Biologia-celula-256

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BIOLOGÍA CELULAR242
Proteínas que favorecen la despolimerización 
de los filamentos de actina
1. Cofilina. Además de evitar la polimerización de la
actina, se une al extremo (–) de los filamentos
(donde la actina está ligada a ADP) y favorece la
despolimerización. Al unirse a los filamentos tam-
bién fuerza la doble hélice, que queda más apreta-
da y disminuye su período (menor de los 36.5 nm).
2. Citocalasina D. Proviene de hongos y se une a los
extremos (+) de los microfilamentos impidiendo
su elongación, mientras continúa la despolimeri-
zación de éstos por el extremo (–).
3. Gelsolina (90 kDa). Se ha encontrado en los ma-
crófagos y amebas. En concentraciones altas de
Ca++ (superiores a 1 µM) recubre y fracciona los
3. Faloidinas. Se obtienen del hongo Amanita pha-
lloides y se unen lateralmente a los filamentos de
actina evitando su despolimerización mientras con-
tinúa la polimerización. 
Proteínas que impiden la polimerización 
de la actina en filamentos
1. Cofilina (15 kDa). Se une a las moléculas de actina
libres ligadas a ADP, impidiendo que pasen a la
forma ligada a ATP y, por tanto, evitando su poli-
merización. 
2. Latrunculina (presente en esponjas) y timosina β4
(en leucocitos neutrófilos y plaquetas). Actúan de
modo similar. 
Figura 6.2. A: Demostración de los filamentos de actina (en rojo) en fibroblastos de ovario de hámster en cultivo mediante
inmunofluorescencia. El marcaje de la actina se ha realizado con falacidina BODIPY TR-X. El núcleo se ha teñido de azul con
Hoechsst 33342. (Micrografía de Cell Biology: Microscopy). B-C: Demostración de actina (B) y miosina (C) en espermatogonias
(flecha grande), células de Sertoli (flecha pequeña) y células peritubulares (cabezas de flecha) de túbulos seminíferos humanos
mediante la técnica de peroxidasa-anti-peroxidasa. La miosina aparece en mucha menor proporción que la actina. X950. (Cor-
tesía de L. Santamaría. Departamento de Morfología. Facultad de Medicina, Universidad Autónoma de Madrid.)
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