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O O
|| + || – +
H3C—C—O—CH2—CH2—N(CH3)3 → H3C—C—O + HO–CH2–CH2–N(CH3)3
Acetilcolina Acetato Colina
En el centro activo de acetilcolinesterasa pueden distinguir-
se dos subcentros. Un centro aniónico, con carga negativa,
establece un enlace salino con el nitrógeno de la acetilcolina,
cargado positivamente. Este centro actúa en el reconoci-
miento y la unión al sustrato. El segundo subcentro, denomi-
nado centro esterásico, contiene un residuo de serina respon-
sable de la catálisis. El grupo hidroxilo de la cadena lateral
de serina tiene carácter nucleofílico y ataca al carbono car-
bonílico de la acetilcolina, que posee densidad de carga posi-
tiva. La adición de serina al carbono carbonílico provoca la
ruptura de acetilcolina, con salida de colina, y formación de
un intermedio covalente en el que la enzima está acetilada.
Finalmente, el intermedio covalente se hidroliza, liberando
acetato y regenerando la forma inicial de la enzima dispues-
ta para un nuevo ciclo catalítico.
El centro aniónico fija el sustrato en posición óptima res-
pecto al grupo hidroxilo de la serina, lo que facilita el ataque
nucleofílico. La combinación de los factores de orientación y
la catálisis covalente confiere una enorme eficacia a la ace-
tilcolinesterasa. Su número de recambio, definido como el
número de moléculas de sustrato transformados por segundo
y molécula de enzima, es de 25 000 seg –1.
9.6 COENZIMAS Y COFACTORES
Muchas enzimas son proteínas conjugadas, que contienen
algún componente de naturaleza no proteica, al que se deno-
mina cofactor. El cofactor suele ser esencial para la catálisis
enzimática, y junto a la parte proteica de la enzima o apoen-
zima, constituye la holoenzima. La naturaleza química de los
cofactores es variada: pueden ser iones metálicos (como las
metaloenzimas), o moléculas orgánicas, llamadas coenzimas
(Fig. 9-4). 
Algunas enzimas requieren uno o más iones metálicos y
una coenzima para llevar a cabo su función catalítica.
Cuando la coenzima se encuentra unida fuertemente a la 
apoenzima por enlaces covalentes se denomina grupo pros-
tético. En la Tabla 9.2 se relacionan algunos cofactores, así
como algunas enzimas en las que participan.
Las coenzimas aportan grupos o moléculas de pequeño
tamaño, pero con una alta reactividad dentro de la estructura
tridimensional de la enzima. La presencia de cofactores
aumenta el número y la variedad de grupos los químicos que
pueden actuar en la catálisis, haciendo posibles reacciones
que, quizá, no podrían desarrollarse si sólo participaran gru-
pos funcionales de los aminoácidos proteicos. 
Existen alrededor de una docena de coenzimas. Este
número es mucho menor que el de enzimas que las utilizan,
ya que una misma coenzima puede ser empleada por varias
enzimas diferentes. Por ejemplo, la coenzima NAD+ partici-
138 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
Figura 9-3. Ciclo catalítico de la acetil-
colinesterasa. Este ciclo catalítico, que
incluye un intermedio, acil-enzima, es un
ejemplo paradigmático de la catálisis
covalente.
N O
O
C
HO
CH3
Ser Ser
O
C CH3O
N OH
ColinaAcetilcolina
Centro
aniónico
Centro
esterásico
Intermedio acil-enzima
Ser
OH
CH3C
O
-O
Acetato
Enzima regenerada
09 Capitulo 09 8/4/05 10:13 Página 138
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	9. ENZIMAS
	9.6 COENZIMAS Y COFACTORES