Biología - Eldra Solomon, Linda Berg, Diana Martin - 9 Edición-comprimido-98

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64 Capítulo 3 
bras se vuelven a enrollar y se forman de nuevo los enlaces de hidrógeno. 
Esto explica por qué el cabello se pueda estirar hasta cierto punto y luego 
regresa a su longitud original.
En la lámina plegada-bb, los enlaces de hidrógeno se forman entre 
cadenas polipeptídicas diferentes, o en una misma cadena polipeptídica 
que se dobla hacia atrás sobre sí misma en distintas regiones (FIGURA 
3-20b). Como se observa en la fi gura, cada cadena está completamente 
extendida; sin embargo, debido a que se pliega en zigzag, la “lámina” 
resultante tiene una conformación global plisada (muy parecida a una 
hoja de papel que se ha plegado para formar un abanico). Aunque esta 
estructura es resistente y fl exible, no es elástica, ya que la distancia entre 
los plegamientos es fi ja y está determinada por los fuertes enlaces cova-
lentes de las cadenas polipeptídicas. La fi broína, la proteína de la seda, se 
caracteriza por una estructura en lámina plegada b, al igual que la parte 
central de muchas proteínas globulares.
No es raro que una sola cadena polipeptídica presente tanto regio-
nes en hélice-a como regiones en lámina plegada-b. Las propiedades 
de algunos materiales biológicos se deben a estas combinaciones. La 
red de las arañas, por ejemplo está compuesta de un material extrema-
damente fuerte, fl exible y elástico. Una vez más se observa la acción 
conjunta de función y estructura, ya que estas propiedades derivan del 
hecho de que la seda de araña es una combinación de proteínas que pre-
sentan conformaciones en hélice-a (que le dan elasticidad) y otras con 
lámina plegada-b (que le dan resistencia).
La estructura terciaria depende de interacciones 
entre cadenas laterales
La estructura terciaria de una molécula proteínica corresponde a la 
forma global que toma por cada una de sus cadenas polipeptídica(FIGU -
RA 3-21). Esta estructura 3-D está determinada por cuatro factores prin-
cipales, que implican interacciones entre los grupos R (cadenas latera-
les) de la misma cadena polipeptídica. En estas interacciones se incluyen 
proteína es mucho más compleja, ya que implica las interacciones entre 
los diversos aminoácidos que constituyen la estructura primaria de la 
molécula. Por lo tanto, los órdenes superiores de estructura (secundaria, 
terciaria y cuaternaria) derivan en última instancia de la secuencia espe-
cífi ca de aminoácidos (estructura primaria).
La estructura secundaria es el resultado de los enlaces de 
hidrógeno en la cadena polipeptídica 
Los polipéptidos presentan regiones con alguna de las formas regulares 
de la estructura secundaria, como la hélice-a y la lámina plegada-b. 
Las designaciones a y b se refi eren simplemente al orden en el que 
estos dos tipos de estructuras secundarias se descubrieron. La estruc-
tura hélice-a es la región donde la cadena polipeptídica adquiere la 
forma de espiral helicoidal uniforme (FIGURA 3-20a). Esta estructura 
se forma y mantiene debido a la formación de enlaces de hidrógeno 
entre los aminoácidos de cada una de las vueltas o giros sucesivos de 
la espiral.
Cada enlace de hidrógeno se forma entre un oxígeno, con carga 
parcial negativa y un hidrógeno, con carga parcial positiva. El oxígeno 
hace parte del grupo carboxilo de un aminoácido y el hidrógeno hace 
parte del grupo amino del aminoácido, ubicado cada cuarta posición de 
la cadena polipeptídica. Así, en cada vuelta completa de la hélice hay 
3.6 aminoácidos. Cada aminoácido en una hélice-a realiza enlaces de 
hidrógeno de esta forma.
La hélice-a es la unidad estructural básica de algunas proteínas fi -
brosas, como la lana, el pelo, la piel y las uñas. La elasticidad de estas 
fi bras se debe a una combinación de factores físicos (la forma helicoidal) 
y químicos (los enlaces de hidrógeno). Aunque los enlaces de hidrógeno 
mantienen la estructura helicoidal, éstos pueden romperse permitiendo 
que las fi bras se estiren al aplicarles tensión (como ocurre de forma aná-
loga, al estirar un cable de teléfono). Cuando la tensión se libera, las fi -
H
H
H
N C C
H
O H CH3
N C C
H
O
OH
Grupo R
Grupo 
carboxilo
Grupo 
amino Grupo R
+
Glicina Alanina
H
H
O
N C
H
CH3
N C C
H
O
OH
Enlace peptídico
Glicilalanina (un dipéptido)
C
H
HOH
H
+ H2O
FIGURA 3-18 Animada Enlaces peptídicos
Un dipéptido se forma mediante una reacción de condensación, es decir, por la eliminación del equivalente
de una molécula de agua proveniente del grupo carboxilo de un aminoácido y del grupo amino de otro. El 
enlace peptídico resultante es un enlace covalente carbono-nitrógeno. Observe que el carbono también es 
parte de un grupo carbonilo y que el nitrógeno también está unido covalentemente a un hidrógeno. Se pueden 
agregar más aminoácidos para formar una cadena polipeptídica larga con un grupo amino libre en un extremo 
y un grupo carboxilo libre en el otro.
COO–+H3N His
1
Ser
2
Gln
3
Gly
4
Thr
5
Phe
6
Thr
7
Ser
8
Asp
9
Tyr
10
Ser
11
Lys
12
Tyr
13
Leu
14
Asp
15
Ser
16
Arg
17
Arg
18
Ala
19
Gln
20
Asp
21
Phe
22
Val
23
Gln
24
Trp
25
Leu
26
Met
27
Asn
28
Thr
29
FIGURA 3-19 Estructura primaria de un polipéptido
El glucagón es un polipéptido muy pequeño constituido por 29 aminoácidos. La secuencia lineal de aminoáci-
dos se representa por medio de óvalos donde se incluye su nombre abreviado (vea la fi gura 3-17).
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	Parte 1 La organización de la vida
	3 La química de la vida: compuestos orgánicos
	3.4 Proteínas
	Las proteínas tienen cuatro niveles de organización
	La estructura secundaria es el resultado de los enlaces de hidrógeno en la cadena polipeptídica
	La estructura terciaria depende de interacciones entre cadenas laterales