Biologia de los microorganismos (319)

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242 G E N Ó M I C A , G E N É T I C A Y V I R O L O G Í A
proteínas de choque térmico que actúan en el periplasma y 
en la envoltura celular. RpoH se degrada normalmente uno o 
dos minutos después de su síntesis. No obstante, cuando las 
células sufren un choque térmico, la degradación de RpoH es 
inhibida y, por tanto, su concentración aumenta. En conse-
cuencia, la transcripción de aquellos operones cuyo promo-
tor es reconocido por la RpoH aumenta también. La velocidad 
de degradación de RpoH depende de la concentración de la 
proteína DnaK libre, que inactiva a RpoH. En las células no 
sometidas a estrés, la concentración de DnaK libre es rela-
tivamente alta y, por tanto, la de RpoH intacta es baja. Sin 
embargo, cuando el calor causa el desplegamiento de las pro-
teínas, DnaK se une preferentemente a las proteínas desple-
gadas, de manera que deja de estar libre para promover la 
degradación de RpoH. Así, cuantas más proteínas desnatu-
ralizadas haya, menor será la concentración de DnaK libre y 
mayor la de RpoH; el resultado es la expresión de las proteínas 
de choque térmico. Cuando termina la situación de estrés, por 
ejemplo por una bajada de la temperatura, RpoH es inactivada 
de nuevo por DnaK, y la síntesis de las proteínas de choque 
térmico se reduce en gran medida.
Como las proteínas de choque térmico realizan funciones 
vitales para la célula, siempre hay una pequeña cantidad de estas 
proteínas, incluso cuando las células se encuentran en condi-
ciones óptimas. Sin embargo, la rápida síntesis de las proteínas 
de choque térmico en células estresadas pone de manifiesto su 
importancia para la supervivencia en situaciones de excesivo 
calor, o presencia de agentes químicos o f ísicos. Estas situacio-
nes de estrés pueden generar grandes cantidades de proteínas 
inactivas que necesitan volver a plegarse (y, en el proceso, reac-
tivarse) o ser degradadas para liberar aminoácidos para la sín-
tesis de proteínas nuevas.
También en las arqueas se produce una respuesta al choque 
térmico, incluso en especies que crecen mejor a temperaturas 
muy altas. En muchas arqueas se ha encontrado un análogo 
de la proteína Hsp70 bacteriana, y su estructura es bastante 
parecida a las que se han encontrado en especies de bacterias 
grampositivas. La Hsp70 también está presente en eucariotas. 
Además, hay otros tipos de proteínas de choque térmico en 
arqueas que no están relacionadas con las proteínas de estrés 
bacterianas.
El frío también puede ser causa de estrés. Un problema que 
encuentran todas las células durante el choque de frío es que el 
RNA, incluido el mRNA, suele formar estructuras secundarias 
estables, especialmente estructuras de tipo tallo-bucle, que pue-
den interferir con la traducción. Para evitar esto, entre las diver-
sas proteínas de choque de frío que están presentes en la célula 
hay varias proteínas de unión a RNA. Algunas de ellas impi-
den la formación de estructuras secundarias del RNA y otras 
(las RNA helicasas) que desacoplan regiones de apareamientos 
en el RNA.
MINIRREVISIÓN
 ¿Qué induce la respuesta de choque térmico?
 ¿Por qué las células tienen más de un tipo de factor 
?
 ¿Por qué las proteínas inducidas durante el choque térmico 
podrían no ser necesarias durante el choque de frío?
calor, también por otros factores de estrés que pueden afectar 
a las células. Por ejemplo, la exposición a niveles altos de deter-
minados compuestos químicos, como el etanol, o a altas dosis 
de radiación ultravioleta (UV).
En E. coli y en la mayoría de los procariotas analiza-
dos, existen tres clases principales de proteínas de cho-
que térmico, Hsp70, Hsp60 y Hsp10. Ya hemos visto estas 
proteínas anteriormente, aunque no con estos nombres ( Sec- 
 ción 4.14 y Figura 4.41). La proteína Hsp70 de E. coli es DnaK, 
que impide la agregación de las proteínas recién sintetizadas 
y estabiliza las proteínas desplegadas. Los principales repre-
sentantes de las familias Hsp60 y Hsp10 en E. coli son las 
proteínas GroEL y GroES, respectivamente. Son chaperonas 
moleculares que catalizan el plegamiento correcto de proteí-
nas que se habían plegado de modo incorrecto. Otra clase de 
proteínas de choque térmico comprende varias proteasas que 
degradan proteínas desnaturalizadas o proteínas agregadas 
irreversiblemente.
Respuesta al choque térmico
En muchas bacterias, como E. coli, la respuesta al choque tér-
mico está controlada por los factores 
 alternativos RpoH 
(
32) y RpoE (Figura 7.24). El factor sigma RpoH controla la 
expresión de las proteínas de choque térmico en el cito-
plasma, y RpoE regula la expresión de un grupo diferente de 
Figura 7.24 Control del choque térmico en Escherichia coli. El
factor sigma alternativo RpoH es degradado rápidamente por proteasas a 
temperaturas normales. Esto es estimulado por la unión de la chaperonina 
DnaK a RpoH. A temperaturas altas se desnaturalizan algunas proteínas 
y la DnaK reconoce a las cadenas polipeptídicas desplegadas, se une a 
ellas y vuelve a plegarlas. Esto libera la DnaK de RpoH, lo que ralentiza su 
degradación. Cuando el nivel de RpoH aumenta, se transcriben los genes de 
choque térmico.
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