pH ⬇): Ya que este medio es rico en H+, el carboxilo se comporta como un buffer amortiguando H+ y neutralizando su carga eléctrica (-). Por lo que el aa pierde su carácter de ion dipolar y se transforma en un aa cargado (+), osea tiene una carga catiónica +1. · Medio alcalino (pH ⬆): Ya que este medio rico en OH-, se disocia el grupo amino, por lo que el aa x deja de ser un ion dipolar y se transforma en un ion cargado (-), forma aniónica del aa. Punto Isoeléctrico El pH donde predomina la forma de ion dipolar, donde no se producirá la migración eléctrica del aa. La carga eléctrica neta es cero. · pK ➡ pH en el cual las concentraciones del donador de H+ (ácido) y el receptor de H+ (base) son iguales. · Un Zwitterion puede actuar como ácido o base.aa X Isomería óptica · Grupo D- ➡ grupo amino a la derecha. (función biológica) · Grupo L- ➡ grupo amino a la izquierda. (proteínas) La glicina NO tiene isomería óptica (no tiene un carbono quiral) Clasificación· Proteinogénicos · No proteinogénicos (ácido aminobutírico, NT) · R aromático · R alifático · R con S Función Con resto R hidrofóbico · R polar sin carga · R polar ácido o básico. · Esenciales · No esenciales Síntesis Con resto R hidrofílico · Alifáticos · Prolina (Pro/ P, iminoácido) · Alanina (Ala/ A)Hidrofobicidad · Valina (Val/ V) · Leucina (Leu/ L) · Isoleucina Son de cadena abierta, de C e H, ramificada. · Aromáticos · Son todos los que tienen resto R hidrofóbicos, excepto la tirosina (que tendría un resto R polar sin carga) que por tener un OH es hidrofílico y semiesencial. · Fenil alanina ➡ sintetiza las catecol aminas (adrenalina y noradrenalina), melanina y hormonas tiroideas. · Triptófano ➡ sintetiza serotonina. · R con S · Metionina ➡ resto R no polar. · Cisteína ➡ resto R polar sin carga, puede formar puentes disulfuro por oxidación. · Polares ácidos o polares con carga negativa · Un grupo carboxilo en el resto R ➡ le confiere carga (-) a pH fisiológico. · Glutamato ➡ transportador del grupo amino. Principal precursor para sintetizar los 11 aa no esenciales. · Junto con el aspartato, actúan como NT excitatorios en el SNC. · Polares básicos o polares con carga positiva · TODOS poseen grupos básicos en sus restos R. · Histidina ➡ tiene un anillo imidazolico y sirve para sintetizar histamina. · Arginina ➡ produce óxido nítrico (NO). · Polares sin carga · En su resto R presentan grupos polares como hidroxilos o una amida. · Pueden formar puentes de H. · Asparagina – glutamina ➡ amidas de los ácidos aspártico y glutámico. Grupos Los grupos funcionales (osea el amino y el carboxilo) dictan las reacciones químicas de lo aa. · Formación del enlace peptídico. Dos aa se combinan en una reacción de condensación, donde se une el grupo amina de uno con el grupo carboxilo de otro; se libera una molécula de H2O y se forma una unión amida ➡ enlace peptídico. Curva de titulación (comportamiento ácido – base). Importancia médica · Los de la serie L- y derivados, participan en funciones celulares, como transmisión nerviosa, biosíntesis de las 3 p y de la urea. · Defectos genéticos en el metabolismo de los aa causan patologías. · Defectos en el transporte ➡ aminoacemia – aminoaciduria. · Presentes en antibióticos polipéptidos.
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