Biologia-celula-220

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BIOLOGÍA CELULAR206
triz mitocondrial al espacio intermembranoso, produ-
ciendo un gradiente de concentración (una unidad de
pH) y eléctrico (0.16 V), debido a la impermeabilidad
de la membrana mitocondrial interna a los protones.
La energía obtenida en los procesos oxidativos se al-
macena así en forma de un gradiente electroquímico
de protones, que será utilizado en la fosforilación y en
transporte electrónico recibe el nombre de fosforila-
ción oxidativa. Se han formulado varias teorías para
explicar este acoplamiento (formación de producto in-
termedio químico activado, acoplamiento por cambio
configuracional, etc.), pero la que mejor lo explica es
la hipótesis quimiosmótica de Mitchell (1961). La transfe-
rencia de electrones bombearía protones desde la ma-
FAD
NADH+ + H+
NAD
FADH2
FAD
e-
FMN
e-
CoQ
Coenzima Q
(ubiquinona)
Hemo b
Hemo c1
Hemo a
Hemo a3
Cu
F0
3H+
3H+
2H+ + 1/2O2 
H2O
ADP + Pi + H
+
ATP + H+
F1
(2.5 mol ATP por cada NADH+ + H+)
(1.5 mol ATP por cada FADH2)
Matriz mitocondrial
2H+4H+4H+ Espacio perimitocondrial
Citocromo c
Complejo FADH 
deshidrogenasa
Complejo NADH 
deshidrogenasa
Complejo de 
citocromos b-c1
Hemo
c
Complejo citocromo 
oxidasa
Flavoproteína 
Fe-S
Flavoproteína 
Fe-S
Proteína 
Fe-S
ATP 
sintetasa
Figura 5.8. Localización de los complejos que intervienen en la cadena transportadora de electrones y de la ATP sintetasa mi-
tocondrial en la membrana mitocondrial interna. Los H2 procedentes del ciclo de Krebs (FADH2 y NADH
++ H+) son introduci-
dos en la ubiquinona. Los electrones se separan de los protones. Los electrones siguen la cadena, mientras que los protones
emigran al espacio perimitocondrial y vuelven a entrar en la matriz mitocondrial. Ese gradiente de protones va unido a la acti-
vidad de la ATP sintetasa que realiza la fosforilación oxidativa acoplada a la cadena. Al final de la cadena, los protones se reú-
nen con los electrones y con el O2, formando H2O.
FAD
FADH2
2H+ 2e–
Fe++
Fe +++
4H+
CoQ
CoQH 2
Flavo-
proteína
Fe-S
Ubiqui-
nona
Citocro-
mo b
4H+
FMN Fe2+
Fe3+ Fe2+
Fe3+Fe2+
2H+ 2H
+ 2H+
Flavo-
proteína
Fe-S
Citocro-
mo c 1
Citocro-
mo c
Fe3+ Fe3+
Fe3+ Fe3+Fe2+ Fe2+
Fe2+
Citocro-
mo a
Citocro-
mo a -Fe3
Citocro-
mo a -Cu3
Cu2+
Cu+
2e–
2H+ 2H+ 1/2O 2
2H+
H O2Matriz mitocondrial
2H+
Espacio perimitocondrial
Flavo-
proteína
Fe-S
Fe3+FMNH2NADH + H
+ +
NAD 2H+ 2e–
Grupo
prostético de
la NADH des-
hidrogenasa
Inhibición por rotenona
Inhibición por antimicina A Inhibición por cianuro y azida
Fe2+
Figura 5.9. Detalle de la cadena transportadora de electrones. En cada componente se muestra el cambio del estado oxidado
al reducido al paso de los electrones. Los protones separados de los electrones son utilizados transitoriamente en la reducción
de la coenzima Q, antes de dirigirse al espacio perimitocondrial. 
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