ANABOLISMO de PROTEINAS_TEORIA

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08-- de Noviembre del 2022
SEMESTRE 
ACADÉMICO 2022B
TEMA DE CLASE
ANABOLISMO DE PROTEINAS
CURSO: BIOQUIMICA IIA-303. O3A 
DOCENTE: Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
Correo elect.: acdechecoe@unac.edu.pe
ESCUELA PROFESIONAL DE 
INGENIERÍA DE ALIMENTOS
PROTEINAS - IMPORTANCIA BIOLÓGICA
Son biopolímeros de alto peso 
molecular
Formados por aminoácidos
biomoléculas formadas por C, H, 
O, N y a veces pequeñas 
cantidades de P y S.
4 tipos de estructura
Se clasifican según su función en :
 Enzimas
 De trasporte
 Inmunológicas
 Reguladoras
 Contráctiles
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● Estructural: Queratina y colágeno. 
Glucoproteínas, histonas
● Motilidad: Actina y miosina
● Biocatalizadores: Enzimas
● Transporte: Proteínas globulares: hemocianina, 
hemoglobina, citocromos,
● Inmunológica: Anticuerpos: Inmunoglobinas, 
Trombina y fibrinógeno
● Reserva: Albúminas: (Ovoalbúmina, gliadina, 
lactoalbúmina).
● Hormonal: insulina, glucagón, hormona del 
crecimiento.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
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El organismo requiere 20 tipos de 
aminoácidos
La proteína es una combinación de estos.
Si hay deficiencia de alguno la síntesis sigue 
hasta que le falte ese aminoácido.
• Provienen de los alimentos para satisfacer las 
necesidades metabólicas. 
• Su biosíntesis es mucho más compleja
• Tienen estructuras complejas, como anillos 
aromáticos y cadenas laterales hidrocarbonadas.
• 08: Isoleucina,leucina, lisina, metionina, 
fenilalanina, treonina, triptofano y valina. 02 
Semiesenciales: Arginina, histidina
• No es necesario proporcionar en la dieta
• Se sintetizan por vías cortas y simples.
• Se sintetizan con facilidad a partir de metabolitos
abundantes, como los intermediarios de la 
Glucólisis o del Ciclo del ácido cítrico. 
• Alanina, Asparagina, Aspartato, Cisteína, 
Glutamato, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina y 
Tirosina
AMINOÁ-CIDOS
Esenciales (8)
No Esenciales 
(10)
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
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Los a.a. esenciales no 
pueden ser producidos por 
el organismo. 
Si puede biosintetizarse el α
cetoacido correspondiente, 
entonces el organismo 
producirá dicho aminoácido 
por transaminación.
Los aminoácidos no esenciales 
pueden sintetizarse a partir de 
metabolitos intermediarios 
derivados, por ejemplo, de glucosa. 
Dos aminoácidos no esenciales 
derivan directamente de 
aminoácidos esenciales (tirosina y 
cisteína) por transaminación o 
desaminación. 
Participan coenzimas: piridoxal
fosfato, folato y 
tetrahidrobiopterina. 
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
Categorías Metabólicas de los Aminoácidos
● Los aminoácidos se subdividen en tres categorías:
● Glucogénicos-cetogénicos: Dan origen a acetil-CoA y acetoacetil CoA.
Son al menos en parte glucogénicos.
● Glucogénicos: Dan lugar a una producción neta de piruvato o
intermediarios del Ciclo del TCA, tales como α-cetoglutarato u
oxaloacetato, que son precursores de la glucosa vía gluconeogénesis.
● Estrictamente cetogénicos: Que dan origen acetocetil CoA o acetil CoA
(lisina y leusina). Ninguno de los cuales puede traer la producción neta de
la glucosa.
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Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
Destino del esqueleto carbonado de Aminoácidos
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Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
 Estructura primaria: secuencia lineal de aminoácidos que caracteriza a cada proteína por 
su número y orden determinados.
 Estructura secundaria: disposición espacial de la cadena polipeptídica que puede 
plegarse sobre sí misma de dos formas y se mantienen por puentes de hidrógeno :
 Estructura helicoidal en hélice α. 
 Estructura en lámina β o lámina plegada.
 Estructura terciaria: plegamiento global de la cadena que confiere a la proteína su 
estructura tridimensional y se mantiene gracias a:
 Por puentes de hidrógeno, fuerzas de van der Waals entre grupos R apolares.
 Atracciones iónicas entre grupos polares.
 Puentes disulfuro: enlace covalente entre dos cisteínas.
 Estructura cuaternaria: ensamblaje de varias cadenas polipeptídicas. La hemoglobina 
está formada por cuatro cadenas proteicas agrupadas alrededor de cuatro grupos hemo.
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Estructura 1ria Estructura 2ria Estructura 3ria Estructura 4ria
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Pérdida de la estructura nativa
 Pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria
 por romperse los puentes que forman dicha estructura
 Las proteínas desnaturalizadas tienden a la misma conformación muy abierta 
y pierden su estructura nativa
 Pierden su óptimo funcionamiento y cambian sus propiedades físico-químicas
 con una interacción máxima con el disolvente
 una proteína soluble desnaturalizada se hace insoluble, precipita
 La desnaturalización se puede producir por cambios
 temperatura (> 60-70 ºC)
 variaciones del pH. 
 salinidad
 En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína 
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, 
proceso que se denomina RENATURALIZACIÓN. 
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METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
● El metabolismo de aminoácidos del organismo se da en dos situaciones diferentes:
● a) Proteínas exógenas; a partir del metabolismo de aminoácidos esenciales, obtenidos de la
dieta, que no pueden ser sintetizados por el organismo.
● b) Proteínas endógenas; a partir del metabolismo de aminoácidos no esenciales,
sintetizados por el organismo, mismas que se encuentran en constante recambio proteico,
más frecuente en tejidos como; hígado, mucosa intestinal, eritrocito y menos frecuente a
nivel de encéfalo y tejido conjuntivo.
● Los aminoácidos no esenciales como resultado de la proteólisis, tienden a utilizarse
nuevamente en una resíntesis proteica, sin embargo se registra una pérdida aproximada del
15-20% del total, que debiera ser compensada con la ingesta dietética.
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Anabolismo de aminoácidos
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• Numerosos intermediarios de la glicolisis, 
pentosas fosfato, y ciclo de los ácidos 
tricarboxílicos se emplea como sustratos 
para la síntesis de esqueletos
carbonados
• A estos se les incorpora el amonio, 
frecuentemente mediante
transaminación
Los precursores del aminoácido que se utilizan en 
la síntesis de otros aminoácidos son Aspartato, 
Treonina, Fenilalanina, Serina y Glutamato
El piruvato, puede dar alanina, valina y leucina.
La ErItrosa-4-fosfato y el fosfoenolpiruvato
juntos dan lugar a fenilalanina, tirosina y 
triptófano.
 El Alfa-cetoglutarato, el oxaloacetato, ribosa-5-fosfato y el 3-fosfoglicerato son substratos 
usados en reacciones para dar lugar a los aminoácidos glutamato, aspartato, histidina y serina
respectivamente. 
 El glutamato, obtenido del α-cetoglutarato, formar glutamina, prolina y arginina.
 El aspartato forma asparragina, metionina, lisina y treonina, con este último forma la isoleucina.
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La incorporación de amonio se realiza a través de dos mecanismos principales
Ruta reductiva de aminación/transaminación (sistema Glutamato deshidrogenasa, GDH)
-Sistema glutamina sintetasa/glutamato sintasa (GOGAT)
Las enzimas glutamato 
deshidrogenasa, glutamina sintetasa y 
las aminotransferasas tienen un rol 
muy importante en el metabolismo de 
aminoácidos.
Los grupos amino se transfieren de un aminoácido a 
un alfa-cetoácido con las enzimas transaminasas o
aminotransferasas.
Generalmente participa el par glutamato- α-
cetoglutarato.
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1.Glutamato deshidrogenasa: Glutamato α - Cetoglutarato
 Utiliza NADPH, incorpora 
amonio al glutamato para 
sintetizar este aminoácido y 
otros por transaminación, 
activada por ATP y GTP.
 Utiliza NAD+, reacción 
anaplerótica, provee de un 
intermediario oxidable y NADH, 
activada por ADP y GDP.
El glutamato se sintetiza a partir de su precursor alfa-cetoácido con la enzima glutamato
deshidrogenasa.
Como el α-cetoglutarato participa en muchas transaminaciones, el glutamato es unintermediario prominente en la eliminación de amonio así como en vías anabólicas.
El glutamato formado puede ser desaminado en el hígado por la glutamato deshidrogenasa 
o convertido a glutamina por la glutamina sintetasa.
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Glutamina sintetasa
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Glutamato + NH4+ + ATP  Glutamina + ADP + Pi +H+
 Produce glutamina, uno de los 20 aminoácidos de las 
proteínas.
 La glutamina sirve como dador de nitrógeno en varias 
vías biosintéticas (purinas, citosina).
 La glutamina es muy abundante en la circulación, pues 
sirve como una forma de transporte inocua del amoníaco, 
que es tóxico, hacia el hígado y el riñón.
 El hígado y el ríñón tienen glutaminasa, enzima 
mitocondrial que libera el amonio.
Glutamina + H2O  Glutamato + NH3
El hígado no es productor ni consumidor neto de glutamina.
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TRANSAMINASAS
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Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan de forma 
genérica transaminasas o aminotransferasas y en función de los compuestos sobre los que 
actúen reciben nombres específicos, por ejemplo: glutamato-oxalacetato-transaminasa (GOT), que 
recibe en la actualidad el nombre de ASAT (aspartato, amino-transferasa).
El aspartato se sintetiza por transaminación del oxalaceto.
oxalacetato + glutamato aspartato + alfa-cetoglutarato
También se sintetiza de la asparagina por acción de la asparaginasa
La asparagina sintetasa y la glutamina sintetasa catalizan la 
producción de asparagina y glutamina a partir de los respectivos 
aminoácidos
La función de la GOT o ASAT en 
la conexión entre el ciclo de la 
urea y el ciclo de Krebs es 
evidente. 
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La alanina se sintetiza por transaminación con la enzima alanina transaminasa
Glutamato + Piruvato -Cetoglutarato + Alanina
 La concentración de alanina en la circulación es alta, más baja solo que la de
glutamina.
 El nivel de ambas enzimas, ALAT y ASAT, en plasma puede ser un índice de 
lesiones en cualquiera de estos tejidos; fundamentalmente es indicativo de la 
funcionalidad hepática.
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CICLO DE LA GLUCOSA – ALANINA
● Es un mecanismo de comunicación entre músculo e hígado 
con el objetivo de regenerar a la glucosa, pero también para 
eliminar el nitrógeno. 
● La alanina transaminasa participa en el transporte de 
esqueletos carbonados y nitrógeno del músculo al hígado.
● Alanina + cetoglutarato Piruvato + Glutamato
● Músculo esquelético: el piruvato de la glucólisis se 
transforma en alanina a expensas de glutamato.
● Hígado: se regenera el piruvato para la gluconeogénesis y el 
amonio del glutamato puede ir al ciclo de la urea.
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El NH4 así formado pasa directamente a la orina. 
la glutamina no es tóxica y es un medio de transporte eficaz del NH3 .
Este ciclo contribuye al mantenimiento de una fuente de energía continua para los 
tejidos cuando se encuentra en estrés (ejercicio, ayuno) y a la eliminación de 
moléculas tóxicas para el organismo, como lactato y grupos amino.
Una vez en el hígado o riñón, la 
glutamina libera el amoniaco gracias a 
la enzima mitocondrial glutaminasa, 
para así continuar con el ciclo de la 
urea.
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● La PROLINA se sintetiza a partir de glutamato por la reversa de las reacciones de su catabolismo
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● La prolina también se sintetiza a partir de arginina de la dieta. Primero, la arginina se transforma en 
ornitina vía arginasa.
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Síntesis de Serina
● La serina se sintetiza a partir de 3-
fosfoglicerato.
● Se oxida la función alcohólica para 
formar un alfa- cetoácido que se 
transamina y desfosforila
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Síntesis de Glicina
 En el hígado de vertebrados, la glicina también puede sintetizarse a partir de dióxido de carbono y 
amonio con la glicina sintasa
 La glicina se sintetiza a partir de serina. 
 La enzima utiliza tetrahidrofolato y piridoxal fosfato.
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Síntesis de Cisteína
● El azufre para la cisteína proviene de la metionina
● En primer lugar, ocurre la síntesis de S-adenosil metionina, un importante agente metilante
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 La homocisteína condensa con la serina
para formar cistationina, la cual es 
clivada por la cistationa liasa para dar 
cisteína y alfa-cetobutirato
 Esto es conocido como la vía de
transulfuración
 La cistationina beta-sintasa y la cistationina
gama-liasa ambas utilizan PLP
 La cisteína se utiliza para la síntesis de 
proteínas y de glutatión
 Las deficiencias genéticas en la 
cistationina beta- sintasa causan
enfermedades
 Los aumentos en la homocisteína
del plasma se asocian a
arterioesclerosis
Síntesis de Cisteína
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La tirosina se sintetiza a partir de fenilalanina
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Las deficiencias genéticas en la 
fenilalanina hidroxilasa llevan a la
fenilcetonuria:
 Retardo mental
 La acumulación de fenilalanina depleta de 
-cetoglutarato por transaminación
 La depleción de -cetoglutarato
compromete el ciclo de Krebs y el 
metabolismo aeróbico del cerebro
 Se encuentra fenilpiruvato, fenilacetato y 
fenil lactato en la orina
 Se debe suplementar la dieta con 
tirosina y restringir la fenilalanina
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Síntesis de Proteínas 
● Es el proceso anabólico mediante el cual se forman las proteínas a partir de los 
aminoácidos. 
● Este proceso comienza en el núcleo de la célula en donde se da la replicación y 
transcripción, y finaliza en el citoplasma con la traducción de la información en los 
ribosomas para la elaboración de proteínas.
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http://www.google.com.pe/url?sa=i&source=images&cd=&cad=rja&docid=SE1B9hi9K3s7fM&tbnid=smXvcXaxYNVKcM:&ved=0CAgQjRwwAA&url=http://www.efn.uncor.edu/dep/biologia/intrbiol/adntema2.htm&ei=5M6uUcbuNvKq4APB2IGgDA&psig=AFQjCNGuklQs3kYek-1NSm6cMBBHiZZ7DQ&ust=1370497124936291
http://www.google.com.pe/url?sa=i&source=images&cd=&cad=rja&docid=SE1B9hi9K3s7fM&tbnid=smXvcXaxYNVKcM:&ved=0CAgQjRwwAA&url=http://www.efn.uncor.edu/dep/biologia/intrbiol/adntema2.htm&ei=5M6uUcbuNvKq4APB2IGgDA&psig=AFQjCNGuklQs3kYek-1NSm6cMBBHiZZ7DQ&ust=1370497124936291
Pasos para la traducción:
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1. Un extremo del ARNm se pega al 
ribosoma.
2. Las moléculas de ARN de transferencia
que están en el citoplasma recogen
ciertos aminoácidos. Con los
aminoácidos pegados, las moléculas de 
ARNt se mueven hacia el punto donde el 
ARNm está pegado al ribosoma.
3. Una molécula de ARNt con el anticodón
correcto, se enlaza con el codón
complementario del ARNm.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
Pasos para la traducción:
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4. A medida que el ARNm se mueve a lo largo del 
ribosoma, el siguiente codón hace contacto con 
el ribosoma. 
El siguiente ARNt se mueve a su posición con su 
aminoácido. 
Los aminoácidos adyacentes se enlazan por 
medio de un enlace peptídico.
5. Se desprende la primera molécula 
de ARNt . El siguiente codón se 
mueve a su posición y el siguiente 
aminoácido se coloca en su 
posición.
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RECAMBIO PROTEICO 
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Mecanismo a través del cual por un lado se degradan 
las proteínas endógenas hasta sus aminoácidos 
constituyentes (proteólisis) y por otro lado se utilizan 
estos aminoácidos junto con los obtenidos de la dieta 
(digestión) para formar nuevas proteínas en base a las 
necesidades del momento. 
 Es IMPRESCINDIBLE para el mantenimiento de la vida, siendo
la principal causa del consumo energético en reposo (15% a 20%
del consumo metabólico basal).
 Como el SISTEMA NERVIOSO y LOS LEUCOCITOS DE LA SANGRE no
pueden consumir otro nutriente que no sea GLUCOSA, el organismo puede
degradar las proteínas de nuestros tejidos menos vitales para obtenerla.
 Las proteínas de la dieta se usan, principalmente para la formación de 
nuevos tejidoso para el reemplazo de las proteínas presentes en el 
organismo, la llamada FUNCIÓN PLASMÁTICA. 
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Absorción intestinal
Degradación de 
proteínas hísticas Síntesis de 
aminoácidos
POOL DE 
AMINOACIDOS
Síntesis de proteína 
(traducción)
Síntesis de otros 
compuestos 
nitrogenados 
(purinas, pirimidinas, 
porfirinas)
Catabolismo de a.a
Cadena carbonada
NH3
Gluconeogenesis Energía
Ácido aspártico, la 
Glutamina y la Glicina
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
CALIDAD PROTEICA
En base a la diversidad de funciones de las proteínas, se establece que la calidad proteica
del organismo depende de la cercanía en cuanto a composición química con la de los
alimentos de la dieta. Se consideran de esta manera dos aspectos:
a) Digestivo; la proteína será de mayor calidad, si mayor es el porcentaje de absorción
con respecto a la ingestión dietética. Encontrándose en mayor concentración en
alimentos en base a carne de animales que en vegetales.
b) Metabólico; químicamente una proteína presenta menor calidad, si existe deficiencia
de algunos de los aminoácidos, biológicamente tendrá mayor calidad si mayor es la
utilización de proteínas de la dieta por el organismo.
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Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
Gracias por su Atención
acdechecoe@unac.edu.pe
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