AMINOACIDOS Y PROTEINAS QUIMICA II PRACTICA

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QUIMICA II: CUESTIONARIO
PRACTICA 12:
AMINOACIDOS Y PROTEINAS
1. Definir y citar ejemplos: α-aminoácidos, grupo prostético, punto isoeléctrico, proteína desnaturalizada, zwitteriones, aminoácidos alifáticos, aminoácidos aromáticos.
1. ¿Cuál es la clasificación de los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral?
1. Grafique las fórmulas de dos aminoácidos básicos y dos aminoácidos ácidos.
AMINOÁCIDOS BÁSICOS
Histidina
	
Lisina
AMINOÁCIDOS ÁCIDOS
Ácido aspártico
Ácido Glutámico
1. Enumere los 22 aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Se llaman aminoácidos esenciales aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo y para obtenerlos es necesario tomar alimentos ricos en proteínas que los contengan. 
•	Valina (Val, V)
•	Leucina (Leu, L)
•	Treonina (Thr, T)
•	Lisina (Lys, K)
•	Triptófano (Trp, W)
•	Histidina (His, H) *
•	Fenilalanina (Phe, F)
•	Isoleucina (Ile, I)
•	Arginina (Arg, R) *
•	Metionina (Met, M)
 
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
Los aminoácidos no esenciales son aquellos que pueden ser sintetizados en el organismo a partir de otras sustancias.
 •	Valina (Val, V)
•	Leucina (Leu, L)
•	Treonina (Thr, T)
•	Lisina (Lys, K)
•	Triptófano (Trp, W)
•	Histidina (His, H) *
•	Fenilalanina (Phe, F)
•	Isoleucina (Ile, I)
•	Arginina (Arg, R) *
•	Metionina (Met, M)
•	Alanina (Ala, A)
•	Prolina (Pro, P)
•	Glicina (Gly, G)
•	Serina (Ser, S)
•	Cisteína (Cys, C) **
•	Asparagina (Asn, N)
•	Glutamina (Gln, Q)
•	Tirosina (Tyr, Y) **
•	Ácido aspártico (Asp, D)
•	Ácido glutámico (Glu, E)
 
AMINOACIDOS MODIFICADOS
•	Canavanina
•	Ornitina
1. .Describa la reacción de transaminación con su ejemplo.
1. Describa las propiedades importantes de las proteínas.
· Especifidad: Las propiedades dependen de la estructura tridimensional en el medio acuoso.
· Solubilidad: Las proteínas globulares son solubles en agua debido a quesus radicales polares se ubican hacia el exterior.
· Desnaturalización: Pérdida de la estructura tridimensional y por tanto de la actividad biológica. 
1. Desarrolle las reacciones de precipitación de las proteínas con: 
a) Nitrato de plata
b) Sulfato de cobre
c) Nitrato de plomo (II)
La reacción de los aminoácidos azufrados se pone de manifiesto por la formación de un precipitado negruzco de sulfuro de plomo (PbS). Se basa esta reacción en la separación mediante un álcali, del azufre de los aminoácidos, el cual al reaccionar con una solución de acetato de plomo, forma sulfuro de plomo.
1. ¿Qué son proteínas conjugadas? ¿Cómo se clasifican?
Consisten en proteínas simples combinadas con algún componente no proteico. Los grupos no proteicos se llaman grupos prostéticos. Las proteínas conjugadas se clasifican en:
· Nucleoproteínas
· Glicoproteínas
· Fosfoproteínas
· Cromoproteínas
· Lipoproteínas
· Metaloproteínas
1. ¿En qué consiste la reacción de degradación de Edman? Ejemplo.
1. ¿En qué consiste la síntesis de Strecker? Ejemplo.
La síntesis de Strecker es una serie de reacciones químicas que permiten la síntesis de un α-aminoácido partiendo de un aldehído o una cetona. 
El compuesto carbonílico condensa con cloruro de amonio a una imina, que en presencia de cianuro sufre la adición de éste para formar un α-aminonitrilo, el cual es seguidamente hidrolizado para conseguir el aminoácido deseado.
La síntesis de Strecker clásica conduce a α-aminoácidos racémicos; no obstante, en la actualidad existen métodos enantioselectivos
1. ¿Cuáles son las reacciones coloreadas de las proteínas? Ejemplos.
REACCIÓN DE BIURET
Añadir 10 gotas de solución de hidróxido de sodio y luego UNAS gotas de solución débil 3 gotas de sulfato de cobre. se produce un color violeta (una reacción similar SE obtiene con el Biuret, sustancia obtenida calentando la urea de ahí el nombre de esta reacción, pero las proteínas no contienen Biuret.
Ejecutar la prueba de Biuret con una solución acuosa de peptona. Se obtiene un color rosado.
REACCIÓN XANTOPROTEICA
Añadir 2 gotas de ácido nítrico a 2ml de albúmina. Se obtiene un precipitado blanco. Calentar. Se vuelve amarillo enfriar bajo el grifo y añadir exceso de 6-10 gotas de hidróxido de amonio de o.88 % se vuelve naranja.
REACCIÓN DE MILLON
Añadir 2 gotas de de reactivo de MILLON (es una mezcla de nitrato mercuroso y mercurio en ácido nítrico). Se obtiene un precipitado blanco. Hervir. Se vuelve rojo.
REACCIÓN DEL TRIPTOFANO
Añadir en exceso de ácido acético glacial que ha sido expuesto a luz (y por tanto contiene ácido glioxilico, del que depende la reacción).
Luego mediante un tubo de ensaye añadir cuidadosamente sulfúrico concentrado. Se forma un anillo morado en la superficie de separación (el color del anillo es muy leve, observar cuidadosamente).
REACCIÓN DE ARGININA
Añadir 2 gotas de de hidróxido de sodio seguido de unas gotas de alfa-naftol alcohólico y luego unas 3 gotas de hipoclorito de sodio. Se forma un color rojo.
REACCIÓN DE CISTINA
Añadir 2 gotas de solución de acetato de plomo. Se obtiene un precipitado. Añadir suficiente solución de hidróxido de sodio para disolver este y luego hervir. La solución se torna pardo obscura (debido a la formación de sulfuro de plomo).
REACCIÓN DE MOLISCH
Añadir unas gotas de alfa- naftol alcohólico y agitar. Luego echar cuidadosamente con un embudo de separación (el color del anillo formado es muy leve, observar cuidadosamente). Esta es una reacción debida a la presencia de un grupo hidrocarbonato en la molécula proteica.