BIOQUIMICA DE PROTEINAS

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QUIMICA DE PROTEINAS. 
Las proteínas están formadas por los siguientes elementos químicos: Carbono, Hidrogeno, 
Oxígeno, Nitrógeno, Fosforo y Azufre. Entre las principales funciones generales que tienen 
las proteínas están: 
• Forman parte del Sistema Inmunológico. Tenemos de ejemplo a los receptores de los 
linfocitos B y T son de tipo proteico. 
• Catálisis Enzimática. Las enzimas están constituidas por aminoácidos por lo que son 
proteínas. 
• Forman parte del músculo esquelético. La Actina y la Miosina son proteínas que 
participan en la contracción muscular. 
• Control hormonal. La Insulina y el Glucagón son hormonas formadas de aminoácidos 
por lo que son consideradas de naturaleza proteica. 
• Participan en la expresión génica. Existen proteínas que favorecen o inhiben la 
expresión de segmentos nucleotídicos en el DNA. 
• Transportan gases. La hemoglobina es una proteína que transporta gases como el 
Oxígeno. 
• Son estructurales. El colágeno está formado por aminoácidos por lo que es una 
proteína que se encuentra en el tejido conectivo, óseo y cartilaginoso. Proporciona 
elasticidad en la piel. 
Los aminoácidos son los constituyentes de las proteínas, son veinte aminoácidos los que se 
codifican genéticamente. Se los conoce también como alfa-aminoácidos, todos ellos 
responden a la siguiente formula general ya que su estructura está formada por: Un carbono 
alfa, un grupo amino, un grupo carboxilo, un hidrogeno y una cadena R que los hace 
diferentes. 
 (Carbono alfa) H (Hidrogeno) 
 ½ 
 (Amino) NH2-C-COOH (Carboxilo) 
 ½ 
R (Cadena R que es la que diferencia a cada uno de los 20 
aminoácidos) 
 
Estructura general de un aminoácido 
Es en dichos grupos R donde las moléculas de los veinte alfa-aminoácidos se diferencian 
unos de otros. La Glicina, el más simple de los ácidos, el grupo R se compone de un único 
átomo de hidrógeno. 
Estructuras de los veinte aminoácidos. 
La Glicina es el aminoácido más simple ya que es el único aminoácido que no tiene cadena 
R en su lugar solo hay un átomo de Hidrogeno, por ello no tiene carbono asimétrico 
comparado con los demás aminoácidos, es no quiral porque no esta unido su carbono alfa a 
4 sustituyentes diferentes. 
H 
 
NH2- C-COOH 
½ 
H 
Los aminoácidos se pueden clasificar según su cadena R en: 
Alifáticos o con cadenas laterales de hidrocarburo, tienen la característica de formar enlaces 
hidrofóbicos, tienden a estar lejos del agua en el interior de las proteínas, en esta clasificación 
están: Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina. 
 
 
 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 CH3 
 Alanina 
(Se puede apreciar que su cadena R la constituye un grupo Metilo) 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 H- C-CH3 
 ½ 
 CH3 
Valina 
(Su cadena R la forma el radical alquilo isopropil o isopropilo) 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 H- C- H 
 ½ 
 CH--CH3 
 ½ 
 CH3 
Leucina 
(En la cadena R de este aminoácido esta un isobutil o isobutilo) 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 H- C-CH3 
 ½ 
 H- C-H 
 ½ 
 CH3 
 Isoleucina 
(En su cadena R esta un Secbutil o Secbutilo) 
 
Aminoácidos aromáticos: Los grupos aromáticos están unidos al grupo alanil de tres 
carbonos, entre los aminoácidos que pertenecen a esta clasificación están: Fenilalanina. 
Tirosina, Triptófano. 
 H 
 ½ 
 NH2-C-COOH 
 ½ 
 H- C- H 
 
 
 Derivado del tolueno 
 
 
 Fenilalanina 
 
 H 
 ½ 
 NH2-C-COOH 
 ½ 
 H-C- H 
 
 Derivado 
 Fenólico 
 
 
 
 OH 
 Tirosina 
 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 H- C- H 
 
 
 
 Anillo indol 
 
 H 
 Triptófano 
Ø Aminoácidos Azufrados: Cisteína y Metionina. 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 CH2 
 
 SH 
 Cisteína 
 
Cuando dos Cisteínas se oxidan se forma la Cistina, en la síntesis de proteínas el aminoácido 
que se incorpora a ellas es la Cisteína, sin embargo, en la sangre la forma en que se presenta 
es como Cistína. 
 H H 
 ½ ½ 
NH2-C-COOH NH2-C-COOH 
 ½ ½ 
 CH2 CH2 
 + ½ 
 SH SH 
 Cisteína Cisteína 
 2 H 
 H H 
 ½ ½ 
NH2-C-COOH NH2- C-COOH 
 ½ ½ 
 CH2 S S CH2 
 Puente disulfuro 
 Cistina 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 CH2 
 
 S 
 
 CH3 
 Metionina 
 
(Cuando se inicia la síntesis de una proteína en el proceso de traducción el primer aminoácido 
que contiene es la metionina). 
Aminoácidos con grupos carboxílicos: Ácido Aspártico, Ácido Glutámico, Asparagina y 
Glutamina. 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 COOH 
 Ácido Aspártico 
 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 COOH 
 Ácido Glutámico 
 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 C 
 
 O NH2 
 Asparagina 
 
 
 
 
 
 
 
 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH½ 
 CH2 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 C 
 
 O NH2 
 Glutamina 
Ø Aminoácidos Básicos: Lisina, Arginina e Histidina. 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 NH2 
 Lisina 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 NH 
 ½ 
 C=NH2 
 ½ 
 NH2 
 Arginina 
 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 CH2 
 ½ 
 C CH 
 ½ ½ 
 NH NH 
 
CH 
Histidina 
Aminoácidos con cadenas laterales de alcohol: Serina y Treonina. 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 CH2 – OH 
Serina 
 
 H 
 ½ 
NH2-C-COOH 
 ½ 
 CH-OH 
 ½ 
 CH 
Treonina 
Aminoácido Cíclico o Imino. Su cadena R se integra al grupo amino y carbono 
alfa del aminoácido. 
H 
 ½ 
NH C COOH 
 
CH2 CH2 
 
 CH2 
Prolina 
(Aminoácido cíclico, ímino, hidrofóbico se encuentra en las vueltas de las cadenas de las 
proteínas). 
 
 
Nomenclatura de los aminoácidos. 
Los primeros aminoácidos recibieron su nombre de acuerdo con la fuente de donde 
habían sido extraídos o por sus características, por esta razón, el aminoácido que se extrajo 
por primera vez del queso se denominó Tirosina (del griego tyros, que significa queso) y la 
glicina se llama así por su sabor dulce (del griego glycos que significa dulce) (Nelson y Cox, 
2000). 
Para facilitar la comunicación y la colaboración entre científicos de diferentes países, 
todos los aminoácidos son reconocidos internacionalmente por medio de dos sistemas de 
nomenclatura: el sistema de una letra y el sistema de tres letras. 
El clásico sistema de tres letras, permite la representación de la estructura primaria de una 
proteína mediante el enlace de cada triplete de letras mediante guiones, disponiendo a la 
izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. 
CUADRO. NOMENCLATURA DE AMINOACIDOS 
Aminoácido Esenciales Tres letras Una letra 
Alanina Ala A 
Arginina + Arg R 
Asparagina Asn N 
Ácido aspártico Asp D 
Cisteína Cys C 
Glutamina Gln Q 
Ácido glutámico Glu E 
Glicina Gly G 
Histidina + His H 
Isoleucina * Ile I 
Leucina * Leu L 
Lisina * Lys K 
Metionina * Met M 
Fenilalanina * Phe F 
Prolina Pro P 
Serina Ser S 
Treonina * Thr T 
Triptófano * Trp W 
Tirosina Tyr Y 
Valina * Val V 
+ Esencial solo para los niños 
* Esencial para toda la visa 
Fuente: (Lehninger et al, 1993) 
La mayoría de las plantas y microorganismos son capaces de utilizar compuestos 
inorgánicos para obtener todos los aminoácidos necesarios en su crecimiento, pero los 
animales necesitan conseguir algunos de los alfa-aminoácidos a través de su dieta. A estos 
aminoácidos se les llama esenciales, y el ser humano requiere de diez de estos aminoácidos: 
Treonina, Valina, Fenilalanina, Arginina, Metionina, Isoleucina, Triptófano, Leucina, Lisina 
e Histidina. Triptófano, Lisina. Los ocho primeros los necesitan los adultos y los dos últimos 
los lactantes y niños. Todos ellos se encuentran en cantidades adecuadas en los alimentos de 
origen animal ricos en proteínas, y en ciertas combinaciones de proteínas de plantas. Aparte 
de los aminoácidos de las proteínas, se han encontrado en la naturaleza más de 150 tipos 
diferentes de aminoácidos, incluidos algunos que contienen los grupos amino y carboxilo 
ligados a átomos de carbono separados, estos aminoácidos de estructura poco usual se 
encuentran sobre todo en hongos y plantas superiores. 
En la naturaleza los aminoácidos de las proteínas a excepción de la glicina, se 
presentan como isómeros L, esto no indica que es dextrógiro o levógiro. 
A pH bajo los aminoácidos en su mayoría se encuentran en forma catiónica y a pH 
alto en su forma aniónica. Las moléculas que pueden actuar como ácidos y bases se 
denominan anfóteras. Existe un pH en el cual los anfolitos presentan carga neta cero, esto 
ocurre cuando los grupos amino y carboxilo se encuentran completamente ionizados, este pH 
se conoce como punto isoeléctrico, A este pH todas las moléculas de los aminoácidos se 
presentan en forma dipolar y se dice que es un zwitterión, debido a esto es que son muy 
solubles en disolventes polares, como el agua, y pocos solubles en disolventes orgánicos. 
 + pk1 + - pk2 - 
H3N-CH-COOH H3N-CH-COO H2N-CH-COO 
 R R R 
 Catión Zwitterión Anión 
Figura. Reacciones Ácido-Base en un aminoácido. 
 
A pH bajo los aminoácidos se encuentran en forma catiónica y a pH altos están en forma 
aniónica. Al pH en el que solo existe la forma dipolar (Zwitterión) se le denomina punto 
isoeléctrico. (Arboledas ) 
Formación del enlace peptídico. 
Cuando una célula viva sintetiza proteínas, el grupo carboxilo de un aminoácido 
reacciona con el grupo amino de otro, formando un enlace peptídico. El grupo carboxilo del 
segundo aminoácido reacciona de modo similar con el grupo amino del tercero, y así 
sucesivamente hasta formar una larga cadena. Esta molécula en cadena, que puede contener 
de 50 a varios cientos de aminoácidos, se denomina polipéptido. 
 
 H H H H 
 ½ ½ ½ ½ 
 NH2-C-COOH + NH2 - C- COOH H2O +NH2-C-CONH - C- COOH 
 ½ ½ ½ ½ 
 R1 R2 R1 R2 
 
Enlace peptídico 
Aminoácido R1 Aminoácido R2 
 
Figura. Formación del enlace peptídico 
Una proteína puede estar formada por una sola cadena o por varias de ellas unidas por 
enlaces moleculares débiles. Cada proteína se forma siguiendo las instrucciones contenidas 
en el DNA, el material genético de la célula. Estas instrucciones son las quedeterminan 
cuáles de los veinte alfa-aminoácidos se incorporaran a la proteína, y en qué orden relativo o 
secuencia lo hacen. Los grupos R de los diferentes aminoácidos establecen la forma final de 
la proteína y sus propiedades químicas. A partir de las combinaciones de los veinte 
aminoácidos pueden formarse una gran variedad de proteínas. 
Nivel de Jerarquización Proteica. 
En las proteínas podemos distinguir cuatro niveles de organización: 
Estructura primaria. Una estructura primaria hace referencia a la secuencia de aminoácidos 
en la cadena polipeptídica, se aprecia el número de residuos de aminoácidos presentes y el 
orden en que están enlazados y en la que se incluyen todos los enlaces covalentes entre los 
diversos residuos: los enlaces peptídicos y los puentes disulfuro. (Figura) 
 Ala Val Gly Asp Cys Leu Ser Glu His Ile 
 
 S (En la estructura primaria se pueden encontrar puentes 
 
 S disulfuro entre dos residuos de cisteínas) 
 
 Ala Val Gly Asp Cys Leu Ser Glu His Ile 
 
 
 Enlace peptídico 
Figura. Representación de la estructura primaria. 
 
 La cadena polipeptídica tiene polaridad, con un grupo alfa-amino en un extremo y un 
alfa-carboxilo en el otro, por convención el extremo amino terminal se considera que es el 
comienzo de la cadena polipeptídica. 
 
 
 
 
 
 
CH3 
 ½ 
 S CH3 CH3 
 
 CH enlaces peptídicos CH 
 
 CH2 O H O H O O CH2 O 
+ 
NH3 CH C NH C C NH C C NH C C NH CH C 
 O 
residuo amino terminal H H CH2 
 
 carboxilo terminal 
 
 
 
Metionina Glicina Glicina Fenilalanina Leucina 
Figura. Polipéptido M, G, G, F, L. 
Una cadena polipeptídica consta de una cadena principal que constituye su esqueleto (color 
negro) y que es rico en puentes de hidrogeno que repite comúnmente, y también tiene una 
parte variable que es donde están las cadenas laterales (color verde) que caracterizan a cada 
aminoácido. 
Estructura secundaria. 
La estructura secundaria de una proteína es la conformación que se repite de manera regular 
en la cadena polipeptídica. La cadena polipeptídica se pliega debido a la formación de enlaces 
de hidrogeno entre los átomos que forman el enlace peptídico entre un NH de un enlace 
peptídico y el grupo C=O del cuarto aminoácido. Estas interacciones locales forman dos 
patrones estructurales principales: las hélices alfa y las láminas beta plegadas. 
La hélice alfa está compuesta por aminoácidos L, es dextrógira porque gira a la derecha en 
torno al eje de la hélice. Ciertas secuencias de aminoácidos favorecen las hélices alfa o las 
cadenas Beta, así como giros que conectan unas estructuras regulares con otras. Algunos 
aminoácidos tienen más tendencia a aparecer en las hélices alfa como alanina, leucina y 
fenilalanina. Otros tienen la tendencia a desestabilizar la hélice como la arginina, glutamato 
y serina porque son más polares y se repelen. En una vuelta de la hélice alfa hay 3.6 residuos 
de aminoácidos. 
La hoja beta plegada se forma cuando la cadena principal se estira al máximo que 
permite que sus enlaces covalentes adopten una configuración espacial denominada cadena 
beta. Algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre si 
estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios, todos los enlaces 
peptídicos participan en estos enlaces cruzados dando estabilidad a la estructura. La forma 
beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas 
(que corren en el mismo sentido) o anti paralelas (que corren en direcciones opuestas) y se 
estrechan por medio de puentes de hidrogeno esta estructura parece un acordeón. 
Estructura terciaria. 
Casi todas las proteínas adoptan una estructura terciaria, la estructura secundaria se 
pliega sobre sí misma en el espacio, formando una estructura globular son, las cadenas 
laterales o radicales de los residuos de aminoácidos y no la cadena principal (donde están los 
enlaces peptídicos) son las que inducen la formación de esta estructura manteniéndola 
estable, sus aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior es 
por ello que son solubles en agua y esto les ayuda en sus propiedades biológicas. Se 
caracterizan por plegamientos o dobleces irregulares, entre las cuales puede haber aun 
estructuras de tipo placa beta. Estos plegamientos permiten la proximidad de residuos que 
están muy alejados de la estructura primaria. La estructura terciaria de proteínas de más de 
200 aminoácidos consta de varios dominios o unidades compactas conectadas a través del 
esqueleto polipéptido, estas estructuras plegadas tienden a estar muy bien organizadas y con 
frecuencia desempeñan un papel funcional especifico como la fijación de un sustrato o un 
cofactor. 
Existen dos tipos de estructuras terciarias: las de tipo fibroso y las globulares, las proteínas 
de tipo fibroso se denominan así porque una de sus dimensiones es más grande que a otra, 
eso hace que la estructura secundaria que contiene realice torsiones a lo largo de otras cadenas 
polipeptídicas. Ejemplo: Colágeno, Queratina. Las proteínas globulares son las más 
abundantes no predomina ninguna dimensión ni a lo largo ni a lo ancho ni profundidad por 
eso son moléculas más o menos esféricas, compactas, solubles en el citosol, ocupan de la 
mayor parte la bicapa lipídica de las membranas biológicas. Se ocupan de muchas de las 
actividades biológicas de la célula, pero en su mayoría son enzimas. Algunas transportan 
oxigeno o lípidos en la sangre, otras son hormonas o forman parte de receptores de 
membrana, los anticuerpos son proteínas globulares que forman parte de sistema inmunitario. 
En la estructura terciaria las fuerzas que llegan a estabilizarla son dos tipos de enlaces: los 
covalentes como los puentes disulfuro y los no covalentes como los puentes electrostáticos, 
interacciones hidrofóbicas y puentes de hidrogeno que, aunque no son un tipo de enlace sino 
una atracción entre átomos o moléculas de distinta carga. Cuando desaparecen estos enlaces 
la proteína puede perder su actividad biológica y se desnaturaliza. 
Estructura cuaternaria. 
Las proteínas toman esta estructura cuando tiene varias cadenas polipeptídicas Se refiere al 
ensamble de dos o más cadenas polipeptídicas separadas, que se unen por medio de 
interacciones no covalentes o por entrecruzamientos no covalentes. Al conjunto se le llama 
oligómero y a sus componentes monómeros o subunidades. Los monómeros pueden ser 
idénticos en sus estructura primaria, secundaria y terciaria. Ejemplo: la hemoglobina 
(Zagoya,Oropeza, 2007).