Castrejón_CLC-SD

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ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL Y 
COMERCIO EXTERIOR 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
FACULTAD DE INGENIERÍA Y ARQUITECTURA 
TESIS PARA OBTENER EL TÍTULO PRFESIONAL DE:
Ingeniera Agroindustrial y Comercio Exterior
 
AUTORA: 
Castrejón Cépeda, Lady Carol (ORCID: 0000-0001-9527-8328) 
LÍNEA DE INVESTIGACIÓN: 
Procesos Agroindustriales 
TRUJILLO - PERÚ 
2019
“Caracterización Fisicoquímica Del Colágeno Hidrolizado Tipo I Obtenido De 
Extremidades De Pollo (Gallus Gallus Domesticus) Extraído Con 
Microorganismos Eficaces EM-1” 
ASESORA: 
Ing. Pagador Flores, Sandra Elizabeth (ORCID: 0000-0001-6371-7138) 
ii 
 
DEDICATORIA 
 
 
En primer lugar, mi familia, mis abuelos: Homero 
y Carmela, que siempre estuvieron apoyándome y 
sintiéndose orgullosos de mí; a mis padres: Gilmer 
y Roxana por la confianza y el apoyo 
incondicional durante todo este tiempo de estudios 
universitarios. 
 
 
A Elmer, mi amigo, compañero y amor de mi 
vida, que siempre estuvo ahí en los momentos 
más difíciles y felices de mi vida, 
ayudándome a seguir adelante y dándome los 
consejos necesarios en cada decisión que he 
tomado y siempre apoyándome. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
iii 
 
 
 
AGRADECIMIENTO 
 
 
Agradezco en primer lugar, a Dios por guiarme 
durante todo este camino dándome las fuerzas 
necesarias para avanzar, a mis padres que 
estuvieron en todo momento a mi lado, 
brindándome su apoyo. 
 
En segundo lugar, a mi asesora Ing. Sandra 
Pagador Flores, por el apoyo en el desarrollo de 
este proyecto, los conocimientos y enseñanzas 
compartidas en esta etapa universitaria, la cual fue 
un constante aprendizaje. 
 
A esa persona que desde que conocí me repetía que 
debo ser una gran profesional y que siempre debo 
estudiar para que termine la carrera y sea un 
ejemplo para otras personas. R.G.B.A. 
 
 
 
 
 
 
v 
 
 
RESUMEN 
ABSTRACT 
I. INTRODUCCIÓN 
II. MÉTODO 
2.7. Tipo y diseño de investigación 
2.8. Operacionalización de variables 
2.9. Población, muestra y muestreo 
2.10. Técnicas e instrumentos de recolección de datos, validez y confiabilidad 
2.11. Procedimiento 
2.12. Método de análisis de datos 
2.13. Aspectos éticos 
III. RESULTADOS 
IV. DISCUSIÓN 
V. CONCLUSIONES 
 
 
 
 
 
 
ÍNDICE 
1 
 
RESUMEN 
 
El presente trabajo de investigación tiene como objetivo principal caracterizar 
fisicoquímicamente el colágeno hidrolizado Tipo I obtenido de extremidades de pollo 
(Gallus Gallus Domesticus) extraído con microorganismos eficaces EM-1. En primer lugar, 
se activaron los microorganismos eficaces EM-1 para su posterior empleo, posteriormente 
se comenzó con el proceso de obtención de las muestras a partir de la materia prima 
aplicando los microorganismos eficaces EM-1, obteniéndose tres repeticiones. Se analizaron 
las características fisicoquímicas (pH, % Proteínas, % Grasas y % Humedad) de la muestra 
obtenido de colágeno hidrolizado de extremidades de pollo. El promedio de los resultados 
obtenidos del colágeno hidrolizado para pH 8.2, % Proteínas 6.39, % Grasas 1.41 y % 
Humedad 14.17. Finalmente se realizó un análisis de varianza (ANOVA) dando como 
resultado que no existe diferencia significativa entre las tres repeticiones de la muestra de 
colágeno. 
 
 
 
 
Palabras Claves: Colágeno, Hidrólisis, Pollo, Microorganismos, EM-1. 
 
 
 
 
 
 
 
 
2 
 
 
The main objective of this research work is to physicochemically characterize type I 
hydrolyzed collagen obtained from chicken extremities (Gallus Gallus Domesticus) 
extracted with effective microorganisms EM-1. In the first place, the effective 
microorganisms EM-1 were activated for their subsequent use, then the process of obtaining 
the samples from the raw material was started by applying the effective microorganisms 
EM-1, obtaining three repetitions. The physicochemical characteristics (pH, % Protein, % 
Fat and % Humidity) of the sample obtained from hydrolyzed collagen from chicken 
extremities were analyzed. The average results obtained from hydrolyzed collagen for pH 
8.2, % Protein 6.39, % Fat 1.41 and% Humidity 14.17. Finally, an analysis of variance 
(ANOVA) was carried out, showing that there is no significant difference between the three 
repetitions of the collagen simple. 
 
 
 
 
 
Keywords: Collagen, Hydrolysis, Chicken, Microorganisms, EM-1. 
 
 
 
 
 
 
 
 
ABSTRACT 
3 
 
I. INTRODUCCIÓN 
 
La Tecnología ha evolucionado en estos últimos años, aportando con el diseño y elaboración 
de un número cada vez mayor de nuevos productos diseñados, que permiten mejorar la 
alimentación, en la actualidad el colágeno es la proteína de mayor cantidad en el cuerpo. 
Pero realmente es un proteoglicano: una composición constituida de proteínas y 
carbohidratos. Cuando finalmente se excluyen los carbohidratos del colágeno, quedando 
únicamente la proteína. Éste es un producto natural que comprende más de un 97% de 
proteínas, que contiene 18 aminoácidos, de estos, ocho son aminoácidos esenciales, los que 
el cuerpo debe incluir con la comida porque no pueden ser sintetizadas, el colágeno es un 
elemento primordial de la piel, músculos, huesos, ligamentos, cartílagos, entre otros. El 
colágeno forma parte de la formación de la pared de los vasos sanguíneos, encías, dentina, 
corneas y cabello, y como del tejido conectivo que cubren nuestros músculos y órganos. 
Producto de la hidrólisis parcial de insumos pecuarios es el colágeno y que tiene una extensa 
historia como parte de la alimentación del ser humano, se tienen pruebas de su empleo en 
países del oriente, por ejemplo la regularización de la presión arterial, y en un procedimiento 
para la curación de las hemorragias, en primer lugar como efecto beneficioso de consumir 
colágeno popular en lugares occidentales y que promulgó la rectora de Alemania Hildegarda 
de Bingen en 1175, que detalló cómo usar el colágeno es benéfico para las condiciones 
adecuadas de articulaciones disminuyendo los malestares (Iwai et al., 2005). 
En la actualidad han explicado que el producto que se hidroliza proveniente del colágeno, 
extraído por un hidrolizado de gelatina de farmacia, puede utilizarse enzimas permitidas en 
el FDA (U.S. Food and Drug Administration) como elemento curativo de potente beneficio 
para la curación de enfermedades tales como la osteoporosis, como también de la 
osteoartritis (Moskowitz, 2000). La proteína al hidrolizarla es capaz de mejorar diferentes 
propiedades funcionales, como pueden ser la dispersión, capacidad de agitación, viscosidad, 
y solubilidad, propiedades que aportan beneficios en la aplicación en diversos artículos en 
el rubro de alimentos a comparación de prótidos nativas (Benítez et al., 2008). Por otro lado, 
para mejorar la biodisponibilidad de una proteína, ésta debe ser hidrolizada, también cuando 
se produce el hidrolisis de obtienen diversos péptidos que tienen poder bioactivo las cuales 
tienen repercusiones en diversos desempeños fisiológicos del cuerpo (Gómez-Guillén et al., 
2011). 
4 
 
También, esta detallado que del consumo del colágeno beneficia diversos trabajos internos 
en el cuerpo, brindando consecuencias benéficas en el crecimiento de las uñas y sus atributos 
en el cabello, también efectos muy beneficiosos en los tendones y huesos que ayudan a 
mejorar al consumidor tanto internamente como externamente, mejorando de una manera 
progresiva la salud de la persona (Matsuda et al., 2006). Hasta la actualidad, han sido 
descubiertos péptidos e hidrolizados peptídicos obtenidos a partir de colágeno con función 
anticancerígena, antioxidante y antihipertensiva (Byun & Kim, 2001; Gómez-Guillén et al., 
2009; Alemán et al.) 
Se cuenta con investigaciones relacionadas, siendo las más importantes como es para Olvera 
(2013), la principal materia prima que se usa a nivel industrial para elaborar el colágeno es 
resto debido a esto algunos paísesno lo consumen debido a sus creencias o por su salud por 
eso se buscó una nueva opción para que este sector de la población pueda beneficiarse de 
este producto. Para Almeida, et al (2012) las extremidades de los pollos son altamente 
desechados debido a cuestiones sociales y gastronómicas, debido a esto esta materia prima 
es de fácil acceso y de bajo costo para la extracción de colágeno a comparación de la obtenida 
a partir de desechos vacunos y porcinos, ya que son de alta demanda para obtener este 
producto lo cual ocasiona que su costo sea superior. Por las razones antes mencionadas se 
comenzaron a buscar otro tipo de fuentes como materia prima para la elaboración del 
colágeno, como lo son las extremidades de pollo. 
La principal fuente de extracción del colágeno es de cerdos y reces, en últimos años el sector 
de la ciencia comenzó a buscar diferentes opciones para la obtención de este producto, a 
causa que por creencias religiosas y por miedo a ciertas enfermedades de estos animales que 
son transmisibles al ser humano mediante su consumo, por ejemplo, la aparición de fiebre 
aftosa (FA) y encefalopatía espongiforme bovina (EEB) dejan un espacio en el mercado 
consumidos aun no satisfecho. Últimamente, el colágeno obtenido a partir de extremidades 
de pollo es mayor estudiado debido a su fácil obtención y a su bajo costos, lo que afectaría 
benéficamente en el precio del producto final. Actualmente en los mercados de Colombia se 
ofrece colágeno extraído de materia prima bovina y marina. En el caso del primero, el 
colágeno es elaborado y comercializado por laboratorios del país mencionado, a 
comparación del segundo que es importado de países como Alemania, Japón, Países Bajos, 
Francia y Canadá. En la etapa del corte y separación de la pulpa del pescado se origina 
desperdicios como las escamas, vísceras y espinas, lo cual genera un significativo impacto 
en el ambiente. En la gran mayoría de los trabajos se observa que su materia prima son peces 
5 
 
de agua salada, es por lo cual que el objetivo es desarrollar más trabajos a partir de peces de 
agua dulce o criados mediante acuicultura, que tienen como una de sus características poseen 
una mayor estabilidad en su temperatura, como es en el caso de la tilapia roja. Además, no 
se han hallado trabajos que califiquen y mejore las consecuencias de las variables de la 
elaboración del colágeno en el rescate del colágeno acido que se puede disolver en 
subproductos de la tilapia roja obtenida de sus diferentes partes de su cuerpo. Como principal 
objetivo que tiene este trabajo es mejorar la obtención del colágeno por un medio acido 
soluble a partir de los desechos, como son las escamas, la piel y espinas de la Tilapia roja 
(Oreochromis spp), con base a la concentración del agente y temperatura que hidrolizará el 
colágeno (Zapata, 2016). 
Para Gaona (2011), en la actualidad el colágeno tomo un papel muy importante en el área de 
biomateriales, así como materiales médicos. El biomaterial es un elemento, sustancia o la 
combinación de ambos, obtenidos de manera natural también sintético, estos pueden ser 
usados para poder sustituir de manera incompleta o completamente una propiedad de ciertas 
partes que tiene el organismo de la persona, además ha llegado a descubrir que es capaz de 
desarrollar una función específica y adaptarse al cuerpo del ser humano. Los biomateriales 
usados generalmente por ejemplo son componentes biológicos, cerámicos, polímeros y 
aleaciones metálicas. En los componentes biológicos, se tiene al colágeno el cual ha llegado 
a estar entre los más vendidos y usados. Los biomateriales se convirtieron en una parte muy 
esencial en la ingeniería de los tejidos, debido a que en este sector son los más usados para 
la reconstrucción o tratamiento de algunas partes del cuerpo. Por eso es que se comenzaron 
a realizar diversos tipos de estudios con el objetivo de comprobar el nivel de aplicación que 
posee el colágeno para servir para ingeniería de tejidos como biomateriales. Han 
comprobado utilidades del colágeno en “scaffold”1 en el progreso de la ingeniería de tejidos 
cardiovascular, ésta posee como característica el aceptar una adhesión a nivel de las células 
y también de aumentar las células propias del tejido que se desea su recuperación. Así 
mismo, se usa de biomaterial a las esponjas a base de colágeno, debido a que estas son 
biodegradables, son usadas en prótesis que permite la reconstrucción de nervios, como en la 
implantación de tejidos conectivos que se encuentran localizados en los huesos, así también 
en apósitos que serán empleadas en la curación de heridas. Es usado en ingenierías, tanto en 
la de tejido óseo como de cartílago. 
Para Jordán (2014), cuando al colágeno se procede a hidrolizar de manera parcial se obtiene 
como resultado la gelatina. Para poder obtener una mayor solubilidad en el colágeno se debe 
6 
 
proceder a romper los puentes de hidrogeno como también son enlaces de tipo hidrofóbico, 
al momento de este corte en las cadenas de triple hélice que conforman al colágeno se 
desenredarán y las moléculas se convertirán en componentes de menor tamaño. El peso 
molecular del colágeno es superior al de la gelatina que está formada por cadenas 
polipeptídicas, también el tipo y el procedimiento que se emplea para la extracción del 
colágeno hará variar el peso molecular desde ~10 hasta los ~300 kDa. Se formarán redes 
tridimensionales cuando las cadenas que tienen un alto nivel de solubilidad que conforman 
a la gelatina estén expuestas a temperaturas bajas, de esta manera las cadenas de la gelatina 
tenderán a regresar a la estructura de colágeno que tenía antes de la hidrolisis parcial. Tanto 
la estabilidad de la temperatura como la fuerza de gel dependerá de la extensión que tienen 
la formación de los enlaces en la gelatina y también del entrecruzamiento de su red. Estas 
son las características que servirán como indicadores primordiales que servirán para evaluar 
si una gelatina es de buena calidad. 
Por otro lado, la gelatina se produce a partir de la hidrólisis parcial del colágeno. Es una 
proteína soluble en agua con capacidad de formar geles termorreversibles. La aplicación 
tecno-funcional de la gelatina es mucho más heterogénea que la del colágeno, relacionándose 
principalmente con sus propiedades fisicoquímicas, térmicas y reológicas, que a su vez están 
estrechamente relacionadas con el contenido de aminoácidos como prolina e hidroxiprolina. 
Normalmente la gelatina industrial extraída a partir de especies marinas se ve condicionado, 
principalmente porque experimenta temperaturas de gelificación (Tg) y fusión (Tm) 
menores que la gelatina de mamíferos terrestres (Tg ˂ 30 °C); aunque, estas características 
no son estables, debido a que depende de diferentes elementos como son la especie de 
pecado, método que se usara para la extracción (Guerra, et al, 2013). 
Para Lara, (2013), cuando el colágeno no es tratado es atacado por la enzima pepsina, pero 
la tripsina no la puede atacar. Al contrario de la gelatina, esta puede ser digerida por 
proteolíticos fermentados. En procesamientos como el pelambre de los animales se le añade 
hidróxido de calcio y además sulfuro de sodio, debido a que se busca impedir el trastorno en 
el animal para obtener valor de 12 a 14 como pH, los cuales son neutros o deben aproximarse 
a éste. La alta basicidad es causada por el exceso de calcio y sal que no se han disuelto. A 
causa de esto es necesario agregar una solución de pH acido que puede ser ácido sulfúrico 
concentrado a razón de 5g/100g de la carnada, esto evitará que se pudra y ayudará en la 
conservación del producto en un periodo aproximado de 7 días. 
7 
 
Para Lorente (2006), el nivel de dureza brindada por el colágeno varía según la cantidad y 
del grado que posee de entrecruzamiento. Con el avance de los años los enlaces covalentes 
van en aumento en las fibras que posee el colágeno.En los animales en su etapa de juventud 
los enlaces covalentes que poseen son reducibles, al pasar de los años esta característica se 
va perdiendo. Los entrecruzamientos que poseen estos enlaces covalentes proporcionan una 
mayor estabilidad y de esta manera causan la disminución de la solubilidad que puede tener 
el colágeno. El colágeno obtenido a partir de la materia prima del conejo posee u gran 
porcentaje solubilidad que a comparación de otros tipos de fuentes que evidenciaron que la 
característica de la edad en la cantidad obtenida de colágeno y el grado de entrecruzamiento 
en el conejo, otorgando al colágeno de conejo que a mayor edad de éste. mayores valores 
son las variables antes mencionadas. 
Para Escobar (2011) desde el entorno nutricional vio que el colágeno y en mayor 
significancia la gelatina, no están correctamente equilibradas en la composición de sus 
aminoácidos. En el colágeno el triptófano es deficiente, y aún más en la gelatina presenta 
una carencia de éste debido a que lo poco que contenía se va perdiendo en la preparación. El 
nivel de facilidad en el cual se logra proteolizar La facilidad con la que se proteoliza varía 
según su estado. El colágeno nativo es bastante resistente a la proteólisis por parte de la 
mayoría de las proteinasas, mientras que el colágeno desnaturalizado se hidroliza fácilmente. 
La diferencia de triptófano en el colágeno requiere suplir su ausencia consumiendo alimentos 
ricos en este, como lo son los huevos, la leche, el chocolate, el maní, etc. que son alimentos 
que se incluyen fácilmente en la alimentación. 
El colágeno es la proteína que está presente en la mayor parte del cuerpo de los vertebrados 
es tal vez el colágeno. La molécula del colágeno está compuesta por tres cadenas 
polipeptídicas helicoidales llamadas cadenas α que esta formadas por 1000 aminoácidos 
aprox. Al momento de que las cadenas de enrollan van formando una triple hélice que 
permanecen así a través de puentes de hidrógenos los cuales son intermoleculares. Hasta la 
actualidad hay encontrados 46 diferentes cadenetas enlaces polipeptídicos en vertebrados, 
que a su vez componen 28 tipos de colágenos diferentes. Los tipos de los colágenos tienen 
diversos objetivos específicos en las diferentes partes del organismo como en los tejidos y 
órganos y diferentes tipos de organización supramolecular. Los que se presentan en una 
mayor cantidad se encargan de formar la base estructural de partes del cuerpo como la piel, 
tendones y cartílagos, entre otros, los colágenos tipo I, II y III están en mayor cantidad 
8 
 
presentes en el organismo, entre los cuales el tipo I es el que se encuentra en mayor 
proporcionalidad en muchos animales (Jordán, 2014). 
La función principal del colágeno es dar al organismo el soporte o protección para los 
órganos que se están formando o los tejidos, que son encargados de la firmeza, el nivel de 
elasticidad, la integridad de las estructuras como de la hidratación del organismo, entre otras 
funciones (Núñez, 2011). 
El colágeno se divide en tres tipos y dentro de ellos existen grupos, el primer tipo son los 
colágenos fibrilares dentro de este está el grupo I, II, III, V y XI, el siguiente son los 
colágenos no fibrilares se encuentran los grupos IV, VI, VII y VIII y finalmente están los 
colágenos de cadena corta perteneciendo los grupos IX, XII y XIV. (Ver Anexo 4) 
El contenido de colágeno en especies pecuarias en la actualidad no tiene muchas 
averiguaciones sobre el total de colágeno y la solubilidad del colágeno de origen porcino, en 
trabajos realizados hallaron que a los 105 días de vida de un cerdo tiene una totalidad de 
colágeno de 17 mg / g (referente al músculo que está secado), parecido al estudiado del 
Longissmus lumborum del porcino (17 mg/g), a los 52 días de vida del pollo de pectoralis 
se obtiene un total por gramo de 20 mg, pero, la carne de conejo es la que presenta mayor 
colágeno soluble (75.3 ± 8.1%), que en las otras especies Longissmus lumborum de cerdo 
(17%), pectoralis de pollo (26%) y en Longissmus lumborum de bovina (19%) (Castelán, 
2006). 
La estructura química del colágeno inicia con el tropocolágeno que es una molécula que 
forma parte de la fibra del colágeno (en la actualidad se denomina monómero de colágeno). 
Este tropocolágeno posee la estructura de una vara de diámetro 1.5 nm y 300 nm de longitud. 
Dicho monómero de colágeno está estructurado en base a tres hélices las cuales son 
polipeptídicas levógiras (cadenas α), siendo mil residuos aproximadamente cada una, 
entrerolladas creando una superhélice dextrógira (Figura 1). Como las superhélices de 
tropocolágeno y la hélice polipeptídica están enrolladas en direcciones contrarias, la 
superhélice se encarga de evitar el desenrollamiento de las tres cadenas polipeptídicas. Al 
igual que en un puente colgante se emplean cables de acero entrelazados se necesita que la 
fibra empleada sea leve y resistente (Lugo, 2006). 
Según Escobar (2011), las aplicaciones del colágeno como materia prima son diversas en el 
sector de la industria, tales como en la farmacéutica (para cubrir las pastillas, también son 
usados en el material para elaborar cápsulas), cosmetología (usados para mejorar los 
beneficios de brindar resistencia a fibras del cuerpo, aportando una mejor elasticidad en el 
9 
 
cabello y piel. Se encuentran por ejemplo en cremas. Tratamientos para el cabello, shampoo, 
entre otros), producción de gelatina (Huesos, cortes o recortes de piel de res, está formado 
en su mayor parte por colágeno y es una materia prima excelente para la producción de 
gelatina) y en aditivos para embutidos (Puede estabilizar lípidos y tiene la propiedad que 
acumular agua y a su vez ligarla. Reduce expulsión de humedad en la operación de cocido. 
Evita o disminuye el líquido libre (sinéresis) en el producto final. Tiene una elevada cantidad 
de proteínas, al final gracias a esto el nivel proteico es mejor, por el poder gelificante). 
La hidrólisis según la ACE (EC 3.4.15.1) actúa en el sistema renina-angiotensina, 
hidrolizando la angiotensina-I, decapéptido inactivo, de secuencia DNVYIHPFHL, 
producido por la acción de la renina. El hidrolizado de una sustancia conlleva al libramiento 
de angiotensina-II y el dipéptido C-terminal Hys-Leu. Como sustancia con alto nivel 
vasoconstrictora es la angiotensina-II. La presión arterial sufre de un aumento debido a que 
las arteriolas tienen mayor contracción. Provoca la excreción de potasio, retención de agua 
y retención de sodio, es provocado por las glándulas suprarrenales que emanan la hormona 
aldosterona. La retención de líquidos causa que el aumento del volumen extracelular lo que 
conlleva a la elevación de la presión sanguínea y anulación de que la renina sea segregada. 
La ACE trabaja consecutivamente en el sistema quinina-calicreína, catalizando la 
degradación de las bradiquininas, compuestos de potente acción vasodilatadora. Esta acción 
favorece el incremento de la presión arterial (Ledesma, 2002). Existen diferentes tipos de 
hidrolisis, en primer lugar, está la hidrolisis acida la cual es el proceso en el que se emplea 
catalizadores ácidos, los cuales convierte a la cadena de polisacáridos que da lugar a una 
biomasa (celulosa y hemicelulosa) en los monómeros principales. La hidrólisis ácida de los 
materiales lignocelulósicos es un proceso conocido desde 1819, llego al auge en la época de 
las guerras mundiales, en aquellos tiempos se llegó a que el petróleo escaseara y así, para 
poder lograr elaborar etano se reemplace por la madera. Pero por motivos de costos se 
dejaron de realizar este tipo de proceso. Para realizar el hidrolizado se usó diversos ácidos, 
por ejemplo, el ácido fórmico, nítrico, fosfórico, clorhídrico y sulfuroso. A nivel industrial 
se emplean el sulfúrico y clorhídrico (Domínguez, 2003), también existe la hidrólisis 
enzimática en donde se debe tratar la biomasa antes de que se realiceel hidrolisis enzimático 
ya que esto favorece la entrada a la enzima para los centros de reacción. Se realiza un pre 
hidrolisis con ácido disuelto para que luego se realice la hidrolisis enzimática. La hidrolisis 
acida es parecida a este tratamiento y como siguiente fase para la celulosa se hidroliza con 
enzima (celulasa). Debido a que las características para esta fase son leves no se obtienen 
10 
 
productos de degradación y su fermentación no se impide. El problema de esta operación es 
la cantidad que deben emplearse de celulasa, el cual aumenta los costos de elaboración, e 
incluso su obtención puede ser la etapa limitante (Pulido, 2003). Finalmente, está la 
hidrólisis alcalina de residuos biomásicos en la cual la cantidad de lignina en materiales 
ayuda a mejorar la eficiencia, además es el agregar a la biomasa bases disueltas. Para lograr 
una ruptura en la estructura del carbohidrato y lignina, debe existir un aumento en la 
superficie que esta al interior para reducir la celulosa su cristalinidad y de la polimerización 
su grado, empleando hidróxido de sodio disuelto para que tenga un efecto de hinchamiento. 
Una suposición del proceso para que la biomasa tenga una hidrolisis alcalina es en base a 
saponificar en enlaces ésteres que sean dentro de las moléculas que van a unir a xilanos 
provenientes de hemicelulosa y otros compuestos, por ejemplo componentes de la 
hemicelulosa y lignina. La lignina que presente en los materiales que se tratarán define su 
efectividad. Investigaciones previas dan a conocer que hay un aumento de 14% a 55% de 
digestibilidad cuando las maderas que son firmes se aplica hidróxido de sodio que removerá 
de 24% a 55% la lignina, teniendo al comienzo 20%. Este método no tiene el mismo efecto 
en la madera blanda debido a que su nivel de lignina es superior a 26%. Cuando la lignina 
es rota da lugar a que se disuelva, iniciando con la fragmentación de los enlaces α-arileter y 
arilgliceron-β-aril- éter (Cajas, 2013). 
Los microorganismos eficaces (EM) es una unidad viva. Debido a que es una sustancia que 
está conformada por microorganismos anaeróbicos y aeróbicos los cuales son beneficiosos, 
y realizan una función distinta según la necesidad (Higa y Parr, 1994). Esta tecnología lo 
desarrolló el japonés Teruo Higa. En la actualidad los microorganismos eficaces EM-1 son 
empleados en más de 120 países. Se inició se buscó reemplazar fertilizantes sintéticos y 
pesticidas a una manera orgánica, en la actualidad se expandió al tratamiento de efluentes, 
en la industria alimentaria, en la salud, entre otros. Los laboratorios alrededor del mundo 
cada día buscan nuevas maneras de empleabilidad y nuevos beneficios. Estos 
microorganismos son naturales debido a que no son genéticamente modificados, su uno no 
tiene consecuencias nocivas ni patógenos y tampoco son sintetizados de manera química 
como por ejemplo las bacterias acidolácticas y levaduras (http://www.em-la.com). La 
función de los microorganismos eficaces es aumentar la rapidez de rompimientos de 
elementos como fibras, grasas, azúcares y proteínas, de esta manera el proceso para 
descomponer la materia orgánica se acelera. Además, estos microorganismos laboran de dos 
maneras, en primer lugar, para la separación competitiva de algunos microorganismos 
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peligrosos y, en segundo lugar, para la elaboración de subproductos benéficos que fomenta 
el cuidado del medio ambiente por ejemplo antioxidantes, hormonas, aminoácidos, ácidos 
orgánicos y enzimas (http://www.em-la.com). Su composición posee tres diferentes 
elementos que posee esta sustancia combinada de microorganismos que son eficaces, los 
cuales se trataran a continuación: 
Las levaduras son las que sintetizan aminoácidos, azúcares y otras sustancias que son 
segregados por la fotosíntesis. Las bacterias presentes en las levaduras son: Mucor hiemalis, 
Aspergillus oryzae, Hongos, Candida utilis, Saccharomyces cerevisiae. En el caso de las 
bacterias ácido lácticas tienen como principal objetivo el producir ácido láctico, eliminando 
microorganismos peligrosos. Estas bacterias son primordiales, debido a que son éstas las que 
realizan la fermentación y también la descomposición de materias orgánicas (Sangakkara, 
1999). Según Valle (2004), algunas de las bacterias son: Streptococcus lactis, Lactobacillus 
casei, Lactobacillus plantarum, finalmente las bacterias fototróficas tienen como fuente de 
energía para desarrollar la fotosíntesis la luz solar y el calor que posee el suelo. El principal 
objetivo es de ayudar en la síntesis de elementos benéficos para la planta, por ejemplo: ácidos 
nucleicos, aminoácidos, entre otros (Sangakkara, 1999). Se dividen en dos: 
Rhodospseudomonas palustris, Rodobacter lactis. 
De acuerdo a lo descrito anteriormente se planteó el siguiente problema, ¿Cuáles son las 
características fisicoquímicas del colágeno hidrolizado Tipo I obtenido de extremidades de 
pollo (gallus gallus domesticus) extraído con microorganismos eficaces EM-1? En la 
actualidad el colágeno se ha convertido en el más popular para ser consumido para el 
mejoramiento de la salud y la apariencia de las personas, pero ¿Quién sabe que es realmente 
el colágeno? Pues el colágeno es una proteína que estructura diversas partes del organismo 
humano y este se divide en pequeñas partes a las que se les denomina aminoácidos. Cuando 
estos aminoácidos se juntan forman estructuras muy resistentes que van formando todo el 
cuerpo. El colágeno es la proteína que se encuentra en mayor cantidad en el organismo 
(30%). Esta fibra que es formada es resistente, pero no se puede consumir, debido a esto se 
origina una duda en los consumidores, debido a que ellos piensan que no es digerible cuando 
se consume. El presente trabajo de investigación surge como idea a la industrialización del 
colágeno por las grandes empresas, cuyo uso frecuente es en la elaboración de productos 
cosméticos de toda variedad, productos farmacéuticos y hasta aditivos alimenticios. Elaborar 
un producto a base de colágeno ayuda a usar y sacarle beneficio a los restos pecuarios 
(huesos, escamas, pieles, etc.), y evitar el desecho o quema de estos residuos que contaminan 
12 
 
el medio ambiente, sería beneficioso darles un uso a esos residuos pecuarios y así ayudaría 
a la conservación de un mejor medio ambiente. Este trabajo de investigación busca un 
método de extracción para que el colágeno pueda ser absorbido, y para esto se debe realizar 
una hidrólisis del colágeno, esto ayuda a que las cadenas se rompan y se puedan absorber un 
90% debido a que se convierten en moléculas. Cualquiera sea su presentación, el colágeno 
debe estar hidrolizado, debido a que si esto no sucede no aportará ningún beneficio al 
organismo a que se absorberá solo el 1% al contrario del hidrolizado. Se planteó como 
objetivo general caracterizar fisicoquímicamente el colágeno hidrolizado Tipo I obtenido de 
extremidades de pollo (Gallus Gallus Domesticus) extraído con microorganismos eficaces 
EM-1 y como sus respectivos objetivos específicos en primer lugar es obtener colágeno 
hidrolizado a partir de extremidades de pollo extraído con microorganismos eficaces EM-1 
y como segundo objetivo específico es determinar las características fisicoquímicas (pH, 
proteínas totales, grasa cruda y humedad) del colágeno hidrolizado Tipo I obtenido de 
extremidades de pollo (Gallus Gallus Domesticus) extraído con microorganismos eficaces 
EM-1. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
13 
 
II. MÉTODO 
 
2.1. Tipo y diseño de investigación 
 
2.1.1. Diseño Experimental: 
Para la realización del proyecto se utilizaron extremidades de pollo, en el cual se 
realizó un seguimiento al proceso de hidrolisis aplicando microorganismos 
eficaces EM-1 obteniendo tres repeticiones de la muestra, este trabajo se realizó 
durante el semestre del 2019-I, el proyecto se llevó a cabo en el laboratorio de 
procesos industrialesde la UCV - Moche de la escuela de Ingeniería Industrial. 
Esta tesis se encontró dentro de la modalidad de investigación cuantitativa porque 
las variables que se evaluaron fueron medidas mediante la toma de datos 
numéricos y además se determinaron las características de un colágeno 
hidrolizado. 
 
2.1.2. Esquema Experimental: 
 
 
Extracción de Colágeno 
Extremidades de Pollo 
COLÁGENO 
HIDROLIZADO 
Microorganismos 
Eficaces EM-1 
- pH 
- Grasa 
- Proteína 
Total 
- Humedad 
- pH 
- Conductividad 
Eléctrica 
- Temperatura 
- pH 
14 
 
2.2. Operacionalización de variables: 
VARIABLE DEFINICION CONCEPTUAL 
DEFINICION 
OPERACIONAL 
INDICADORES 
ESCALA DE 
MEDICION 
D
E
P
E
N
D
IE
N
T
E
S
 
C
a
ra
ct
er
ís
ti
ca
s 
F
is
ic
o
q
u
ím
ic
a
s 
Humedad 
Es el agua que contienen los alimentos, en 
algunos casos se puede hallar en mayor o menor 
cantidad. Existen dos tipos de agua presente, una 
de ellas es la ligada (en las proteínas) y el agua 
libre (puede ser fácilmente extraída y está en 
mayor proporción). 
Se pesó una muestra la 
cual se colocó en la estufa 
para determinar su peso 
final. Estos datos se 
aplicaron en una fórmula. 
% Cuantitativa 
pH 
El nivel más conveniente para los 
microorganismos del sustrato debe estar entre 6 
y 7.5. Los valores extremos inhiben la actividad 
microbial. 
Se basó en la obtención de 
un extracto acuoso para su 
medida del pH 
pH Razón 
Proteína 
Total 
Son cadenas formadas por aminoácidos unidos 
con enlaces peptídicos. Es el componente más 
abundante en el organismo, se encuentra 
formando parte de huesos, cartílagos, tendones, 
cabello, uñas, etc. 
Se tomó una muestra la 
cual pasó por tres etapas: 
destilación, titulación y 
digestión. 
% Cuantitativa 
15 
 
% Grasa 
Es la grasa que posee un alimento mediante un 
análisis químico proximal. 
El método comprende 
cuatro etapas en primer 
lugar la vaporización de la 
muestra seguido de la 
condensación de la misma, 
luego se realizó una 
extracción y finalmente la 
evacuación por el sifón. 
% Cuantitativa 
16 
 
2.3. Población, muestra y muestreo 
2.3.1. Población: 
Las extremidades de pollo fueron obtenidas de los mercados que se encuentran 
en Trujillo. 
2.3.2. Muestra: 
Se utilizó una muestra de 360 gramos de extremidades de pollo para la 
obtención del colágeno hidrolizado. 
2.3.3. Muestreo: 
Se realizó un muestreo aleatorio no probalístico por conveniencia del 
investigador, verificando los criterios de evaluación. 
2.4. Técnicas e instrumentos de recolección de datos, validez y confiabilidad 
 
2.4.1. Técnicas 
 
2.4.1.1. Ph: Se realizó la determinación de este parámetro en cada una de los 
tratamientos experimentales, utilizando un PH metro digital (ANEXO 
2). 
2.4.1.2. Humedad: Se determinó mediante el método gravimétrico. 
2.4.1.3. Proteína Total: Se determinó por el método Kjeldahl. 
2.4.1.4. Grasa Cruda: Se aplicó el método Soxhlet. 
 
2.4.2. Instrumentos 
 
2.4.2.1. pH: pH-metro 
2.4.2.2. Humedad: Estufa 
2.4.2.3. Proteína Total: Equipo Kjeldahl (Digestor, destilador, titulador) 
2.4.2.4. Grasa Cruda: Equipo Soxhlet (Cartucho, tubo refrigerante, tubo 
Soxhlet, matraz fondo plano, calentador y sifón) 
 
 
 
17 
 
2.5. Procedimiento 
Diagrama de Flujo Proceso de Extracción De Colágeno Hidrolizado a partir de 
Extremidades de Pollo: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
ENFRIAMIENTO 
SECADO 
ALMACENADO 
T° = 20°C 
LAVADO 
EXTRACCIÓN BAÑO 
MARÍA 
FILTRADO 
Agua 
Agua 300 ml 
T = 3 Horas 
 
Residuo 
sólido 
LAVADO 
NEUTRALIZACIÓN 
Agua 
Microorganismos 
Eficaces EM-1 
TROCEADO 
PESADO 
LAVADO 
TRATAMIENTO 
BASICO 
RECEPCION 
LAVADO Impurezas 
Extremidades de 
Pollo 
Agua 
NaOH 0.25 M 
T = 6 horas 
Grasa 
pH = 8 
T° = 80 °C 
Agua 
18 
 
Descripción de las Etapas del Proceso de extracción de Colágeno Hidrolizado 
 
a. Recepción: Se extrajeron las extremidades de pollo, verificando que estén en óptimas 
condiciones para ser procesadas. 
b. Lavado: Una vez recepcionadas, las extremidades de pollo, se sometieron a un lavado 
para retirar las impurezas en su totalidad. 
c. Troceado: Se procedió a triturar las extremidades de pollo en partes pequeñas para la fácil 
extracción del colágeno. 
d. Tratamiento I: Una vez libre de impurezas, se colocaron las extremidades de pollo en un 
recipiente con NaOH de 0.25 M por un tiempo de 6 horas. Se procedió a tapar los matraces 
e. Neutralización: Se añadió los microorganismos eficaces EM-1 activado hasta llegar a un 
pH 8. 
f. Extracción por baño María: En un matraz se agregó la muestra previamente lavada y se 
le añadió 300 ml de agua a una T° constante de 80 °C por un tiempo de 3 horas. 
g. Filtración: Se empleó una gasa para evitar el paso de residuos sólidos. 
h. Enfriamiento: En una fuente se colocó el colágeno hasta que su temperatura baje a 20 °C. 
i. Secado: Las muestras se llevaron a un proceso de liofilización el laboratorio de procesos 
agroindustriales de la UNT para su secado y posterior molienda para obtener el colágeno 
en polvo. 
 
Diagrama de flujo de activación de Microorganismos Eficaces EM-1 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
MEZCLADO I 
MEZCLADO II 
FERMENTADO 
ALMACENADO 
RECEPCION 
LLENADO 
Microo. Efic. EM-1 
(1 parte) 
Agua (9 partes) 
Agua (9 partes) 
Melaza (1 parte) 
T°= 25- 40°C 
t= 4-7 días 
pH<4 
19 
 
Descripción de las Etapas del Proceso de Activación de los Microorganismos Eficaces 
EM-1 
a. Recepción: Se midió la cantidad deseada de los microorganismos eficaces que se 
activarán 
b. Llenado: En un recipiente se llenó 9 partes de agua limpia (sin cloro) 
c. Mezclado I: Se colocó 1 parte de los microorganismos eficaces con una parte de melaza 
de caña o azúcar. Se agitó hasta formar una mezcla homogénea 
d. Mezclado II: Se agregó las otras 9 partes de agua limpia (sin cloro) y se procedió a cerrar 
de manera hermética evitando de esta manera el ingreso de aire al recipiente. 
e. Fermentado: Se mantuvo en un lugar a T° cálida o caliente entre 25 – 40 °C, por 4 a 7 
días de fermentación. Al segundo día de fermentación se generaron gases los cuales 
fueron retirados con cuidado levantando levemente la tapa del recipiente, esta operación 
se realizó las veces que fueron convenientes para expulsar los gases de la fermentación. 
f. Almacenado: A partir del cuarto a séptimo día los microorganismos estuvieron activados, 
el pH debió ser inferior a los 4.0, emanó un olor agridulce y tuvo un cambio de color de 
café oscuro a café anaranjado. 
 
2.6. Métodos de Análisis de Datos 
El análisis de varianza (ANOVA) es una potente herramienta estadística de gran 
utilidad en la industria para el control de procesos y para el control de métodos 
analíticos. Se utiliza cuando pueda interesar comparar diversas medidas obtenidas 
en un estudio aleatorio. Una vez que se aplica ANOVA se puede deducir si cada 
factor o una interacción de ellos tienen influencia significativa en el resultado. 
Los datos fueron sometidos al siguiente análisis estadísticos. 
- Análisis de la varianza ANOVA 
 
2.7. Aspectos Éticos 
Los resultados que se evaluaron en la investigación, así como la veracidad de los 
mismos, se garantiza plenamente mediante la utilización de investigaciones 
realizadas por otros autores citados a lo largo del proyecto. 
 
 
 
20 
 
III. RESULTADOS 
 
De acuerdo a la metodología establecida se obtuvieron los resultados que se presentan 
a continuación: 
 
Tabla 1: Caracterización de Microorganismos EM-1 Activado 
 
 
 
 
 
 
 
Las características evaluadas en los microorganismos eficaces EM-1 se presentan en 
tabla 1 en la cual se obtuvo el valor del pH de 3.46 el cual está dentro del rango de 
aceptación siendo el máximo valor de 4 según ficha técnica de AmbiEM, la medición de 
la conductividad eléctrica de la muestra dio como resultado 28.2 ms, latemperatura en 
la cual se activaron los microorganismos fue de 28.2 °C, según las investigaciones 
encontradas la solución debe mantenerse en temperatura ambiente o en un promedio de 
25 a 40°C. Las características organolépticas que se evaluaron fueron en primer lugar el 
olor siendo este agradable al olfato y su color marrón amarillento cumpliendo estos 
parámetros en comparación con información hallada. 
 
Tabla 2. Característica fisicoquímica (pH) del colágeno hidrolizado obtenido de 
extremidades de pollo 
Muestra Repetición pH Promedio 
Desviación 
Estándar 
M1 
R1 8.2 
8.2 0.2 R2 8 
R3 8.4 
 
Característica Valores 
pH 3.46 
Conductividad 
Eléctrica 
27.8 ms 
Temperatura 28.2 °C 
Color Marrón Amarillento 
Olor Agradable 
21 
 
En la operación de neutralización de uso microorganismos eficaces EM activado hasta 
llegar a un pH de 8, al medir el pH obtenido de las tres repeticiones R1, R2 y R3 de 
colágeno hidrolizado obtenido de extremidades de pollo dieron como resultado 8.2, 8 y 
8.4 respectivamente, con promedio de 8.2, siendo la variabilidad del pH respecto al 
promedio es 0.2. 
 
Tabla 3. Característica fisicoquímica (% Humedad) del colágeno hidrolizado 
obtenido de extremidades de pollo 
Muestra Repetición % Humedad Promedio 
Desviación 
Estándar 
M1 
R1 13 
14.17 1.04 R2 15 
R3 14.5 
 
En la tabla 3 se puede observar los resultados obtenidos al evaluar el porcentaje de 
humedad, en la primera repetición R1 tiene 13% de humedad, en la segunda repetición 
R2 dio como resultado 15% y finalmente R3 posee un 14.5% de humedad. El promedio 
obtenido de las tres muestras es de 14.17, y la variabilidad del porcentaje de humedad 
respecto al promedio es 1.04. 
 
Tabla 4. Característica fisicoquímica (% Proteínas) del colágeno hidrolizado 
obtenido de extremidades de pollo 
 
Muestra Repetición % Proteínas Promedio 
Desviación 
Estándar 
M1 
R1 6.4 
6.39 0.02 R2 6.38 
R3 6.41 
 
El porcentaje de proteínas del colágeno hidrolizado obtenido de las tres repeticiones (R1, 
R2 y R3) de la muestra de colágeno hidrolizado obtenido de extremidades de pollo dio 
valores similares, siendo estos en R1 de 6.4, 6.38 en R2 y finalmente R3 con 6.41. El 
22 
 
porcentaje de proteínas promedio es de 6.39 con una variabilidad respecto al promedio 
de 0.02. 
 
Tabla 5. Característica fisicoquímica (% Grasas) del colágeno hidrolizado 
obtenido de extremidades de pollo 
Muestra Repetición % Grasas Promedio 
Desviación 
Estándar 
M1 
R1 1.43 
1.41 0.03 R2 1.41 
R3 1.38 
 
Se midió el porcentaje de grasas de las tres repeticiones R1, R2 y R3 del colágeno 
hidrolizado obtenido de extremidades de pollo dando como resultados 1.43, 1.41 y 1.38 
respectivamente los cuales son valores similares, obteniendo un promedio de 1.41 con 
variabilidad respecto a este de 0.03. 
 
Tabla 6. Análisis de Varianza (ANOVA) 
 
Suma de 
cuadrados gl 
Media 
cuadrática F Sig. 
Entre grupos 249,820 3 83,273 296,293 ,000 
Dentro de 
grupos 
2,248 8 ,281 
 
Total 252,068 11 
 
En la tabla de análisis de varianza (ANOVA) dio como resultado que no existe diferencia 
significativa entre las repeticiones de la muestra de colágeno hidrolizado que han sido 
analizadas. 
 
 
 
 
 
 
23 
 
IV. DISCUSIÓN 
 
El pH obtenido de las muestras dio como resultados 8.2, 8 y 8.4, estos valores se 
encuentran próximos al pH 8 obtenido por Claudio Mamani (2018), en el colágeno 
extraído de extremidades de pollo por hidrolisis alcalina, estas variaciones del pH son 
debidas al tipo de insumo empleado, siendo este el ácido acético, que realiza el proceso 
de neutralización en un tiempo aproximado de 1 – 2 horas, a comparación de los 
microorganismos eficaces usados en este trabajo de investigación, siendo su tiempo para 
neutralizar de 20 a 30 minutos, debido a esto su control debe ser continuo para no 
exceder el pH necesario para la neutralización. 
Según Solari, A y Córdova, J (2015), la humedad del colágeno del pescado liofilizado es 
de 8 ± 2.8 % y para Lleren, T. y Rodríguez, W. (2017) en su trabajo de investigación 
obtuvieron resultados de humedad de 12.55%, a comparación de los resultados obtenidos 
del colágeno de extremidades de pollo expuesto al proceso de liofilización para su secado 
fue de 14.7 ± 1.04 % siendo este un valor superior al del colágeno de pescado, esto debe 
ser a la diferencia de las materias primas usadas y las condiciones en las cuales se extrajo 
el colágeno. 
Para el porcentaje de proteínas se obtuvo como resultado 6.39 ± 0.02 de las muestras del 
colágeno obtenido de extremidades de pollo. Para Da Silva, Í. et. al (2018) el colágeno 
de pollo obtenido en su investigación tubo un porcentaje de proteínas (Nx6,25) de 77.59 
± 2.05 g/100 g, comparando ambos resultados se ve una diferencia de contenido de 
proteínas, la cantidad de proteínas contenido en un pollo es debido a su edad y la 
alimentación que le brindan en las granjas de crianza, esto determinará la calidad de la 
extremidad de pollo empleada en la producción del colágeno. 
En el análisis de porcentaje de grasas obtenido para el colágeno de pollo fue de 1.41 ± 
0.03 a comparación del valor obtenido por Mamani, C. (2018) fue de 2.24%, siendo este 
un resultado superior al obtenido experimentalmente, esto debe ser a la diferencia de la 
calidad del ave y a la variedad de esta, esto aporta al colágeno obtenido para su 
investigación proporciona baja cantidad de grasa para la salud del consumidor. 
 
 
 
 
24 
 
V. CONCLUSIONES 
 
 Se obtuvo colágeno hidrolizado a partir de las extremidades de pollo (Gallus 
Gallus Domesticus) empleando en el proceso de extracción microorganismos 
eficaces EM-1. 
 Se evaluaron características fisicoquímicas (pH, humedad, proteínas y grasas) de 
las 3 muestras de colágeno hidrolizado, obteniendo como resultado que no hubo 
diferencia significativa entre ellas. 
 Como resultado se tiene que el colágeno hidrolizado posee un pH de 8.2, 
proteínas 6.39%, en grasas 1.41%, y finalmente una humedad de 14.17 como 
promedios de los análisis realizados a las tres repeticiones realizadas. 
 Se caracterizó los microorganismos eficaces activados empleados en la 
extracción del colágeno con pH 3.46, con un color caramelo característico y olor 
dulce agradable al olfato. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
25 
 
VI. RECOMENDACIONES 
 
 En la operación de hidrolisis el envase debe estar totalmente tapado para que 
no ingrese cualquier contaminante que altere el producto. 
 Para la etapa de neutralización se debe controlar el pH constantemente debido a 
que el empleo de microorganismos eficaces acelera el proceso. 
 Las características de los microorganismos eficaces activados varían según las 
condiciones en las cuales se están manipulando. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
26 
 
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Lleren, T. y Rodríguez, W. 2017. Obtención y caracterización de un hidrolizado de colágeno 
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Da Silva, A. et. al. 2018. Optimal conditions for obtaining collagen from chicken feet and 
its characterization. [En Línea]2019. [Citado el: 18 de mayo del 2019] 
http://www.scielo.br/pdf/cta/v38s1/0101-2061-cta-fst27517.pdf 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
30 
 
ANEXOS 
Anexo 1 
Determinación De pH 
Método: potenciómetro 
Procedimiento 
 En primer lugar, se verificará que el pHmetro se encuentre calibrado para su 
posterior uso. 
 Se elegirá las muestras que se desean evaluar: colágeno hidrolizado de 
extremidades de pollo. 
 Se colocará el pHmetro dentro de la muestra y se esperará hasta que el resultado 
que aparece en la pantalla deje de oscilar, y se tomará ese valor como resultado. 
 Posteriormente se lavará con agua destilada a presión usando una piseta. 
 Esta secuencia de operaciones se repetirá por cada muestra medida. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
31 
 
Anexo 2 
Tipos de colágenos 
 
TIPO GRUPO CARACTERÍSTICAS 
Colágenos 
fibrilares 
I 
II 
III 
V 
XI 
 Similar ruta biosintética y tamaño de las cadenas α 
(Mr>95.000) 
 El dominio de triple hélice es largo e ininterrumpido con 
una secuencia de aminoácidos Gly-X-Y repetida. 
 Forman fibras presentes en numerosos tejidos conectivos 
Colágenos 
no 
fibrilares 
IV 
VI 
VII 
VIII 
 Cadenas α cortas (Mr<95.000). 
 Interrupciones en la secuencia repetida de Gly-X-Y de los 
dominios de triple hélice. 
 Forman hojas que constituyen membranas basales. 
Colágenos 
de cadena 
corta 
IX 
XII 
XIV 
 Sus cadenas tipo α poseen menor tamaño que los 
anteriores tipos (Mr<<<95.Ú00). 
 Estos están relacionados a las fibras tipo I y tipo III que 
presentan interrupciones en la triple hélice (FACITs). 
FUENTE: Muñoz, 2007 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
32 
 
Anexo 3 
Ficha de activación de los microorganismos eficaces EM-1 
 
Fuente: Revista Ambiem 
 
 
 
 
33 
 
Anexo 4. 
Rendimiento y Presupuesto 
 Rendimiento: 
MUESTRA REPETICIÓN MP(gr) 
COLAGENO 
(gr) 
COLAGENO 
(%) 
M1 
R1 120 10.8 9% 
R2 120 11.9 10% 
R3 120 10.6 9% 
TOTAL 360 33.3 
 
 Presupuesto: 
MATERIAL PRECIO/UNID CANTIDAD UNIDAD COSTO 
EXTREMIDADES DE 
POLLO 
6 0.5 Kilo 3 
MICROORGANISMOS 
EFICACES EM-1 
60 1 Litro 60 
AGUA DESTILADA 8.5 2 Litro 17 
MELAZA 2.5 1 Litro 2.5 
HIDROXIDO DE 
SODIO 
18 1 Kilo 18 
TOTAL S/.100.5 
 
 
 
 
 
 
 
34 
 
Anexo 5 
Resultado de análisis de laboratorio. 
 
 
35 
 
Anexo 6Evidencia Fotográfica 
 
Medición de pH de los microorganismos eficaces activados 
 
 
Microorganismos eficaces A.: Conductividad eléctrica 
 
36 
 
Pesado de las extremidades de pollo 
 
 
NaOH 0.25 M 
 
37 
 
Proceso de Hidrólisis del colágeno 
 
 
Proceso de Neutralización del Colágeno 
 
 
 
 
 
 
38 
 
Baño María del Colágeno Hidrolizado 
 
 
Etapa de Concentración del Colágeno 
 
 
 
 
39 
 
Equipo de liofilización 
 
 
Muestras en la liofilizadora 
 
40 
 
Etapa de secado: Muestra de colágeno liofilizada