PROTEINAS - Ericka Lopez Magaña

Vista previa del material en texto

Proteínas
 
Proteínas
 ¿Qué son?
macromoléculas de elevado peso
Se conforman de moléculas llamadas
aminoácidos.
molecular. Contienen C,H,O, N en menor cantidad
Zn (zinc), Mg, P, S.
 
Clasificacion
-por su composición:
holoproteinas:1.
-Formadas solamente por aminoácidos. Por
hidrólisis solo se obtienen alfa aminoácidos.
 
a) H. Globulares: Son de estructura terciaria se
pueden encontrar en la albumina de huevo en
algunos alimentos, forman parte de las
hormonas y de las enzimas
b) H. Fibrosas: Forman estructuras contienen
colágeno, elastina, queratinas, miosinas, fibrina.
 
 
 
2.Heteroproteinas
-Formadas por una fracción proteínica y por
un grupo no proteínico, que se denomina
"grupo prostético
 
 
 
-por su conformacion:
P.Globulares:1. 2.P.fibrosas:
-Fibrosas
-Formacion de laminas.
Péptido:
Es la union de un bajo numero de
aminoacidos
-Comportamiento anfótero.
- Son partículas coloidales.
-Tienen carbonos asimétricos.
-Ionizantes.
 
 
 
a) ESPECIFICIDAD.se refiere a su función; posee una determinada
estructura primaria y una conformación espacial propia
b)SOLUBILIDAD. Las proteínas globulares son solubles en agua, debido a
que sus radicales polares o hidrófilos, forman puentes de hidrógeno con el
agua. 
c)DESNATURALIZACIÓN. Es la pérdida de la estructura terciaria, se rompen
los puentes que forman dicha estructura, una proteína soluble en agua
cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La
desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura,
variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, se
denomina renaturalización. 
d)CAPACIDAD AMORTIGUADORA Las proteínas tienen un comportamiento
anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del
medio.
 
 
 
:-características quimicas:
TIENEN ESTAS CARACTERISTICAS CUANDO
LAS PROTEINAS ESTAN FORMADAS POR
AMINOACIDOS EN DISOLUCION ACUOSA.
 
 
 
-por su función (biológica):
-por su estructura:
-Es la organización de una proteína se determina por la naturaleza de los aminoácidos que la
componen, tiene por cuatro niveles de organización clasificados como secuencia o
conformaciones estructurales denominados:
 
 
 
primaria secundaria
tercearia cuaternaria
Especificidad. cada una lleva a cabo una función posee una
estructura primaria y una conformación espacial propia.
No todas las proteínas son iguales cada individuo posee proteínas
específicas suyas 
SON ESPECIFICAS EN SU FUNCION BIOLOGICA
Desnaturalización. Es la pérdida de la estructura terciaria, se
rompen los puentes que forman dicha estructura, por lo que una
proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble en agua y precipita. FACILITA LA DIGESTION DE LAS
PROTEINAS
nota: LA DESNATURALIZACIÓN se puede producir por cambios de
temperatura, variaciones del pH. ROMPE LOS ENLACES DE LAS
ESTRUCTURAS TERCIARIAS LA VUELVE PRIMARIA 
 
 
 
 
 
Caracteristicas generales
aminoacidos
-Son las unidades fundamentales para la formación de las
proteínas
-Moléculas ópticamente activas, tienen un carbono asimétrico
(sus valencias están ocupadas )
-Pueden desviar la luz polarizada a la derecha
(dextrorrotatorios (+) , y los que desvían a la izquierda
(levorrotatorios (-)
-Presenta cargas que son positivas, negativas o neutras tienen
un punto Isoelectrico (en la estructura no posee carga neta) se
simboliza por pI=es característico de cada a.a. en su pH
 
 
 
 
tipos de aminoácido
Esenciales no Esenciales
-No se pueden sintetizar en el organismo y
deben ingerirse con los alimentos:
valina,triptofano,lisina,leucina,isoleucina,metio
nina,treonina,fenilalani-na,histidina y
arginina
 
-Los puede sintetizar el organismo:
Glicina, alanina, cisteìna, cistina, serina, àcido
aspártico, ácido glutámico, hidroxilisina,
prolina, tirosina
 
 
De acuerdo a su polaridad de sus cadenas laterales (grupos R), se
clasifican en cuatro grupos de aminoácidos:
1.- a.a. Con cadenas laterales polares, Si R es un grupo polar p/e
un –OH
2.- a.a. Con cadenas laterales no polar, Si R es un grupo polar p/e
–OH
3.- a.a acidos, si R es un grupo –CH3 Si R es un grupo -COOH 
4.- a.a. Básicos, si R es un grupo –NH2
 
 
 
 
 
enlace peptídico: 
-Los péptidos se unen mediante un enlace
peptídico. 
-Entre el grupo carboxilo y el grupo amino,
dando lugar al desprendimiento de una molécula
de agua.
 
 
 
 
clasificacion
enzimas
Son proteínas que catalizan, reacciones químicas
Un catalizador es una sustancia que sin consumirse en una
reacción es muy potente y eficaz, aumentando su velocidad de
reacción estas son altamente específica
Cada enzima cataliza solo un pequeño número de reacciones
(frecuentemente solo una); pertenecen al grupo de las proteínas
globulares ó globulares conjugadas. 
Las enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan
indefinidamente.
 No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente
desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos,
sino que aceleran su consecución
 
 
 
 
 
 
 
1)-Proteínas globulares simples. Por ejemplo, la
pepsina 
2).- Métalo-proteínas globulares. Como la oxidasa
del ácido ascórbico (proteinato de cobre). 
3).- Proteínas globulares unidas a un grupo
prostético. (Coenzima). Ejemplo la transaminasa
(proteinato de piridoxal pirofosfato).
 
 
 
 
 
partes que conforman el complejo enzimatico
 
-Sustrato
-Sitio activo.
-Producto
-Apoenzima, Cofactor.
-Holoenzima
-Grupo prostético 
-Proenzimas ó zimógenos
 
 
 
 
 
 
 
-Isoenzimas
-Activadores enzimáticos
- Inhibidores enzimáticos
-Moduladores 
-Coenzimas
 
 
 
 
 
 
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS DE ACUERDO A LA
REACCIÓN QUE CATALIZAN
clases
 
-Oxido-reductasas
-Transferasas 
-Hidrolasas
-Liasas 
-Ligasas
-Isomerasas 
 
 
 
 
 
 
 
EFECTO QUE ANULA LA FUNCION ENZIMATICA
 
-PH
-Cambio de temperatura.