BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-125

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daria y terciaria de cada una de las dos subunidades que for-
man la proteína. Otras veces, la representación de la estruc-
tura cuaternaria se simplifica eliminando detalles para clari-
ficar la entidad de cada subunidad (p. ej., véase la
correspondiente a la hemoglobina, Fig. 30-3). La estructura
cuaternaria define, tanto el número, como la disposición
espacial relativa de cada una las subunidades respecto a las
otras, describiendo las fuerzas que permiten su asociación y
en último extremo incluso posibles pequeños movimientos
relativos entre las subunidades. 
Las fuerzas que mantienen la estructura cuaternaria son
diversas, y de la misma naturaleza que las que intervienen en
la estructura terciaria ya descritas en la Figura 7-12, puesto
que para formar un enlace iónico o un puente de hidrógeno
no es importante que los grupos participantes estén en la
misma o en distinta cadena, sino que lo esencial es su proxi-
midad espacial. De nuevo la localización e importancia rela-
tiva del conjunto de estas interacciones es específica para
cada proteína, y poco se puede generalizar acerca de estos
conceptos.
Es frecuente que las proteínas enzimáticas o transporta-
doras con estructura cuaternaria tengan dos o más estados
distintos que afectan a su actividad biológica. Las enzimas
alostéricas, la hemoglobina o muchos receptores de mem-
brana o canales iónicos proporcionan ejemplos de este fenó-
meno y algunos de esos casos concretos se estudian con
mayor profundidad en otros Capítulos. Es de gran interés
que el lector relacione en esos momentos los cambios alos-
téricos de la hemoglobina con o sin oxígeno, o los cambios
estructurales en un canal iónico, según estén libres o tengan
unido el ligando, con los cambios en su estructura cuaterna-
ria, de gran repercusión en su función. En las proteínas
estructurales, la estructura cuaternaria forma multímeros en
forma de fibras o poliedros, como las proteínas virales que
forman las cápsidas del virus.
7.7 PROTEÍNAS FIBROSAS. ESTRUCTURA DEL
COLÁGENO
Aunque el número de proteínas globulares es muy grande, en
los organismos superiores también abundan las proteínas
fibrosas, generalmente insolubles y con papel estructural.
Están formadas por cadenas polipeptídicas con una estructu-
ra secundaria monótona que casi coincide con la terciaria, y
la cuaternaria es generalmente una red tridimensional for-
mada por muchas cadenas en una disposición a menudo
regular y ordenada con pautas de dimensiones constantes.
Ejemplos ya mencionados son las α-queratinas (véase el
Cap. 34, componentes del cabello, la piel, los epitelios, las
uñas, la lana y los cuernos de los mamíferos), con estructura
106 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
Figura 7-13. Dos ejemplos de estructuras supersecundarias.
(a) Asociación de dos α-hélices unidas por un fragmento en
bucle o lazo, semejante a los dominios HLH de algunos factores
de transcripción; (b) seis fragmentos peptídicos con estructura
en lámina β antiparalela.
(b)
(a)
Figura 7-14. Estructura cuaternaria de la piruvato quinasa.
Éste es un ejemplo de homodímero. Se observa la simetría
respecto a un eje perpendicular y varios detalles de la estructura
secundaria y terciaria de cada subunidad (fragmentos de 
α-hélice y de lámina β). 
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	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	7. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
	7.7 PROTEÍNAS FIBROSAS. ESTRUCTURA DEL COLÁGENO