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de hélice α, y las β-queratinas (presentes en la fibroína de la
seda, las escamas, las garras y los picos de reptiles y aves),
con estructura de lámina β.
Pero la proteína fibrosa más abundante del cuerpo huma-
no es el colágeno. Esta proteína es la base del tejido conjun-
tivo, y el constituyente orgánico principal de la matriz de los
tejidos calcificados (véase el Cap. 34). Su estructura prima-
ria es muy singular y tiene una relación muy evidente con la
estructura secundaria que determina, mucho más de lo que es
normal en otras proteínas. En la mayor parte de su secuencia,
la glicina se repite cada tres residuos, de manera que este
aminoácido representa prácticamente el 33% de su composi-
ción. Son también muy abundantes la prolina, como tal o
hidroxilada, cuya suma normalmente excede el 30%, aunque
varía según el tejido y la especie de procedencia del coláge-
no. Por tanto, la secuencia Gly-X-Pro, donde X puede ser
cualquier aminoácido (muchas veces, la propia hidroxi-Pro),
se encuentra muy repetida. La hidroxiprolina (hidroxilada en
posición 3 ó 4) es muy característica del colágeno y de la
elastina, otra proteína fibrosa de tendones y cartílagos, que
contiene aminoácidos hidroxilados, aunque en menor canti-
dad y preferencialmente, la 5-hidroxilisina.
Las cadenas se asocian en trímeros formando unidades
de tropocolágeno, que constituyen la base estructural de la
fibrilla de colágeno. Cada uno de estos trímeros tiene apro-
ximadamente una masa de 300 kDa, una longitud de 300 nm
y un diámetro de 1.5 nm. Cada cadena tiene una estructura
helicoidal levógira más extendida que la hélice α, pero las
tres forman una hélice tritrenzada en sentido contrario, es
decir, a la derecha, al contrario del giro de cada cadena indi-
vidual (Fig. 7-15). El hecho más característico de esta estruc-
tura radica en que cada tres residuos los residuos laterales
coincidentes de cada cadena polipeptídica del trímero se
orientan hacia el interior de la trenza. Sólo la glicina, con su
pequeña cadena lateral (sólo un hidrógeno), es estéricamen-
te compatible con esta disposición, es decir, tiene espacio
Aminoácidos y proteínas | 107
Figura 7-15. Estructura del colágeno: (a) Triple
hélice del tropocolágeno. (b) Detalle de un frag-
mento de una de las cadenas mostrando una
secuencia típica -Gly-Pro-OHPro. Los anillos pi-
rrólicos de la prolina determinan la geometría del
la hélice. (c) Sección transversal de la triple hélice
que muestra la disposición hacia el inte-
rior de las 3 cadenas laterales (H) de Gly que se
repite cada 3 residuos. Sólo la Gly es compatible
con tal disposición. 
α
N
OC
N
N
C
H
C
Cα
N
H
H
H
H
H
HO
OC
C
O
α
Cα H
H
Gly
Gly
3HOPro
Pro
H HH
Gly
Gly
Gly
Gly
GlyGly
a)
b)
c)
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