Seminario BC10-2020 (1)

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BIOLOGIA CELULAR
III UNIDAD ACADEMICA. 
CICLO LECTIVO 2020
SEMINARIO Nº 10
CÓDIGO GENÉTICO. 
SÍNTESIS, FUNCIONALIDAD Y RENOVACIÓN 
DE PROTEINAS
Flujo de la Información genética
Unidad sillar de las proteínas y su polimerización
Cadena
Lateral
Aminoácido (AA)
Extremo 
CarboxiloExtremo 
Amino
C C C C Extremo
C-terminal
Extremo
N-terminal
Péptido H2O H2OH2O
Enlace Peptídico
Figure 3-2 Molecular Biology of the Cell (© Garland Science 2008)
Clasificación y características de los aminoácidos
Figura 2-87 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Aminoácidos esenciales
Estructura
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Aminoácidos 
(AA)
Alpha-Hélice Cadena Polipeptídica
Subunidad
Ensamblado de
Subunidades
Estructura de las proteinas.
Código Genético
Diccionario Molecular
Constituye las reglas de correspondencia entre dos lenguajes: 
Acidos Nucléicos
Proteínas
El Codón es una palabra de tres nucleótidos (triplete) en el ARNm 
que se traduce a un aminoácido en la proteína
Nucleótidos
Aminoácidos
Código
Genético
Codones
64 (ARNm)
61 indican 
Aminoácidos (20)
metioninaCodón de
Iniciación
3 Codones de
Terminación
UAG
UGA
UAAAnticodones
(ARNt)
AUG
Según localización 
en el mensaje
Definiciones
Código 
Genético
Universal
Cada codón se lee 
igual en todas las 
células
Degenerado 
o Redundante
Un mismo aa puede 
estar determinado 
por más de un codón
Características del Código Genético
No 
Ambiguo
d. 2010
d. 2011
Degeneración del código genético
Más de un 
codón
para un
mismo AA
Marco de
lectura
Establecimiento del marco de lectura
Solo uno de ellos contiene el verdadero mensaje
Degeneramiento 
del Código Genético
Excepción a la universalidad del código genético
Genoma
Mitocondrial
Tabla 14-3 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
Algunas diferencias entre 
el código genético universal 
y el código genético mitocondrial
ARNs que intervienen 
en la 
traducción o 
síntesis de proteínas
ARN de transferencia
o ARN transfer (ARNt)
[31]
ARN mensajero (ARNm)
ARN ribosomales
(ARNr)
ARN mensajero maduro en eucariontes
Región 
no codificante
5’ - UTR
Región 
no codificante
3’ - UTR
Proteina
Región 
Codificante
CBP
CBP CBP
CBP
PABP PABP
ARNt 
Molécula intermediaria
Configuración espacial
Configuración de la molécula intermediaria-1
Ribotimidina
Seudouridina
Dihidrouridina
Asa
Variable
Extremo Aceptor
Anticodón
Brazo T
Brazo D
Configuración de la molécula intermediaria-2
Formación del Aminoacil-ARNt
Activación del aminoácido
Enzimas específicas 
para cada aa y tARN: 
aminoacil-tRNA sintasas 
Intermediario
Aminoacil-AMP
Figura 6-58 Biología molecular de la célula, quinta edición (© Garland Science 2008 y Ediciones Omega 2010)
El aminoácido es seleccionado por su codón
Composición 
de las Subunidades
Ribosomales
Sitios de unión de los ribosomas 
a la molécula de ARNm
Unión del ribosoma a la membrana del RER
Síntesis de Proteínas
Tres Pasos:
Iniciación (IF)
Elongación (EF)
Finalización (eRF)
Función Procariota Eucariota
Iniciación IF1, IF2, IF3 eIF1, eIF1A, 
eIF2, eIF2B, 
eIF3, 
eIF4A, eIF4B, eIF4E, eIF4G
eIF5B
Elongación EF-Tu, EF-Ts, EF-G eEF1α, eEF1βϒ, eEF2
Terminación RF1, RF2, RF3 eRF1, eRF3
Factores que asisten en las distintas etapas de la traducción
Iniciación de la traducción - 2
tARN 
iniciador
eIF2
eIF4G
eIF4E
eIF4A
PABP
eIF4B
eIF1A
eIF3 eIF1
Iniciación de la traducción - 2
eIF5A
GDP
eIF1
eIF1A
eIF3
Iniciación de la traducción – 3
Formación del Complejo de Iniciación
eIF5B
eIF1
eIF1A
eIF3
eEF1 α
eEF1 α
Elongación de la traducción - 1
GTP
GDP
GTP
Elongación de la traducción - 2
H2N tARN
entrante
tARN
saliente
2 3
1
2 3
1
eEF2
GTP
eEF2
GDP
GDP
eEF1α
eEF1βϒ
eEF1α
GTP
eRF1
Terminación de la 
cadena polipeptídica-1
eRF1
Terminación de la 
cadena polipeptídica-2
GTP
GDP
eRF3
eRF1
eRF3
Terminación de la 
cadena polipeptídica-3
eRF3
Reacciones catalizadas por Ribozimas in vivo
Uno de los ARN ribosomales es una ribozima 
que cataliza la formación de la unión peptídica
Polirribosomas 
Cisternas del RER
Citosol
Nucleoplasma
Mitocondrias
Peroxisomas 
Lumen
Proteínas sintetizadas en 
ribosomas libres en el citosol
Membrana 
Plasmática
Vesículas de 
Secreción
Proteínas de 
Exportación
Membranas 
organelas del 
Sistema de 
Endomembranas
Carioteca
RER y RL
Aparato de Golgi
Endosomas
Lisosomas
Membrana
Peroxisomas
Proteínas sintetizadas en ribosomas 
adheridos al RER
Partícula de Reconocimiento de la Señal (PRS)
El péptido señal y la partícula de reconocimiento de la 
señal (PRS)
Traslocación de una proteina soluble a la luz de la cisterna
Peptidasa
Señal
Citosol
Lumen RER
Translocación de una proteina de transmembrana monopaso
Translocación de una proteina de transmembrana monopaso
Translocación de una proteinacon dos dominios transmembranosos
Modificaciones
post-traduccionales
 Plegamiento
 Unión a co-factores
 Glicosilación
 Fosforilación
 Acetilación
 Unión a otras subunidades protéicas
Plegamiento proteico
Chaperonas
3 familias: Hsp70, Hsp 60 y Hsp90
Mitocondrias tienen sus propias Hsp70 y Hsp60
REG tiene Hsp70 especial → BIP
Cadena 
polipeptídica 
naciente
Dominio N-
terminal 
plegado
El plegamiento de la 
proteína se completa 
luego de ser liberada 
del ribosoma
Plegamiento 
del dominio 
C-terminal
Familia de las chaperonas Hsp70
• Se asocian a la proteína que se está sintetizando
• Previenen el plegamiento prematuro
•Pueden mantener a la proteínas desplegadas hasta su incorporación a la organela 
(mitocondria) 
Hsp70
Proteína 
correctamente 
plegada
Proteína 
incorrectamente 
plegada
Plegamiento proteico
Familia de las chaperonas Hsp60
• Complejo que recibe proteínas ya sintetizadas y mal o incompletamente 
plegadas
Complejo de 
Hsp60
Proteína mal o 
incompletament
e plegada
Proteína 
correctamente 
plegada
Plegamiento proteico
proinsulina
Plegamiento específico 
estabilizado por puentes 
disulfuro
Eliminación del péptido de 
unión, queda una molécula 
de insulina completa de 2 
cadenas 
La reducción separa 
irreversiblemente las 2 cadenas
insulina
Procesamiento de Pre-y Pro-hormonas
Otras modificaciones post-traduccionales
Otras modificaciones post-traduccionales
Reversible: Fosforilación 
kinasa
kinasa
fosfatasa
fosfatasa
Anclaje de lípidos
 N-miristoilación (Grupo miristilo C14).
 Prenilación (Grupo farnesilo C15).
 Palmitoilación (Grupo palmitilo C16).
 Adición de un glicolípido.
N-miristoilación
NH2
COOH
Anclaje de lípidos
Farnesilo
Prenilación
NH2
COOH
Palmitoilación
NH2 COOH
Etanolamina
N-acetilgalactosamina
Manosa
Glucosamina
C-terminal
Inositol
Anclas de 
Glicosilfosfatidilinositol
(GPI)
Anclaje de lípidos
Diferencias químicas entre la N-Glicosilación 
y la O-Glicosilación
N-Glicosidación de proteínas
Control de calidad en el RER
E1 activadora de ubiquitina
E2 enzima conjugadora de ubiquitina (hay 30)
E3 ligasa de ubiquitina (hay cientos)
Degradación de proteínas: vía ubiquitina-proteasoma
Proteasoma
Proteasoma
Degradación de proteínas por ubiquitinización
Sitios de unión de algunos antibióticos 
a las subunidades ribosomales bacterianos
Procariontes
Tetraciclina Impide que los aminoacil-ARNtAA ingresen en 
sitio A.
Estreptomicina Afecta inicio de traducción y distorsiona 
fidelidad de síntesis.
Cloranfenicol Inhibición de peptidil-transferasa subunidad 
ribosomal 50S.
Eritromicina Bloquea translocación del ribosoma.
Rifampicina Inhibe la síntesis de ARN bacteriano.
Efectos de algunos antibióticos sobre los 
ribosomas procariontes.
Procariontes y Eucariontes
Puromicina Usurpa sitio A del ribosoma con 
liberación prematura del 
péptido naciente.
Actinomicina D Inhibe síntesis de ARN.
EucariontesCicloheximida Inhibición de peptidil-transferasa
subunidad ribosomal 60S.
Algunos antibióticos afectan a los ribosomas eucariontes