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156 | Estructuras y funciones de las biomoléculas
1. (B). Una enzima, en el proceso que cataliza, no produce
modificación de:
1. El cambio de entalpía.
2. El cambio de energía libre.
3. La constante de equilibrio.
4. El cambio de entropía.
a b c d e
2. (A). Factores de la catálisis enzimática:
a. Los factores de proximidad y orientación consiguen el
incremento de la concentración efectiva de los sustra-
tos.
b. Los de superficie nunca poseen relevancia.
c. Los de distorsión se explican por la teoría de Fischer
del acoplamiento enzima-sustrato.
d. El centro activo suele tener una menor complementa-
riedad con el estado de transición que con el propio
sustrato.
e. Nada de lo anterior es cierto. 
3. (B). Catálisis covalente:
1. Es el mecanismo general de todos los procesos enzi-
máticos.
2. Se caracteriza porque la enzima forma un intermedio
covalente con el sustrato.
3. Significa que una enzima que actúe de acuerdo a un
mecanismo de este tipo es igualmente efectiva hacia
sus diferentes sustratos.
4. La enzima acetilcolinesterasa basa su acción en la
catálisis covalente 
a b c d e
4. (A). En una enzima michaeliana:
a. Para que el valor de la velocidad de reacción (v) sea
Vmáx/20, se ha de cumplir que [S] = KM/19.
b. v será igual a Vmáx/10 siempre que [S] = KM/11.
c. Cuando Vmáx/2, ha de ocurrir que [S] = KM/2.
d. No existe una relación directa entre v y Vmáx.
e. La [S] nunca puede ser igual a KM, ya que este pará-
metro es una constante de velocidad y no de concen-
tración.
5. (A). Linearizaciones de la ecuación de Michaelis-Menten:
a. Es una operación matemáticamente imposible.
b. Para conseguirlo, la mejor alternativa consiste en obte-
ner la derivada de la ecuación.
c. En el método de Lineweaver-Burk en ordenadas se
representa la inversa de la velocidad.
d. En el método de Eadie-Hofstee, en ordenadas se repre-
senta la velocidad de la reacción.
e. En ambos métodos, en abscisas se representan las
inversas de las concentraciones de sustrato. 
6. (A). Temperatura y cinética enzimática:
a. Todas las enzimas conocidas poseen temperaturas
óptimas situadas en el rango de 20 °C a 40 °C.
b. Las curvas de actividad frente a la temperatura suelen
tener formas acampanadas.
c. La temperatura óptima de una enzima depende de la
concentración de sustrato a la que se mida la velocidad
de reacción.
d. Las enzimas de los organismos termófilos carecen de
sensibilidad a la temperatura.
e. En los países fríos, la temperatura óptima de las enzi-
mas humanas es unos diez grados inferior a la de las
enzimas de los habitantes de las zonas tropicales. 
7. (B). El modelo de Koshland, Nemethy y Filmer para enzi-
mas alostéricas:
1. Se conoce también como modelo secuencial.
2. En el mismo no se postula la existencia de estados
tenso (T) y relajado (R).
3. Pueden existir oligómeros mixtos del tipo RT.
4. Es compatible con la existencia de efectos homotrópi-
cos positivos, pero no permite los negativos.
a b c d e
8. (C). En las vías metabólicas plurienzimáticas, el producto
final puede controlar la velocidad global por regulación
feedback o retroalimentación sobre la primera enzima de
la vía PORQUE en estos sistemas el producto final siem-
pre es un análogo estructural del sustrato inicial. 
a b c d e
9. (A). Coenzimas, vitaminas y grupos prostéticos:
a. Los grupos prostéticos no se forman a partir de las
vitaminas.
b. El tetrahidrofolato participa en reacciones de transfe-
rencia de grupos con un átomo de carbono.
c. La actuación correcta de la biotina depende de la pre-
sencia de avidina.
d. El ácido lipoico es un grupo prostético típico de las
proteasas.
e. Más de una de las afirmaciones anteriores es correcta. 
10. (B). Necesidades nutricionales de las vitaminas:
1. Una dieta rica en vegetales es, por lo general, rica en
vitaminas.
2. Las mujeres embarazadas precisan aportes nutriciona-
les de vitaminas menores que los de varones de edad
similar.
3. Las hipervitaminosis más frecuentes son las causadas
por vitaminas liposolubles.
4. Un exceso de niacina origina la pelagra.
a b c d e
EVALUACIÓN
09 Capitulo 09 8/4/05 10:13 Página 156
	BIOQUÍMICA Y BIOLOGÍA MOLECULAR (...)
	CONTENIDO
	PARTE I: ESTRUCTURA Y METABOLISMO
	SECCIÓN II: ESTRUCTURAS Y FUNCIONES DE LAS BIOMOLÉCULAS
	9. ENZIMAS
	EVALUACIÓN