Biologia-celula-170

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BIOLOGÍA CELULAR156
Variaciones en los péptidos señal según 
el destino de la proteína
Si la proteína va a quedar almacenada en el interior del
retículo endoplasmático rugoso, basta con el péptido
señal del inicio de transferencia, del que la proteína se
desprenderá posteriormente (Fig. 4.18.A). A ese péptido
pueden seguir otros que marcan el destino final de la
proteína (complejo de Golgi, lisosomas, etc.).
Si la proteína va a quedar anclada en la membrana del
retículo endoplasmático rugoso por el extremo amino y
el extremo carboxilo va a quedar libre en el hialoplasma,
la proteína no se suelta del péptido señal (Fig. 4.18.B). Si
la proteína va a quedar también anclada en la membra-
na, pero con una porción aminoterminal que sobresale
en la cara P y con una porción carboxiterminal que que-
da en la luz del retículo endoplasmático, el péptido señal
no está en el inicio de la proteína sino intercalado justo
después de esa porción que sobresale (Fig. 4.18.C). Si el
anclaje de la proteína es por el extremo carboxilo y el ex-
tremo amino queda libre, además del péptido señal de
inicio de transferencia existe un péptido señal de final
de transferencia (que no forzosamente tiene que estar
al final de la cadena polipeptídica), que ancla la proteína
en la membrana cuando el péptido señal de inicio de
transferencia es eliminado (Fig. 4.18.D). Si la proteína es
de dos pasos por la membrana, el primer péptido señal
determina el primer anclaje y el péptido señal de final de
transferencia determina el segundo anclaje, y ninguno de
ellos es eliminado (Fig. 4.18.E). Finalmente, si la proteína
es de paso múltiple, hay varios péptidos intercalados que
determinan los sucesivos puntos de anclaje (Fig. 4.18.F).
Plegamiento de las proteínas en la luz 
del retículo endoplasmático rugoso
Como ocurre con las proteínas sintetizadas por riboso-
mas libres, las proteínas que se almacenan en la luz del
2. Secreción celular. Proteínas sintetizadas en el re-
tículo endoplasmático rugoso pasan al complejo
de Golgi y desde éste se emiten en el interior de
vesículas de secreción que se unen a la membra-
na plasmática, vertiendo el contenido por exocito-
sis. La membrana de estas vesículas contribuye a
la reposición de la membrana plasmática, inclu-
yendo el glicocálix. 
3. Enzimas lisosómicas (hidrolasas ácidas), que pa-
san por el complejo de Golgi para emitirse desde
éste en vesículas que forman los lisosomas o se
unen a lisosomas ya existentes.
Existen, sin embargo, algunos indicios de glucopro-
teínas en el hialoplasma o en el nucleoplasma, como en
los casos siguientes:
1. Tipos especiales de heparán-sulfatos localizados
en el nucleoplasma.
2. Tipos infrecuentes de proteoglucanos con resi-
duos de manosa unidos a oxígeno, demostrados
en el hialoplasma de las neuronas cerebrales.
3. Residuos de manosa unidos a oxígeno, que se en-
cuentran en ciertas proteínas del hialoplasma y
sirven de sustratos para una nueva glucosilación.
4. Residuos de manosa unidos a grupos hidroxilo de
tirosina en el proceso de síntesis de glucógeno.
En algunos tricomas glandulares vegetales se ha
descrito un mecanismo de transferencia algo especial
de la proteína desde el retículo endoplasmático rugo-
so. La ruptura de la membrana de éste permite la sali-
da de la proteína sintetizada en él hacia el hialoplasma
donde se acumula hasta que rompe la membrana plas-
mática y se derrama por fuera de la célula. No se ob-
serva paso del retículo endoplasmático rugoso al com-
plejo de Golgi ni unión del retículo endoplasmático
rugoso a la membrana plasmática. La particularidad
del mecanismo es que la célula muere y se convierte
en secreción.
Péptido señalCOOH Cara P de la membrana
Cara E de la membrana
Glucosil-fosfatidil-inositol
NH2
Aminoácido
P PNH2
Proteína
NH 2
NH2
A B
PP
Figura 4.17. Una proteína sintetizada en el retículo endoplasmático rugoso se libera del péptido señal y queda en la luz del
retículo endoplasmático rugoso, pero se une después a un oligosacárido que, a su vez, está unido a fosfatidil inositol en la he-
mimembrana E.
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