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alteración mecánica. Todos estos agentes rompen o debilitan en mayor o menor medida los distintos tipos de interacciones químicas que mantienen la estructura nativa. Los niveles estructurales que se pierden más fácilmente son la estructura terciaria, con desplegamiento más o menos drástico de las cadenas, y la cuaternaria. Este desplegamiento hace aflorar al contacto del disolvente los residuos más hidrofóbicos, lo que explica la pérdida de solubilidad de las proteínas globulares desnaturalizadas. Si el agente produce pérdida indiscrimina- da de enlaces por puente de hidrógeno, como la urea, se pro- duce también la pérdida de las estructuras secundarias que puedan existir en fragmentos de la cadena, pero nunca la pérdida de la estructura primaria, por lo que la cadena poli- peptídica queda íntegra, pero desplegada. Para romper la cadena, se necesitan condiciones químicas muy drásticas por la estabilidad del enlace peptídico o la acción de proteasas, en un proceso distinto de la desnaturalización que se deno- mina degradación o digestión parcial o total, según los pro- ductos sean fragmentos peptídicos o aminoácidos libres. Debido a ese mantenimiento de la integridad de la estruc- tura primaria, en teoría, la desnaturalización podría ser un proceso reversible, y el proceso contrario se llama renatura- lización (Fig. 7-16). Pero la desnaturalización es un proceso irreversible en la gran mayoría de los casos. Hervir un huevo o cocinar un filete son ejemplos de desnaturalizaciones tér- micas de utilidad culinaria, e ilustran tanto la irreversibilidad práctica del proceso como el cambio visible que sufren las propiedades físicas de las proteínas cuando éstas se desnatu- ralizan. Sin embargo, algunas proteínas excepcionales y generalmente pequeñas, como la ribonucleasa, sí muestran un proceso de desnaturalización reversible. Ello significa que si se eliminan las condiciones desnaturalizantes y se recons- tituyen condiciones compatibles con la estructura nativa, la proteína se renaturaliza. 7.11 EL PLEGAMIENTO DE LAS CADENAS Los mecanismos que dirigen a una cadena polipeptídica a adoptar su conformación nativa es un proceso multifásico y bastante complejo, sobre todo en el caso de las proteínas globulares. En principio, este proceso se rige por principios fisicoquímicos, como son la tendencia de la cadena a alcan- zar estados de mínima energía. Uno de los factores más importantes es la naturaleza hidrofóbica/hidrofílica de las cadenas laterales de los aminoácidos, que hace que las regiones ricas en aminoácidos polares o hidrofílicos tiendan a quedar en contacto con el medio acuoso, mientras que los no polares o hidrofóbicos tiendan a protegerse del agua, bus- cando su oclusión en el interior del glóbulo proteico y su interacción mutua. En la cadena existen posiciones críticas, que actúan de centros de nucleación y guían el plegamiento de la cadena, alternando fragmentos con estructura secun- daria definida con otros que actúan de giros o centros de tor- 110 | Estructuras y funciones de las biomoléculas Figura 7-17. Plegamiento de una cadena peptídica después de su síntesis. Las chaperonas dirigen la adquisición tridi- mensional nativa de la proteí- na, a través de intermedios llamados de glóbulo fundido (molten globule). NH2 Chaperonas (proceso multifásico y con intermedios de glóbulo fundido) HOOC HOOC NH2 07 Capitulo 07 8/4/05 09:55 Página 110 BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...) CONTENIDO PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS 7. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS 7.11 EL PLEGAMIENTO DE LAS CADENAS
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