Las Proteinas

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Bioq. Mario Ariel Aranda
Concepto de proteínas
• La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más
antiguo, lo primero”.
• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de
elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que
se encuentran en todas las células vivas.
• Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los
diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades.
• Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también
azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre
(Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
2
• Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células; 
constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos.
• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una 
célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
• Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas 
moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas 
Aminoácidos (Aa).
• Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño 
molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y 
polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
• Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una 
estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de 
proteínas. 
3
PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas filamentosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromo proteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
Clasificación de las proteínas
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Aminoácidos
Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.
Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden
presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo
amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).
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Las otras dos valencias del carbono se
saturan con un átomo de H y con un
grupo variable denominado radical R.
Este radical es el que determina las
propiedades químicas y biológicas de
cada aminoácido. Según éste se
distinguen 20 tipos de aminoácidos.
Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas
Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos.
H2N – C – H 
COOH
R
Grupo AMINO
Grupo CARBOXILO (ÁCIDO)
10
Aminoácidos
Según la polaridad 
del radical
Hidrófobos
Hidrófilos
Ácidos
Básicos
Según la estructura 
del radical
Alifáticos
Ácidos
Básicos
NeutrosAromáticos
Heterocíclicos
Clasificación de aminoácidos
1. Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical R
es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además, 
grupos —COOH y —NH2. Los aminoácidos alifáticos se clasifican en 
neutros, ácidos y básicos.
1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.
2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no 
amino.
3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos
carboxilo
2. Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena 
cerrada, generalmente relacionada con el benceno.
3. Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena 
cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos distintos del 
carbono y del hidrógeno. 
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Clasificación de aminoácidos
1. Aminoácidos con R no polar, hidrófobo
2. Aminoácidos con R polar sin carga, hidrófilos y por tanto más 
solubles que los anteriores.
3. Aminoácidos ácidos. Presentan carboxilos en el radical R, que 
normalmente está ionizado.
4. Aminoácidos básicos. Presentan un radical R que se carga 
positivamente a pH neutro.
Existe otra clasificación basada en función de la carga del radical R 
(es la que viene en el libro de texto):
De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte
de las proteínas), hay 8 que son esenciales para la especie humana y
que deben ser incorporados en la dieta. Sólo los vegetales y las
bacterias pueden sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los
necesitan para fabricar sus proteínas.
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Clasificación de aminoácidos
Clasificación de los aminoácidos
• Son aquellos que los
organismos heterótrofos deben
tomar de su dieta ya que no
pueden sintetizarlos en su
cuerpo (los autótrofos pueden
sintetizarlos todos)
• Las rutas metabólicas para su
obtención suelen ser largas y
energéticamente costosas, por
lo que los vertebrados las han
ido perdiendo a lo largo de la
evolución (resulta menos
costoso obtenerlos en los
alimentos).
• EN ADULTOS: 8
– Fenilalanina
– Isoleucina
– Leucina
– Lisina
– Metionina
– Treonina
– Triptófano
– Valina
• EN NIÑOS los anteriores y:
– Arginina
– Histidina
Aminoácidos Esenciales
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En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:
• Un grupo amino –NH2
• Un grupo carboxilo –COOH
• Un hidrógeno
• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes. 
CH2N COOH
H
CH3
Monómero
AMINOÁCIDO
Estructura de los aminoácidos
1. Los aminoácidos son compuestos
sólidos.
2. compuestos cristalinos
3. Presentan un elevado punto de
fusión.
4. Son solubles en agua.
5. Tienen actividad óptica
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6. Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a
pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que
permanece en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con
el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el
grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el
grupo carboxilo no.
Propiedades de los aminoácidos
Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α
asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo
amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno.
Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica,
es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa
una disolución de aminoácidos.
Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se
denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).
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Actividad óptica de los aminoácidos
Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos pueden
presentar dos configuraciones espaciales.
Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el espacio, de
forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo —NH2 queda situado a la
derecha, mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseerá una
configuración L.
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Estereoisomería de los aminoácidos
La disposición L o D es
independiente de la actividad
óptica. Por ello, un L-
aminoácido podrá ser
levógiro o dextrógiro, e igual
ocurrirá con la configuración
D.
En la naturaleza, la forma L es la más
abundante, y todas las proteínas están
formadas por aminoácidos L
En disolución acuosa, los aminoácidos
muestran un comportamiento anfótero,
es decir, pueden ionizarse, dependiendo
del pH, como un ácido (los grupos -COOH
liberan protones, quedando como -COO- ),
como una base (los grupos -NH2 captan
protones, quedando como -NH3+) o como
un ácido y una base a la vez.
En el último caso los aminoácidos se
ionizan doblemente, apareciendo una forma
dipolar iónica llamada zwitterion.
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Comportamiento químico: propiedades ácido-básicas 
Un zwitterión es un compuesto químico 
que es eléctricamente neutro pero que 
tiene cargas positivas y negativas 
sobre átomos diferentes.
El carácter anfótero de los aminoácidos permite la regulación del pH, ya que se
comporta como un ácido o como una base según le convenga al organismo.
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La forma dipolar, en un medio ácido, capta protones y se comporta como una
base y en un medio básico libera protones y se comporta como un ácido.
El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con
tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico.
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El punto isoeléctrico es el valor de pH al 
queel aminoácido presenta una carga 
neta igual al cero
 Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces
peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos.
 Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se
denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.
 Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y
si es superior a 50 se denomina polipéptido.
 Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de
cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso
molecular excede de 5 000 se habla de proteína.
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Unión de los aminoácidos
Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para 
formar cadenas lineales no ramificadas.
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C
H
R
C
O
OH
N
H
H
C
H
R
C
O
OH
N
H
H
C N
=
O
H
C
H
R
N
H
H
C
H
R
C
O
OH
+ H2O
Unión Peptídica
CONDENSACIÓN
Enlace peptídico
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1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.
2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan
residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada
enlace.
3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la
cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.
Enlace peptídico
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4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los átomos que lo forman.
5. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide
girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los
Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.
Enlace peptídico
29
30
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Péptidos y oligopéptidos de interés biológico
Existen algunos péptidos cortos con función
biológica.
Entre ellos podemos citar:
• El tripéptido glutatión (que actúa como
transportador de hidrógeno en algunas
reacciones metabólicas).
• Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con
actividad hormonal), la insulina y el glucagón
que regulan la concentración de glucosa en
sangre.
• Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y
valinomicina (antibióticos).
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles 
estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:
1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA 
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en 
el espacio.
Estructura de las proteínas
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La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.
Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el
orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos
desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
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Estructura primaria
La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y
de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de
la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un
solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.
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Estructura primaria
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Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina
Estructura primaria
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Estructura primaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de
aminoácidos o estructura primaria en el espacio.
Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la
síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.
Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice
de colágeno y la conformación β o lámina plegada β. La estructura
secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que
la forman.
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Estructura secundaria
• Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los 
aminoácidos dan origen a la estructura secundaria. 
• Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno 
intracatenarios.
• La estructura secundaria puede ser:
– Conformación ɑ (Hélice)
– Conformación β (Hoja plegada)
• Si bien las conformaciones anteriores son las más usuales, existen 
otras menos frecuentes.
• Existen sectores de los polipéptidos cuya estructura no está bien 
definida: los enroscamientos aleatorios o “ad-random”.
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Conformación β
Conformación ɑ
Estructura secundaria
 La estructura secundaria en α-hélice se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.
 Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre
el —CO— de un aminoácido y el —NH— del cuarto aminoácido que le
sigue.
 En la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos —CO— quedan
orientados en el mismo sentido, y los hidrógenos de todos los grupos
—NH— quedan orientados justo en el sentido contrario.
 La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta
 La rotación es hacia la derecha.
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α-hélice
• El colágeno posee una disposición
en hélice especial, mas alargada
que la α-hélice, debido a la
abundancia de prolina e
hidroxiprolina.
• Estos aa poseen una estructura
que dificulta la formación de
enlaces de hidrógeno, por lo que
se forma una hélice más
extendida, con sólo tres
aminoácidos por vuelta.
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Hélice de colágeno
• Su estabilidad viene dada por la asociación de tres
hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o
superhélice que es la responsable de la gran fuerza de
tensión del colágeno.
• Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y
enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las
maromas y cables se construyen de forma semejante a
esta triple hélice.
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Hélice de colágeno
• Hay algunas alteraciones
del colágeno que provocan
síndromes como el de el
hombre de goma o el
síndrome de Marfán que
padecía Paganini y que
explicaba sus dedos largos
e hiperextensibles
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Hélice de colágeno
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• Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.
• Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las 
hojas, de forma alterna.
Conformación-β
• Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.
• No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la
cadena polipeptídica. Si que existen enlaces de hidrógeno intercatenarios,
en los que participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran
estabilidad a la estructura.
• Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y
antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor
frecuencia en las proteínas.
• Si la cadena con conformación β se repliega sobre si misma, se pueden
establecer puentes de hidrógeno entre segmentos, antes distantes, que
ahora han quedado próximos. Esto da lugar a una lámina en zigzag muy
estable denominada β-lámina plegada. Esta estructura también se puede
formar entre dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes.
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Conformación-β
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ANTIPARALELA
PARALELA
Conformación-β
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47
48
Características de la Hoja plegada (beta-lamina):
• Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas
adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena)
están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal
forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos.
• Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al
eje principal de la estructura en hoja plegada.
• Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan,
primero arriba del eje de la lamina, después abajo del mismo, y
así sucesivamente.
Conformación-β
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Secuencias de la cadena polipeptídica con
estructura α o β a menudo están conectadas
entre sí por medio de los llamados giros β.
Son secuencias cortas, con una conformación
característica que impone un brusco giro de
180o a la cadena principal de un polipéptido.
Giros β
AA como Asn, Gly y Pro (que seacomodan mal
en estructuras de tipo α o β) aparecen con
frecuencia en este tipo de estructura.
La conformación de los giros b está estabilizada
generalmente por medio de un puente de
hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β
Sirven para que la proteína adopte estructuras
más compactas
• Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
• La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y
en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc
• Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
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Estructura terciaria
Lámina β
Hélice α
• La conformación terciaria de una 
proteína globular es la conformación 
tridimensional del polipéptido plegado.
• Las interacciones que intervienen en el 
plegamiento de la estructura 
secundaria son:
• Interacciones hidrofóbicas entre 
restos laterales no polares.
• Uniones de Van der Waals.
• Puentes de Hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Puentes Disulfuro.
• Las funciones de las proteínas 
dependen del plegamiento particular 
que adopten.
• Esta estructura está altamente 
influenciada por la estructura primaria.
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Estructura terciaria
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Residuos
hidrofóbicos
Residuos
polares
Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro
S
S
Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida
N
C
N
C
N
C
O
N
H
O
H
O
H
R
R
H
N
C
N
C
C
N
O
H
H
O
R
H
O
D,E K
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Interacciones que 
intervienen en el 
plegamiento de la 
estructura terciaria
• En los tramos rectos, la cadena polipeptídica posee estructura
secundaria de tipo α-hélice o β-lámina
• En los codos o giros presenta secuencias sin estructura precisa.
• Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto globular de α-
hélice y conformación-β que aparecen repetidamente en proteínas
distintas.
• Reciben el nombre de dominios estructurales y cada dominio se pliega
y se desnaturaliza casi independientemente de los demás.
• Evolutivamente, se considera que los dominios estructurales han servido
como unidades modulares para constituir diferentes tipos de proteínas
globulares.
• Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o
«cuellos», lo que posibilita un cierto movimiento rotacional. Así, al
separarse dos dominios, permiten la introducción de la molécula de
sustrato y, al acercarse, la fijan para actuar sobre ella.
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57
- Enlaza a un pequeño ligando
- “Atravesar” la membrana plasmática
- Contiene el sitio catalítico (enzimas) 
- Enlazar al DNA (en factores de transcripción) 
- Provee una superficie para enlazarse 
específicamente a otra proteína.
Funciones de los Dominios:
A menudo un dominio realiza una función especifica y separada para la 
proteína:
1. La estructura cuaternaria es la unión mediante
enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe
el nombre de protómero (subunidad o monómero)
3. Según el número de protómeros que se asocian.
las proteínas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
• Dímeros, como la hexoquinasa.
• tetrámero como la hemoglobina.
• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
• Polímeros, cuando en su composición
intervienen gran número de protómeros.
(cápsida del virus de la poliomielitis, que
consta de 60 subunidades proteicas, los
filamentos de actina y miosina de las células
musculares, etc).
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Estructura cuaternaria
• Las interacciones que estabilizan esta 
estructura son en general uniones débiles:
• Interacciones hidrofóbicas.
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Fuerza de Van der Waals.
• En algunas ocasiones puede haber 
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro, 
en el caso de las inmunoglobulinas.
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Estructura cuaternaria
60
• Reduce la cantidad de información genética necesaria.
• El ensamblaje y la disgregación se controlan fácilmente, ya que las
subunidades se asocian por enlaces débiles.
• Los mecanismos de corrección pueden excluir durante el ensamblaje las
subunidades defectuosas, con lo que disminuyen los errores en la
síntesis de la estructura.
Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos tipos:
• Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas son idénticas o casi idénticas.
• Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes.
61
El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras 
presenta varias ventajas:
En resumen, la estructura de una proteína.
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Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Secuencia Conformación Asociación
Hélice
Hoja Plegada
Globular
Fibrosa
Subunidades iguales
Subunidades distintas
Combinación 
ilimitada de 
aminoácidos.
Unión 
Peptídica
Puente de 
Hidrógeno
Puente de Hidrógeno, 
Interacciones hidrofóbicas, 
salinas, electrostáticas.
Fuerzas diversas no 
covalentes.
Importancia de las proteínas
Síntesis, funciones y degradación de las proteínas
Dogma de la Biología
Código genético
RER
Síntesis de proteínas
Ruta de las Proteínas
Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R
libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la
posibilidad de reaccionar con otras moléculas.
El conjunto de aminoácidos de una proteína (en el caso de las proteínas
enzimáticas) cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras
moléculas y de reaccionar con éstas se denomina centro activo de la
proteína.
72
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
Propiedades de las 
proteínas
Solubilidad
Desnaturalización 
y renaturalización
Especificidad
De función De especie
Capacidad 
amortiguadora
 Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo
que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
 La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de
agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de
agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que
provocaría su precipitación.
73
Solubilidad
 La solubilidad depende del pH,
temperatura, concentración
iónica... A pesar de ser solubles, la
mayoría de las membranas
biológicas son impermeables al
paso de proteínas.
Capa de moléculas de agua
Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior 
(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida 
a un polímero con estructura primaria.
Consecuencias inmediatas son:
- Disminución drástica de la solubilidad de la
proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación
- Pérdida de todas sus funciones biológicas
- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas
Desnaturalización y renaturalización
I. Físicos
1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan 
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se 
desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.
2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
Agentes desnaturalizantes
HOCH2 CH2 SH
CH2 SH
HOCH
HCOH
CH2 SH
C O
NH2
NH2
C NH
NH2
NH2
O S
O
O
O-
2-mercaptoetanol
Ditiotreitol (DTT)
Dodecilsulfato sódico (SDS, laurilsulfato)
Urea
Guanidina
Agentes desnaturalizantes
77
78
La especificidad es doble:
• de especie
• de función.
Especificidad de especie:
En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de
sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables: Algunos aminoácidos puedenser sustituidos por
otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.
Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas,
lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que,
incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo
en trasplantes de tejidos).
Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función,
son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies
emparentadas.
79
Especificidad
Especificidad de función.
La especificidad también se refiere a la función.
• Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo,
catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.
• La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante
interacciones selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una
determinada secuencia de aa y una conformación concreta.
• Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo
tanto dificultar la función.
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Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio
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Capacidad amortiguadora
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por
un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
82
PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas filamentosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
Globulares:
1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada) 
2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz). 
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), 
lactoalbúmina (leche) 
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, 
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas . 
83
HOLOPROTEÍNAS
Más complejas que las fibrosas. 
Forman estructuras compactas, casi 
esféricas, solubles en agua o 
disolventes polares. Son 
responsables de la actividad celular
Fibrosas:
1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos 
2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, 
cuernos. 
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos 
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) 
84
HOLOPROTEÍNAS
Más simples que las globulares. 
Forman estructuras alargadas, 
ordenadas en una sola dimensión, 
formando haces paralelos. Son 
responsables de funciones 
estructurales y protectoras
1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona
luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan
lípidos en la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas
y protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan
oxígeno, citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio
de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene
cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de
la leche.
85
HETEROPROTEÍNAS
86
1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función 
homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:
Es una de las funciones más características:
1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.
Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del
huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los
tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de
vasos sanguíneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos,
uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una
disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.
87
Estructural
• Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
el metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.
88
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina
Enzimática
Hormonal
Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno
Defensiva
• Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen 
otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes 
del organismo.
• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo 
estriado. 
• Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria 
(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis 
(cloroplastos). 
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos 
tóxicos por la sangre. 
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos 
por la sangre.
89
Transporte
90
En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de
energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara
de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de
trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como
nutrientes.
Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los
tampones.
Reserva
Función homeostática
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares
dependen de las proteínas contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos,
• la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.
91
Anticongelante
Función contráctil
enzimas
Enzimas
• Las enzimas son catalizadores biológicos 
de naturaleza proteica altamente 
específicos. Se recuperan al final de la 
reacción igual a como estaban en el 
principio (no se consumen en la reacción) 
de tal manera que una pequeña cantidad 
de enzimas pueden catalizar una gran 
cantidad de sustrato.
Palabras clave
• Catalizadores.- aceleran o facilitan 
reacciones químicas.
• Biológicas .- cada célula sintetiza su 
enzima.
• Proteicas .- se forman en base al código 
genético (DNA) y son termolábiles.
• Especifico.- actúan sobre un solo sustrato.
Generalidades de las enzimas
• Catalizan reacciones químicas necesarias
para la sobrevivencia celular
• Sin las enzimas los procesos biológicos
serían tan lentos que las células no
podrían existir.
• Las enzimas pueden actuar dentro de la
célula , fuera de ésta, y en el tubo de
ensayo.E + S ESEP  E 
+ P
E E E E
Generalidades de las enzimas
• Tanto la enzima como el catalizador
aceleran la velocidad de una reacción
química.
• Una enzima puede transformar 1000
moléculas de sustrato/ segundo.
• Las enzimas tienen 3 propiedades que los
catalizadores NO tienen
– Especificidad por el sustrato.
– Se inactivan por desnaturalización.
– Pueden ser reguladas.
Generalidades de las enzimas
Generalidades de las enzimas
En las proteínas conjugadas podemos 
distinguir dos partes:
•Apoenzima: Es la parte polipeptídica o 
proteica de la enzima.
•Cofactor: Es la parte no proteica de la 
enzima.
•La combinación de la apoenzima y el 
cofactor forman la holoenzima.
Cofactores
• Los cofactores pueden ser:
• Iones metálicos: Favorecen la actividadcatalítica general de la enzima, si no están
presentes, la enzima no actúa. Estos
iones metálicos se denominan
activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+,
Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
Cofactores
Algunas enzimas requieren metales para 
mejorar su actividad
Coenzima
• Las coenzimas son pequeñas moléculas 
orgánicas, que se unen a la enzima.
• Las coenzimas colaboran en la reacción 
enzimática recibiendo transitoriamente 
algún grupo químico: H+ , OH, CH3. 
• La enzima sin la coenzima recibe el 
nombre de APOENZIMA.
APOENZIMA: Es la parte polipeptídica o 
proteica de la enzima.
Principales coenzimas
FAD (flavín-adenín dinucleótido): 
transferencia de electrones y protones.
FMN (Flavín mononucleótido): transferencia 
de electrones y protones.
NAD+
Coenzima A
Propiedades Físicas y Químicas
• Son proteínas (secuencias de aminoácidos) que 
pueden tener unido un grupo químico orgánico.
• Se desnaturaliza por calor al igual que las 
proteínas.
• Se precipitan con la presencia de etanol o de 
aumento en la concentración de las sales 
inorgánicas como el sulfato de amoniaco.
• No se difunden a través de la membrana 
semipermeable o selectiva.
Propiedades Físicas y Químicas
• Son moléculas muy grandes, su peso molecular 
oscila entre 10,000 y 1, 000,000 Nano gramos.
• Muchas están integradas a una molécula 
orgánica de menor tamaño llamada coenzima.
• A veces el grupo no proteico de una enzima es 
un metal, ejemplo el Hierro de la Catalasa, 
requiere de su adición para que se active.
• Algunas veces se requiere de un cofactor o 
coenzima para que actué una enzima.
ESPECIFICIDAD 
ENZIMÁTICA
Especificidad enzimática
• Las enzimas suelen ser 
muy específicas tanto 
del tipo de reacción que 
catalizan como del 
sustrato involucrado en 
la reacción. 
• Algunas de estas 
enzimas que muestran 
una elevada 
especificidad y precisión 
en su actividad son 
aquellas involucrados en 
la replicación y 
expresión del genoma.
Modelos enzimáticos
Modelo de la "llave-cerradura"
• Las enzimas son muy específicas, como 
sugirió Emil Fischer en 1894. 
• Dedujo que ambas moléculas, enzima y 
sustrato, poseen complementariedad 
geométrica.
http://es.wikipedia.org/wiki/Emil_Fischer
http://es.wikipedia.org/wiki/1894
Modelos enzimáticos
• Si bien este modelo 
explica la especificidad 
de las enzimas, falla al 
intentar explicar la 
estabilización del 
estado de transición
que logran adquirir las 
enzimas. 
Estado De Transición.- Es 
la velocidad de 
reacción de reacciones 
químicas elementales; un tipo 
especial de equilibrio químico.
http://es.wikipedia.org/wiki/Estado_de_transici%C3%B3n
Efecto de una Enzima
Modelos enzimáticos
• El sustrato cambia ligeramente de forma para entrar 
en el sitio activo. El sitio activo continua dicho cambio 
hasta que el sustrato está completamente unido, 
momento en el cual queda determinada la forma y la 
carga final.
Nomenclatura de las enzimas
nombre sugerido
Muchas de las enzimas poseen en su nombre el sufijo “-asa” 
unido al nombre del substrato de la reacción que cataliza, 
por ejemplo:
• Ureasa: proteína cuyo sustrato es la urea
• Lactasa: proteína cuyo sustrato es la lactosa.
También suele utilizarse este sufijo a la descripción de la 
reacción que la enzima cataliza:
• Lactato deshidrogenasa: deshidrogena (le quita 
Hidrógenos) al lactato
• Adenilato ciclasa: hace un ciclo en la adenina.
Algunas enzimas poseen nombres que no representan su 
actividad o sustrato:
• Lisozima
• Tripsina
SUFIJO = terminación después 
de la palabra
NOMBRE SISTEMÁTICO
El nombre sistemático de un enzima consta 
actualmente de 3 partes:
• el sustrato preferente el tipo de reacción realizado
terminación "asa"
• Un ejemplo sería la glucosa fosfato isómerasa que 
cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en 
fructosa-6-fosfato.
• Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. 
No hay una manera única para fijar cual de los dos 
sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la 
glucosa fosfato isómeras también podría llamarse 
fructosa fosfato isómeras.
• Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del 
sustrato, el segundo componente del nombre se omite 
y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama 
simplemente lactasa. 
Clasificación de las Enzimas
Clase de enzimas Función
• Oxidorreductasa Catalizan las reacciones Red-Ox, en las cuales cambia el 
estado de oxidación de uno o demás átomos en una molécula.
• Transferasa Transfiere grupos moleculares de una molécula donadora a una 
receptora.
• Hidrolasa Catalizan reacciones en las que se produce la rotura en los 
enlaces C-O, C-N y O-P por la adicción de agua.
• Liasa Catalizan reacciones en la que se eliminan grupos (H20, CO2, 
NH3) para formar doble enlace o se añade a un doble enlace.
• Isomerasa Catalizan varios tipos de re acordamientos intermoleculares.
• Ligasa Catalizan la formación de enlaces /2 moléculas de sustratos, 
con energía liberada de la hidrolisis del ATP.
Clasificación de las enzimas
Estructura de las enzimas.
 Son proteínas 
globulares desde 
62 aminoácidos hasta 
los 2.500 (presentes 
en la sintasa de ácidos 
grasos).
 Todas las enzimas 
son mucho más 
grandes que los 
sustratos sobre los 
que actúan.
SINTASA.- es menos restrictiva y se 
aplica a cualquier sustancia cuya 
actividad enzimática cataliza una reacción 
que produce esa sustancia.
Estructura de las enzimas.
• Sitio activo.- La región que contiene los productos 
encargados de catalizar la reacción.
• Sustrato.- Molécula sobre la que actúa la enzima.
• Producto.- Molécula que se obtiene a partir del sustrato 
después de la reacción.
Inhibidor
• Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a 
través de interacciones con el centro activo u otros 
centros específicos(alostéricos).
• Esta definición excluye todos aquellos agentes que 
inactivan ala enzima a través de desnaturalización de la 
molécula enzimática
• De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:
1. I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo
2. II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de 
la molécula, causando un cambio conformacional con 
repercusión negativa en la actividad enzimática.
Inhibidor Isosterico
Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:
• 1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la 
enzima libre, con el complejo enzima-substrato o con 
ambos:
• 2. Inhibidor irreversible: modifica 
químicamente a la enzima:
E + I EI
ES + I ESI
E + I E’
Inhibición Reversible
• (a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima
libre, impidiendo la fijación del substrato: Inhibición
Competitiva.
• (b) El inhibidor se fija a la enzima
independientemente de que lo haga o no el substrato;
el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del
substrato a la enzima, pero sí impide la acción
catalítica: Inhibición No Competitiva
• (c) El inhibidor se fija únicamente al complejo
enzima-substrato una vez formado, impidiendo la
acción catalítica; este tipo se conoce como Inhibición
Acompetitiva
Inhibición competitiva
• Compiten con el sustrato por el sitio activo 
de la enzima
• Se une solo a la enzima libre
Inhibición competitiva
• - Las fijaciones de substrato 
e inhibidor son mutuamente 
exclusivas.
• - A muy altas 
concentraciones de substrato 
desaparece la inhibición.
• - Por lo general, el inhibidor 
competitivo es un análogo 
químico del substrato.
• - El inhibidor es tan 
específico como el substrato.
Al aumentar la cantidad de
SUSTRATO el inhibidor
competitivo es desplazado y
se forma producto
Inhibición No Competitiva
• Se une a un lugar diferente del sitio activo 
la enzima 
• Se une a la enzima libre y también al 
complejo enzima-sustrato
Inhibición No Competitiva
• El inhibidor NO competitivo se une a la 
enzima en un sitio diferente del sitio activo
Inhibición Irreversible
• - Los inhibidores irreversibles reaccionan con un grupoquímico de la enzima, modificándola covalentemente
• - A diferencia de la inhibición reversible, el efecto de los 
inhibidores irreversibles depende del tiempo de actuación 
del inhibidor.
• - Los inhibidores irreversibles son, por lo general, 
altamente tóxicos.
E + I E’
Inhibición Irreversible
Inhibidores irreversibles
• Producen inactivación permanente de la
actividad enzimática
• Se interfiere con el normal desarrollo de
una reacción o vía metabólica
Inhibición Enzimática Alostérica
• Son enzimas cuya estructura proteica está
formada de varias subunidades
• No se rigen por la cinética de M - M
• Además del sitio o centro activo tienen sitios
alostéricos o de regulación.
• Sitio activo/sustratos;
• Sitio alostérico/moduladores o reguladores.
• La relación entre la velocidad de reacción y la
concentración de sustrato sigue cinética
sigmoídea.
Inhibición Enzimática Alostérica
Tipos de enzimas
Actividad
Relaciona mediante flechas las siguientes 3 
columnas.
Cinética enzimática
Michaelis Menten
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ATENCION!