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origina un dipéptido (Fig. 7-4a), pero, la formación de nue-
vos enlaces peptídicos con otros aminoácidos dado el carác-
ter bifuncional de éstos, da lugar sucesivamente a tripépti-
dos, oligopéptidos, polipéptidos y proteínas.
Muchas de las características de los péptidos y las pro-
teínas dependen de las características del enlace peptídico.
En primer lugar, el enlace es muy resistente a la hidrólisis, lo
que hace que las cadenas polipeptídicas sean bastante esta-
bles. En segundo lugar, la estructura del enlace peptídico es
plana: la pareja de electrones del nitrógeno está en resonan-
cia con los electrones π del enlace carbono-oxígeno, confi-
riendo carácter de doble enlace a la unión carbono-nitrógeno
(Fig. 7-4b). Ello impide la libre rotación sobre dicho enlace,
lo que determina que los cuatro del grupo —CONH— y los
dos Cα adyacentes al enlace peptídico sean coplanarios y,
normalmente, adoptan la disposición trans respecto al enla-
ce carbono-nitrógeno.
7.4.1 Péptidos de importancia biológica
Con sólo los 20 aminoácidos proteicos, es fácil deducir que
el número de péptidos posibles es casi ilimitado. Por ejem-
plo, para una secuencia de sólo 10 aminoácidos pueden exis-
tir 2010 (> 10 billones) de decapéptidos distintos. El número
aumenta exponencialmente si consideramos cadenas más lar-
gas. Aunque sólo una parte muy pequeña de los péptidos teó-
ricamente posibles tienen existencia y efectos biológicos, la
variedad encontrada en los seres vivos es relativamente
amplia.
Para nombrarlos de forma sistemática, se numera como
primer aminoácido el que tiene su grupo α-amino libre, el
llamado extremo amino terminal (o N-terminal), y se conti-
núa hasta el último aminoácido, el que tiene el grupo α-car-
boxilo libre, que constituye el extremo carboxilo terminal
(C-terminal) de la cadena. La Figura 7-5 ilustra la configu-
ración extendida de los 8 primeros aminoácidos de un pépti-
do, seril-leucil-alanil-glicil-alanil-glicil-fenilalanil-glutamil-
etcétera Al margen del nombre basado en su secuencia de
aminoácidos, la mayoría de los péptidos fisiológicos descu-
Aminoácidos y proteínas | 97
Figura 7-4. (a) Formación del enlace peptídico entre los gru-
pos carboxilo y amino de 2 aminoácidos. (b) Formas resonantes
que le dan carácter de doble enlace al C-N y, por tanto, pla-
naridad a todos los átomos del enlace peptídico.
 +
 NH3
HC R1
 COO- + NH3
 HC R2
 COO-
Aa1 + Aa2 Dipéptido
a
H2O
b
+
-
C N
H
O Cα
Cα δ(+)
δ(−)
Cα
C N
H
CαO
Cα
C N
H
CαO
 +
 NH3
HC R1
 CONH
 HC R2
 COO-
Figura 7-5. Estructura general del fragmento N-terminal de una cadena polipeptídica de secuencia, en versión abreviada, SLA-
GAGFE-. Obsérvese en la cadena principal la alternancia de los grupos peptídicos y los carbonos α, de donde se ramifican las cade-
nas laterales de cada aminoácido. 
+
C:
N:
O:
H:
1, S
2, L
3, A
4, G
5, A
6, G
7, F
8, E -
Sigue cadena
07 Capitulo 07 8/4/05 09:55 Página 97
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	7. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
	7.4 EL ENLACE PEPTÍDICO
	7.4.1 Péptidos de importancia biológica