Biologia-celula-258

Vista previa del material en texto

BIOLOGÍA CELULAR244
plo, muchos polipéptidos bacterianos son quimiotácti-
cos para los leucocitos neutrófilos, que poseen recepto-
res para ellos. La activación de estos receptores modifi-
ca la corteza de microfilamentos de los neutrófilos, que
pueden así desplazarse hacia la bacteria. Algo similar
ocurre en la modificación del citoplasma que se movili-
za alrededor de la bacteria en la fagocitosis.
Haces de microfilamentos: interacción 
con miosina I y II
Son grupos de filamentos dispuestos paralelamente y
de mayor longitud que los de las redes (Fig. 6.6.B). Para
que los microfilamentos formen haces es necesaria la
proteína tropomiosina, que se adosa ininterrumpida-
mente a todo lo largo de los microfilamentos (Fig. 6.5).
Cada tropomiosina forma una barra que se extiende a
lo largo de ocho monómeros de actina (unos 36.5 nm).
La molécula de tropomiosina varía de unos tipos celula-
res a otros. En los fibroblastos, cada molécula tiene 
30 kDa y consiste en dos cadenas lineales e iguales que
mente a éstos (Fig. 6.5). La filamina mide aproxima-
damente 160 × 4 nm. Consiste en un dímero formado
por dos polipéptidos iguales (de 280 kDa cada uno) y
alargados, unidos por sus cabezas. Las redes de micro-
filamentos muestran una consistencia sólida de tipo
gel. En ausencia de filamina, los microfilamentos de ac-
tina (monómeros o fragmentos cortos) adoptan una dis-
posición difusa, que da lugar a una consistencia fluida
de tipo sol. 
Los microfilamentos de las redes tienen anclados
sus sitios de nucleación en zonas localizadas de la
membrana plasmática. Este anclaje lo lleva a cabo el
complejo de proteínas ERM, que se denomina así por
las iniciales de sus tres componentes: ezrina, radixina y
moesina. Cuando este complejo se activa, por fosforila-
ción o unión al PIP2, une los microfilamentos a una pro-
teína transmembranosa (la CD44 u otra similar), que es
el principal receptor de los componentes de la matriz
extracelular, en concreto del ácido hialurónico. Este re-
ceptor y otros similares controlan la disposición y orien-
tación de los filamentos, responden a señales externas
y actúan mediante las proteínas G y GTPasas. Por ejem-
Cofilina
Complejo ARP
Red configurada de microfilamentos
donde toda la actina está desfosforilada
Avance de la red de microfilamentos por adición
de actina fosforilada en un extremo y destrucción
de la actina desfosforilada en el otro
Monómeros de 
actina-ATP
Monómeros de 
actina-ADP
Zona de 
crecimiento con 
actina-ATP
Zona de 
destrucción por 
la cofilina
Filamentos de actina-ADP
Figura 6.4. La actina monomérica debe estar unida a ATP para polimerizar en filamentos, en los que las moléculas de actina se
disponen formando un doble helicoide e hidrolizan el ATP, quedando unidas a ADP. El crecimiento de los filamentos se produce a
partir de su centro organizador (ARP) por adición de moléculas de actina en el extremo (+). Utilizando cofilina, que marca la acti-
na unida a ADP pero no la unida a ATP, se ha visto que en el extremo en crecimiento, hay pocas actinas marcadas, pues aún no
han tenido tiempo de hidrolizar su ATP, mientras en el extremo (–), donde predomina la despolimerización, la actina del filamen-
to está unida a ADP. 
06 PANIAGUA BIOLOGIA 3 06 29/11/06 13:35 Página 244