Biologia de los microorganismos (951)

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558 D I V E R S I D A D M I C R O B I A N A
configuración trans (Ret
T
), se excita y pasa a adoptar una con-
figuración cis (Ret
C
) (Figura 16.4). Esta transformación está aco-
plada a la translocación de un protón a través de la membrana 
citoplasmática. Posteriormente la molécula de retinal vuelve a 
su configuración trans al mismo tiempo que capta un protón 
del citoplasma, lo que completa el ciclo. La bomba de proto-
nes está de nuevo lista para repetir el ciclo (Figura 16.4). Con-
forme se van acumulando protones en la superficie externa de 
la membrana, se genera una fuerza protonmotriz que se acopla 
a la síntesis de ATP mediante la actividad de una ATPasa trans-
locadora de protones ( Sección 3.11; Figura 16.4).
La producción de ATP mediada por la bacteriorrodopsina en 
H. salinarum permite un crecimiento lento de este organismo
en condiciones anóxicas. La bomba de protones estimulada
por la luz también sirve para bombear Na+ fuera de la célula
mediante la actividad de un sistema de cotransporte bidireccio-
nal Na+/H+ y también para impulsar la captación de nutrientes,
como el K+ que se necesita para alcanzar el equilibrio osmótico.
En H. salinarum, la captación de aminoácidos está igualmente
impulsada de modo indirecto por la luz, porque los aminoáci-
dos entran a la célula junto con el Na+, mediante un cotranspor-
tador unidireccional ( Sección 2.9); la expulsión de Na+ del
interior de la célula se produce por medio de un cotransporta-
dor bidireccional Na+/H+ impulsado por la luz.
Otras rodopsinas
Además de la bacteriorrodopsina, en la membrana citoplas-
mática de H. salinarum hay al menos otras tres rodopsinas. La 
halorrodopsina es una bomba impulsada por la luz que bom-
bea cloruro (Cl−) al interior de la célula como anión para el K+. 
El retinal de la halorrodopsina se une al Cl− y lo transporta al 
interior de la célula. En H. salinarum también hay otros dos sen-
sores de luz, denominados rodopsinas sensoras, que controlan 
la fototaxia (el movimiento hacia la luz, Sección 2.19) de 
grupos carboxilo de estos aminoácidos se unen a Na+. Cuando 
el Na+ se diluye, las zonas de las proteínas cargadas negativa-
mente se repelen entre sí, provocando a la lisis celular.
Componentes citoplasmáticos de los halófilos
Como las proteínas de la pared celular, las proteínas citoplas-
máticas de Halobacterium son muy ácidas, pero es el K+ y no el 
Na+, el ion que necesita para su actividad. Esto, resulta lógico 
porque el K+ es el catión predominante en el citoplasma de las 
células de esta arquea (Tabla 16.2). Las proteínas citoplasmáti-
cas de Halobacterium, además de tener una composición más 
rica en aminoácidos cargados negativamente que las proteínas 
de organismos no halófilos, también contienen habitualmente 
niveles más bajos de aminoácidos hidrofóbicos y de lisina, un 
aminoácido cargado positivamente (básico). Esto también es 
previsible, porque en un citoplasma con alto contenido de iones, 
las proteínas polares suelen mantenerse en solución, mientras 
que las proteínas no polares suelen agregarse y quizás pierden 
actividad. Los ribosomas de Halobacterium también necesitan 
altos niveles de K+ para su estabilidad, mientras que los riboso-
mas de organismos no halófilos no lo necesitan. 
Las arqueas halófilas extremas están por tanto bien adapta-
das, tanto interna como externamente, a la vida en ambientes 
de alto contenido en iones. Los componentes celulares expues-
tos al medio externo necesitan una alta concentración de Na+ 
para su estabilidad, mientras que los componentes internos 
necesitan una alta concentración de K+. En ningún grupo de 
procariotas se presenta esta necesidad particular de altas con-
centraciones de cationes específicos, con la excepción de unos 
pocos miembros halófilos extremos de Bacteria, que también 
utilizan KCl como soluto compatible.
Bacteriorrodopsina y la síntesis de ATP mediada 
por la luz en las halobacterias
Ciertas especies de haloarqueas pueden llevar a cabo la síntesis 
de ATP mediada por la luz. Esto sucede en ausencia de pigmentos 
clorof ílicos y por tanto no se considera fotosíntesis. No obstante, 
intervienen otros pigmentos sensibles a la luz, como carotenoides 
rojos y naranjas —principalmente pigmentos C
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 denominados 
bacteriorruberinas— y pigmentos inducibles, que intervienen en 
la conservación de la energía, como analizaremos ahora. 
En condiciones de baja aireación, Halobacterium salinarum y 
algunas otras haloarqueas sintetizan una proteína denominada 
bacteriorrodopsina, que insertan en su membrana citoplas-
mática. La bacteriorrodopsina se denomina así por su parecido 
estructural y funcional con la rodopsina, el pigmento visual del 
ojo. La bacteriorrodopsina tiene conjugada una molécula de 
retinal, un carotenoide que puede absorber energía luminosa 
y bombear un protón a través de la membrana citoplasmática. 
El retinal confiere a la bacteriorrodopsina un tono rojizo. Por 
esto, cuando las células de Halobacterium pasan de crecer en 
condiciones de mucha aireación a otras en las que el oxígeno 
resulta limitante (lo que dispara la síntesis de bacteriorrodop-
sina), cambian su color gradualmente de rojo anaranjado a rojo 
violáceo, conforme sintetizan bacteriorrodopsina y la integran 
en sus membranas citoplasmáticas.
La bacteriorrodopsina absorbe luz verde, con un máximo de 
absorción de unos 570 nm. Después de absorber la luz, el reti-
nal de la bacteriorrodopsina, que normalmente se encuentra en 
hυ570nm
Bacteriorodopsina
Membrana
citoplasmática
Exterior
H+
H+
H+
ATP
ATPasa
ADP + Pi
H+
H+
Interior
RetC RetT
Figura 16.4 Modelo del mecanismo de funcionamiento de la
bacteriorrodopsina. La luz a 570 nm (hv
570
) transforma el retinal protonado
de la bacteriorrodopsina desde su configuración trans (Ret
T
) hasta su 
configuración en cis (Ret
C
), simultáneamente a la translocación de un protón 
hacia la superficie externa de la membrana citoplasmática, generando de este 
modo una fuerza protonmotriz. La actividad de la ATPasa será impulsada por 
dicha fuerza protonmotriz.
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