Biologia-celula-315

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CAPÍTULO 7: RELACIONES DE LA CÉLULA CON SU ENTORNO 301
de kg/cm2. Al desnaturalizarse por cocción originan ge-
latina. Vistas con el microscopio óptico aparecen birre-
fringentes y acidófilas, aunque pueden quedar enmas-
caradas por la sustancia fundamental, que es basófila.
Con el tricrómico de Mallory aparecen en azul (por el
azul de anilina) y con el tricrómico de Masson, en verde
(por el verde luz) (Fig. 7.7.A). Vistas con el microscopio
óptico, forman haces de 1 a 13 µm de anchura constitui-
dos por haces menores (de 0.3-0.5 µm) (Fig. 7.7.B). Con
el microscopio electrónico se aprecia que estos haces
se resuelven en haces de fibrillas elementales de entre
30 y 150 nm de calibre, con una estriación periódica
transversal de 64 nm (Fig. 7.8). Las fibrillas de los haces
no se interconectan, sino que están siempre paralelas,
aunque su trayecto es ondulado.
Las fibras colágenas están constituidas por molécu-
las de la glucoproteína llamada tropocolágeno o, sim-
plemente, colágeno. Cada molécula mide 280 nm de
longitud y 1.5 nm de espesor y está formada por tres
cadenas polipeptídicas (cadenas α). En cada cadena se
repite una secuencia de tres aminoácidos (secuencia
Gly-X-Y). El primero de estos aminoácidos es la glicina,
que constituye, por tanto, un tercio de los aminoácidos.
Los otros dos aminoácidos varían según el tipo de ca-
dena, pero un tercio lo constituyen siempre la prolina y
la alanina, y el tercio restante lo forman la hidroxiproli-
na y otros aminoácidos variables. Las tres cadenas se
enrollan en una triple hélice dextrógira (Fig. 7.9). Las
moléculas de colágeno se unen entre sí por enlaces co-
valentes cruzados entre glicina y prolina.
Las moléculas de colágeno (a 37 °C) se disponen en
forma escalonada, constituyendo las típicas fibras colá-
genas. Para explicar la estriación transversal de estas fi-
bras se han propuesto diversos modelos de disposición
de las moléculas de colágeno. Según el modelo de Hod-
ge y Petruska, que es el más admitido (Fig. 7.9), las mo-
léculas de colágeno (cada una de 280 nm de longitud)
formarían hileras, dejando una distancia de 37.5 nm en-
tre la terminación de una molécula y el comienzo de la
siguiente. Al disponerse varias hileras en paralelo para
formar un haz, las moléculas de una hilera no estarían
dispuestas al mismo nivel que las de la hilera paralela
(en registro), sino desfasadas 64 nm. Las estriaciones
transversales menores que se observan en el interior de
los segmentos claros u oscuros se deben al escalona-
miento de las subunidades repetitivas de las moléculas
de colágeno. Cada cinco hileras se repite la posición de
las moléculas.
Síntesis
El colágeno se sintetiza en los fibroblastos (Fig. 7.10). En
el retículo endoplasmático rugoso se inicia la síntesis en
forma de procadenas α, precursoras del colágeno. Cada
procadena presenta dos péptidos terminales (uno en ca-
da extremo), que faltan en las cadenas definitivas de la
molécula de tropocolágeno. Estos péptidos dirigen la
formación del triple helicoide e impiden el autoensam-
blaje del colágeno. Mientras todavía están en el retículo
endoplasmático rugoso, los residuos de prolina y lisina
son hidroxilados. La carencia de vitamina C inhibe la hi-
droxilación de la prolina, de modo que las procadenas α
se malogran. En el complejo de Golgi las hidroxilisinas
son glucosiladas y las procadenas α se unen formando
triples helicoides. Éstos conservan aún los péptidos ter-
minales y se denominan moléculas de procolágeno. Pue-
den observarse con el microscopio electrónico como fi-
nos filamentos paralelos en el interior del complejo de
Golgi. Cada filamento tiene 1.5 nm de grosor; su longitud
es, aproximadamente, la de la molécula de tropocoláge-
no (unos 280 nm), pero presenta un engrosamiento adi-
cional, a modo de cola, de 13 nm de longitud, que corres-
ponde probablemente a los péptidos terminales de uno
u otro extremo.
Las moléculas de procolágeno son segregadas al espa-
cio extracelular, donde los péptido terminales son elimina-
dos por enzimas proteolíticas y las moléculas de pro-
colágeno se convierten en moléculas de colágeno. La po-
limerización del colágeno en fibras colágenas se debe a
la tendencia de las moléculas de colágeno a autoensam-
blarse, aunque es posible que el citoesqueleto también
intervenga en la orientación de las fibras. La unión entre
hileras de moléculas se produce mediante puentes de hi-
drógeno cruzados entre los residuos de lisina. Con el mi-
croscopio electrónico se observan fibrillas de unos 10 nm
sobre la superficie de la célula y en sus inmediaciones
(véase Fig. 7.7.E). Estas fibrillas constituyen la forma más
simple de fibras colágenas (si se exceptúan las de las lá-
minas basales), y se denominan fibras precolágenas. La
polimerización puede continuar para formar fibras más
gruesas, de hasta 100 nm. El grosor que llega a alcanzar
una fibra depende del momento en que se rodeen de una
sustancia que impide que se puedan añadir nuevas mo-
léculas de tropocolágeno a la fibra.
Las fibras colágenas están sometidas a recambio. Se
degradan por colagenasas y las vuelven a sintetizar los
fibroblastos. Este recambio es casi continuo en los teji-
dos embrionarios, y muy lento en los adultos, donde una
molécula de colágeno puede permanecer hasta 10 años.
Tipos de colágeno
No todas las moléculas de colágeno son iguales. Inicial-
mente se distinguió entre dos tipos de cadenas α1 y α2.
Después se identificaron cuatro subtipos de cadenas den-
tro del tipo α1, por lo que las cadenas se denominaron α1I,
α1II, α1III y α1IV. Más tarde se distinguieron nuevos subti-
pos de cadenas α1 (hasta α1XII). Por último, se descubrie-
ron varios subtipos de cadenas α2 y las cadenas α3. Las 
diferentes combinaciones entre los distintos tipos de 
cadenas producen diversas configuraciones de colágeno.
Estas configuraciones originan, al menos, 20 variedades
de fibras colágenas. Los cuatro tipos más frecuentes son:
Tipo I: (α1I)2α2I. Presenta un escaso contenido de hi-
droxilisina e hidratos de carbono. Forma gruesas fibri-
llas (hasta 100 nm). Es el tipo más frecuente y abundan-
te: constituye hasta el 90% de todo el colágeno en los
mamíferos. Está presente en la dermis, los tendones,
los ligamentos, el hueso, la dentina, la córnea y el tejido
conjuntivo de la cápsula y armazón de muchos órganos
(véanse Figs. 7.7.A-7.7.C).
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