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Aminoácidos y proteínas | 105
Figura 7-12. Esquema ilustrativo
de las fuerzas más frecuentes que
intervienen en el mantenimiento de la
estructura terciaria de una proteína.
H3C
 CH3
 CH
 CH3
S S
S S
S
S
S
S
O H
O H
O
H
C O
N H
N
HH
O
H
+
C
O
1
2
1
3
4
Ejemplos de interacciones
frecuentes en la estructura terciaria:
1. Puentes disulfuro
2. Enlaces de puente de hidrógeno
3. Hidrofóbicas y van der Waals
4. Iónicas
5. Catión-π
N
H
OC
O
H2N-C
-NH-CH2
 -CH2-CH2+
H2N
δ(-)
5
1
1
3
2
2
O
N
HH
H
+
C
O
4
Recuadro 7-2.
LAS INTERACCIONES CATIÓN-π
Las interacciones catión-π constituyen
el último tipo de fuerza no covalente
descrito en el mantenimiento de la
estructura espacial de las proteínas,
principalmente para la estructura secun-
daria y terciaria. Su descripción data de
1996 por Dougherty, aunque antes otros
autores la denominaron interacción
amino-aromática. 
Básicamente, esta interacción ocu-
rre entre la nube electrónica de una
cadena lateral aromática y la carga posi-
tiva de un aminoácido catiónico, y en la
mayoría de los casos es atractiva, aun-
que, a ciertas distancias muy cortas,
puede convertirse en repulsiva. Tiene
características de atracción electrostática
y de interacción de van der Waals, aun-
que la contribución de este último tipo
de fuerza es más importante. Los ami-
noácidos que la forman son, por tanto,
los aromáticos F, Y y W con los básicos
K y R, aunque las más comunes y fuer-
tes son las que forman el W con la R. Un
25% de los W totales de las proteínas
depositadas en la PDB (Protein Data
Base) están formando interacciones
catión-π. Por término medio se encuen-
tra una de estas interacciones cada 77
residuos, aunque hay casos como el
hFGF (factor de crecimiento de fibro-
blastos humano) con sólo 126 aminoáci-
dos y 5 interacciones catión-π esenciales
para mantener su plegamiento.
El aminoácido R tiene una cadena
lateral más grande y menos solvatada
que la K, lo que favorece la interacción
con W. Además, la R puede simultánea-
mente interaccionar con un residuo aro-
mático por catión-π y con otro residuo
por puente de hidrógeno a través del
otro grupo nitrogenado del grupo guani-
dinio, mientras que la K no puede reali-
zar ambas interacciones simultánea-
mente. La H tiene, a la vez, propiedades
aromáticas y catiónicas, lo que compli-
ca la interacción con otro residuo. Por
otra parte, las interacciones, a veces, no
ocurren entre dos residuos, sino que
pueden intervenir más, como un residuo
rodeado de hasta 4 anillos aromáticos
(en la glicoamilasa, una K interacciona
con dos W y dos Y produciendo un
núcleo con una estructura muy estable y
difícil de romper). En muchos casos, la
interacción se produce entre residuos
consecutivos en la estructura primaria o
cercanos en la secundaria, como por
ejemplo el residuo i con el i+4 en una 
α-hélice.
meros) no poseen estructura cuaternaria. Las proteínas con
más de una cadena o subunidad se llaman dímeros, trímeros,
tetrámeros, oligómeros y multímeros, según el número que
contengan. Además, las subunidades pueden ser iguales o
distintas, empleándose para definir esto los prefijos homo y
hetero, respectivamente. Por ejemplo, la Figura 7-14 muestra
un ejemplo de homodímero de una proteína enzimática. Se
observa la simetría y varios detalles de la estructura secun-
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