Biologia de los microorganismos (199)

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tres aminoácidos, un tripéptido, etcétera. Cuando se unen 
muchos aminoácidos, se forma un polipéptido. Una proteína 
está formada por uno o más polipéptidos. El número de ami-
noácidos varía enormemente de una proteína a otra, desde solo 
15 hasta 10.000.
Cada aminoácido tiene una cadena lateral exclusiva (abre-
viada como R). Las cadenas laterales varían considerablemente, 
desde una tan simple como un solo átomo de hidrógeno en el 
aminoácido glicina hasta anillos aromáticos en la fenilalanina, 
la tirosina y el triptófano (Figura 4.30b). Los aminoácidos exis-
ten como pares de enantiómeros, que son isómeros ópticos que 
tienen la misma fórmula estructural y molecular, excepto en el 
hecho de que son imágenes especulares uno del otro, y se desig-
nan como d o l según si en solución pura desvían la luz hacia 
la derecha o hacia la izquierda, respectivamente. Las proteínas 
celulares están compuestas únicamente de l-aminoácidos. No 
obstante, ocasionalmente se encuentran d-aminoácidos en las 
células, especialmente en el peptidoglicano de la pared celular 
( Sección 2.10) y en ciertos antibióticos peptídicos ( Sec-
ción 27.14). Las células pueden interconvertir los enantiómeros 
mediante unas enzimas llamadas racemasas.
Las propiedades químicas de los aminoácidos están determi-
nadas por su cadena lateral. Los aminoácidos con propiedades 
químicas similares están agrupados en «familias» relacionadas 
(Figura 4.30b). Por ejemplo, la cadena lateral puede contener 
un grupo carboxílico, como en el ácido aspártico o en el ácido 
glutámico, que le da propiedades ácidas al aminoácido. Otros 
contienen grupos amino adicionales que les hace estar cargados 
Una vez que se ha realizado la transcripción y se han sinte-tizado los mRNA, los transcritos se traducen a proteínas. 
En este proceso participan muchas proteínas, otros RNA y una 
estructura celular fundamental, el ribosoma. A continuación 
analizaremos cómo interaccionan entre sí para producir un 
conjunto de proteínas.
4.10 Polipéptidos, aminoácidos 
y el enlace peptídico
Las proteínas desempeñan funciones fundamentales para el 
funcionamiento de la célula. Existen dos grandes grupos de 
proteínas: las proteínas catalíticas (enzimas) y las proteínas 
estructurales. Las enzimas son los catalizadores de las reac-
ciones químicas que se producen en las células. Las proteínas 
estructurales forman parte integral de las grandes estructuras 
de la célula: membranas, paredes, ribosomas, etcétera. Las pro-
teínas reguladoras controlan la mayoría de los procesos celula-
res mediante una serie de mecanismos que incluyen la unión al 
DNA y la regulación de la transcripción. No obstante, todas las 
proteínas presentan ciertas características comunes.
Las proteínas son polímeros de aminoácidos. Todos los ami-
noácidos contienen un grupo amino (−NH
2
), y un grupo car-
boxilo (−COOH) unidos al carbono � (Figura 4.30a). Los enlaces 
entre el carbono carboxílico de un aminoácido y el nitrógeno 
del grupo amino de un segundo (con eliminación de agua) se 
conocen como enlaces peptídicos (Figura 4.31). Dos aminoáci-
dos unidos por un enlace peptídico constituyen un dipéptido; 
IV Síntesis de proteínas
Figura 4.30 Estructura de los 22 aminoácidos codificados genéticamente. (a) Estructura general. (b) Estructura del grupo R. Los códigos de tres letras
para los aminoácidos se muestran a la izquierda de los nombres, y los de una letra están entre paréntesis a la derecha de cada nombre. La pirrolisina se ha 
encontrado solamente en ciertas arqueas metanógenas ( Sección 16.2).
(a) Estructura general de un aminoácido
(b) Estructura de los grupos «R» de los aminoácidos
(Nota: Como la prolina carece de grupo
amino libre, se muestra la estructura
completa de este aminoácido, no solo
el grupo R.)
H2
CH2HO Ser Serina (S)
CHCH3
OH
Thr Treonina (T)
CH2C
O
O
H2N Asn Asparagina (N)
CH2C CH2H2N Gln Glutamina (Q)
CH2HS Cys Cisteína (C)
CH2HO Tyr Tirosina (Y)
CH2HSe Sec Selenocisteína (U)
H Gly Glicina (G)
N
CH2H2C
H2C CH COO
–
Pro Prolina (P)
H
CH
CH3
CH3
Val Valina (V)
CH2CH
CH3
CH3
Leu Leucina (L)
CH
CH3
CH2CH3
Ile Isoleucina (I)
CH2 Phe Fenilalanina (F)
CH2
N
H
Trp Triptófano (W)
CH3 Ala Alanina (A)
CH2C
O
C
O
-O CH2 Glu Glutamato (E)
CH2
O
-O Asp Aspartato (D)C
(CH2)4
CH2 CH2CH2CH2
+NH3 Lys Lisina (K)
CH2CH2CH2
H3C
H2C
C
+NH2 N
H
N
N
HH
C
CC
NH2
Arg Arginina (R)
Pyl Pirrolisina (O)
CH2
H
N
+HN His Histidina (H)
Met Metionina (M)CH2S CH2CH3
OHC
O
C
R
H
H2N
Grupo amino Grupo 
carboxilo
Carbono α
Ionizable: ácido
Ionizable: básico
Polar no ionizable
Apolar (hidrófobo)
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