BioquimicaYBiologiaMolecularParaCienciasDeLaSalud-172

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dor de la enzima E1. Si la concentración de F supera las
necesidades de la célula, este compuesto empezará a acumu-
larse, inhibiendo a la enzima que comienza su biosíntesis.
Este tipo de regulación asegura que la célula no pierda inne-
cesariamente energía metabólica ni precursores biosintéti-
cos.
Las proteínas enzimáticas pueden regularse, además de
por ligandos de bajo peso molecular, por interacción con otras
proteínas. Estas interacciones proteína-proteína son esencia-
les, entre otros casos, en el mecanismo de acción de muchas
hormonas (véase el Cap. 12).
9.15.2 Modificación covalente
La actividad de muchas enzimas puede modificarse median-
te la unión covalente de un grupo químico a la cadena lateral
de algún aminoácido de la proteína. Normalmente, esta
modificación química requiere la participación de otra enzi-
ma. El ejemplo más importante de este tipo de regulación es,
sin duda, la interconversión de enzimas mediante fosforila-
ción-desfosforilación. Muchas proteínas pueden ser fosfori-
ladas por adición de un grupo fosfato a una cadena lateral de
aminoácidos que contengan un grupo hidroxilo (serina, treo-
nina, o tirosina) (Fig. 9-14). Las reacciones de fosforilación
están catalizadas por enzimas específicas, denominadas qui-
nasas. El donador de fosfato es normalmente el ATP. La
introducción de un grupo fuertemente cargado altera la con-
formación de la enzima fosforilada, modificando su activi-
dad. Así, muchas enzimas clave en el control del metabolis-
mo son activas en forma fosforilada e inactivas en forma
desfosforilada, o viceversa. El éster fosfórico formado es
estable en ausencia de enzimas que lo hidrolicen. Los equili-
brios de fosforilación-desfosforilación requieren, por tanto,
la participación de fosfatasas, que catalizan la hidrólisis del
éster fosfórico y restituyen la enzima nativa. La actividad de
las quinasas y las fosfatasas está muy frecuentemente bajo
control hormonal (véase el Cap. 12), lo que explica su parti-
cipación central en la regulación e integración del metabolis-
mo.
Aunque la fosforilación es, sin duda, la modificación quí-
mica de mayor importancia en la regulación enzimática,
existen otros tipos de modificación covalente. Es relativa-
mente frecuente la metilación de residuos de lisina, arginina
o histidina, actuando como donador de grupos metilo la 
Enzimas | 153
Figura 9-14. Equilibrios de fosfori-
lación-desfosforilación de proteínas,
catalizados por quinasas y fosfatasas. La
fosforilación de las proteínas en residuos
que contengan grupos hidroxilo, catali-
zada por proteína quinasas, supone la
aparición de un éster fosfórico. Este éster
puede hidrolizarse mediante una fosfa-
tasa, que libera fosfato y restituye el
hidroxilo libre. Se regenera entonces la
forma inicial de la proteína, por lo que
la fosforilación es una modificación
reversible.
 HC CH2 OH
Serina
Treonina
Tirosina
1
2
1
1
2
2
Detalles
1. Quinasa
2. Fosfatasa
C
HN
O
C O
Quinasa
ATP ADP
H2OPi
C
 HC CH2 O P O-
HN
O
C O
CH3
C
 HC CH O P O-
HN
O
C O
O
O-
C
 HC CH2
HN
O
C O
O
O-
O P O-
O
O-
ATP ADP
H2OPi
ATP ADP
H2OPi
C
HN
O
C O
 HC CH2 OH
C
 HC CH OH
HN
O
C O
CH3
09 Capitulo 09 8/4/05 10:13 Página 153
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	9. ENZIMAS
	9.15 REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD (...)
	9.15.2 Modificación covalente