Pratt Bioquimica

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BIOQUÍMICA
EL LIBR O MUERE CU ANDO LO FO T OCOPI A 
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BIOQUÍMICA
CHARLOT TE W. PR AT T
Seattle Pacifi c University
K ATHLEEN CORNELY
Providence College
Editor responsable:
Dr. José Luis Morales Saavedra
Editorial El Manual Moderno
Traducido por:
Biólogo Roberto Palacios Martínez
Universidad Autónoma de Baja California
Revisión técnica:
M. C. Miguel Ángel Ordorica Vargas
Profesor Titular de Bioquímica Médica I. Escuela Superior 
de Medicina, Instituto Politécnico Nacional
PRIMERA EDICIÓN EN ESPAÑOL
TRADUCIDA DE LA SEGUNDA 
EDICIÓN EN INGLÉS
Editorial El Manual Moderno, S.A. de C.V . , 
A v . Sonora núm. 206, 
Col. Hipódromo, 
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06100 México, D.F . 
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Título original de la obra:
Essential Biochemistry, 2nd edition
Copyright © 2011 John Wiley & Sons, Inc.
ISBN 978-047-050-477-2
“All rights reserved. This translation and Ebook published under 
license with the original publisher John Wiley & Sons, Inc.”
Bioquímica
D.R. © 2012 por Editorial El Manual Moderno, S.A. de C.V.
ISBN: 978-607-448-218-8
ISBN: 978-607-448-219-5 versión electrónica
Miembro de la Cámara Nacional
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Director editorial:
Dr. Marco Antonio Tovar Sosa
Director editorial adjunto:
Dr. José Luis Morales Saavedra
Editora asociada:
Lic. Vanessa Berenice 
Torres Rodríguez
Diseño de portada:
DP. Cynthia Karina Oropeza Heredia
 Pratt, Charlotte W.
 Bioquímica / Charlotte W. Pratt, Kathleen Cornely ; tr. por Rober-
 to Palacios Martínez. -- México : Editorial El Manual Moderno, 2012.
 xxviii, 704 páginas : ilustraciones ; 28 cm.
 Traducción de: Essential biochemistry -- 2nd ed. 
 Incluye índice
 ISBN 978-607-448-218-8
 ISBN 978-607-448-219-5 (versión electrónica)
 
 1. Bioquímica.
 I. Cornely, Kathleen. II. Palacios Martínez, Roberto, traductor. 
 III. título. 
 
572-scdd21 Biblioteca Nacional de México
 | V
Charlotte Pratt es bióloga egresada de la University of Notre Dame, y recibió un doctorado 
en bioquímica de la Duke University. Como química especializada en proteínas, ha investi-
gado la coagulación sanguínea y la inflamación en la University of North Carolina en Chapel 
Hill. En la actualidad es miembro del Departamento de Biología en la Seattle Pacific Univer-
sity. Sus áreas de especialidad incluyen evolución molecular, acción enzimática y la relación 
entre procesos metabólicos y enfermedad. Además de ser autora de numerosos artículos de inves-
tigación y revisión, es autora principal de un libro de texto y coatora, con Donald Voet y 
Judith G. Voet, de Fundamentos de bioquímica.
Kathleen Cornely tiene licenciatura en química de la Bowling Green State University 
(Ohio), maestría en bioquímica de la Indiana University, y doctorado en bioquímica de la 
nutrición de la Cornell University. Su investigación experimental incluye una amplia gama de 
estudios sobre purificación y modificación química de proteínas. En la actualidad es Professor 
of Chemistry and Biochemistry en el Providence College, donde ha impartido cursos de bioquí-
mica, química orgánica y química general. Su trabajo profesional reciente se ha concentrado 
en la enseñanza de la química, en particular el uso de estudios de caso e indagación guiada en la 
enseñanza de la bioquímica. Es miembro del consejo editorial de Biochemistry and Molecular 
Biology Education y del Educational and Professional Development Committee de la American 
Society for Biochemistry and Molecular Biology.
ACERCA DE LAS AUTORAS
 | VII
primera parte ESTRUCTURA Y FUNCIÓN MOLECULARES
 1. BASE QUÍMICA DE LA VIDA 1
 2. QUÍMICA DEL AGUA 24
 3. DE LOS GENES A LAS PROTEÍNAS 51 
 4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS 87
 5. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS 120
 6. CÓMO FUNCIONAN LAS ENZIMAS 154
 7. CINÉTICA E INHIBICIÓN ENZIMÁTICAS 183
 8. LÍPIDOS Y MEMBRANAS 215
 9. TRANSPORTE DE MEMBRANA 235
 10. SEÑALIZACIÓN 257
 11. CARBOHIDRATOS 279
segunda parte REACCIONES METABÓLICAS
 12. METABOLISMO Y ENERGÍA LIBRE 296
 13. METABOLISMO DE LA GLUCOSA 324
 14. CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO 359
 15. FOSFORILACIÓN OXIDATIVA 384
 16. FOTOSÍNTESIS 409
 17. METABOLISMO DE LOS LÍPIDOS 433
 18. METABOLISMO NITROGENADO 466
 19. REGULACIÓN DEL METABOLISMO 
DEL COMBUSTIBLE EN LOS MAMÍFEROS 500
tercera parte MANEJO DE LA INFORMACIÓN GENÉTICA
 20. DUPLICACIÓN Y REPARACIÓN DEL DNA 520
 21. TRANSCRIPCIÓN DEL RNA 555
 22. SÍNTESIS DE PROTEÍNAS 585
RESUMEN DEL CONTENIDO
 | IX
CONTENIDO DETALLADO
1 BASE QUÍMICA DE LA VIDA 1
1-1 ¿Qué es la bioquímica? 2
1-2 Moléculas biológicas 3
Las células contienen cuatro tipos principales de 
biomoléculas 4
Existen tres tipos principales de polímeros biológicos 6
1-3 Energía y metabolismo 10
Energía libre, entalpía y entropía 10
¿Qué hace que un proceso sea espontáneo? 11
¿Por qué es la vida posible desde el punto de vista 
termodinámico? 12
1-4 Origen y evolución de la vida 14
El mundo prebiótico 14
Orígenes de las células modernas 16
RECUADRO 1-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Bioquímica 
cuantitativa 7
RECUADRO 1-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: ¿Cómo actúa la 
evolución? 16
PROYECTO DE BIOINFORMÁTICA 1: La bibliografía 
bioquímica 19
2 QUÍMICA DEL AGUA 24
2-1 Las moléculas de agua forman enlaces de 
hidrógeno 25
Los enlaces de hidrógeno son un tipo de fuerza 
electrostática 26
El agua disuelve muchos compuestos 28
2-2 Efecto hidrófobo 30
Las moléculas anfifílicas experimentan tanto 
interacciones hidrófilascomo el efecto hidrófobo 31
El centro hidrofóbico de una bicapa lipídica es una 
barrera contra la difusión 32
2-3 Química de ácidos y bases 33
[H+] y [OH–] guardan relación inversa 34
El pH de una solución puede modificarse 35
Un valor de pK describe la tendencia de un ácido a 
ionizarse 35
El pH de una solución de ácido se relaciona con su pK 37
2-4 Herramientas y técnicas: Amortiguadores 40
RECUADRO 2-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: ¿Por qué 
fl úor? 29
RECUADRO 2-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Sudor y 
ejercicio 33
RECUADRO 2-C UN VISTAZO MÁS DE CERCA: ¿Qué tiene que 
ver el CO2 atmosférico con los arrecifes de coral? 36
RECUADRO 2-D NOTAS CLÍNICAS: Equilibrio acidobásico en 
el ser humano 43
3 DE LOS GENES A LAS PROTEÍNAS 51
3-1 El DNA es el material genético 52
Los ácidos nucleicos son polímeros de nucleótidos 53
Algunos nucleótidos tienen otras funciones 54
El DNA es una doble hélice 56
El RNA es monocatenario 59
El DNA puede desnaturalizarse y renaturalizarse 59
3-2 Los genes codifi can proteínas 61
La mutación de un gen puede causar enfermedad 62
3-3 Genómica 65
El número de genes se correlaciona de manera aproximada 
con la complejidad de los organismos 67
¿Cómo se identifican los genes? 68
¿Qué nos dicen los datos genómicos? 70
Otras variaciones genéticas se han vinculado con 
enfermedades 71
3-4 Herramientas y técnicas: Manipulación del 
DNA 71
En la secuenciación del DNA se emplea DNA polimerasa 
para formar una cadena complementaria 71
La reacción en cadena de la polimerasa amplifica 
DNA 74
Las enzimas de restricción cortan DNA en secuencias 
específicas 75
El DNA recombinante se forma uniendo fragmentos de 
DNA 77
Los genes clonados generan productos valiosos 79
Los organismos modificados por ingeniería genética 
tienen aplicaciones prácticas 79
La terapia génica ha tenido éxito limitado 81
RECUADRO 3-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Algunos 
organismos modelo 66
RECUADRO 3-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Transcriptómica 
y proteómica 69
RECUADRO 3-C UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Análisis de 
bandas de DNA 76
PROYECTO DE BIOINFORMÁTICA 2: Secuencias de 
nucleótidos 83
 4 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS 87
4-1 Las proteínas son cadenas de aminoácidos 89
Los 20 aminoácidos tienen diferentes propiedades 
químicas 89
primera parte ESTRUCTURA Y FUNCIÓN MOLECULARES
X | Contenido detallado
Los enlaces peptídicos unen aminoácidos en las 
proteínas 92
La secuencia de aminoácidos es el primer nivel de 
estructura proteínica 95
4-2 Estructura secundaria: conformación del grupo de 
péptidos 96
La hélice α exhibe una conformación de esqueleto 
torcido 97
La lámina β contiene múltiples cadenas de 
polipéptidos 97
Las proteínas también presentan estructura secundaria 
irregular 98
4-3 Estructura terciaria y estabilidad de las 
proteínas 99
Las proteínas tienen centro hidrófobo 100
Las estructuras proteínicas son estabilizadas 
principalmente por el efecto hidrófobo 101
Los enlaces cruzados ayudan a estabilizar las 
proteínas 103
El plegamiento de las proteínas comienza con la 
formación de estructuras secundarias 104
4-4 Estructura cuaternaria 108
4-5 Herramientas y técnicas: Análisis de la 
estructura proteínica 109
La cromatografía aprovecha las propiedades únicas de los 
polipéptidos 109
La degradación de Edman y la espectrometría de masa 
revelan las secuencias de aminoácidos 111
La estructura de las proteínas se determina por 
cristalografía de rayos X, cristalografía electrónica y 
espectroscopia por RM 113
RECUADRO 4-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Quiralidad en la 
naturaleza 91
RECUADRO 4-B NOTAS CLÍNICAS: Plegamiento incorrecto de 
proteínas y enfermedad 105
PROYECTO DE BIOINFORMÁTICA 3: Estructuras 
proteínicas 114
 5 FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS 120
5-1 Mioglobina y hemoglobina: proteínas que fi jan 
oxígeno 121
La unión del oxígeno a mioglobina depende de la 
concentración de aquél 122
Mioglobina y hemoglobina están relacionadas por la 
evolución 123
El oxígeno se une de manera cooperativa a la 
hemoglobina 125
Un cambio de conformación explica el comportamiento 
cooperativo de la hemoglobina 126
Iones H+ y bisfosfoglicerato regulan la unión del oxígeno 
a la hemoglobina in vivo 127
5-2 Proteínas estructurales 131
Los microfilamentos están hechos de actina 131
Los microfilamentos se extienden y retraen de manera 
continua 132
La tubulina forma microtúbulos huecos 134
Algunos fármacos afectan los microtúbulos 135
La queratina es un filamento intermedio 136
El colágeno es una triple hélice 138
Las moléculas de colágeno forman enlaces cruzados 
covalentes 139
5-3 Proteínas motoras 141
La miosina tiene dos cabezas y una cola larga 141
La miosina actúa por un mecanismo de palanca 143
La cinesina es una proteína motora asociada a 
microtúbulos 143
La cinesina es un motor procesivo 147
RECUADRO 5-A NOTAS CLÍNICAS: Mutaciones de la 
hemoglobina 127
RECUADRO 5-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Enfermedades 
genéticas del colágeno 141
RECUADRO 5-C UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Mutaciones de 
la miosina y sordera 145
6 CÓMO FUNCIONAN LAS ENZIMAS 154
6-1 ¿Qué es una enzima? 155
Las enzimas suelen nombrarse con base en la reacción 
que catalizan 157
6-2 Química catalítica 158
Un catalizador establece una vía de reacción con una 
barrera de energía de activación más baja 160
Las enzimas utilizan mecanismos catalíticos 
químicos 160
La tríada catalítica de la quimotripsina promueve la 
hidrólisis de enlaces peptídicos 164
6-3 Propiedades únicas de los catalizadores 
enzimáticos 167
Las enzimas estabilizan el estado de transición 167
La catálisis eficiente depende de efectos de proximidad y 
orientación 169
El microambiente del sitio activo promueve la 
catálisis 169
6-4 Otras características de las enzimas 170
No todas las serinproteasas están relacionadas por la 
evolución 170
Enzimas con mecanismos similares exhiben diferente 
especificidad de sustrato 171
La quimotripsina es activada por proteólisis 172
Los inhibidores de proteasa limitan la actividad de 
proteasa 175
RECUADRO 6-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Descripción de 
mecanismos de reacción 163
RECUADRO 6-B NOTAS CLÍNICAS: La coagulación sanguínea 
requiere una cascada de proteasas 173
7 CINÉTICA E INHIBICIÓN ENZIMÁTICAS 183
7-1 Introducción a la cinética enzimática 184
7-2 Deducción y signifi cado de la ecuación de 
Michaelis-Menten 185
Contenido detallado | XI
Las ecuaciones de velocidad describen procesos 
químicos 185
La ecuación de Michaelis-Menten es una ecuación de 
velocidad para una reacción catalizada por enzima 186
KM es la concentración del sustrato a la cual la velocidad 
es la mitad del valor máximo 189
La constante catalítica describe la rapidez con que una 
enzima puede actuar 190
kcat/KM indica la eficiencia catalítica 190
KM y Vmáx se determinan experimentalmente 191
No todas las enzimas se ajustan al modelo simple de 
Michaelis-Menten 192
7-3 Inhibición enzimática 195
Algunos inhibidores actúan de manera irreversible 195
La inhibición competitiva es la forma más común de 
inhibición enzimática reversible 197
Los análogos de estado de transición inhiben enzimas 199
Otros tipos de inhibidores afectan Vmáx 203
La regulación enzimática alostérica incluye inhibición y 
activación 205
Varios factores pueden influir en la actividad 
enzimática 207
RECUADRO 7-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Desarrollo de 
fármacos 195
RECUADRO 7-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Inhibidores de 
enzimas del VIH 201
8 LÍPIDOS Y MEMBRANAS 215
8-1 Lípidos 216
Los ácidos grasos contienen largas cadenas de 
hidrocarburo 216
Algunos lípidos contienen grupos cabeza polares 218
Los lípidos realizan diversas funciones fisiológicas 219
8-2 Bicapa lipídica 222
La bicapa es una estructura fluida 223
Las bicapas naturales son asimétricas 225
8-3 Proteínas de membrana 226
Las proteínas integrales de membrana atraviesan ésta de 
lado a lado 226
Una hélice α puede cruzar la bicapa 226
Una lámina β transmembrana tiene forma de barril 227
Las proteínas unidas a lípido se fijan a la 
membrana 228
8-4 Modelodel mosaico fl uido 229
 Las glucoproteínas de membrana dan hacia el exterior de 
la célula 230
RECUADRO 8-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Las vitaminas 
lipídicas A, D, E y K 221
RECUADRO 8-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Liposomas 
como vehículos para suministro de fármacos 223
9 TRANSPORTE DE MEMBRANA 235
9-1 Termodinámica del transporte de membrana 236
Los movimientos de iones modifican el potencia de 
membrana 236
El movimiento transmembrana de iones es mediado por 
transportadores 239
9-2 Transporte pasivo 240
Las porinas son proteínas en forma de barril 240
Los canales iónicos son altamente selectivos 241
Los canales controlados experimentan cambios de 
conformación 243
Algunas proteínas de transporte alternan entre 
conformaciones 244
9-3 Transporte activo 245
La Na,K-ATPasa cambia de conformación al bombear 
iones de un lado a otro de la membrana 245
Los transportadores ABC median la resistencia 
farmacológica 247
En el transporte activo secundario se aprovechan 
gradientes ya establecidos 247
9-4 Fusión de membranas 248
Los SNARE unen vesículas y membranas 
plasmáticas 249
La fusión de membranas requiere de cambios en la 
curvatura de la bicapa 251
RECUADRO 9-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Las 
acuaporinas son poros específi cos para agua 242
RECUADRO 9-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Algunos 
fármacos interfi eren en la señalización neuronal 250
10 SEÑALIZACIÓN 257
10-1 Características generales de las vías de 
señalización 258
Un ligando se une a un receptor con afinidad 
característica 258
La mayor parte de la señalización ocurre a través de dos 
tipos de receptores 260
Los efectos de la señalización son limitados 261
10-2 Vías de señalización por proteína G 262
Entre los receptores acoplados a proteína G se incluyen 
las hélices de siete pases por membrana 262
El receptor activa una proteína G 263
La adenilato ciclasa genera el segundo mensajero AMP 
cíclico 264
El AMP cíclico activa la proteincinasa A 264
Las vías de señalización también pueden ser 
desactivadas 266
La vía de señalización por fosfoinosítido genera dos 
segundos mensajeros 267
La calmodulina media algunas señales de Na+ 268
10-3 Tirosincinasas receptoras 268
El receptor de insulina tiene dos sitios de unión a 
ligando 268
El receptor experimenta autofosforilación 269
10-4 Señalización por hormonas lipídicas 272
Los eicosanoides son señales de corto alcance 273
RECUADRO 10-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Detección de 
poblaciones en bacterias 259
XII | Contenido detallado
RECUADRO 10-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Señalización 
celular y cáncer 271
RECUADRO 10-C UN VISTAZO MÁS DE CERCA: 
Ácido acetilsalicílico y otros inhibidores de la 
ciclooxigenasa 274
11 CARBOHIDRATOS 279
11-1 Monosacáridos 280
La mayoría de los carbohidratos son compuestos 
quirales 280
La ciclización genera anómeros α y β 281
Los monosacáridos pueden derivarse de muchas maneras 
distintas 282
11-2 Polisacáridos 284
Lactosa y sacarosa son los disacáridos más 
comunes 284
Almidón y glucógeno son moléculas de almacenamiento 
de combustible 285
12 METABOLISMO Y ENERGÍA LIBRE 296
12-1 Alimento y combustible 297
Los productos de la digestión son captados por 
células 297
Los monómeros se almacenan como polímeros 299
Los combustibles se movilizan conforme se les 
requiere 300
12-2 Vías metabólicas 302
Algunas vías metabólicas importantes comparten unos 
pocos intermediarios comunes 302
Muchas vías metabólicas incluyen reacciones 
redox 304
Las vías metabólicas son complejas 306
El metabolismo humano depende de las 
vitaminas 308
12-3 Cambios de energía libre en las reacciones 
metabólicas 311
El cambio de energía libre depende de las 
concentraciones de reactivos 311
Las reacciones desfavorables se acoplan a reacciones 
favorables 313
¿Qué hay de especial en el ATP? 314
La energía libre puede asumir distintas formas 315
La regualción ocurre en los pasos con los mayores 
cambios de energía libre 317
RECUADRO 12-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: El metaboloma 
revela la actividad metabólica de una célula 308
RECUADRO 12-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Activación de 
los músculos humanos 316
PROYECTO DE BIOINFORMÁTICA 4: Vías metabólicas 319
Celulosa y quitina dan soporte estructural 286
Los polisacáridos bacterianos forman una biopelícula 288
11-3 Glucoproteínas 288
Los oligosacáridos con enlace N experimentan 
procesamiento 288
Los oligosacáridos con enlace O tienden a ser 
grandes 289
¿Cuál es el objetivo de los grupos de 
oligosacáridos? 289
Los proteoglucanos contienen largas cadenas de 
glucosaminoglucanos 290
 Las paredes celulares bacterianas están hechas de 
peptidoglucano 292
RECUADRO 11-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Polisacáridos 
vegetales 287
RECUADRO 11-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Sistema de 
grupos sanguíneos ABO 291
13 METABOLISMO DE LA GLUCOSA 324
13-1 Glucólisis 326
Las reacciones 1 a 5 constituyen la fase de inversión de 
energía de la glucólisis 328
Las reacciones 6 a 10 comprenden la fase de 
rendimiento de energía de la glucólisis 332
El piruvato es convertido en otras sustancias 337
13-2 Gluconeogénesis 341
Cuatro enzimas gluconeogénicas más algunas enzimas 
glucolíticas convierten el piruvato en glucosa 342
La gluconeogénesis se regula en el paso de fructosa 
bisfosfatasa 343
13-3 Síntesis y degradación de glucógeno 344
La síntesis de glucógeno consume la energía libre del 
UTP 345
La glucógeno fosforilasa cataliza la glucogenólisis 347
13-4 Vía de las pentosas 348
Las reacciones oxidativas de la vía de las pentosas 
producen NADPH 349
Las reacciones de isomerización e interconversión 
generan diversos monosacáridos 350
Resumen del metabolismo de la glucosa 352
RECUADRO 13-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Catabolismo 
de otros azúcares 337
RECUADRO 13-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Metabolismo 
de alcohol 339
RECUADRO 13-C UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Síntesis de 
otros sacáridos 346
RECUADRO 13-D NOTAS CLÍNICAS: Enfermedades del 
almacenamiento de glucógeno 347
segunda parte REACCIONES METABÓLICAS
Contenido detallado | XIII
14 CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO 359
14-1 Reacción de la piruvato deshidrogenasa 360
El complejo de piruvato deshidrogenasa contiene 
múltiples copias de tres enzimas distintas 361
La piruvato deshidrogenasa convierte piruvato en acetil-
CoA 361
14-2 Las ocho reacciones del ciclo del ácido cítrico 364
1. La citrato sintasa añade un grupo acetilo al 
oxalacetato 364
2. La aconitasa isomeriza citrato a isocitrato 366
3. La isocitrato deshidrogenasa libera el primer 
CO2 366
4. La α-cetoglutarato deshidrogenasa libera el segundo 
CO2 367
5. La succinil-CoA sintetasa cataliza la fosforilación a 
nivel del sustrato 369
6. La succinato deshidrogenasa genera ubiquinol 371
7. La fumarasa cataliza una reacción de 
hidratación 371
8. La malato deshidrogenasa regenera oxalacetato 371
El ciclo del ácido cítrico es un ciclo catalítico generador 
de energía 372
El ciclo del ácido cítrico es regulado en tres pasos 372
Es probable que el ciclo del ácido cítrico haya surgido 
como una vía sintética 373
14-3 Funciones anabólicas y catabólicas del ciclo del 
ácido cítrico 374
Los intermediarios del ciclo del ácido cítrico son 
precursores de otras moléculas 374
Las reacciones anapleróticas restituyen intermediarios 
del ciclo del ácido cítrico 377
RECUADRO 14-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Asimetría en el 
ciclo del ácido cítrico 368
RECUADRO 14-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Vía del 
glioxilato 376
15 FOSFORILACIÓN OXIDATIVA 384
15-1 Termodinámica de las reacciones redox 385
El potencial de reducción indica la tendencia de una 
sustancia a aceptar electrones 386
El cambio de energía libre puede calcularse a partir del 
cambio en el potencial de reducción 387
15-2 Transporte mitocondrial de electrones 389
Las membranas mitocondriales definen dos 
compartimientos 389
El complejo I transfiere electrones desde el NADH 
hacia la ubiquinona 391
Otras reacciones de oxidación contribuyen a la reserva 
de ubiquinol 393
El complejo III transfiere electrones del ubiquinol al 
citocromoc 394
El complejo IV oxida citocromo c y reduce O2 396
15-3 Quimiósmosis 398
La quimiósmosis vincula el transporte de electrones con 
la fosforilación oxidativa 398
El gradiente de protones es un gradiente 
electroquímico 398
15-4 ATP sintetasa 400
La ATP sintetasa gira a medida que transpone 
protones 400
El mecanismo de cambio de enlace explica cómo se 
produce el ATP 401
La relación P:O describe la estequiometría de la 
fosforilación oxidativa 402
La velocidad de la fosforilación oxidativa depende de la 
velocidad del catabolismo de combustible 402
RECUADRO 15-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Los agentes de 
desacoplamiento impiden la síntesis de ATP 403
16 FOTOSÍNTESIS 409
16-1 Cloroplastos y energía solar 410
Los pigmentos absorben luz de diferentes longitudes de 
onda 411
Los complejos cosechadores de luz transfieren energía al 
centro de reacción 413
16-2 Fase luminosa 414
El fotosistema II es una enzima redox activada por 
luz 415
El complejo liberador de oxígeno del fotosistema II 
oxida agua 416
El citocromo b6f vincula los fotosistemas I y II 417
Una segunda fotooxidación ocurre en el 
fotosistema I 418
La quimiósmosis aporta la energía libre para la síntesis 
de ATP 421
16-3 Fijación de carbono 422
La rubisco cataliza la fijación de CO2 422
El ciclo de Calvin reordena moléculas de azúcar 424
La disponibilidad de luz regula la fijación de 
carbono 427
Los productos del ciclo de Calvin se utilizan para 
sintetizar sacarosa y almidón 427
RECUADRO 16-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Vía C4 425
17 METABOLISMO DE LOS LÍPIDOS 433
17-1 Oxidación de ácidos grasos 436
Los ácidos grasos se activan antes de degradarse 436
Cada ronda de oxidación β tiene cuatro 
reacciones 437
Para la degradación de ácidos grasos insaturados se 
requiere de isomerización y reducción 440
La oxidación de ácidos grasos de cadena impar genera 
propionil-CoA 441
Ocurre alguna oxidación de ácidos grasos en los 
peroxisomas 443
17-2 Síntesis de ácidos grasos 445
La acetil-CoA carboxilasa cataliza el primer paso de la 
síntesis de ácidos grasos 445
La ácido graso sintasa cataliza siete reacciones 446
XIV | Contenido detallado
Otras enzimas alargan y desaturan ácidos grasos recién 
sintetizados 449
La síntesis de ácidos grasos puede ser activada e 
inhibida 450
La acetil-CoA puede ser convertida en cuerpos 
cetónicos 452
17-3 Síntesis de otros lípidos 454
Triacilgliceroles y fosfolípidos se construyen a partir de 
grupos acil-CoA 454
La síntesis de colesterol comienza con acetil-CoA 457
El colesterol puede usarse de varias maneras 457
Resumen del metabolismo de los lípidos 460
RECUADRO 17-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Grasas, dieta y 
cardiopatía 450
RECUADRO 17-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Triclosán, un 
inhibidor de la síntesis de ácidos grasos 451
18 METABOLISMO NITROGENADO 466
18-1 Fijación y asimilación del nitrógeno 467
La nitrogenasa convierte N2 en NH3 467
El amoniaco es asimilado por glutamina sintetasa y 
glutamato sintasa 467
La transaminación desplaza grupos amino entre 
compuestos 469
18-2 Biosíntesis de aminoácidos 471
Varios aminoácidos se sintetizan con facilidad a partir 
de metabolitos comunes 471
Los metabolitos con azufre, cadenas ramificadas o grupos 
aromáticos con más difíciles de sintetizar 473
Los aminoácidos son los precursores de algunas 
moléculas de señalización 477
18-3 Biosíntesis de nucleótidos 480
La síntesis de nucleótidos purínicos genera IMP y luego 
AMP y GMP 480
La síntesis de nucleótidos pirimidínicos genera UTP y 
CTP 481
La ribonucleótido reductasa convierte ribonucleótidos 
en desoxinucleótidos 482
Los nucleótidos timidínicos se producen por 
metilación 483
La degradación de nucleótidos produce ácido úrico o 
aminoácidos 485
18-4 Catabolismo de los aminoácidos 486
Los aminoácidos son glucogénicos, cetogénicos, o 
ambas cosas 487
18-5 Eliminación de nitrógeno: ciclo de la urea 490
El glutamato aporta nitrógeno al ciclo de la urea 491
El ciclo de la urea consta de cuatro reacciones 492
RECUADRO 18-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Óxido 
nítrico 479
RECUADRO 18-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Errores innatos 
del metabolismo 490
19 REGULACIÓN DEL METABOLISMO DEL
COMBUSTIBLE EN LOS MAMÍFEROS 500
19-1 Integración del metabolismo del 
combustible 501
Los órganos se especializan en diferentes funciones 501
Los metabolitos viajan entre distintos órganos 503
19-2 Control hormonal del metabolismo del 
combustible 505
Se libera insulina en respuesta a la glucosa 505
La insulina promueve el uso y almacenamiento de 
combustible 506
Glucagon y epinefrina activan la movilización de 
combustible 508
Hormonas adicionales influyen en el metabolismo del 
combustible 509
La proteíncinasa dependiente de AMP actúa como 
sensor de combustible 509
19-3 Trastornos del metabolismo del combustible 510
El cuerpo genera glucosa y cuerpos cetónicos durante la 
inanición 510
La obesidad tiene múltiples causas 511
La diabetes se caracteriza por hiperglucemia 512
El síndrome metabólico vincula obesidad y diabetes 513
RECUADRO 19-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: El microbioma 
intestinal contribuye al metabolismo 503
tercera parte MANEJO DE LA INFORMACIÓN GENÉTICA
20 DUPLICACIÓN Y REPARACIÓN DEL DNA 520
20-1 Superarrollamiento del DNA 521
Las topoisomerasas modifican el superarrollamiento del 
DNA 522
20-2 Maquinaria de duplicación del DNA 524
La duplicación ocurre en “fábricas” 524
Las helicasas convierten DNA bicatenario en DNA 
monocatenario 525
La DNA polimerasa enfrenta dos problemas 526
Las DNA polimerasas comparten una estructura y un 
mecanismo en común 528
La DNA polimerasa realiza la lectura de pruebas del 
DNA recién sintetizado 530
Se requieren una RNasa y una ligasa para completar la 
cadena atrasada 531
20-3 Telómeros 533
La telomerasa extiende los cromosomas 533
¿Está vinculada con la inmortalidad la actividad de 
telomerasa? 535
20-4 Daño y reparación del DNA 536
El daño del DNA es inevitable 539
Contenido detallado | XV
Las enzimas de reparación restauran algunos tipos de 
DNA dañado 540
La reparación por escisión de bases corrige los daños 
más frecuentes del DNA 540
La reparación por escisión de nucleótidos actúa en la 
segunda forma más común de daño del DNA 543
Las roturas de la doble cadena pueden repararse 
mediante unión de los extremos 543
La recombinación también restaura moléculas de DNA 
rotas 544
20-5 Empaque del DNA 546
La unidad fundamental de empaque del DNA es el 
nucleosoma 546
Las histonas sufren modificación covalente 547
El DNA también experimenta modificación 
covalente 548
RECUADRO 20-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: VIH y 
transcriptasa inversa 534
RECUADRO 20-B NOTAS CLÍNICAS: El cáncer es una 
enfermedad genética 536
21 TRANSCRIPCIÓN DEL RNA 555
21-1 Inicio de la transcripción 557
El remodelado de la cromatina puede preceder a la 
transcripción 557
La transcripción comienza en los promotores 559
Los factores de transcripción reconocen promotores 
eucarióticos 560
Intensificadores y silenciadores actúan a distancia del 
promotor 561
Los operones procarióticos permiten la expresión génica 
coordinada 564
21-2 RNA polimerasa 566
La RNA polimerasa es una enzima procesiva 568
La elongación de la transcripción requiere un cambio 
conformacional en la RNA polimerasa 568
La transcripción se concluye de varias maneras 570
21-3 Procesamiento del RNA 571
Los mRNA eucarióticos reciben un casquete 5’ y una 
cola poli(A) 3’ 571
El empalme elimina intrones de los genes 
eucarióticos 572
 el recambio de mRNA y la interferencia de RNA 
limitan la expresión génica 575
El procesamiento de rRNA y tRNA incluye adición, 
deleción y modificación de nucleótidos 577
RECUADRO 21-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Proteínas de 
unión a DNA 563
RECUADRO 21-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: RNA: una 
molécula versátil 578
22 SÍNTESIS DE PROTEÍNAS 585
22-1 Aminoacilación de tRNA 587
La aminoacilación de tRNA consume ATP 587
Algunas sintetasas tienen actividad de lectura de 
pruebas 590
Los anticodones de tRNA se parean con codones demRNA 590
22-2 Estructura de los ribosomas 591
22-3 Traducción 594
El inicio requiere de un tRNA iniciador 594
Los tRNA apropiados se envían al ribosoma durante la 
elongación 596
El sitio activo de la peptidiltransferasa cataliza la 
formación de enlaces peptídicos 598
Factores de liberación median la terminación de la 
traducción 600
La traducción es eficiente in vivo 602
22-4 Procesos postraduccionales 603
Las carabinas promueven el plegamiento de 
proteínas 603
La partícula de reconocimiento de señal se une 
a algunas proteínas para su transposición de 
membrana 605
Muchas proteínas experimentan modificación 
covalente 608
RECUADRO 22-A UN VISTAZO MÁS DE CERCA: El código 
genético expandido 591
RECUADRO 22-B UN VISTAZO MÁS DE CERCA: Antibióticos 
que inhiben la síntesis de proteínas 599
GLOSARIO 615
SOLUCIONES 629
ÍNDICE 683
 | XVII
Muchos aspectos fascinantes de la bioquímica son difí-
ciles de ubicar en las páginas de un libro de texto. Por 
ello, algunos materiales se han colocado en recuadros 
que no interrumpen el fl ujo del texto. Los recuadros ti-
tulados Un vistazo más de cerca cubren aplicaciones 
bioquímicas, salud humana y otros temas que contribu-
yen a que el estudiante comprenda la bioquímica. Ade-
más, los recuadros Notas clínicas exploran en detalle la 
bioquímica que subyace a determinadas enfermeda-
des del ser humano y se acompañan de preguntas para 
probar la comprensión del estudiante. Por último, los 
Proyectos de bioinformática tienen un enfoque de reco-
rrido guiado y un conjunto de preguntas para introdu-
cir a los lectores en las bases de datos y herramientas 
en línea utilizadas por los investigadores.
UN VISTAZO MÁS DE CERCA
Bioquímica cuantitativa 7
¿Cómo actúa la evolución? 16
¿Por qué fl úor? 29
Sudor y ejercicio 33
¿Qué tiene que ver el CO2 atmosférico con los arrecifes de 
coral? 36
Algunos organismos modelo 66
Transcriptómica y proteómica 69
Análisis de bandas de DNA 76
Quiralidad en la naturaleza 91
Enfermedades genéticas del colágeno 141
Mutaciones de la miosina y sordera 145
Descripción de mecanismos de reacción 163
Desarrollo de fármacos 195
Inhibidores de enzimas del VIH 201
Las vitaminas lipídicas A, D, E y K 221
Liposomas como vehículos para suministro de 
fármacos 223
Las acuaporinas son poros específi cos para agua 242
Algunos fármacos interfi eren en la señalización 
neuronal 250
Detección de poblaciones en bacterias 259
Señalización celular y cáncer 271
Ácido acetilsalicílico y otros inhibidores de la 
ciclooxigenasa 274
Polisacáridos vegetales 287
Sistema de grupos sanguíneos ABO 291
El metaboloma revela la actividad metabólica de una 
célula 308
Activación de los músculos humanos 316
Catabolismo de otros azúcares 337
Metabolismo de alcohol 339
Síntesis de otros sacáridos 346
Asimetría en el ciclo del ácido cítrico 368
Vía del glioxilato 376
Los agentes de desacoplamiento impiden la síntesis de 
ATP 403
Vía C4 425
Grasas, dieta y cardiopatía 450
Triclosán, un inhibidor de la síntesis de ácidos 
grasos 451
Óxido nítrico 479
Errores innatos del metabolismo 490
El microbioma intestinal contribuye al 
metabolismo 503
VIH y transcriptasa inversa 534
Proteínas de unión a DNA 563
RNA: una molécula versátil 578
El código genético expandido 591
Antibióticos que inhiben la síntesis de proteínas 599
NOTAS CLÍNICAS
Equilibrio acidobásico en el ser humano 43
Plegamiento incorrecto de proteínas y enfermedad 105
Mutaciones de la hemoglobina 127
La coagulación sanguínea requiere una cascada de 
proteasas 173
Enfermedades del almacenamiento de glucógeno 347
El cáncer es una enfermedad genética 536
PROYECTOS DE BIOINFORMÁTICA
Proyecto 1: La bibliografía bioquímica 19
Proyecto 2: Secuencias de nucleótidos 83
Proyecto 3: Estructuras proteínicas 114
Proyecto 4: Vías metabólicas 319
APLICACIONES Y EJERCICIOS EN LÍNEA
 | XIX
El éxito de la primera edición de Bioquímica y la realimentación recibida de instructores y 
estudiantes ha motivado a las autoras a escribir una segunda edición en la que se actualiza el 
contenido, se mejora la presentación de algunos materiales y promueve aún más el desarrollo 
de habilidades analíticas en el estudiante.
¿Por qué escribir este libro?
Hace varios años, las autoras se dieron a la tarea de escribir un texto introductorio de bioquí-
mica para un curso de un semestre en el que se combinaran descripciones sucintas y claras 
con series extensas de problemas. Pensaban que los estudiantes se beneficiarían de un enfo-
que moderno con una cobertura amplia pero no abrumadora de hechos bioquímicos, que se 
concentrara en la química atrás de la biología y que ofreciera a los estudiantes conocimiento 
práctico y oportunidades de resolución de problemas.
Quienes escriben esto ven la obra no como una enciclopedia plagada de hechos que deben 
memorizarse, sino más bien como un recorrido guiado por la bioquímica. Sus objetivos son 
proporcionar un cimiento sólido en la bioquímica; presentar información completa y actua-
lizada; mostrar a los estudiantes los lados práctico y clínico de la bioquímica; y cuando es 
posible, señalar aspectos inusuales, interesantes e históricos de esta ciencia. Se hace todo es-
fuerzo posible por usar una prosa sencilla y clara, así como por organizar el texto de modo 
que constituya una guía útil. Se espera que los estudiantes puedan usarlo para abordar con-
fiados los problemas del final de cada capítulo y alcancen una comprensión más profunda de 
la bioquímica a través de la resolución de problemas.
¿Qué es nuevo en la segunda edición?
La bioquímica es un campo en rápida evolución, por lo que en esta entrega se han incorpo-
rado varios temas nuevos y se han eliminado otros para mantener una cobertura ágil. Algu-
nas adiciones significativas a la segunda edición son exposiciones sobre:
• acidificación de los océanos
• análisis de bandas de DNA
• pirosecuenciación de DNA
• proteínas intrínsecamente desestructuradas
• proceso del desarrollo de fármacos
• mecanismos de las proteínas de transporte de membrana
• estructura de los receptores acoplados a proteína G
• detección de poblaciones en bacterias
• metabolómica
• proteincinasa dependiente de AMP
• síndrome metabólico
• funciones de diversas DNA polimerasas
• RNA no codificante
• interferencia de RNA
• código de histonas
En respuesta a la realimentación proporcionada por los revisores, se han expandido y aclara-
do las explicaciones de varios temas, por ejemplo:
• purificación de proteínas por cromatografía
• convención de flechas curvas para representar mecanismos de reacción
PREFACIO
XX | Prefacio
• tres tipos principales de inhibición enzimática
• descripciones sistemáticas de las estructuras de lípidos y carbohidratos
• descripciones de vitaminas
• termodinámica de las reacciones metabólicas
• relaciones P:O actualizadas
• comparación de aminoácidos esenciales y no esenciales
• biosíntesis y degradación de nucleótidos
• funciones metabólicas de diferentes órganos
• estructura de la cromatina
• empalme alterno de RNA
Mejoras pedagógicas
También se han agregado nuevas características encaminadas a mejorar tanto la presentación 
de los conceptos como las capacidades de resolución de problemas de los estudiantes.
• Notas clínicas. En estos recuadros se presentan descripciones detalladas de determinados 
trastornos, que incluyen bases bioquímicas, síntomas y tratamiento. Los temas que se 
destacan de esta manera son trastornos del equilibrio acidobásico, enfermedades que re-
sultan de plegamiento incorrecto de proteínas, mutaciones de la hemoglobina, problemas 
de la coagulación sanguínea, enfermedades del almacenamiento de glucógeno, y cáncer. 
Cada recuadro Notas clínicas se acompaña de una serie de preguntas que podrían asignarse 
como tarea.
• 400 nuevos problemas. Dado que responder preguntas y resolver problemas lleva a los 
estudiantes a un nivel más profundo que la simple lectura, las series de problemas del final 
de cada capítulo se han expandido en granmedida en esta segunda edición, con 400 
nuevos problemas para un total de más de 1,000 problemas de diversos tipos. Éstos se 
agrupan por sección y están diseñados para que el estudiante recuerde información, la 
aplique en situaciones nuevas, establezca conexiones entre diferentes temas, y relacione 
nuevo material con el aprendido antes en el curso actual u otros anteriores. Muchos pro-
blemas son estudios de caso basados en datos de publicaciones de investigación e informes 
clínicos. A fin de maximizar las oportunidades de que los estudiantes lleguen a la com-
prensión por sí mismos, virtualmente todos los problemas están dispuestos en pares que 
abordan el mismo tema o temas relacionados. La solución al primer problema de cada par 
(con numeración impar) se presenta en el apéndice. Por tanto, la serie de problemas también 
puede usarse para actividades en clase o en tareas asignadas.
• Proyectos de bioinformática. Estos cuatro ejercicios, que exploran bibliografía bioquí-
mica, secuencias de nucleótidos, estructuras proteínicas y vías metabólicas, están diseña-
dos para introducir a los estudiantes a las bases de datos y las herramientas de software en 
línea relacionadas con la bioinformática. En estos proyectos a profundidad, se dan a los 
estudiantes instrucciones para acceder a diferentes tipos de información y se les plantean 
preguntas específicas y sugerencias para explorar más las bases de datos.
• Secciones de herramientas y técnicas. Estas partes del texto, que aparecen al final de 
los capítulos 2, 3 y 4, muestran algunos aspectos prácticos de la bioquímica y presentan 
una revisión de algunas técnicas experimentales clave que es probable que los estudiantes 
encuentren en sus lecturas o en su experiencia de laboratorio, como la elaboración de 
soluciones amortiguadoras, las técnicas para manipular ácidos nucleicos (secuenciación 
de DNA, RCP, DNA recombinante, organismos modificados por ingeniería genética, y 
terapia génica), y los análisis de proteínas (separaciones por cromatografía, secuenciación 
de proteínas y técnicas para determinar la estructura tridimensional de proteínas).
• Recuadros Un vistazo más de cerca. Estos recuadros, que presentan materiales temáti-
camente distintos del texto principal, se han actualizado y expandido; en esta segunda 
edición se incluyen doce nuevos de estos recuadros.
Prefacio | XXI
• Conceptos clave y Preguntas para repaso de conceptos. A fin de ayudar a los estu-
diantes a usar el texto como libro guía, cada sección de la obra ahora comienza con una 
serie de Conceptos clave y termina con un conjunto de Preguntas para repaso de concep-
tos con fines de autoestudio. Dentro de cada sección, los encabezados de segundo orden 
son oraciones descriptivas para repaso rápido.
• Resumen. El resumen de cada capítulo destaca conceptos importantes, agrupados por 
sección; esto ayuda a estudiantes e instructores a ubicar dónde se encuentran en el apren-
dizaje y la enseñanza, respectivamente.
• Diseño. El diseño de las páginas se mejoró para una imagen más limpia. Muchas figuras 
se rehicieron y colorearon para enfatizar mejor diferentes aspectos de la estructura quí-
mica y las transformaciones metabólicas. Se crearon numerosas figuras de estructuras y 
procesos moleculares de manera específica para esta segunda edición. En el texto se pre-
sentan notas junto a ecuaciones clave para recordar a los estudiantes el modo en que estas 
ecuaciones pueden emplearse en la resolución de problemas.
Características distintivas que se retienen de 
la primera edición
Además de las nuevas características antes enumeradas, la segunda edición de Bioquímica 
hace uso de numerosos atributos para promover el aprendizaje del estudiante.
• Cada capítulo comienza con una pequeña sección titulada Este capítulo en contexto, la 
cual orienta al lector sobre los temas principales del capítulo y el modo en que se relacio-
nan con los otros capítulos.
• La fotografía capitular relaciona el tema principal del capítulo con algún aspecto de la 
biología.
• Los ejemplos de cálculo ilustran el uso de ecuaciones en termodinámica (capítulo 1), 
química de ácidos y bases (capítulo 2), fenómenos de enlace (capítulo 5), cinética enzi-
mática (capítulo 7), procesos de transporte (capítulo 9), equilibrio (capítulo 12) y quími-
ca redox (capítulo 15).
• En los lugares apropiados del capítulo aparecen recordatorios para explorar los recursos 
en línea.
• Las oraciones que resumen puntos importantes aparecen en cursivas. Los términos clave 
se presentan en negritas. Sus definiciones también se incluyen en el glosario.
• Una figura de revisión que ilustra todas las principales vías metabólicas se presenta en el 
capítulo 12 y se repasa en capítulos ulteriores sobre metabolismo. Los capítulos 13 y 17, 
que se concentran en vías metabólicas, incluyen una figura resumen adicional como auxi-
liar de estudio.
• Al final de cada capítulo se presenta una lista de lecturas seleccionadas, donde se reco-
miendan y comentan artículos breves recientes, la mayoría de revisión, que es probable 
que el lector encuentre útiles como fuentes de información adicional.
Al instructor
Las autoras eligieron enfocarse en los aspectos de la bioquímica que tienden a recibir escasa 
cobertura en otros cursos o que representan un desafío para muchos estudiantes. Así, en el 
presente libro se dedica proporcionalmente más espacio a temas como química de ácidos y 
bases, mecanismos enzimáticos, cinética enzimática, reacciones redox, fosforilación oxidativa, 
fotosíntesis y enzimología de duplicación, transcripción y traducción del DNA. Al mismo 
tiempo, se reconoce que los estudiantes pueden sentirse abrumados por la cantidad de infor-
mación. Para contrarrestar esta tendencia, intencionalmente se han omitido algunos detalles, 
en particular en los capítulos sobre vías metabólicas, a fin de poner de relieve algunos temas 
generales, como la naturaleza escalonada de las vías enzimáticas, su evolución y su regulación.
XXII | Prefacio
De conformidad con el enfoque de libro guía de bioquímica, se ha intentado poner algu-
na información en su contexto biológico más amplio contando una historia. Por ejemplo, en 
el capítulo 3 la naturaleza genética de la fibrosis quística pone el escenario para explicar el 
dogma central de la biología molecular. La generación de impulsos se vincula con informa-
ción sobre permeabilidad, transporte y fusión de membrana en el capítulo 9. En el capítulo 
17, diferentes aspectos del metabolismo de los lípidos se relacionan con la aterosclerosis.
Los 22 capítulos de Bioquímica son relativamente breves, de modo que los estudiantes 
pueden dedicar menos tiempo a leer y más tiempo a ampliar su conocimiento por medio de 
la resolución activa de problemas. La mayoría de los problemas requieren de algún análisis 
más que la simple recordación de hechos. Muchos problemas basados en datos de investiga-
ción permiten a los estudiantes una mirada fugaz al “mundo real” de la ciencia y la medicina.
Organización
Aunque cada capítulo de Bioquímica, segunda edición está diseñado para ser autónomo en el 
sentido de que puede estudiarse en cualquier momento del curso, los 22 capítulos se organi-
zan en tres partes que cubren los principales temas de la bioquímica, como relación entre 
estructura y función, transformación de materia y energía, y almacenamiento y uso de infor-
mación genética.
La primera parte del texto incluye un capítulo introductorio, uno dedicado al agua, y otro 
sobre la base genética de la estructura y la función macromoleculares (capítulo 3, De los 
genes a las proteínas). Siguen capítulos sobre estructura (capítulo 4) y funciones de las pro-
teínas (capítulo 5). El estudio de mioglobina y hemoglobina, que hacía el capítulo 4 de la 
primera edición un tanto voluminoso, se ha pasado al capítulo 5, que incluye además una 
cobertura ágil de las proteínas citosqueléticas y motoras. Una explicación del modo en que 
funcionan las proteínas (capítulo 6) precede a la discusiónde la cinética enzimática (capítu-
lo 7), lo cual permite a los estudiantes captar la importancia de las enzimas y concentrarse en 
la química de las reacciones catalizadas por enzimas antes de sumergirse en los aspectos más 
cuantitativos de la cinética enzimática. El extenso capítulo sobre membranas biológicas de la 
primera edición se dividió en dos (capítulo 8, Lípidos y membranas, y capítulo 9, Transpor-
te de membrana). La segunda edición también incluye un nuevo capítulo sobre señalización 
(capítulo 10), que amplía mucho la cobertura de hormonas y receptores. Por último, el ma-
terial sobre química de los carbohidratos, que estaba disperso en varios capítulos en la edi-
ción anterior, se reunió en uno solo (capítulo 11, Carbohidratos), el cual completa el estudio 
de estructura y función moleculares.
La segunda parte comienza con una introducción al metabolismo que da un panorama 
general sobre adquisición, almacenamiento y movilización de combustible y sobre la termo-
dinámica de las reacciones moleculares (capítulo 12). A esto siguen, de la manera tradicional, 
capítulos sobre metabolismo de glucosa y glucógeno (capítulo 13); ciclo del ácido cítrico 
(capítulo 14); transporte de electrones y fosforilación oxidativa (capítulo 15); reacciones lu-
mínicas y oscuras de la fotosíntesis (capítulo 16); catabolismo y biosíntesis de lípidos (capí-
tulo 17); y vías en que participan compuestos nitrogenados, como síntesis y degradación de 
aminoácidos, síntesis y degradación de nucleótidos, y ciclo del nitrógeno (capítulo 18). El 
capítulo final de la segunda parte explora la integración del metabolismo de los mamíferos, 
con extensas exposiciones del control hormonal de las vías metabólicas y los trastornos del 
metabolismo del combustible (capítulo 19).
La tercera parte, dedicada al manejo de la información genética, incluye tres capítulos, 
que cubren la duplicación y reparación del DNA (capítulo 20), su transcripción (capítulo 
21) y la síntesis de proteínas (capítulo 22). Dado que estos temas suelen cubrirse en otros 
cursos, Los capítulos 20 a 22 ponen de relieve los detalles bioquímicos relevantes, como ac-
ción de la topoisomerasa, estructura del nucleosoma, mecanismos de polimerasas y otras 
enzimas, estructuras de proteínas accesorias, estrategias de lectura de pruebas, y plegamiento 
de proteínas asistido por carabinas. El material sobre cáncer (capítulo 18 en la primera edi-
ción) se ha incorpora ahora en el capítulo 20.
 | XXIII
Los recursos electrónicos incluyen:
Personalizar la experiencia de aprendizaje y aprovechar muchas oportunidades de autovalo-
ración de las porciones relevantes del texto.
• Ejercicios de tarea en línea. Más de 750 preguntas basadas en conceptos, que dan rea-
limentación descriptiva inmediata para que los estudiantes expliquen por qué una res-
puesta es correcta o incorrecta.
• Figuras animadas. 51 figuras que ilustran diversos conceptos, técnicas y procesos; se 
presentan como breves animaciones que sirven como útiles instrumentos de aprendizaje.
• Diapositivas de PowerPoint. Todas las figuras y los cuadros del texto, así como estruc-
turas químicas clave.
Recursos electrónicos
 | XXV
Las autoras quisieran dar las gracias a todos quienes les ayudaron a desarrollar Bioquímica, 
segunda edición, incluidos la editora de bioquímica Joan Kalkut; la editora asistente Aly Ren-
trop; el editor de medios Marc Wezdecki; el personal de servicios administrativos de produc-
ción de Ingrao Associates; la editora de producción Patricia McFadden; el jefe de diseñadores 
Kevin Murphy; la editora de fotografía Hilary Newman; y las asistentes editoriales Yelena 
Zolotorevskaya y Cathy Donovan.
También expresan su gratitud a todos los revisores que proporcionaron realimentación 
esencial sobre el manuscrito y los recursos adicionales, corrigieron errores, e hicieron valiosas 
sugerencias de mejoras que fueron de vital importancia en la redacción y el desarrollo de 
Bioquímica, primera edición así como en la edición actual. Entre ellos se incluyen
Paul Azari, Colorado State University
Isabelle Barrette-Ng, University of Calgary
Marilee Benore, University of Michigan
Allan Bieber, Arizona State University
Brenda Blacklock, Indiana 
University-Purdue University Indianapolis
Jeffrey Brodsky, University of Pittsburgh
Carolyn S. Brown, Clemson University
James Caras, Austin, Texas
Paige Caras, Austin, Texas
Kim Colvert, Ferris State University
Charles Crittell, East Central University
David W. Eldridge, Baylor University
Jeffrey Evans, University of Southern 
Mississippi
Edward Funkhouser, Texas A&M University
Matthew Gage, Northern Arizona University
Sandy Grunwald, University of Wisconsin-La 
Crosse
Don Heck, Iowa State University
James R. Heitz, Mississippi State University
Todd Hrubey, Butler University
Christine Hrycyna, Purdue University
Gregg Jongeward, University of the Pacific
Barrie Kitto, University of Texas, Austin
Paul Larsen, University of California, 
Riverside
S. Madhavan, University of Nebraska
Marcos Oliveira, University of the Incarnate 
Word
Scott Pattison, Ball State University
Richard Posner, Northern Arizona State 
University
Russell Rasmussen, Wayne State College
Melvin Schindler, Michigan State University
Richard Sheardy, Texas Woman’s University
Tammy Stobb, St. Cloud State University
Steven Sylvester, Oregon State University
Michael Sypes, Pennsylvania State University
Heeyoung Tai, Miami University
Linette Watkins, Southwest Texas State 
University
Lisa Wen, Western Illinois University
Beulah Woodfin, University of New Mexico
Muchos de los gráficos moleculares que ilustran este libro se crearon usando coordenadas del 
dominio público del Protein Data Bank (www.rcsb.org). Las figuras se realizaron con el Swiss-
Pdb Viewer [Guex, N., Peitsch, M.C., SWISS-MODEL y el Swiss-Pdb Viewer: an environ-
ment for comparative protein modeling, Electrophoresis 18, 2714-2723 (1997); programa 
disponible en spdbv.vital-it.ch/] y el Pov-Ray (disponible en www povray.org) o con el PyMol 
[desarrollado porWarren DeLano, DeLano Scientific; disponible en www.pymol.org/].
AGRADECIMIENTOS
 | XXVII
¡Bienvenido a la bioquímica! Su éxito en este curso dependerá en gran medida de su dispo-
sición a participar activamente en su educación. Para aprender bioquímica se requiere más 
que sólo leer el libro, aunque se recomienda hacer esto como primer paso. Bioquímica, segun-
da edición se concibió y escribió pensando en usted, y lo exhortamos a aprovechar todo lo 
que la obra tiene que ofrecerle.
El conocimiento de la bioquímica es acumulativo; no es algo que pueda aprenderse de 
una vez. Le recomendamos que se mantenga al día con su lectura y otras asignaciones de modo 
que disponga de mucho tiempo para reflexionar, hacer preguntas y, de ser necesario, buscar 
ayuda de su instructor. A medida que lea cada capítulo del texto, asegúrese de que compren-
de el modo en que encaja en el programa del curso. Utilice los auxiliares de estudio que se dan 
en el libro: primero, observe la lista de Conceptos clave al comienzo de cada sección del li-
bro. Utilice el Repaso de conceptos y el Resumen del capítulo para verificar su compren-
sión. Asegúrese de ver los recursos en línea que amplían algunos temas cubiertos en el texto. 
Estos recursos incluyen animaciones de procesos bioquímicos dinámicos y gráficos molecu-
lares interactivos. Usted puede enriquecer su comprensión de la bioquímica explorando los 
ejercicios y respondiendo las preguntas que ahí se plantean.
Cuando estudie, observe las oraciones clave que se resaltan en cursivas. Asegúrese de po-
der definir los términos clave que se destacan en negritas, y pruebe su conocimiento resol-
viendo el examen en línea. Y, lo que reviste la máxima importancia, resuelva los problemas 
del final de cada capítulo. Debe hacer todo esfuerzo posible por completar todos los proble-
mas sin ver las soluciones. Desarrollar habilidades de resolución de problemas le facilitará 
entender la bioquímica y lo ayudará a allanarel camino al éxito en cualquier reto académico 
o profesional que enfrente en el futuro.
Por último, aproveche los recursos adicionales disponibles –como la lista de Lecturas se-
lectas, Estudios de casos, Ejercicios de bioinformática, y artículos de la Enciclopedia de 
biología química– si necesita ayuda, tiene curiosidad por algún tema de bioquímica, o nece-
sita información actualizada como punto de partida para un proyecto.
Al escribir Bioquímica, las autoras se esforzaron por seleccionar temas que constituyeran 
una introducción sólida a la bioquímica moderna, un campo extenso y siempre cambiante. 
Saben que la mayoría de los estudientes que usarán este libro no se convertirán en bioquími-
cos. Sin embargo, esperan que el sector comprenderá los principales temas de la bioquímica 
y descubrirá cómo se relacionan con los desarrollos actuales y futuros en ciencia y medicina.
Charlotte W. Pratt
Kathleen Cornely
AL ESTUDIANTE: CÓMO USAR ESTE LIBRO
| 1
capítulo
E
ESTE CAPÍTULO EN CONTEXTO
Este primer capítulo es una introducción al estudio de la bioquímica; se divide en 
tres secciones que refl ejan el modo en que se organizan los temas en el libro. La 
primera presenta descripciones breves de los cuatro tipos principales de moléculas 
biológicas y sus formas poliméricas. La segunda resume la termodinámica aplicable 
a las reacciones metabólicas. Y la tercera expone el origen de las formas de vida 
capaces de multiplicarse por sí mismas y su evolución hasta las células modernas. 
Estas secciones introducirán al estudiante a algunas de las principales estructuras y 
temas de la bioquímica, a fi n de ampliar su conocimiento de bioquímica dentro del 
marco de la biología y la química que le es familiar. ■
Los libros de texto de ciencia están llenos de amplios conceptos, si 
bien el estudiante audaz nunca pierde de vista que en la naturaleza 
abunda la excepción. Por ejemplo, las células procariotas suelen 
ser más pequeñas que las eucariotas, pero una excepción es 
la Thiomargarita namibiensis. Estas células bacterianas, que 
contienen numerosos glóbulos de azufre iridiscente y una gran 
vacuola central, pueden alcanzar un diámetro de 0.75 mm por lo 
que resultan fáciles de apreciar a simple vista. El metabolismo de 
estas células bacterianas requiere nitrato, que se almacena dentro 
de la vacuola, y produce azufre como subproducto. 
BASE QUÍMICA 
DE LA VIDA
1
2 | CAPÍTULO 1 Base química de la vida
La bioquímica es la disciplina científi ca que trata de explicar la vida a nivel molecular. 
Utiliza las herramientas y la terminología de la química para describir las diversas 
carácterísticas de los seres vivos. La bioquímica ofrece respuestas a preguntas funda-
mentales como “¿De qué estamos hechos?” o “¿Cómo funcionamos?” La bioquímica 
es también una ciencia práctica: genera técnicas que son la base de los avances en 
otros campos como genética, biología celular e inmunología; ofrece indicios sobre el 
tratamiento de enfermedades como cáncer y diabetes; y mejora la efi ciencia de in-
dustrias como las de tratamiento de residuos, producción de alimentos y manufac-
tura de fármacos.
De manera tradicional, la bioquímica ha sido una ciencia reduccionista; es decir, 
intenta explicar el todo separándolo en partes más pequeñas y examinando cada parte 
por separado. Para los bioquímicos, esto signifi ca aislar y caracterizar las moléculas 
que componen un organismo (fi gura 1-1). En teoría, una comprensión exhaustiva 
de la estructura y la reactividad química de cada molécula debe llevar a entender el 
modo en que las moléculas cooperan y se combinan para formar unidades funciona-
les más grandes y, a fi n de cuentas, el organismo intacto.
Sin embargo, es indispensable un enfoque holistico para develar los secretos de la 
naturaleza. Del mismo modo en que un reloj desarmado ya no parece un reloj, la in-
formación acerca de las moléculas biológicas no necesariamente revela cómo vive un 
organismo. Algunas interacciones moleculares son demasiado complejas para sepa-
rarse en el laboratorio, por lo que puede ser necesario examinar un organismo en 
cultivo para ver su reacción cuando una molécula específi ca se modifi ca o falta. Ade-
más, se sabe tanto sobre tantas moléculas que la cantidad de datos –gran parte se 
colecta en bases de datos en línea– requiere de una computadora para acceder a él y 
analizarlo utilizando las herramientas de la bioinformática (véase el Proyecto de bioin-
formática 1, La bibliografía bioquímica). De este modo, en el laboratorio de un 
bioquímico es probable encontrar rejillas para tubos de ensayo , matraces con bacte-
rias computadoras. El material que se presenta en este libro refl eja tanto enfoques 
tradicionales como modernos para comprender la bioquímica.
Figura 1-1. Niveles de organización 
en un ser vivo. La bioquímica se 
concentra en las estructuras y funciones 
de las moléculas. Las interacciones entre 
moléculas dan origen a estructuras 
de orden superior (p. ej., organelos), 
que a su vez pueden ser componentes 
de entidades mayores, lo que lleva en 
última instancia al organismo entero.
Organismo
(ser humano)
Órgano
(hígado)
Célula
(hepatocito)
Organelo
(mitocondria)
Moléculas
Ubiquinona
Citrato
DNA
Citrato
sintasa
1-1. ¿Qué es la bioquímica?
1-2. Moléculas biológicas | 3
Los capítulos de este libro se dividen en tres grupos que, de manera aproximada, 
corresponden a los tres principales temas de la bioquímica:
1. ¿De qué están hechos los seres vivos? Algunas moléculas son responsables de 
la forma física de las células. Otras realizan diversas actividades en la célula. (Por 
conveniencia, a veces se utilizará z término célula como sinónimo de organismo 
o microorganismo, dado que la entidad viva más simple es una célula indivi-
dual.) En todos los casos, la estructura de una molécula guarda relación íntima 
con su función. Comprender las características estructurales de una molécula es 
por tanto una clave decisiva para entender su importancia funcional.
2. ¿Cómo adquieren y usan la energía los organismos? La capacidad de una 
célula de efectuar reacciones metabólicas –para sintetizar sus estructuras constitu-
yentes y moverse, crecer y reproducirse– requiere el ingreso de energía. Una célula 
debe extraer su energía del ambiente, y consumirla o almacenarla en una forma 
manejable.
3. ¿De qué manera un organismo mantiene su identidad con el paso de las 
generaciones? Los humanos modernos tienen un aspecto muy similar al que 
tenían hace 100 000 años. Ciertas bacterias han persistido por millones o miles 
de millones de años. En todos los organismos, la información especifi ca que la 
composición estructural y la capacidad funcional de una célula se debe mantener 
sin cambios cada vez que la célula se divide.
Incluso durante su lapso de vida, una célula puede modifi car en grado impresio-
nante su forma o sus actividades metabólicas, pero lo hace dentro de determinados 
límites. A lo largo del libro se examinará el modo en que los procesos de regulación 
defi nen la capacidad de un organismo de reaccionar a condiciones internas y exter-
nas cambiantes. Además, se examinarán las enfermedades que pueden resultar de un 
defecto molecular en cualquiera de los componentes de una célula: sus componentes 
estructurales, metabolismo o capacidad de seguir instrucciones genéticas.
Aun los organismos más simples contienen gran número de moléculas distintas, sin 
embargo, representa sólo una porción infi nitesimal de todas las moléculas química-
mente posibles. Por otro lado, sólo un pequeño subgrupo de los elementos conoci-
dos se encuentra en los sistemas vivos (fi gura 1-2). Los más abundantes de éstos son 
C, N, O e H, seguidos por Ca, P, K, S, Cl Na y Mg. Ciertos oligoelementos (elemen-
tos traza) también están presentes en muy pequeñas cantidades.
Todas las moléculas de un organismo contienen carbono, por lo cual la bioquímica 
puede considerarse una rama de la química orgánica. Además, las moléculas biológi-cas se forman a partir de H, N, O, P y S. La mayoría de estas moléculas pertenece a 
alguna de las clases estructurales, que se describen a continuación. De modo similar, 
la reactividad química de las biomoléculas es limitada respecto a la reactividad 
de todos los compuestos químicos. Algunos de los grupos funcionales y enlaces 
intramoleculares que son comunes en la bioquímica se numeran en el cuadro 1-1. 
Será de utilidad repasarlos, porque se hará referencia a ellos en todo el libro.
1-2. Moléculas biológicas
CONCEPTOS CLAVE
• Las moléculas biológicas están 
formadas por un subgrupo de 
todos los elementos y grupos 
funcionales posibles.
• Las células contienen cuatro 
tipos principales de biomoléculas 
pequeñas y tres tipos principales 
de polímeros.
Figura 1-2. Elementos presentes 
en los sistemas biológicos. 
Los elementos más abundantes se 
muestran en tono más intenso; los 
oligoelementos (elementos traza) 
tienen el tono más claro. No todos 
los organismos contienen todos los 
oligoelementos. Las moléculas 
biológicas contienen principalmente H, 
C, N, O, P y S.
19
K
20
Ca
11
Na
12
Mg
23
V
24
Cr
42
Mo
74
W
25
Mn
26
Fe
27
Co
28
Ni
29
Cu
30
Zn
48
Cd
5
B
13
Al
6
C
14
Si
7
N
15
P
8
O
16
S
9
F
17
Cl
33
As
34
Se
35
Br
53
I
1
H
4 | CAPÍTULO 1 Base química de la vida
Las células contienen cuatro tipos principales 
de biomoléculas
La mayoría de las moléculas pequeñas de las células pueden clasifi carse en cuatro 
grupos. Aunque cada grupo tiene muchos miembros, éstos se defi nen bajo una 
misma estructural o función. Identifi car el grupo al que pertenece una molécula 
específi ca puede ayudar a predecir sus propiedades químicas y posiblemente su fun-
ción en la célula.
1. Aminoácidos
Los compuestos más simples son los aminoácidos, se nombran así porque contie-
nen un grupo amino (–NH2) y un grupo ácido carboxílico (–COOH). En condicio-
nes fi siológicas, estos grupos en realidad están ionizados como –NH3
+ y –COO–. El 
aminoácido común alanina –como otras moléculas pequeñas– puede representarse 
de diferentes maneras, por ejemplo, con una fórmula estructural, un modelo de 
barras y esferas o un modelo de espacio lleno (fi gura 1-3). Otros aminoácidos se 
parecen a la alanina en su estructura básica, pero en lugar de un grupo metilo (–CH3) 
tienen otro grupo –llamado cadena lateral o grupo R– que también puede contener 
N, O o S; por ejemplo,
H CH2
NH2
C
O
C
COO�
Asparagina
H CH2 SHC
COO�
Cisteína
NH3
� NH3
�
2. Carbohidratos
Los carbohidratos (también llamados monosacáridos o simplemente azúcares) tie-
nen la fórmula (CH2O)n, donde n ≥ 3. La glucosa, un monosacárido con seis átomos 
de carbono, tiene la fórmula C6H12O6. A veces es conveniente representarla como 
una cadena en forma de escalera (izquierda); sin embargo, la glucosa adquiere una 
estructura cíclica en solución (derecha):
Glucosa
H
C
C
O
H C OH
H OH
H C
CH2OH
OH
HO C H O
H
H
HH
HO
H
OH
OH
OH
CH2OH
En la representación de la estructura cíclica, los enlaces de trazo más grueso se pro-
yectan hacia el frente y los de trazo más delgado se proyectan hacia atrás. En muchos 
polisacáridos, uno o más grupos hidroxilo son sustituidos por otros grupos, pero la 
estructura anular y los múltiples grupos –OH de estas moléculas permiten recono-
cerlas con facilidad como carbohidratos.
 3. Nucleótidos
Un azúcar de cinco carbonos, un anillo nitrogenado y uno o más grupos fosfato son 
los componentes de los nucleótidos. Por ejemplo, el trifosfato de adenosina (ATP) 
contiene el grupo nitrogenado adenina unido al monosacárido ribosa, que a su vez 
está unido a un grupo trifosfato:
Figura 1-3. Representaciones de 
la alanina. La fórmula estructural (a) 
indica todos los átomos así como los 
enlaces principales. Algunos enlaces, 
como C–O y N–H, están implícitos. 
Dado que el átomo de carbono central 
tiene geometría tetraédrica, sus cuatro 
enlaces no yacen planos en la superfi cie: 
los enlaces horizontales se extienden 
un poco arriba del mismo plano, y los 
enlaces verticales se extienden un poco 
atrás de él. Esta disposición tetraédrica 
se representa de manera más precisa 
con un modelo de barras y esferas (b). 
Aquí, los átomos se muestran en sus 
colores convencionales: C es gris, N 
es azul, O es rojo y H es blanco. Esta 
representación de barras y esferas revela 
las identidades de los átomos y sus 
posiciones en el espacio pero no indica 
su tamaño relativo o carga eléctrica. En 
un modelo de espacio lleno (c), cada 
átomo se presenta como una esfera 
cuyo radio corresponde a la distancia de 
mayor aproximación a otro átomo. Este 
modelo representa de la manera más 
precisa el tamaño real de la molécula, 
pero oculta algunos de sus átomos y 
enlaces.
(b)
(c)
(a)
H C
NH3
�
CH3
COO�
1-2. Moléculas biológicas | 5
R
Aminab
Ácido carboxílicob 
(carboxilato)
Iminab
Éster de ácido 
fosfóricob
Éster de ácido 
difosfóricob
R NH o
Alcohol ROH
Éter
Ésteramida 
o Amida
Éster
ROR
Aldehído
Cetona
Tiol RSH
RNH2
R2NH 
R3N
C
O
H C (grupo carbonilo), (grupo acilo)
O
R C
O
C (grupo carbonilo), (grupo acilo)
O
R C
O
C O (enlace éster)
O
C (grupo amido)
O
(grupo carboxilato)
C OH (grupo carboxilo) o
O
C O�
O
R C
O
OR
R C
O
NH2
R C
O
NHR
R C
O
NR2
R C
O
OH o
R C
O
O�
R C
O
R
o
N o (grupo amino)
N
H
N
C (grupo imino)
(enlace fosfoéster)
(enlace fosfoanhídrido)
N o
o
o
�N
OH (grupo hidroxilo) 
(enlace éter)O
(grupo sulfhidrilo)SH
RNH3
�o
�
R2NH2
�o
R3NH�o
R NH2
�
CR
O P
O
O
OH
O
(grupo fosforilo, Pi)P
O
OH
OH
P
O
O�
O�
P
O
O
OH
P
O
O
OH
(grupo difosforilo, grupo pirofosforilo, PPi)
P
O
O
OH
P
O
OH
OH
P
O
O
O�
P
O
O�
O�
O P
O
OH
OH
R
O P
O
O�
O�
R
oO P
O
OH
O P OH
O
OH
R
O P
O
O�
O P O�
O
O�
R
NR o R NHR�
a Representa cualquier grupo que contenga carbono. En una molécula con más de un grupo R, los grupos pueden ser iguales o distintos.
b En condiciones fi siológicas, estos grupos están ionizados y por tanto tienen carga positiva o negativa.
CUADRO 1-1 | Grupos funcionales y enlaces comunes en bioquímica
Nombre del compuesto Estructuraa Grupo funcional
6 | CAPÍTULO 1 Base química de la vida
O
�O
O O
H H
N N
NN
H Ribosa
Trifosfato
H
NH2
CH2
O
PO�O
�O
O
P
�O
O
P
OH
Trifosfato de adenosina (ATP)
OH
Adenina
Los nucleótidos más comunes son monofosfatos, difosfatos y trifosfatos que contie-
nen los anillos nitrogenados (“bases”) adenina, citosina, guanina, timina o uracilo 
(que se abrevian A, C, G, T y U, en ese orden).
 4. Lípidos
El cuarto grupo principal de biomoléculas consiste en los lípidos. Estos compuestos 
no pueden representarse con una sola fórmula estructural, dado que constituyen un 
conjunto diverso de moléculas. Sin embargo, todas tienen en común que son poco 
solubles en agua debido a que la mayor parte de su estructura es del tipo de los hi-
drocarburos. Por ejemplo, el ácido palmítico consta de una cadena altamente inso-
luble de 15 carbonos unidos a un grupo ácido carboxílico, que en condiciones 
fi siológicas se encuentra ionizado. Así, el lípido aniónico se llama palmitato.
Aunque difi ere mucho en estructura del palmitato, el colesterol también es poco 
soluble en agua debido a su composición parecida a la de los carbohidratos.
CH2
CH3 CH3
CH3
CH3
CH3
CH2 CH2 CHCH
HO
Colesterol
Las células contienen además otras cuantas moléculas pequeñas que no son fáciles de 
clasifi car en los grupos anteriores o que se forman a partir de moléculas que pertene-
cen a más de un grupo.
 Existen tres tipos principales de polímeros biológicos
Además de moléculas pequeñas que constan relativamente de pocos átomos, los or-
ganismos contienen macromoléculas que pueden consistir en miles de átomos. Estas 
moléculas gigantes no se sintetizan en una pieza, sino que se construyen a partir de 
H3C
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
Palmitato
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
C O�
O
1-2. Moléculas biológicas |7
unidades más pequeñas. Ésta es una característica universal de la naturaleza: Pocas 
clases de bloques de construcción pueden combinarse de diferentes maneras para 
producir una amplia variedad de estructuras mayores. Esto es ventajoso para la cé-
lula, que puede funcionar con un conjunto limitado de materias primas. Además, el 
simple acto de enlazar químicamente unidades individuales (monómeros) en enla-
ces más grandes (polímeros) es una manera de codifi car información (la secuencia 
de las unidades monoméricas) en una forma estable. Los bioquímicos utilizan deter-
minadas unidades de medición para describir tanto las moléculas grandes como las 
pequeñas (recuadro 1-A).
Aminoácidos, monosacáridos y nucleótidos forman estructuras poliméricas con 
propiedades muy distintas entre sí. En la mayoría de los casos, los monómeros indi-
viduales se unen de manera covalente cabeza a cola:
El enlace entre monómeros es característico de cada tipo de polímero. Los monóme-
ros se llaman residuos una vez que se han incorporado al polímero. En términos 
estrictos, los lípidos no forman polímeros, aunque suelen agregarse para formar es-
tructuras más grandes.
 1. Proteínas
Los polímeros de aminoácidos se llaman polipéptidos o proteínas. Veinte aminoá-
cidos distintos sirven como bloques de construcción para las proteínas, que pueden 
contener cientos de residuos. Los aminoácidos que constituyen estos residuos están 
unidos entre sí por enlaces amida específi cos llamados enlaces peptídicos. Un enlace 
La elección que el bioquímico hace de términos para cuantifi car 
objetos a escala molecular se basa en convenios internacionales. Por 
ejemplo, la masa de una molécula puede expresarse en unidades de 
masa atómica; sin embargo, las masas de moléculas biológicas –en 
especial las muy grandes– suelen darse sin unidades. En este caso se 
sobreentiende que la masa se expresa en doceavos de la masa del 
isótopo de carbono común 12C (12.011 unidades de masa 
atómica). En ocasiones se usan dáltons (D; 1 dalton = 1 unidad 
de masa atómica), a menudo con el prefi jo kilo, k (kD). Esto es útil 
para macromoléculas como las proteínas, muchas de las cuales 
tienen masas en el intervalo de 20 000 (20 kD) a más de 
1 000 000 (1 000 kD).
Los prefi jos métricos estándar también son necesarios para 
expresar las concentraciones diminutas de biomoléculas en las 
células vivas. Las concentraciones suelen darse en moles por litro 
(mol · L–1 o M), con el prefi jo apropiado como m, µ o n:
mega (M) 106 nano (n) 10–9
kilo (k) 103 pico (p) 10–12
mili (m) 10–3 femto (f ) 10–15
micro (µ) 10–6
Por ejemplo, la concentración de glucosa en la sangre humana 
es de alrededor de 5 mM (que se lee “milimolar”), pero muchas 
moléculas intracelulares se encuentran en concentraciones de µM o 
menos.
Se acostumbra expresar las distancias en ángstroms, 
Å (1 Å = 10–10 m), o en nanómetros, nm (1 nm = 10–9 m). Por 
ejemplo, la distancia entre los centros de los átomos de carbono en 
un enlace C–C es de alrededor de 1.5 Å, y el diámetro de una 
molécula de DNA es de unos 20 Å.
UN VISTAZO MÁS DE CERCARECUADRO 1-A
Monómeros Polímero
Residuo
Bioquímica cuantitativa
8 | CAPÍTULO 1 Base química de la vida
peptídico (fl echa) une los dos residuos en un dipéptido (las cadenas laterales de los 
aminoácidos se representan por R1 y R2).
C
H
H3N
�
R1
C
O
C
H
N
R2
C
H O
�
O
Dado que las cadenas laterales de los 20 aminoácidos tienen diferentes tamaños, 
formas y propiedades químicas, la conformación (forma tridimensional) exacta de 
la cadena polipeptídica depende de su composición de aminoácidos. Por ejemplo, el 
pequeño polipéptido endotelina, con 21 residuos, asume una forma compacta en la 
cual el polímero se dobla y pliega para contener los grupos funcionales de sus ami-
noácidos (fi gura 1-4).
Los 20 aminoácidos diferentes pueden combinarse casi en cualquier orden y pro-
porción para producir multitud de polipéptidos, y tienen forma tridimensional única. 
Esta propiedad hace a las proteínas la clase de biopolímeros más variables en estruc-
tura y por tanto los más versátiles en sentido funcional. En consecuencia, las proteínas 
realizan una amplia variedad de tareas en la célula, como mediar reacciones 
químicas y dar soporte estructural.
 2. Ácidos nucleicos
Los polímeros de nucleótidos se denominan polinucleótidos o ácidos nucleicos, me-
jor conocidos como DNA y RNA. A diferencia de los polipéptidos, con 20 diferentes 
aminoácidos disponibles para polimerización, cada ácido nucleico está formado por 
sólo cuatro nucleótidos distintos. Por ejemplo, los residuos en el RNA contienen las 
bases adenina, citosina, guanina y uracilo, mientras que en el DNA los residuos con-
tienen adenina, citosina, guanina y timina. En la polimerización participan los grupos 
fosfato y azúcar de los nucleótidos, que se unen mediante enlaces fosfodiéster.
Base
O
O
P
CH2
O
�O
�O
O
H H
HH
�O OP
O H
Base
Enlace fosfodiéster
CH2 O
H H
HH
Debido en parte a que los nucleótidos son menos variables en estructura y compor-
tamiento químico que los aminoácidos, los ácidos nucleicos tienden a presentar es-
tructuras más regulares que las proteínas. Esto concuerda con su función principal 
de portadores de información genética, la cual está contenida en su secuencia de 
residuos nucleótidos más que en su forma tridimensional (fi gura 1-5). Con todo, 
(a)
(b)
Figura 1-4. Estructura de la 
endotelina humana. Los 21 residuos 
de este polipéptido, en tonos 
graduados de azul a rojo, forman una 
estructura compacta. En (a), cada 
residuo se representa con una esfera. 
El modelo de barras y esferas (b) 
muestra todos los átomos excepto los 
de hidrógeno. (Estructura [pdb 1EDN] 
determinada por de B.A. Wallace y R.W. Jones.)
1-2. Moléculas biológicas | 9
algunos ácidos nucleicos se doblan y pliegan en formas globulares compactas, al 
igual que las proteínas.
 3. Polisacáridos
Los polisacáridos suelen tener sólo uno o unos pocos tipos distintos de monosacáridos; 
así, aunque una célula puede sintetizar docenas de tipos diferentes de monosacáridos, 
la mayoría de sus polisacáridos son polímeros homogéneos. Esto limita su potencial de 
contener información genética en la secuencia de sus residuos (como lo hacen los áci-
dos nucleicos) o de adoptar gran variedad de formas y funciones metabólicas (como lo 
hacen las proteínas). Por otra parte, los polisacáridos realizan funciones celulares 
esenciales al actuar como moléculas de almacenamiento de combustible y dar 
soporte estructural. Por ejemplo, las plantas unen el monosacárido glucosa, que es un 
combustible virtualmente para todas las células, en el polisacárido almidón para alma-
cenamiento a largo plazo. Los residuos glucosa se unen entre sí mediante enlaces 
glucosídicos (el enlace se muestra en rojo en este disacárido):
H
H HH
H
OH
OH
O
OH
HO O H
H HH
H
OH
O
CH2OH CH2OH
OH
Los monómeros de glucosa también son los bloques de construcción para la celu-
losa, el polímero extendido que ayuda a dar rigidez a las paredes celulares vegetales 
(fi gura 1-6). Los polímeros almidón y celulosa difi eren en la disposición de los enla-
ces glucosídicos entre residuos glucosa.
Las descripciones mencionadas de los polímeros biológicos son generalizaciones, 
concebidas para permitir apreciar las posibles estructuras y funciones de estas macro-
moléculas. Abundan las excepciones a las generalizaciones; por ejemplo, algunos 
(a)
(b)
CGUACG
Figura 1-5. Estructura de un ácido 
nucleico. (a) Secuencia de nucleótidos, 
usando abreviaturas de una letra. 
(b) Modelo de barras y esferas del 
polinucleótido, que muestra todos los 
átomos excepto los de hidrógeno (esta 
estructura es un segmento de RNA de 
seis residuos). (Estructura [pdb ARF0108] 
determinada por R. Biswas, S.N. Mitra y M. 
Sundaralingam.)
Figura 1-6. Glucosa y sus polímeros. 
Tanto el almidón como la celulosa 
son polisacáridos que contienen 
residuos glucosa. Difi eren en el tipo 
de enlace químico entre las unidades