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co; en los catiónicos, que son la arginina, lisina y, en menor
grado, la histidina, existe en su cadena lateral un grupo nitro-
genado que les confiere una carga positiva y características
básicas.
En todos los casos, el nombre de estos 20 aminoácidos
puede abreviarse con un código de tres letras o todavía más,
con sólo una letra (Fig. 7-2). Este último código de una letra
se utiliza para las secuencias proteicas depositadas en las
principales bases de datos biológicos, donde el tamaño del
archivo es un factor de gran importancia por la inmensa can-
tidad de información que han de almacenar (GenBank, Swiss
Prot, etc.).
7.2.2 Aminoácidos proteicos minoritarios
Además de los 20 aminoácidos proteicos descritos, existen
en algunas proteínas particulares otros aminoácidos relacio-
nados con los anteriores, que contienen modificaciones
estructurales que las adaptan para cumplir mejor la función
fisiológica que desempeñan en el organismo donde se
encuentran. Actualmente, se conoce la existencia de dos
casos excepcionales donde la incorporación de esos aminoá-
cidos a las proteínas es codificada directamente en el ARN
por un codón que en la inmensa mayoría de los casos corres-
ponde con un codón de terminación (véase el Cap. 21). Son
la selenocisteína (codificada bajo ciertas condiciones por un
codón UGA) y la pirrolisina (codificada por el codón UAG
en ciertas arqueas). Pero, además de estos 22 aminoácidos,
existe en las proteínas una gran cantidad de aminoácidos que
no se incorporan a ellas directamente por estar codificados en
un triplete del código genético, sino que se forman por modi-
ficaciones de los 20 proteicos principales en reacciones pos-
traduccionales (véase el Cap. 26). La variedad de estas
modificaciones es muy amplia y su función es descrita mejor
en los temas dedicados a las proteínas específicas que las tie-
nen, pero, las más abundantes, ordenadas por orden alfabéti-
co y en función de su naturaleza química, son:
Acetilaciones. Se producen sobre el grupo amino. Son fre-
cuentes en la cadena lateral de las lisinas existentes en las
histonas, formando acetilisina.
Carboxilaciones. La más importante da lugar al ácido γ-carbo-
xiglutámico, que forma parte de varios factores proteicos de
la coagulación sanguínea y de las proteínas del esmalte.
Ciclaciones. La más común es la que se produce entre el
grupo amino y el carboxilo de la cadena lateral del ácido
glutámico, produciendo ácido piroglutámico, presente en
el inicio de muchas proteínas con función protectora.
Desaminaciones de la cadena lateral de lisina, para dar lugar
a lisinal (también llamado al-lisina), que posee un grupo
aldehído en la cadena lateral y puede formar enlaces
covalentes de entrecruzamiento (véase entrecruzamiento
del colágeno, en el Cap. 34).
Dimerizaciones. El ejemplo más representativo es la cistina,
formada por la unión mediante un puente disulfuro de
dos cisteínas, a través de sus grupos tioles. La cistina se
forma espontáneamente, tanto en estado libre, como for-
mando parte de las proteínas. Los puentes disulfuro son
esenciales en cientos de proteínas para el mantenimiento
de las estructuras terciaria y cuaternaria.
Fosforilaciones. Se producen esterificando con fosfato un
hidroxilo de la cadena lateral del aminoácido, lo que da
lugar a derivados como fosfoserina, fosfotreonina y fosfo-
tirosina. Las fosforilaciones suelen ser reversibles y cons-
tituyen uno de los procesos más comunes para regular la
actividad de enzimas, factores de crecimiento, receptores
celulares, la transcripción de genes, entre otros.
Hidroxilaciones. Las más frecuentes son las que se dan en las
posiciones 3 y 4 de la prolina, dando lugar a hidroxipro-
linas, muy frecuentes en el colágeno.
Metilaciones. Se producen sobre el N de cadenas laterales,
como es el caso de la 1- y la 3-metilhistidina y las ε-meti-
lisinas. Son frecuentes en las proteínas musculares.
Hipermodificaciones. En este grupo incluimos cualquier otra
modificación. Destacan las hormonas tiroideas (triyodo-
tironina y tiroxina, o T3 y T4), que son dímeros yodados
de la tirosina, presentes en la tiroglobulina, y la desmo-
sina e isodesmosina, que son aminoácidos derivados de
la condensación de cuatro moléculas de lisina, encontra-
das en la elastina (véase el Cap. 34) y alguna otra proteí-
na de las articulaciones y los tendones.
7.2.3 Aminoácidos no proteicos
En la naturaleza existe un gran número de aminoácidos que
no se incorporan a las proteínas, pero desempeñan otras fun-
ciones específicas en el metabolismo celular. Siguiendo con
la clasificación en α, β, γ−aminoácidos, etcétera, los princi-
pales son:
α-aminoácidos. Frecuentemente, relacionados con el metabo-
lismo de los proteicos, participando bien en la síntesis o
bien, en la degradación de éstos. Suelen contener algún
eslabón metileno más en la cadena lateral, es el caso de
homoserina y homocisteína, o algún eslabón menos, como
la ornitina respecto a la lisina. La ornitina y la citrulina son
intermedios del ciclo de la urea (véase el Cap. 16).
β-aminoácidos. El más común es la β-alanina, que forma
parte de la molécula del ácido pantoténico, una vitamina.
γ-aminoácidos. Como el ácido γ-aminobutírico (GABA),
existente en el sistema nervioso, donde funciona como
neurotransmisor inhibitorio (véase el Cap. 33).
Aminoácidos y proteínas | 93
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	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	7. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
	7.2 CARACTERÍSTICAS ESTRUCTURALES DE LOS AMINOÁCIDOS
	7.2.2 Aminoácidos proteicos minoritarios
	7.2.3 Aminoácidos no proteicos