CAPÍTULO 5 - Damilu M Ayala Carrillo

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UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE CAMPECHE
 FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICO BIOLÓGICAS
 
 	LIC. QUÍMICO FARMACÉUTICO BIÓLOGO
 BIOQUÍMICA GENERAL.
 CAPÍTULO 5. ARQUITECTURA Y FUNCIÓN BIOLÓGICA DE LAS PROTEÍNAS
DOCENTE:
IBQ Armando A Zapata Villarino.
 INTEGRANTES DE EQUIPO:
Ayala Carrillo Damilu M.
Chi Hernández María S.
Hernández Cab Juan J.
CUARTO SEMESTRE
GRUPO “A”. 
 FECHA DE ENTREGA:
 14 DE FEBRERO DE 2022.
CUESTIONARIO 5
 ARQUITECTURA Y FUNCIÓN BIOLÓGICA DE LAS PROTEÍNAS
1. ¿Cuáles son los aminoácidos que desestabilizan la hélice alfa debido a sus cadenas laterales grandes?
Así, las cadenas laterales como las de asparagina, tirosina, serina, treonina, isoleucina y cisteína desestabilizan la hélice alfa, haciéndola menos favorable. 
2. Aminoácido que altera de forma drástica la formación de la hélice alfa, dado que tiene el nitrógeno amida en un anillo y es incapaz de formar puentes de hidrógeno y obliga a formar giros en el esqueleto polipeptídico.
La prolina es un aminoácido que altera de forma drástica la estructura de la hélice alfa, dado que en su estructura tiene incorporado el nitrógeno amida en un anillo, es incapaz de participar en la formación de puentes de hidrógeno y, además, obliga a formar giros en el esqueleto polipeptídico. 
3. ¿Cuáles son las interacciones más importantes que ayudan a estabilizar la estructura 3D de una proteína?
Las interacciones hidrófobas entre las cadenas laterales no polares agrupadas en el centro de la estructura proteica ayudan a estabilizar al restringir el contacto con el agua.
4. ¿A qué se debe la estructura rígida del enlace peptídico? 
Otro elemento estructural importante es la rígida configuración "trans" de cada enlace peptídico que, por su carácter de doble enlace parcial, impide la rotación alrededor del enlace C-N.
5. Respecto a la estructura de las proteínas ¿qué son los dominios?
Los dominios se pueden definir como regiones de tal vez 50 a 400 residuos de aminoácidos, que actúan en forma independiente, ya sea para llevar a cabo una función estructural o una función biológica.
6. ¿Qué tipo de enlaces o interacciones son responsables de la estructura secundaria de las proteínas? 
Las unidades N-H y C=O polares del interior de la cadena proteica se "neutralizan" mediante la formación de enlaces o puentes de hidrógeno. Estas uniones débiles son la base de la estructura secundaria: interacciones regulares, repetidas, entre residuos de aminoácidos "muy cercanos" en la secuencia lineal de la proteína.
7. ¿Cuántos residuos de aminoácidos tiene por vuelta la hélice alfa?
La hélice tiene 3.6 residuos de aminoácidos por vuelta.
8. ¿Qué es la desnaturalización?
La pérdida completa de la estructura organizada de una proteína. La desnaturalización de una proteína implica alterar su estructura secundaria y terciaria, pero la estructura primaria permanece inalterada, de manera que los enlaces amida quedan intactos.
9. Son algunos agentes que suelen utilizarse para llevar a cabo des-naturalizaciones reversibles de proteínas
Solventes orgánicos (etanol o acetona), urea, detergentes y ácidos y bases.
10. ¿Qué es lo que describe o considera la estructura cuaternaria de una proteína?
Define el arreglo y posición de cada subunidad en la molécula proteica intacta, y especifica los contactos moleculares que existen entre todas las subunidades. Las subunidades se encuentran unidas por las interacciones débiles no covalentes con las que se está ya familiarizado: puentes de hidrógeno, enlaces iónicos, interacciones hidrófobos e interacciones de van der Waals.
11. Las proteínas que están constituidas principalmente por láminas beta, tienen un contenido muy elevado de dos aminoácidos ¿Cuáles son estos?
Glicina y alanina
12. Menciona dos razones por la que los “giros” son elementos importantes de la estructura secundaria
1. Intervienen la dirección de la cadena polipeptídica principal
2. Conectan regiones de estructura secundaria más regular (hélice alfa y láminas beta)
13. Por lo general ¿cómo se forma un giro beta o vuelta en horquilla?
Conecta polipéptidos en forma antiparalela para formar estructuras en lámina beta. Por lo general para formar la horquilla intervienen cuatro residuos de aminoácidos, con puentes de hidrógeno interno uniendo el primero y el cuarto residuos. 
14. ¿Qué característica tienen los puentes de hidrógeno que estabilizan la estructura de la hélice alfa?
Se forman entre el grupo N-H de un residuo de aminoácido y el grupo C=O del cuarto residuo más adelante en la cadena. Los puentes de hidrógeno están paralelos al eje principal y, por consiguiente, permiten que el polipéptido se estire al doble de su longitud normal; aunque el estiramiento debilita los puentes de hidrógeno, siguen manteniendo la estructura alfa helicoidal de la cadena.
15. Hablando de estructuras secundarias de proteínas ¿Qué es una vuelta?
La vuelta en horquilla, que conecta polipéptidos en forma antiparalela para conformar estructuras en lámina B.
16. Nombra los dos aminoácidos que predominan en los giros
La glicina y la prolina.
17. ¿Qué son los “motivos estructurales''?
Son elementos individuales de la estructura secundaria que con frecuencia se combinan para formar arreglo geométricos estables.
18. ¿Qué característica tienen las fuerzas que estabilizan (mantienen unidos) los motivos estructurales?
Que se encuentran unidos por interacciones favorables no covalentes entre las cadenas laterales.
19. ¿Cuál es el segundo principio que rige la estructura de las proteínas?
El segundo principio que rige la estructura de las proteínas sitúa a las interacciones no covalentes débiles como las fuerzas estabilizadoras más importantes.
20. Respecto a la energía libre ¿Qué característica tiene la conformación nativa de una proteína comparada con sus formas desplegadas?
La diferencia de energía libre entre el estado no plegado de una proteína y su forma plegada es relativamente pequeña (del orden de 20-60 kJ/mol para la mayoría de las proteínas), pero lo suficiente para esperar que la conformación nativa tenga menor energía libre y sea más estable.