BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-129

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alteración mecánica. Todos estos agentes rompen o debilitan
en mayor o menor medida los distintos tipos de interacciones
químicas que mantienen la estructura nativa. Los niveles
estructurales que se pierden más fácilmente son la estructura
terciaria, con desplegamiento más o menos drástico de las
cadenas, y la cuaternaria. Este desplegamiento hace aflorar al
contacto del disolvente los residuos más hidrofóbicos, lo que
explica la pérdida de solubilidad de las proteínas globulares
desnaturalizadas. Si el agente produce pérdida indiscrimina-
da de enlaces por puente de hidrógeno, como la urea, se pro-
duce también la pérdida de las estructuras secundarias que
puedan existir en fragmentos de la cadena, pero nunca la
pérdida de la estructura primaria, por lo que la cadena poli-
peptídica queda íntegra, pero desplegada. Para romper la
cadena, se necesitan condiciones químicas muy drásticas por
la estabilidad del enlace peptídico o la acción de proteasas,
en un proceso distinto de la desnaturalización que se deno-
mina degradación o digestión parcial o total, según los pro-
ductos sean fragmentos peptídicos o aminoácidos libres. 
Debido a ese mantenimiento de la integridad de la estruc-
tura primaria, en teoría, la desnaturalización podría ser un
proceso reversible, y el proceso contrario se llama renatura-
lización (Fig. 7-16). Pero la desnaturalización es un proceso
irreversible en la gran mayoría de los casos. Hervir un huevo
o cocinar un filete son ejemplos de desnaturalizaciones tér-
micas de utilidad culinaria, e ilustran tanto la irreversibilidad
práctica del proceso como el cambio visible que sufren las
propiedades físicas de las proteínas cuando éstas se desnatu-
ralizan. Sin embargo, algunas proteínas excepcionales y
generalmente pequeñas, como la ribonucleasa, sí muestran
un proceso de desnaturalización reversible. Ello significa que
si se eliminan las condiciones desnaturalizantes y se recons-
tituyen condiciones compatibles con la estructura nativa, la
proteína se renaturaliza.
7.11 EL PLEGAMIENTO DE LAS CADENAS
Los mecanismos que dirigen a una cadena polipeptídica a
adoptar su conformación nativa es un proceso multifásico y
bastante complejo, sobre todo en el caso de las proteínas
globulares. En principio, este proceso se rige por principios
fisicoquímicos, como son la tendencia de la cadena a alcan-
zar estados de mínima energía. Uno de los factores más
importantes es la naturaleza hidrofóbica/hidrofílica de las
cadenas laterales de los aminoácidos, que hace que las
regiones ricas en aminoácidos polares o hidrofílicos tiendan
a quedar en contacto con el medio acuoso, mientras que los
no polares o hidrofóbicos tiendan a protegerse del agua, bus-
cando su oclusión en el interior del glóbulo proteico y su
interacción mutua. En la cadena existen posiciones críticas,
que actúan de centros de nucleación y guían el plegamiento
de la cadena, alternando fragmentos con estructura secun-
daria definida con otros que actúan de giros o centros de tor-
110 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
Figura 7-17. Plegamiento de
una cadena peptídica después
de su síntesis. Las chaperonas
dirigen la adquisición tridi-
mensional nativa de la proteí-
na, a través de intermedios
llamados de glóbulo fundido
(molten globule). 
NH2
Chaperonas
 (proceso multifásico y con
 intermedios de glóbulo fundido)
HOOC
HOOC
NH2
07 Capitulo 07 8/4/05 09:55 Página 110
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	7. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS
	7.11 EL PLEGAMIENTO DE LAS CADENAS