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Artículo original 
 
Obtención de colágeno a partir de tejidos animales subproductos 
de la industria cárnica 
Obtaining Collagen From Animal Tissues By-Products Of The Meat 
Industry 
 
Janet Carvajal de la Osa1* https://orcid.org/0000-0001-7954-8359 
Javier Luis Villegas Santos1 https://orcid.org/0000-0003-2773-3469 
Juan Prohías Martínez2 https://orcid.org/0000-0003-1274-6320 
Carlos Rafael Figueroa1 https://orcid.org/0000-0002-3821-8748 
Yunier Serrano Rivera3 https://orcid.org/0000-0003-1575-9530 
Ahmed Valdés Martínez4 https://orcid.org/0000-0002-7544-3303 
Reyniel Gómez González1 https://orcid.org/0000-0002-8720-6065 
José María Ameneiros Martínez1 https://orcid.org/0000-0001-5184-7568 
John William Sandino del Busto5 https://orcid.org/0000-0002-2925-3998 
 
1Universidad Tecnológica de La Habana José A. Echeverría (CU JAE). La Habana, 
Cuba. 
2Cardiocentro Hospital Hermanos Ameijeiras. La Habana, Cuba. 
3Centro Nacional de Investigaciones Científicas (CNIC)v 
4Centro de Estudios Avanzados de Cuba (CEA). La Habana, Cuba. 
5Universidad Nacional de Colombia (UNAL). Bogotá, Colombia. 
 
*Autor para la correspondencia: aliciaal25@nauta.cu 
 
RESUMEN 
Introducción: El colágeno es la proteína estructural más abundante en el cuerpo 
humano, por este motivo es muy utilizado en ingeniería de tejidos. Cuando se 
requieren buenas prestaciones mecánicas del producto final se intenta mantener 
https://orcid.org/0000-0001-7954-8359
https://orcid.org/0000-0003-2773-3469
https://orcid.org/0000-0003-1274-6320
https://orcid.org/0000-0002-3821-8748
https://orcid.org/0000-0003-1575-9530
https://orcid.org/0000-0002-7544-3303
https://orcid.org/0000-0002-8720-6065
https://orcid.org/0000-0001-5184-7568
https://orcid.org/0000-0002-2925-3998
mailto:aliciaal25@nauta.cu
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con el mayor contenido en fibra larga. Para su caracterización se acude a técnicas 
como la electroforesis y la espectroscopia infrarroja por transformada de Fourier, 
que permiten determinar la pureza y contenido proteico de la misma. 
Objetivos: Caracterizar el colágeno obtenido de pollo y cerdo para su posterior 
uso en ingeniería de tejidos cardiovasculares. 
Métodos: La disolución de la fuente del colágeno se realizó en ácido acético al 5 
%. El colágeno se caracterizó utilizando pruebas de electroforesis mediante el 
método SDS-PAGE y la espectrometría infrarroja por transformada de Fourier 
utilizando el modo de análisis por reflexión con el accesorio ATR SPECAC y rango 
de 600 a 4000 1/cm, para determinar la pureza. 
Resultados: Como resultado del trabajo se obtiene colágenos tipo I y III en la 
mezcla de patas más cresta de pollo. También colágeno tipo I en las muestras de 
patas, crestas de pollo y piel de cerdo. 
Conclusiones: Se concluyó que las materias primas utilizadas pueden ser fuentes 
de colágeno utilizables para la regeneración del tejido cardiovascular. 
Palabras claves: colágeno, cadenas alfa, electroforesis de proteínas, bandas de 
absorción, biomaterial. 
 
ABSTRACT 
Introduction: Collagen is the most abundant structural protein in the human 
body, for this reason it is widely used in tissue engineering. When good 
mechanical performance of the final product is required, an attempt is made to 
maintain the highest long fiber content. For its characterization, techniques such 
as electrophoresis and infrared spectroscopy by Fourier transform are used, which 
allow to determine the purity and protein content of the same. 
Objectives: To characterize the collagen obtained from chicken and pork for later 
use in cardiovascular tissue engineering. 
Methods: The dissolution of the collagen source was performed in 5% acetic acid. 
Collagen was characterized using electrophoresis tests using the SDS-PAGE 
method and Fourier transform infrared spectrometry using the reflection analysis 
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mode with the SPECAC ATR accessory and range from 600 to 4000 1/cm, to 
determine purity. 
Results: As a result of the work, type I and III collagens are obtained in the 
mixture of legs plus chicken crest. Also type I collagen in the samples of legs, 
chicken crests and pig skin. 
Conclusions: It was concluded that the raw materials used may be sources of 
collagen usable for the regeneration of cardiovascular tissue. 
Keywords: collagen,; alpha chains; protein electrophoresis; absorption bands; 
biomaterial. 
 
Recibido: 13/01/2022 
Aprobado 18/02/2022 
 
Introducción 
El colágeno está formado por aminoácidos (GXY) en los que la glicina siempre 
ocupa la primera posición. Las otras dos posiciones se encuentran ocupadas por 
el aminoácido prolina e hidroxiprolina. En la posición Y la prolina es transformada 
en 4-hidroxiprolina, lo que repercute en la estabilidad de la molécula, lo que es 
necesario para soportar las temperaturas corporales sin degradarse.(1) Esta 
composición puede variar según el lugar de la anatomía donde se encuentre, 
cambia la proporción que ocupa el colágeno en el cuerpo de los vertebrados, 
entre 13 % y 30 %.(2, 3) No obstante, es uno de los más utilizados como biomaterial 
en ingeniería de tejidos.(4) 
El colágeno tipo I es el más frecuente y está formado por dos cadenas α1 idénticas 
y una α2,(2) se caracterizan por su resistencia al estiramiento y están presentes 
en la piel, huesos, dentina y cornea. Estas dos cadenas α1 tienen un peso 
molecular de aproximadamente 137,755 kDa y la cadena α2 de aproximadamente 
128,995 kDa.(5) El colágeno tipo III se encuentra en la pared de los vasos 
sanguíneos, mucosa intestinal y fibras musculares, y está formado por tres 
cadenas α1 idénticas, formando redes de fibras sumamente delgadas, las que 
tienen un peso molecular de aproximadamente 131,249 kDa.(2, 5) 
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Las arterias y el corazón en su estructura están compuestas de elastina, fibrina y 
colágenos I y III. El colágeno es el que aporta el entramado que finalmente 
contribuye a la integración de los componentes de la matriz y le da forma de 
soporte. En el corazón las fibras de colágeno tipo I representan el 80 % y la fibra 
de colágeno tipo III cerca del 10 %.(6) En el caso de las arterias el colágeno ocupa 
un 20 % en la matriz extracelular y quien predomina es el tipo III un 10 % por 
encima de los demás compuestos.(7) Las fibras de colágeno tipo I proveen un 
soporte estructural y otorgan propiedades que incluyen firmeza y resistencia a la 
deformación. Las fibras de colágeno tipo III desempeñan un importante rol como 
eslabón entre los elementos contráctiles adyacentes, llevando información útil 
para la función celular.(8) 
En los procesos de obtención de colágeno, cuando se requieren buenas 
prestaciones mecánicas del producto final se intenta mantener el colágeno en 
estado nativo con el mayor contenido en fibra larga, es decir, sin deshidratar, 
para que después al reconstruirlo se obtengan productos con colágeno de alto 
peso molecular. Cuanto mayor es el peso molecular final, mejores prestaciones 
mecánicas tiene el producto.(9) 
La industria alimenticia anualmente aporta aproximadamente un 20 %(7) de 
desechos de productosalimenticios, contribuyendo a la contaminación ambiental. 
Las fuentes de obtención de colágeno seleccionadas responden 
fundamentalmente a que aportan la estructura y biocompatibilidad requeridas 
para la regeneración de tejidos. Estas fuentes garantizan la obtención de una 
matriz extracelular con las mismas características que la del cuerpo humano y no 
requieren de tratamientos de fortalecimiento de sus propiedades, como es el caso 
de los organismos marinos los cuales tienen bajas temperaturas de 
desnaturalización.(10) 
Las patas de pollo poseen en su estado natural entre un 2 %y 10 % de colágeno 
tipo I.(11) Las crestas, que también contienen colágeno tipo I, lo revelan a través 
de la electroforesis en las bandas entre 97 kDa y 120 kDa.(12) 
Los trabajos más frecuentes de extracción de colágeno en aves, reportados en la 
literatura se han realizado a partir de crestas,(12) patas(13, 14, 15) y piel de pollos(16) 
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y pato.(17) El resultado de esta extracción en su mayoría se destina a la obtención 
de gelatinas y subproductos para la industria alimentaria,(13) farmacéutica,(14) 
aplicaciones para la industria cosmética(18) y la industria médica.(9) 
El cerdo, ha sido utilizado por la ingeniería de tejidos moderna, para su uso en 
aplicaciones médicas,(10) con buenos resultados. Sin embargo, hay que tener en 
cuenta la forma de extracción para que mantenga la estructura de las proteínas 
y no se degrade.(19) 
El objetivo del presente trabajo es obtener colágeno de las patas, crestas de pollo 
y piel de cerdo, para su caracterización y propuesta en la fabricación de andamios 
destinados a la regeneración de tejidos del sistema cardiovascular. 
 
Materiales y métodos 
Materiales 
La materia prima utilizada para la obtención del colágeno se obtuvo de dos 
fuentes animales, crestas y patas de pollo de la raza Lego, adquiridas de un centro 
de sacrificio de aves y piel de cerdo Yorkshire Canadiense adquirido en el mercado 
agropecuario. Como disolvente se utilizó ácido acético glacial (98 %) llevado al 5 
% y para eliminación de grasas alcohol etílico 70 %, además, agua destilada, 
cloruro de sodio (NaCl) 98,8 %, papel de filtro para dializado, tubos de ensayo, 
Erlenmeyer y otros, dispositivos de cristalería de laboratorio, pesa digital, cámara 
de refrigeración y una centrifuga marca KOKUSAM (Japonesa). 
Para el cálculo del rendimiento se utilizó una balanza digital marca KERN PBJ 
(Alemana) de ajuste automático con capacidad de peso neto aproximadamente 
3,2 kg. 
Para la electroforesis de proteínas SDS-PAGE se utilizaron geles de acrilamida al 
6%, el equipo de electroforesis marca Sistema MiniV8.10 Biometra (Estados 
Unidos), solución de azul de Coomassie R-250 al 0,1 % y el patrón de peso 
molecular Broad range Protein Molecular Weight marker (Promega, Estados 
Unidos). 
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Para la espectroscopia infrarrojo por transformada de Fourier (FTIR) se utilizó un 
equipo marca SHIMATZU-CORP, modelo IR prestige 21 AIM/8800 (Japonés). 
 
Método de obtención del colágeno 
Para la obtención del colágeno se prepararon soluciones separadas de patas, 
crestas de pollo y piel de cerdo, y una solución con patas y crestas de pollo 
mezcladas. El material fue lavado con agua común, solución salina, alcohol y agua 
destilada. Esto se realiza para arrastrar la mayor cantidad de impurezas posible, 
luego del lavado se trituran y se vierten en una solución de ácido acético y se 
conservan a una temperatura de 4 °C. A los 5 y 21 días se filtran las diferentes 
disoluciones en tamices de 1 mm. La sustancia obtenida de cada disolución se 
centrifuga por 40 min a 2 000/g a temperatura ambiente. Se recoge el 
sobrenadante, al que se le aplica lentamente 3 g de cristales de NaCl por cada 15 
mL mientras se revuelve. Esta operación se realiza por espacio de 2 horas y se 
deja reposar 30 min. Se centrifuga nuevamente 10 min a 8 000/g a temperatura 
ambiente. Se recoge el precipitado desprendido de la ionización provocada por la 
sal y se somete a un dializado con papel de filtro, lavándolo con agua destilada 
hasta que no se observen impurezas. Se somete la muestra obtenida a pruebas 
físico-químicas. 
 
Fig. 1. Proceso de extracción del colágeno. 
 
Cálculo del rendimiento 
El rendimiento en las extracciones de colágeno es el resultado de una cantidad 
obtenida de material final, luego del procesamiento de un volumen de materia 
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prima inicial, expresado en porciento. En cualquier fuente se obtiene a través de 
la fórmula siguiente: 
 
%Rendimiento = (gramos de producto/gramos de materia prima) · 100 
 
En este caso se tomaron las cantidades de materia prima a utilizar en cada 
disolución y se pesaron en una balanza digital. Luego de la obtención del colágeno 
se pesó la cantidad resultante del precipitado y se aplicó la formula antes 
expuesta. 
 
Caracterización del colágeno obtenido mediante SDS-PAGE 
Todas las muestras obtenidas de analizaron mediante electroforesis en geles de 
poliacrilamida con SDS (SDS-PAGE) al 6 %, según Laemmli(20) en condiciones 
reductoras. Se tomaron 5 µL de la proteína en tampón de carga. Se calentaron las 
muestras 10 min a 95 °C. Las corridas electroforéticas se realizaron a un valor de 
corriente constante de 25 mA y la tensión se mantuvo libre, según las indicaciones 
del fabricante del equipo. Los geles se revelaron con la solución de azul de 
Coomassie R-250 al 0,1 % en una mezcla con agua, metanol y ácido acético 
(45:45:10 v/v). 
 
Caracterización del colágeno obtenido mediante FTIR 
El análisis se realizó tomando una pequeña porción de la muestra de 
características viscosas, se ejerció presión sobre ella para garantizar contacto 
entre la muestra y la ventana óptica para un buen resultado del análisis. Se 
procedió a realizar la medición, pasando radiación infrarroja a través de la 
muestra que absorbe una parte y transmite la otra creando una huella digital 
molecular única. El rango de análisis utilizado estuvo entre 600 a 4000 1/cm, el 
modo de análisis fue por reflexión total atenuada (ATR) y el accesorio ATR 
SPECAC. 
 
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Resultados 
Cálculo del rendimiento 
Para la obtención del colágeno se utilizaron 2 270 g de crestas de pollo y de ellos 
se consiguieron 44 g de precipitado para un rendimiento de 1,93 %. En el caso de 
las patas de pollo se utilizaron 1 362 g del material neto, obteniéndose 91 g de 
precipitado para un rendimiento de 6,68 %. En la disolución de patas y crestas se 
utilizaron 227 g de patas y 227 g de crestas de pollo (454 g total), se obtuvo un 
precipitado de 16 g para un rendimiento del 3,54 %. Del cerdo se utilizó piel en 
una proporción de 1 816 g, se obtuvieron 116 g del precipitado para un 
rendimiento del 6,38 %. 
 
Caracterización del colágeno obtenido mediante SDS-Page 
Los resultados de electroforesis SDS-PAGE (Fig. 2), evidencian mediante 
diferentes grupos, bandas o zonas la separación de las proteínas de acuerdo con 
su peso molecular. Se utilizó el mismo patrón de peso molecular (Promega) 
analizando las bandasque aparecen entre los 100 kDa y 250 kDa. Generalmente 
las cadenas α1 se encuentran representadas entre los 100 kDa y los 135 kDa, las 
cadenas α2 en las bandas desde 90 kDa hasta los 125 kDa y las cadenas β y ال 
representadas por encima de los 200 kDa. (21,22) 
En la figura 2 (1, 2 y 4) se observan bandas que oscilan alrededor de los 135 kDa 
y 120 kDa, estas corresponden a las cadenas α1 y α2, respectivamente, y bandas 
por sobre los 200 kDa que representan los componentes β, lo que sugiere 
presencia de colágeno tipo I. En la figura 2(3), además de las bandas antes 
mencionadas, aparece también una triple cadena α1 en los alrededores de los 131 
kDa que sugiere la presencia de colágeno tipo III. 
También en la figura 2(2 y 3) se observa una diferencia entre la presentación de 
las disoluciones de 5 y 21 días en la que se manifiesta que a mayor tiempo de 
disolución mayor concentración de la proteína, corroborado con las muestras de 
las figuras 2(1 y 4), las que solo fueron extraídas a los 21 días. 
 
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Fig. 2. Resultados de las pruebas de electroforesis de proteínas. a) Electroforesis 
realizada a las crestas de pollo con gel separador al 6 %. Carriles 1-4 muestras en 
dilución seriada 1:2, carril M patrón. b) Electroforesis realizada a la muestra de 
colágeno de patas con gel separador al 6%. Carriles 1-3 muestras de 21 días en 
disolución 1:2, carriles 4-6 muestras de 5 días en disolución carril M patrón. c) 
Electroforesis realizada con gel separador al 6 % a la muestra de patas y crestas 
de pollo mezcladas 50/50 %. Carriles del 1-4 muestra de 5 días de disolución. 
Carriles del 5-8 muestra con 21 días en disolución. Carril 9 Patrón. d) 
Electroforesis de proteínas de colágeno piel de cerdo: carriles 5-8 muestra 
disuelta 1:2, carril M patrón. 
 
Caracterización del colágeno obtenido mediante FTIR 
En esta prueba se expone como resultado la composición y tipo de colágeno 
obtenido. Los resultados obtenidos se muestran en la figura 3. 
a) b) 
d) c) 
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Fig. 3. Resultados de FTIR. a) Cresta de pollo. b) Patas de pollo. 
c) Mezcla de patas más crestas de pollo 50/50 %. d) Piel de cerdo. 
 
Los espectros obtenidos en todos los casos muestran una banda de C-H2 entre 
2850-2852, la que demuestra presencia de residuos del ácido acético. El resto de 
las bandas se muestran en la tabla 1 para mejor comprensión. 
 
Tabla 1. Resultados obtenidos para la prueba de FTIR 
Muestra Amida A Amida B Amida I Amida II Amida III 
Crestas 3304 2922 1631 1550 1238 
Patas 3275 2926 1631 1552 1240 
Crestas+patas 3300 2918 1647 1558 1453 y 1245 
Piel de cerdo 3296 2926 1629 1548 1240 
 
 
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Discusión 
Los rendimientos de obtención de colágeno reportados en la literatura sobre las 
fuentes utilizadas son 2,44 % para las crestas(12) y para las patas, 9,07 ± 0,18 %(2, 
14) y 9,52 ± 0,18 %.(13) Con respecto al cerdo se han reportado desde 1,5 % al 2 
%,(19) entre 6,37 ± 0,12 % y 18,08 ± 0,08%(23) y hasta 30,7%.(24) La fluctuación entre 
rendimientos se debe a diferentes variables que afectan de manera directa e 
indirecta el resultado, entre estas variables se pueden citar el disolvente 
escogido, la anatomía, su tamaño y volumen, y el lugar del animal de donde se 
extrae el colágeno.(25, 26) 
Las disoluciones para este trabajo se realizaron en ácido acético, obteniéndose 
un rendimiento para las crestas de 1,93 %, para las patas 6,68 %, para la mezcla 
de patas más crestas 3,54 % y para la piel de cerdo 6,38 %. Teniendo en cuenta 
las variables mencionadas y las partes del animal escogidas para la extracción, se 
puede determinar que los valores obtenidos se deben a que el desarrollo del 
colágeno en el animal depende de las funciones que desempeña el órgano, muchas 
de las cuales implica un alto grado de reemplazo o recambio proteico, 
presentando una gradual variabilidad en el tejido conectivo y muscular del 
mismo.(26) 
Al realizar un análisis de electroforesis de proteínas a cada muestra, se tuvo en 
cuenta que para aves y cerdo típicamente se reporta colágeno tipo I. Este está 
compuesto por dos cadenas α1, una α2 y una estructura de componentes β.(27) Las 
muestras estudiadas de cresta (Fig. 2 a), patas de pollo (Fig. 2 b) y piel de cerdo 
(Fig. 2 d) manifestaron este tipo de colágeno en la aparición de dos cadenas α1 
en los alrededores de los 130 kDa, una α2 alrededor de los 120 kDa y un 
componente β situado por sobre los 200 kDa y 225 kDa. Estos resultados son 
compatibles con los reportados en la literatura para colágeno de salmón, lubina 
y pargo asiático,(28, 29) piel de cerdo(19, 23, 24, 25) y patas de pollo.(2, 13, 18) 
Sin embargo, en la prueba realizada a la mezcla de patas más crestas 50/50 % 
(Fig. 2 c), se revela la presencia de colágeno tipo I con la aparición de las dos 
cadenas α1 de aproximadamente 133,55 kDa, una cadena α2 de aproximadamente 
129,01 kDa y un componente β por sobre los 225 kDa, y además colágeno tipo III 
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el que se observa mediante tres cadenas α1 de aproximadamente 131,25 kDa. 
Este tipo de colágeno en su estructura tiene enlaces S-S,(27, 30) a diferencia del 
colágeno tipo I que no los presenta, pues en el proceso de biosíntesis celular este 
tipo de enlace disulfídico fue eliminado del procolágeno como parte de la 
supresión del propéctido N-terminal, dejando una molécula con tres cadenas 
helicoidales de polipéptidos, con terminales no helicoidales conocidos como 
telopéptidos. 
Por otro lado, cuando se requiere aislar colágeno de un tejido como en el caso de 
esta investigación donde se utilizan, patas y crestas de pollo y piel de cerdo, es 
necesario disolver ese tejido en un medio, como por ejemplo el ácido acético. En 
este proceso ocurre una alteración de la estructura proteica de las fibras de 
colágeno original, donde se eliminan impurezas propias del tejido, quedando 
disueltas las proteínas del colágeno en el ácido. Para recuperar nuevamente la 
estructura proteica del colágeno original se añaden cristales de cloruro de sodio, 
ocurriendo la precipitación de la proteína, esto acontece gracias a la carga iónica 
que esta sal le proporciona.(10, 26, 30) 
La aparición de colágeno tipo III en la mezcla de crestas y patas de pollo, pudo 
estar motivada por la formación de enlaces disulfídico derivados de la presencia 
de sulfatos en la sal(31) y en el ácido,(32) que fueron utilizados en el proceso de 
extracción de colágeno.(26, 33) 
En las pruebas de FTIR la amida A es característica entre las bandas (3400-3300) 
y está relacionada con el estiramiento de N-H. La amida B generalmente entre 
(3100-2800) y relacionada con el estiramiento asimétrico y simétrico de enlaces 
C-H. Las amidas I entre (1700-1600), II entre (1550-1300) y III entre (1250-1000), 
están relacionadas directamente con la configuración del colágeno. 
Específicamente las bandas entre 1500-600 son identificadas como la “huella 
dactilar”, es por esto que algunos trabajos reportan la amida III entre (1450-1400) 
haciendo alusión al colágeno tipo III.(17, 34) Losresultados expuestos en las 
electroforesis de proteínas se corroboran en el FTIR para la mezcla de crestas y 
patas de pollo, donde se observa la aparición de dos picos en bandas 
pertenecientes a la amida III en (1245 y 1453 1/cm), poniendo de manifiesto la 
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presencia de dos tipos de colágeno (I y III).(17, 34) Mientras que para crestas, patas 
de pollo y piel de cerdo se observa colágeno tipo I. Estas bandas poseen gran 
similitud con los valores logrados por esta técnica y reportados por autores como 
Suparno y Fiodorovich.(15, 19) Además de coincidir con las bandas reportadas para 
válvulas del corazón por Campos Vidal,(34) lo que confirma su posible utilización 
en regeneración de sistema cardiovascular. 
 
Conclusiones 
De acuerdo con los resultados alcanzados se puede concluir que todos los 
materiales colagénicos obtenidos reúnen los requisitos necesarios para ser 
utilizados como fuente de colágenos en la ingeniería de tejidos cardiovascular. 
Se recomienda que la mezcla de crestas más patas sea analizada en 
investigaciones futuras, para su utilización en construcción de andamios para el 
sistema cardiovascular. 
 
Referencias bibliográficas 
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Conflicto de intereses 
No existen conflictos de intereses. 
 
Contribución de autoría 
Conceptualización: Juan Prohías Martínez, Carlos Rafael Figueroa, Reyniel 
Gómez González, Janet Carvajal de la Osa. 
Investigación: Javier Luis Villegas, Yunier Serrano Rivera, Ahmed Valdés 
Martínez, Reyniel Gómez González, Janet Carvajal de la Osa. 
Metodología: Carlos Rafael Figueroa, Javier Luis Villegas, Janet Carvajal de la 
Osa. 
Administración del proyecto: José María Ameneiros Martínez, Janet Carvajal de 
la Osa. 
Recursos: José María Ameneiros Martínez, John William Sandino del Busto. 
Supervisión: Juan Prohías Martínez, Carlos Rafael Figueroa, John William Sandino 
del Busto. 
Validación: José María Ameneiros Martínez, John William Sandino del Busto. 
Redacción del borrador original: Javier Luis Villegas, Janet Carvajal de la Osa. 
Redacción, revisión y edición: Juan Prohías Martínez, Carlos Rafael Figueroa, 
John William Sandino del Busto, José María Ameneiros Martínez. 
 
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