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Nombre: Jordán Saul Álava Cedeño
Grupo: POPE_01 
Profesor(a): Cecilia Kathiuska
Tema: Proteínas
IntroducciónL
as proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas, transportadora...
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.
Concepto y Clasificación
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y otros elementos (Fe,Cu, Mg,…). Son polímeros no ramificados de aminoácidos (AA) que se unen mediante enlaces peptídicos. Son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos. Su importancia radica en la variedad de funciones diferentes que pueden desempeñar. Se clasifican en:
Aminoácidos: Estructura, clasificación y propiedades
Son solubles en agua y en ácidos o bases diluidas. Son compuestos sencillos estables que presentan un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los que tienen el grupo amino en el carbono siguiente al carboxilo se denominan α-aminoácidos, si lo tienen en el segundo βaminoácidos,… Los aa presentes en los seres vivos son todos α-aminoácidos. La fórmula general de un aminoácido es:
Se conocen 20 (AA) distintos y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana: Se llaman aminoácidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, lisina.
Existen 20 aminoácidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por su radical R:
Los aminoácidos esenciales:
Solo ocho aminoácidos son esenciales para todos los organismos, algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del piruvato.
En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales
· Fenilalanina
· Soleucina
· Leucina
· Lisina
· Metionina
· Treonina
· Triptófano
· Valina
· Arginina
· Histidina 
Propiedades de los Aminoácidos
a). Isomería espacial o estereoisometría: El carbono α es asimétrico (excepto la glicina) por lo que si tienen el grupo amino a la derecha serán D-aa y si lo tienen a la izquierda L-aa. Todos los aa proteicos son L-aa.
b) Isomería óptica: Si desvían el plano de luz polarizada a la derecha son dextrógiros (+) y si lo desvían a la izquierda son levógiros (-).
c) Son anfóteros: El grupo carboxilo les da un carácter ácido y el grupo amino básico por lo que en disolución pueden comportarse como ácidos o como bases, por ello se dice que son anfóteros.
A un PH de condiciones fisiológicas (7) los aa se hallan ionizados, adquiriendo una forma dipolar, que es la que tiene propiedades anfóteras.
Zwitterion
cedieron H+
Aceptaron H+
Punto isoeléctrico: Es el P H en el que el aa tiene tantas cargas positivas como negativas. Cada aa tiene su punto isoeléctrico característico.
· Si el P H del medio es mayor que el punto isoeléctrico, entonces el medio es básico y el aa cede H+ .
d) Solubilidad: Al ser dipolares son solubles en agua y su punto de fusión es elevado, por lo que son sólidos.
Clasificación:
Los aminoácidos se clasifican según la estructura química del grupo R.
· Aminoácidos apolares (hidrófobos): Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, met
· Aminoácidos con grupos R polares sin carga (forman puentes de H): Gly (Glicina), Ser, Thr (Treonina), Cys, Tyr, Asn, Gln
· Aminoácidos con grupos R polares con carga (+): His, Arg, Lys (grupo amino)
· Aminoácidos con grupos R polares con carga (-): Glu, Asp (grupo carboxilo)
Clasificación de las Proteínas según sus Clases
Las Proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición. Las proteínas Simples u Holoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Las proteínas conjugadas o Heteroproteínas son las que están compuestas por aminoácidos y otras sustancias de naturaleza no proteicas que recibe el nombre de grupo prostético
Holoproteínas
Proteínas fibrosas, filamentosas o escleroproteínas.
Tienen conformación filamentosa (Estructura Terciaria), son resistentes e insolubles en agua y aparecen principalmente en animales. Realizan generalmente funciones estructurales. Pertenecen a este grupo el colágeno, la queratina, la elastina, actina, miosina y las fibroínas.
Proteínas Globulares o Esferoproteínas
Tienen conformación globular estructura terciaria y cuaternaria, y son solubles en agua o en disoluciones polares. Pertenecen a este grupo las protaminas, las histonas, las prolaminas, las gluteninas, las albúminas y las globulinas.
Heteroproteínas
Las heteroproteínas son proteínas formadas por la unión de un grupo proteico (Apoproteína) con otro no proteico, denominado grupo prostético.
Según su grupo prostético, las heteroproteínas se clasifican en:
Cromoproteínas
Las Cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, por lo que también se les llama pigmentos. Según la naturaleza del grupo prostético, se dividen en:
Pigmentos porfirínicos: Su grupo prostético es un anillo tetrapirrólico o porfirina, con un catión metálico en el centro de este anillo.
Si es un catión ferroso (Fe2+), la porfirina se llama Grupo Hemo. Este grupo lo tienen, por ejemplo:
· La Hemoglobina que transporta Oxígeno a la sangre.
· La Mioglobina que transporta Oxígeno a los músculos.
Si es un catión férrico (Fe3+), la porfirina se llama grupo hemino, y aparece, por ejemplo, en las enzimas peroxidasas y catalasas. En algunas moléculas, como los citocromos, el ion ferroso puede oxidarse a férrico y este ion, a su vez, puede reducirse.
Pigmentos no Porfírínicos
· La hemocianina, pigmento respiratorio de color azul, que contiene cobre e interviene en el transporte de Oxígeno en crustáceos y moluscos.
· La hemeritrina, pigmento respiratorio que tiene hierro y que se encuentra en los anélidos marinos y en los braquiópodos
Lipoproteínas
Son Heteroproteínas cuyo grupo prostético es un lípido. Aparecen en la estructura de las membranas plasmáticas. Un grupo especial lo constituyen las lipoproteínas sanguíneas, pues son hidrosolubles y se encargan de transportar lípidos a través de la sangre desde su lugar de absorción, el intestino, hasta los tejidos de destino.
Lipoproteína
Celular
Glucoproteínas
Las glucoproteínas tienen, como grupo prostético, un glúcido. La unión se realiza mediante un enlace covalente entre un radical hidroxilo del glúcido y un radical amino del prótido. Pertenecen a este grupo:
· La protrombina, que interviene en la coagulación sanguínea
· Las inmunoglobulinas o anticuerpos.
· La hormona estimulante del folículo (FSH), la hormona estimulante del tiroides (TSH) y la hormona luteinizante (LH).
· Los proteoglucanos que aparecen en secreciones mucosas, en líquidos sinoviales y constituyendo tendones, huesos y cartílagos.
· Las glucoproteínas constituyentes de la glucocálix en las membranas celulares.
· Algunos enzimas, como las ribonucleasas.
Fosfoproteína
Su grupo prostético es el ácido fosfórico (H3PO4).Pertenecen a este grupo la caseína de la leche, y la vitelina, que se encuentra en la yema de los huevos.
Nucleoproteína
Su grupo prostético es un ácido nucleico. Un ejemplo de nucleoproteínas, las asociaciones de histonas o protaminas con ácidos nucleicos, formando las fibras de cromatina. Otro ejemplo, las rubonucleoproteínas que forman los ribosomas.
Gráfico Proteico
Funciones, Clasificaciones, Propiedades, Estructura y Enlaces Peptídicos.
 BIBLOGRAFIA
Química y Bioquímica de los alimentos II. Josep Boatella Riera. Edicions Universitat 
Barcelona (2004). 
Biología Molecular de la Célula. Alberts y col. Edit. Omega. España (2004). 
Bioquímica médica. John W. Baynes, Marek H. Dominiczak. Edit. Elsevier España 
(2007). 
Bioquímica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko, José M. Macarulla 
Edit. Reverte (2008) 
Proteínas alimentarias: Bioquímica, propiedades funcionales, valor nutricional, 
modificaciones químicas. Jean-Claude Cheftel. Edit. Acribia (1989) 
Química Orgánica. Stephen J Weininger, Frank R. Stermitz. Edit. Reverte (1988).
Enlaces:
Grafico de la Estructura y funciones de la proteína:
https://coggle.it/diagram/WhsZAcX_9wABrDHA/t/prote%C3%ADnas
Imágenes y Conceptos de Heteroproteína:
https://biologia-geologia.com/biologia2/4432_heteroproteinas.html
Concepto e Imágenes de Holoproteínas:
https://biologia-geologia.com/biologia2/4431_holoproteinas.html