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secuenciar, marcando dicho extremo y sensibilizando el
enlace peptídico más próximo, es decir el que une el amino-
ácido N-terminal con el situado en segunda posición. Este
enlace se hidroliza fácilmente, liberando la feniltiohidantoí-
na (FTH o PTH) correspondiente al aminoácido N-terminal,
que se separa del resto de la cadena y se identifica. La cade-
na restante queda con un residuo menos, pero queda dis-
puesta para iniciar otro ciclo que identificará la FTH del
segundo aminoácido, repitiéndose el proceso hasta secuen-
ciar el péptido completo. Cuando se completa la secuencia-
ción de los distintos fragmentos, se debe entonces dilucidar
el orden en el que se encuentran en la cadena original, para lo
que se acude a distintas estrategias, cuya exposición queda
fuera de los límites del presente libro.
En los últimos años, la secuenciación de Edman ha deja-
do de ser el método más usual de secuenciar una proteína o
algún fragmento de ella, y se utiliza más la técnica de la
espectrometría de masas, que permite, si se utiliza de forma
reiterativa (lo que se llama masas-masas), que se pueda ir
escindiendo cada residuo del fragmento polipeptídico e iden-
tificarlo en función de su masa (a excepción de la leucina e
isoleucina, indistinguibles por este método). Para profundi-
zar en estos aspectos y en todos los relacionados con las
estructuras proteicas de orden superior, debe acudirse a obras
dedicadas a la estructura proteica.
La estructura secundaria define las disposiciones regula-
res y, por tanto, con ciertos elementos de simetría, que pueden
encontrarse en toda o, al menos, en una parte de la proteína.
Las restricciones debidas a la planaridad del enlace peptídico
y a impedimentos estéricos para alojar las cadenas laterales de
los aminoácidos, reducen mucho las posibilidades de plega-
miento, haciendo que la cadena adopte normalmente una dis-
posición zigzagueante (Fig. 7-8), donde los parámetros que
cambian son los ángulos entre planos de enlaces peptídicos
consecutivos (llamados ángulos ψ y φ) para ubicar lo más
establemente posible las cadenas laterales. Cuando el valor de
esos ángulos se repite de forma constante en un fragmento de
la estructura primaria, se obtiene una estructura espacial con
cierta simetría, a la que llamamos estructura secundaria. Las
más frecuentes son la hélice α y la hoja plegada (o lámina) β,
cuyas características son:
Hélice α. En esta disposición, la cadena polipeptídica se
pliega en forma helicoidal, como la rosca de un sacacorchos
con rotación dextrógira. Las cadenas laterales de los L-ami-
noácidos se disponen hacia el exterior de la hélice, permi-
tiendo su ubicación y disminuyendo los impedimentos esté-
ricos que se derivarían de una disposición hacia el interior de
la hélice, imposible para cadenas laterales voluminosas. En
la α-hélice, cada aminoácido está girado 100° respecto al
anterior, de manera que cada 3.6 residuos, se completa una
vuelta y cada 4 aminoácidos, el enlace peptídico correspon-
diente se encuentra en la vuelta siguiente del paso de rosca,
pero espacialmente cercano. 
Como esos grupos peptídicos (—CONH—) tienen confi-
guración trans, los átomos de O y de H se encuentran opues-
tos y pueden formar enlaces por puentes de hidrógeno (Fig.
7-9). Estos enlaces son la principal fuerza de estabilización
de la estructura y determinan la amplitud vertical del paso de
rosca (0.54 nm). Con mucha menos frecuencia, existen algu-
nas variantes helicoidales con dimensiones diferentes, como
las hélices π (4.4 residuos por vuelta) o la 310 (3 residuos por
vuelta). Incluso en algún caso excepcional se han encontra-
do proteínas que contienen fragmentos de hélice α levógira,
formada por aminoácidos de la serie D.
Hoja plegada (o lámina) β. En esta estructura, las cadenas
polipeptídicas en disposición zigzagueante se sitúan, bien en
sentido paralelo, o bien, en antiparalelo (extremos amino y
carboxilo contrapuestos, Fig. 7-10). La disposición antipara-
lela es un poco más compacta y frecuente que la paralela (0.65
frente a 0.7 nm por pareja de aminoácidos). En ambos casos,
las cadenas pueden imaginarse siguiendo las aristas de una
hoja de papel plegada varias veces a modo de acordeón. Los
puentes de hidrógeno se producen entre enlaces peptídicos
próximos de dos cadenas vecinas, de manera que son, en prin-
cipio y en el caso de proteínas fibrosas, intercatenarios, a dife-
rencia de la hélice α, donde son siempre intracatenarios.
Cuando muchas cadenas con estructura de hoja plegada se
empaquetan en distintas capas o láminas, los residuos laterales
se sitúan alternativamente hacia arriba y abajo del plano medio
donde se encuentran las cadenas polipeptídicas. Por ello, los
aminoácidos con cadena lateral más pequeña, como G, A y S,
favorecen la estabilidad de esta estructura al presentar menos
impedimentos estéricos al empaquetamiento de las láminas.
Aminoácidos y proteínas | 101
Figura 7-8. Estructura de un fragmento de cadena polipeptídi-
ca mostrando los ángulos de giro permitidos entre los planos de
3 enlaces peptídicos consecutivos. La ubicación espacial de las
cadenas laterales, según su tamaño y características, es el prin-
cipal factor que marca dichos ángulos. 
φ
ψ
R
H
C C N
H R
O C
C N
H
O
H
R
HC
C
O
N
H
H
C
R
Cadena
principal
Sigue la
cadena
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