Microbiologia Medica (515)

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CAPÍTULO 36 Picornavirus (grupos de enterovirus y rinovirus) 517
FIGURA 361 Estructura de un picornavirus típico. A: Esquema explotado que muestra la ubicación interna del genoma de RNA rodeado por 
una cápside que consta de pentámeros de proteínas VP1, VP2, VP3 y VP4. Obsérvese la depresión “garganta” que rodea al vértice del pentámero. 
B: Unión del receptor celular a la base de la hendidura. El receptor de rinovirus principal (molécula de adhesión intercelular-1 [ICAM-1]) tiene 
un diámetro de aproximadamente la mitad de una molécula de anticuerpo IgG. C: Ubicación de un sitio de unión del fármaco en VP1 de un 
rinovirus. El antiviral que se muestra, WIN 52084, impide la unión viral al deformar parte de la base de la hendidura. (Reproducida con autorización 
de Rueckert RR: Picornaviridae: The viruses and their replication. En: Fields BN, Knipe DM, Howley PM [editors-in.chief]. Fields Virology, 3a. ed. 
Lippincott-Raven, 1996.)
A
B
C
Envoltura
Protómero
Vértice de cinco pliegues
ICAM-1
Base de la hendidura
MET
224
PRO
174
N
CH3
PHE
186
TYR
128
VAL
188
VAL
191
TYR
197
ASN
198LEU
112
CYS
199
LEU
106
THR
216
VAL
176
ALA
24 (VP3)
VP1
SER
223
TYR
152
MET
221
HIS
220
ASN
105
ASN
219
Interior de RNA
“Poro”
IgG
NH2NH2
COOHReceptor
celular
COOH Anticuerpo
VPg
(VP3)
(VP4)
Miristato
(VP1)
Hendidura
Poro
(VP2)
Pentámero
CH3
H
O
O
Fab
Fab
Centro
de RNA
N
O
Propiedades del virus
A. Propiedades generales
Las partículas de poliovirus son enterovirus típicos (véase 
antes). Se inactivan cuando se calientan a una temperatura 
de 55 °C durante 30 min, pero el Mg2+, en concentración de 
1 mol/L, impide su inactivación. Si bien el poliovirus purifi -
cado se inactiva con una concentración de cloro de 0.1 ppm, 
se necesitan concentraciones mucho más altas de cloro para 
desinfectar el agua residual que contiene virus en suspensiones 
fecales y en presencia de otra materia orgánica. Los poliovirus 
no son afectados por el éter o el desoxicolato de sodio.
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