4b-Transformaciones Energeticas Enzimas 2020

Vista previa del material en texto

4.2. LAS ENZIMAS CARACTERÍSTICAS Y FUNCIÓN
TEMARIO
a) ¿Qué son las enzimas?
b) Propiedades
c) Estructura de las enzimas
d) ¿Cómo funcionan las enzimas?
e) Regulación de las enzimas
f) Factores que condicionan la actividad de la enzima
Sitio activo
Sustrato
Sitio activo
https://www.youtube.com/watch?v=WOAcp15VLJ0
a) ¿QUÉ SON LAS ENZIMAS? 
SON PROTEÍNAS CON CAPACIDAD CATALÍTICA
¿QUÉ SIGNIFICA CAPACIDAD CATALÍTICA?
• ACTÚAN DISMINUYENDO LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
• SON CATALIZADORES QUE SE HALLAN INALTERADOS AL FINALIZAR LA 
REACCIÓN
• SON MUY ESPECÍFICOS, ACTÚAN SÓLO SOBRE UN DETERMINADO SUSTRATO
• LAS ENZIMAS DEBEN SUS PROPIEDADES A SU CONFORMACIÓN ESTRUCTURAL
• PERMITE QUE SE DESARROLLEN REACCIONES BAJO CONDICIONES 
NORMALES DE LOS SERES VIVOS (PRINCIPALMENTE TEMPERATURA Y pH)
• PERMITE QUE LAS REACCIONES SE DESARROLLEN A MAYOR VELOCIDAD (106 a 
1012 VECES MAS)
b) PROPIEDADES
ENZIMAS PROPIEDADES
Reacción 
Bioquímica
. Disminuyen la energía de 
activación (Ea)
Ea: Cantidad de energía que 
hace posible que un compuesto 
A se convierte en compuesto B
. Nunca sufren cambios en su estructura o función
. Son altamente específicas
. Debe su función a su estructura
. Desarrolla la reacción a condiciones normales de 
la vida (Temperatura y pH)
. Las reacciones se desarrollan a mayor velocidad
Reactantes
Almidón
Sustrato
Productos
Glucosa
E
n
e
rg
ía
Energía de 
activación
de reacción 
sin enzima
Energía de 
activación
de reacción 
catalizada
Con enzima
Enzima: amilasa
Reacción 
Química
Reacción termodinámicamente 
favorable, no espontánea 
E
n
e
rg
ía
E
n
er
g
ía
 L
ib
re
Esta reacción 
requiere una 
menor energía 
de activación
Esta reacción 
requiere una 
mayor energía 
de activación
Reacción 
química
Reacción 
Bioquímica
Diferencia de energía 
libre entre una reacción 
con catalizador y sin 
catalizador
Energía libre = energía de activación = Energía de Gibbs
Reactante
Almidón
Sustrato
Producto Glucosa
Ea esta bajo la forma de
• Calor
• Luz
• Presión
• Moléculas reservorios
de energía de uso
directo (ATP, ADP,
AMP, GTP, NADH,
FADH2 y NADPH).
REACCIÓN 
TERMODINÁMICAMENTE 
FAVORABLES
ALMIDÓN
GLUCOSA
REACCIÓN QUÍMICA
H2SO4 0,5M (pH 2.0)
T° 90 °C
2.5 Atmósferas (olla a presión)
Condiciones NO NORMALES
REACCIÓN BIOQUÍMICA
ENZIMA: AMILASA
pH 7.0
T° 36,8 °C
1.0 Atmósfera (presión normal)
CONDICIONES NORMALES
¿CÓMO SE ENTIENDE QUE ACTÚAN 
DISMINUYENDO LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN?
¿Es una reacción espontánea?
• DISMINUYEN LA ENERGÍA DE ACTIVACIÓN
UREA
CO2 + 2NH3
UREA + UREASA
UREA+ UREASA → CO2 + 2NH3
UREA+H2O → CO2 + 2NH3 (T° 529 °C)
ESPECIFICIDAD
Las enzimas son altamente específicas y actúan sobre un determinado
sustrato. Así por ejemplo:
E + S ES P + E
Enzima Sustrato complejo E-S Productos Enzima
Amilasa salival Almidón Amilasa Glucosa Amilasa
Almidón Maltosa
Maltodextrina
Dextrinas
Almidones menores 
ENZIMA SUSTRATO PRODUCTO
Celulasa Celulosa Glucosa, celobiosa
Lipasa Lípidos simples Glicerol, Ac. Grasos
Proteasa proteínas Aminoácidos
Β-galactosidasa Lactosa Glucosa, galactosa
Sacarasa Sacarosa Glucosa, fructosa
LA ALTA 
ESPECIFICIDAD 
DE REACCIÓN 
SE DEBE A LA
INTERACCIÓN
ESTEREO
ESPECÍFICA 
CON SU 
SUSTRATO
c) ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Químicamente son proteínas simples o conjugadas de
estructura terciaria o cuaternaria (globulares) que tienen una
región denominada sitio activo o sitio catalítico.
Sitio activo
Sitio activo
Sustrato
Proteínas simples: Formadas solo por aminoácidos
Proteínas conjugadas: Formadas por aminoácidos y otro elemento que
se denomina grupo prostético (azúcar, lípido,
nucleótido, metal).
Es una región tridimensional que entra en contacto con el sustrato y se
desarrolla la catálisis enzimática. La porción de la enzima que se une al
sustrato es una zona relativamente pequeña (3 ó 4 AMINOÁCIDOS O
RESTOS). Esta zona, favorece la orientación de los grupos químicos. En la
figura se representa el sitio activo de la polifenol oxidasa (PPO) en donde
los –R His 94, 96 y 119 están próximos en un lugar de la molécula constituyen
el sitio activo.
Resto Estructural: Mantiene 
espacialmente la estructura del sitio 
activo
Resto de Unión: Establece enlaces 
con el sustrato
Resto catalítico: Desarrolla la 
reacción catalítica
Resto acompañante: Apoya la 
función estructural y de unión del sitio 
activo con el sustrato.
¿QUÉ ES EL SITIO ACTIVO?
¿QUÉ SE REQUIERE PARA QUE UNA ENZIMA SEA FUNCIONAL?
APOENZIMA
(Enzima inactiva)
HOLOENZIMA
(Enzima activa)COFACTOR
COFACTORES 
INORGÁNICOS
Elementos metálicos
(Mg, Ca, Fe, Cu, Zn, 
Mn, etc.)
COFACTORES 
ORGÁNICOS
Compuesto orgánico no
proteico (COENZIMA:
nucleótidos y vitaminas)
Las coenzimas más importantes son:
.NAD Nicotinamida Adenina Dinucleótido
.NADP Nicotinamida Adenina Dinucleótido Fosfato
.FAD Flavina Adenina Dinucleótido
.LAS VITAMINAS
NAD NADH
NADP NADPH
FAD FADH
oxidado reducido
¿Qué se requiere para que una enzima sea funcional?
En algunos casos se requiere compuestos que modifican su estructura 
(regulador alostérico) y para ello se requiere un compuesto activador (efector 
alostérico positivo) o un compuesto inhibidor (efector alostérico negativo)
d) ¿CÓMO FUNCIONAN LAS ENZIMAS?
Interacción 
Enzima-Sustrato
REACCIÓN 
ENZIMÁTICA 
Unión del Sustrato Etapa catalítica
Formados los productos las enzimas pueden comenzar un nuevo ciclo de reacción
CICLO DE LA ENZIMA SACARASA
e) REGULACIÓN DE LAS ENZIMAS
Inhibición competitiva, una sustancia que 
no es el sustrato normal de la enzima se 
une al sitio activo de ésta y compite con el 
sustrato por dicho sitio activo. 
Inhibición no competitiva, una molécula 
se enlaza a un sitio inhibidor no 
competitivo en la enzima que es distinto 
del sitio activo. Como resultado, el sitio 
activo de la enzima se distorsiona y lo 
hace menos capaz de catalizar la reacción. 
Por ejemplo, muchas moléculas 
inhibidoras no competitivas son venenos.
REGULACIÓN DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Una forma importante de regulación de las enzimas alostéricas es la inhibición por
retroalimentación.
Se dice de retroalimentación cuando la inhibición se produce por una alta concentración
del producto final. Así por ejemplo en la figura vemos que el producto final de la ruta
metabólica es isoleucina y cuando ya esta en una determinada concentración en el medio
va actuar inhibiendo la actividad de la enzima (Enzima 1) que está al comienzo de la ruta
metabólica.
Este producto final (isoleucina) actúa como molécula efectora de inhibición alostérica
negativa y cambia la conformación del sitio activo de la enzima (Enzima 1) a su forma
inactiva, de tal manera que se deja de desarrollar la ruta metabólica.
f) FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD DE LA ENZIMA
FACTORES FÍSICOS - QUÍMICOS - ESTEREOESPECIFICIDAD 
POR EJEMPLO EN ANIMALES
Efecto del pH y la temperatura sobre la actividad de la enzima
La α-amilasa salival pH óptimo= 7.0 máxima V reacción
T° óptima= 37 °C
¿Qué pasaría si en un estado febril la temperatura corporal de un bebe llega a 40°C?
METABOLISMO CELULAR
¿PORQUÉ SON IMPORTANTES LAS ENZIMAS?
Enzima
CATABOLISMO-DEGRADACIÓN
1-Glucólisis
Glucosa
Acido pirúvico
2-Fermentación
Glucosa
Etanol
3-Respiración celular
1 mol glucosa 36 ATPs
+ + + + +
+ n
+
ANABOLISMO-SÍNTESIS
1-Síntesis de proteínas
2-Síntesis de glucógeno
3-Fotosíntesis
+ + + + +
+ n
Metabolismo Energía
LAS ENZIMAS GENERAN LA ENERGÍA NECESARIA 
PARA EL MANTENIMIENTO DE LOS SERES VIVOS