RESUMEN DE PROTEINAS

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Vamos a hablar de las generalidades de las proteínas, sus características, estructura, clasificación y las diferentes funciones que ellas van a cumplir en el organismo.
Para comprender un poco mejor, hay que tener ciertos términos claros que serán útiles para entender el tema.
Monómeros: Moléculas de bajo peso molecular que se unen a otros monómeros mediante enlaces químicos para formar polímeros.
Polímeros: Macromoléculas formadas por la unión de moléculas más pequeñas denominadas monómeros.
Aminoácido: Son monómeros, que van a formar por su unión a través de enlaces peptídicos, péptidos y proteínas.
Péptidos y proteínas: Son polímeros (Macromoléculas), formados por la unión de Aminoácidos (Monómeros), a través de un enlace peptídico.
Zwitterion:
Anfoteros: 
L amanioacidos estándar:
L amainoacidos no estándar
Subunidad
ENLACES PEPTÍDICOS
Estos son enlaces de tipo covalente. Permiten la unión de dos moléculas de aminoácidos de forma covalente formando un dipéptido (por ejemplo). Esa unión se va a dar mediante el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro de la forma C-N. Este enlace origina una Amida, y una molécula de agua (H2O) se pierde con su formación. La molécula de agua se formará por la unión del –OH del grupo carboxilo con el H- del grupo amino.
El residuo aminoácido de los extremos del péptido, se denominan residuo C-terminal (Residuo que aporta el grupo amino para el enlace, dejando el grupo carboxilo libre) y residuo N-terminal (Residuo que aporta el grupo carboxilo para el enlace, dejando el grupo amino libre). 
Existen: dipéptidos (dos aminoácidos enlazados por un enlace peptídico, tripéptidos (tres aminoácidos unidos mediante dos enlaces peptídicos), oligopéptidos y polipéptidos. 
*Aminoácido (1) 
*Oligopéptidos (2-9 aminoácidos) y 
*polipéptidos (+10 aminoácidos 9 enlaces peptídicos) 
*proteínas (más de +100)
Características:
1. Aunque los péptidos se representan con un enlace sencillo que conecta los átomos alfa-carboxilo y alfa-nitrógeno, este enlace tiene en realidad un carácter de doble ligadura parcial, es decir, tiene características intermedias entre uno simple y un doble enlace (figura 5-7).
2. Los enlaces peptídicos no se ionizan, ya que en una molécula cuyos átomos se encuentran unidos covalentemente NO ocurre disociación. Como recordarán en los enlaces covalentes la repartición de los iones es equitativa, no hay ningún átomo que quede con alguna carga parcial.
3. Está formado por cuatro (4) átomos. De manera mnemotécnica lo pueden recordar como “el enlace con H”, ya que en este enlace participan el C, O, N e H.
4. Es un enlace rígido y que se encuentra en un solo plano, debido a su carácter de enlace doble. No posee libertad de rotación alrededor del enlace que conecta a los átomos C y N. En consecuencia, los cuatro átomos mostrados en la figura 5-7 yacen en el mismo plano, esto es, son coplanares. Esta semirrigidez tiene consecuencias importantes para órdenes de estructura proteínica superiores al primer nivel. Por el contrario, hay plena libertad de rotación alrededor de los enlaces remanentes del esqueleto polipeptidico.
5. Los átomos de oxígeno y nitrógeno, tienen la capacidad de formar puentes de hidrógeno. Esto tiene mucha importancia cuando las cadenas de aminoácidos se van a plegar, porque estos puentes son los que van a estabilizar esa estructura. 
6. Los carbonos alfa (Cα) y los cuatro átomos del enlace peptídico se encuentran en un plano común. Y dentro de ese plano común los Cα y los átomos de hidrógeno y oxígeno pueden adquirir configuraciones TRANS 8cuando el átomo de oxígeno y el de hidrogeno se encuentran en direcciones opuestas en el enlace) o CIS (si ambos átomos se encuentran en la misma dirección). La mayoría se enlaza como enlace peptídico TRANS
INFLUENCIA DE LOS AMINOACIDOS Y SUS GRUPOS R EN LAS 
CARACTERISTICAS DE LAS PROTEINAS
Es necesario conocer las propiedades químicas de los aminoácidos estándar para poder entender la bioquímica. La polaridad de los grupos R varía desde totalmente apolar o hidrofóbico (insoluble al agua) a altamente polar o hidrofílico (soluble al agua)
Se clasifican en 5 grupos dependiendo de sus propiedades:
*Apolares aliafaticos
*Aromáticos
*Polares sin carga
*Cargados positivamente
 *Cargados negativamente
En el peso molecular: Las proteínas son macromoléculas de alto peso molecular. El número de las cadenas polipeptídicas de una proteína puede variar entre una o varias y esto influye mucho en el peso molecular de una proteína, sin embargo puede pasar que aun cuando una proteína sea este compuesta por una sola cadena polipeptidica esta puede poseer un gran número de residuos de aminoácidos, lo que le confiere también un peso molecular mayor
Entonces, a mayor número de residuos aminoácido mayor será el peso molecular neto de la proteína y Cuanto más voluminosos sean los grupos R de los residuos aminoácidos de esa cadena, mayor será el peso molecular neto de la proteína. El tamaño de los péptidos y proteínas no va, necesariamente de la mano con la función de la misma. Porque por ejemplo, la Oxitocina es una molécula de bajo peso molecular, secretada en la hipófisis que estimula las contracciones uterinas y esta solo posee solo 9 residuos de aminoácidos. Por ello puede considerarse que los péptidos aun siendo pequeños puedes tener efectos biológicamente importantes.
En la carga eléctrica: Los péptidos contienen un único grupo alfa-amino y un único grupo alfa-carboxilo libres, uno en cada extremo de la cadena polipeptídica. Estos grupos se ionizan de la misma manera que lo hacen como aminoácidos libre. Ahora bien, los grupos alfa-amino y alfa-carboxilo de todos los aminoácidos NO terminales están unidos covalentemente mediante los enlaces peptídicos que no se ionizan, por lo tanto estos no contribuirán al comportamiento eléctrico de la proteína. Sin embargo, estos poseen a sus grupos R que pueden estar ionizados y contribuir al comportamiento acido-base global de la molécula, dependiendo de cuál aminoácido estemos hablando. 
Asi, En una proteína la carga eléctrica viene dada por los residuos N-terminal y C-terminal a través de sus grupos amino y carboxilo, respectivamente; y por la presencia de residuos aminoácidos con grupos R cargados, como es el caso de: Arg, His, Lys, Glu y Asp. Esto es lo que determina que una proteína sea un anfótero, es decir, que dependiendo del pH pueda comportarse como un anión o como un catión. 
En la solubilidad: La polaridad de los grupos R varía desde totalmente apolar o hidrofóbico (insoluble al agua) a altamente polar o hidrofílico (soluble al agua)
A mayor cantidad de residuos aminoácidos con grupos R hidrofílicos mayor será la solubilidad. 
Por ejemplo los grupos R sin carga son hidrofílicos (más solubles en agua) que los apolares. Esto es debido a que contienen grupos funcionales que van a formar puentes de hidrógeno con el agua. Estos tipos de aminoácidos incluyen la Serina, treonina, cisteína, asparagina y glutamina. También tenemos los grupos R cargados, estos son los más hidrofílicos y solubles en agua, ya sea que sean positivos o negativos. 
A mayor cantidad de residuos aminoácidos con grupos R hidrofóbicos menor será la solubilidad.
Esto lo podemos ver en péptidos con aminoácidos con grupos R apolares como los alifáticos y aromáticos.
NIVELES ESTRUCTUTALES DE LAS PROTEINAS
Las proteínas son macromoléculas de estructura tridimensional, resultado de un gran número de interacciones entre todos sus grupos. A pesar de esa gran diversidad y riqueza estructural, cada proteína se pliega de una forma muy definida, dando lugar a una estructura tridimensional que, aunque tiene cierto grado de movimiento, es a la vez, bastante fija. Esa estructura se llama estructura nativa, y es totalmente necesaria para que la proteína lleve a cabo su función biológica.
La estructura de la proteína y la función que desempeña presentan una relación muy estrecha, de tal forma que los cambios en la estructura pueden determinarla disminución o pérdida de sus propiedades y función biológica. 
Según el nivel de complejidad estructural, las proteínas pueden clasificarse, describirse y comprenderse por su organización espacial. Estos niveles se pueden ordenar según su jerarquía, y en línea general podemos definir 4 niveles de organización estructural:
· Estructura primaria
· Estructura secundaria
· Estructura terciaria
· Estructura cuaternaria
Estos niveles están relacionados entre sí y son, en cierta forma, acumulativos en el sentido de que cada uno determina en gran manera a los siguientes, ya vamos a ver porque y cómo es eso.
Esta clasificación se da por la conformación de la proteína. La conformación es la disposición espacial de los átomos de una proteína. Y estas conformaciones van a incluir a cualquier estado estructural que pueda lograse sin romper sus enlaces covalentes. Estos estados de conformación deben ser estables pero dinámicos, esto quiere decir que la conformación puede varias según el requerimiento o necesidad de cada proteína. 
¿Por qué sirve conocer esto?- porque sabiendo cómo se organiza tridimensionalmente una proteína podemos saber el papel que esta va a cumplir ya que esta estructura es la que le permite a la proteína desempeñar correctamente su función biológica en el organismo.
ESTRUCTURA PRIMARIA: Secuencia ordenada de los residuos aminoácidos en las cadenas polipeptídicas que forman a la proteína.
¿Por qué es esto? Porque las proteínas no son sólo polipéptidos: son polipéptidos de secuencia definida. Cada proteína tiene un orden definido de residuos de aminoácidos. Esta secuencia se denomina estructura primaria de la proteína.
Entonces, este nivel va a estar definido por el orden de los aminoácidos en las cadenas polipeptídicas que forman la proteína, por lo que coincide con la también llamada secuencia de aminoácidos de las cadenas leídas desde el extremo N- al C-terminal. En esta estructura radican las claves que determinan el resto de las estructuras de orden superior. En esta estructura, las proteínas quedan definidas como cadenas lineales formadas por alternancia de grupos peptídicos y Cα, que constituyen un esqueleto análogo para todas. Los grupos laterales de los aminoácidos, unidos a los Cα, se sitúan como ramificaciones de la cadena principal y se llaman también residuos aminoacidos o laterales.
La estructura primaria puede predecirse a partir de la secuencia del gen que codifica la proteína, siguiendo el código genético.
En resumen, cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos única y definida, y esta será su estructura primaria.
Fuerza que estabiliza este nivel: Enlace peptídico.
Les acabo del concepto de estructura primaria de las proteínas. Destacamos que este primer nivel de organización, la secuencia de aminoácidos, viene dado por la secuencia de DNA del gen para cada proteína y que esta secuencia era crucial para cada una. Pero como al principio les dije, la mayoría de las proteínas presentan niveles superiores de organización estructural y que es esa estructura tridimensional específica de cada proteína la que le permite desempeñar una función biológica concreta.
ESTRUCTURA SECUNDARIA: Arreglo plegado de la cadena polipeptídica en una estructura regular a lo largo de un eje, es decir, son las disposiciones particularmente estables de los aminoácidos que dan lugar a patrones estructurales repetitivos.
Es una conformación local, en partes de la cadena polipeptídica. Es una disposición regular de los aminoácidos en un segmento de la cadena polipeptídica en la que cada residuo se relaciona espacialmente con sus vecinos de la misma manera
Nuestro conocimiento sobre la estructura secundaria tiene su origen en la notable
obra de Linus Pauling, quizás el químico más importante del siglo XX. 
A principios de los años 1950, Pauling y sus colaboradores se sirvieron de estos datos, junto con una intuición científica poco habitual, para empezar un análisis sistemático de las posibles conformaciones regulares de la cadena polipeptídica. Postularon varios principios que debía cumplir cualquier estructura de este tipo:
1. Las longitudes de enlace y los ángulos de enlace deberían desviarse lo menos posible de los hallados en los estudios de difracción de rayos X de los aminoácidos y los péptidos, tal como aparece en la Figura 5.12b (página154).
2. Dos átomos no pueden acercarse el uno al otro a una distancia menor de la que les permiten sus radios de van der Waals.
3. El grupo amida debe permanecer en un plano y en la configuración trans, como se muestra en la Figura 5.12b. (Esta característica se había reconocido en los primeros estudios de difracción de rayos X de péptidos pequeños.) En consecuencia, sólo es posible la rotación alrededor de los dos enlaces adyacentes al carbono a de cada residuo de aminoácido, tal como se muestra en la Figura 6.2.
4. Es preciso algún tipo de enlace no covalente para estabilizar un plegado regular. La posibilidad más evidente es el enlace de hidrógeno entre los protones amida y los oxígenos carbonilo:
De entre las diversas estructuras secundarias posibles de los polipéptidos, las que se encuentran con mayor frecuencia son la hélice a, la lámina b y la hélice 310.
La ubicación espacial de las cadenas laterales, según su tamaño y características, es el principal factor que marca dichos ángulos.
Pauling y sus colaboradores pudieron llegar a un pequeño número de conformaciones regulares que cumplían todos estos criterios. Algunas de ellas eran estructuras helicoidales formadas por una única cadena polipeptídica y otras eran estructuras en forma de lámina formadas por cadenas adyacentes. En la Figura 6.3a y b se presentan las dos estructuras que propusieron como las más probables: la hélice a y la lámina b. De hecho, estas dos estructuras resultaron ser las estructuras secundarias más comunes de las proteínas. 
Cuando el valor de esos ángulos se repite de forma constante en un fragmento de la estructura primaria, se obtiene una estructura espacial con cierta simetría, a la que llamamos estructura secundaria. Las más frecuentes son la hélice α y la hoja plegada (o lámina) β, cuyas características son:
Hélice α. En esta disposición, la cadena polipeptídica se pliega en forma helicoidal, como la rosca de un sacacorchos con rotación dextrógira. Las cadenas laterales de los L-aminoácidos se disponen hacia el exterior de la hélice, permitiendo su ubicación y disminuyendo los impedimentos estéricos que se derivarían de una disposición hacia el interior de la hélice, imposible para cadenas laterales voluminosas. En la α-hélice, cada aminoácido está girado 100° respecto al anterior, de manera que cada 3.6 residuos, se completa una vuelta y cada 4 aminoácidos, el enlace peptídico correspondiente se encuentra en la vuelta siguiente del paso de rosca, pero espacialmente cercano. Como esos grupos peptídicos (—CONH—) tienen configuración trans, los átomos de O y de H se encuentran opuestos y pueden formar enlaces por puentes de hidrógeno (Fig. 7-9). Estos enlaces son la principal fuerza de estabilización de la estructura y determinan la amplitud vertical del paso de rosca (0.54 nm). Con mucha menos frecuencia, existen algunas variantes helicoidales con dimensiones diferentes, como las hélices π (4.4 residuos por vuelta) o la 310 (3 residuos por vuelta). Incluso en algún caso excepcional se han encontrado proteínas que contienen fragmentos de hélice α levógira, formada por aminoácidos de la serie D. 
No todos los polipetidos pueden formar una alfa hélice estable las interacciones que se producen entre las cadenas laterales de los aminoácidos pueden estabilizar o destabilizar estas estructuras. 
La estructura está estabilizada por un puente de hidrogeno unido al átomo de nitrógeno electronegativo de un enlace peptídico y el atomo de oxigeno carbonilico electronegativo del 4to aminoácido del aminoterminal de ese polipéptido. En esta estructura el esqueleto polipeptidico se encuentra compactamente enrollado alrededor del eje longitudinal de la molécula con sus gruposR DE LOS residuos aminoácidos sobresalen del esqueleto helicoidal, el giro es dextrógiro en contra de las agujas del reloj. Esta estructura predomina en las alfa queratinas. En la mayoría de las proteínas globulares los residuos de los aminoácidos forman hélices alfa. 
La tendencia de un segmento en una cadena polipeptídica para plegarse en hélice alfa depende la identidad y la secuencia de los residuos de aminoácido.
La estabilidad de una helice α proviene sobre todo de enlaces (puentes) de hidrogeno formados entre el oxigeno del enlace peptidico del grupo carbonilo y el atomo de hidrogeno del grupo amino (que contiene nitrogeno) del enlace peptidico del cuarto residuo en direccion descendente por la cadena de polipéptido (figura 5-4). La capacidad para formar el numero maximo de enlaces de hidrogeno, complementada por interacciones de van der Waals en el centro de esta estructura estrechamente apretada, brinda la fuerza impulsora termodinamica para la formación de una helice α
En muchas helices α predominan grupos R hidrofobicos en un lado del eje de la helice e hidrofilicos en el otro. Estas hélices anfipaticas estan bien adaptadas a la formacion de interfaces entre regiones polares y no polares como el interior hidrofóbico de una proteina y su ambiente acuoso. Las agrupaciones de hélices anfipaticas pueden crear un canal, o poro, que permite que moleculas polares especificas pasen a traves de membranas celulares hidrofobicas.
 
Hoja plegada (o lámina) β. 
Hoja β
Es la segunda (de ahi su denominacion “β”) estructura secundaria
regular reconocible en las proteinas. Los residuos aminoacidos
de una hoja β, cuando se observan de canto, forman un
modelo en zigzag o plisado en el cual los grupos R de residuos
adyacentes apuntan en direcciones opuestas. A diferencia del esqueleto
compacto de la helice α, el esqueleto peptidico de la hoja
β esta muy extendido; sin embargo, al igual que la helice α, gran
parte de la estabilidad de las hojas β se deriva de enlaces de hidrogeno
entre los oxigenos carbonilo y los hidrogenos amida de
enlaces peptidicos. En contraste con la helice α, estos enlaces se
forman con segmentos adyacentes de hoja β (figura 5-5).
Las hojas β que interactuan pueden disponerse para formar
una hoja β paralela, en la cual los segmentos adyacentes de la
cadena polipeptidica proceden en la misma direccion amino hacia
carbonilo, o una hoja antiparalela, en la cual proceden en
direcciones opuestas (figura 5-5). Una u otra configuracion permite
el numero maximo de enlaces de hidrogeno entre segmentos,
o hebras de la hoja. Casi ninguna hoja β es perfectamente
plana, sino que tiende a mostrar una torsion hacia la derecha.
Las agrupaciones de hebras torcidas de hoja β forman el centro
de muchas proteinas globulares (figura 5-6). En diagramas esquematicos
se representa a las hojas β como flechas que apuntan
en la direccion amino hacia carboxilo terminal.
En esta estructura, las cadenas polipeptídicas en disposición zigzagueante se sitúan, bien en sentido paralelo, o bien, en antiparalelo (extremos amino y carboxilo contrapuestos, Fig. 7-10). La disposición antiparalela es un poco más compacta y frecuente que la paralela (0.65 frente a 0.7 nm por pareja de aminoácidos). En ambos casos, las cadenas pueden imaginarse siguiendo las aristas de una hoja de papel plegada varias veces a modo de acordeón. Los puentes de hidrógeno se producen entre enlaces peptídicos próximos de dos cadenas vecinas, de manera que son, en principio y en el caso de proteínas fibrosas, intercatenarios, a diferencia de la hélice α, donde son siempre intracatenarios. Cuando muchas cadenas con estructura de hoja plegada se empaquetan en distintas capas o láminas, los residuos laterales se sitúan alternativamente hacia arriba y abajo del plano medio donde se encuentran las cadenas polipeptídicas. Por ello, los aminoácidos con cadena lateral más pequeña, como Glicina, Alanina y Serina, favorecen la estabilidad de esta estructura al presentar menos impedimentos estéricos al empaquetamiento de las láminas.
a) Modelo conceptual de la estructura secundaria en hoja plegada. Los puentes de hidrógeno entre los enlaces peptídicos de las cadenas (o fragmentos) estabilizan la estructura. Obsérvese la posición alternante y perpendicular a la lámina de las cadenas laterales. (b) La orientación de las cadenas puede ser paralela o antiparalela, según la posición de los extremos N- y Cterminales.
Las estructuras de hélice α y hoja plegada β se encuentran en proteínas fibrosas, como las α queratinas y las β-queratinas, respectivamente, pero también en fragmentos de muchas proteínas globulares. En estas últimas, fragmento lejanos en la estructura primaria de una misma cadena pueden situarse próximos en el espacio (véase la estructura terciaria) y formar puentes de hidrógeno intracatenarios, adoptando esos fragmentos una estructura en hoja plegada β dentro de la misma cadena. Esa disposición puede darse entre sólo dos fragmentos, pero también entre más, dando lugar a estructuras en haz o en barril, que trascienden al concepto de estructura secundaria y están más próximos a los denominados dominios proteicos (véase más adelante). En cualquier caso, debe tenerse en cuenta que la lámina β puede aparear mediante puentes de hidrógeno, tanto cadenas diferentes (puentes intercatenarios), como fragmentos de la misma cadena (puentes intracatenarios).
ESTRUCTURA TERCIARIA: la estructura terciaria es la estrucutra tridimensional completa de una cadena polipeptídica existen dos clases generales de proteínas a partir de la estrucutra terciaria: fibrosas y globulares 
Las fibrosas están formadas por elementos repetitivos simples de estructura secundaria 
Las goblulares tienen estructuras terciarias mas complicadas que a menudo contienen varios tipo de estructura secundaria en la misma cadena polipeptidica
El termino “estructura terciaria” se refiere a toda la conformación tridimensional de un polipeptido. Indica, en espacio tridimensional, de que modo las caracteristicas estructurales secundarias —helices, hojas, flexiones, giros y asas— se ensamblan para formar dominios, y estos ultimos se relacionan desde
el punto de vista espacial entre si. Un dominio es una sección de estructura proteinica suficiente para desempenar una tarea quimica o fisica particular, como la union de un sustrato u otro ligando.
Es la disposición global de todos los atomos de una proteína 
Arreglo íntimamente plegado, tridimensional de la cadena polipeptídica.
A nivel de la estructura terciaria, se define el plegamiento espacial completo de cada cadena, no sólo fragmentos, e incluye el conjunto de interacciones, covalentes o de Notro tipo (puentes disulfuro, puentes de hidrógeno, hidrofóbicas, iónicas o electrostáticas, catión-π, fuerzas de van der Waals, etc.), que gobiernan dicho plegamiento. Estas interacciones se ilustran en la Figura 7-12, aunque es obvio que el número de combinaciones entre grupos y cadenas laterales de aminoácidos es casi infinito. 
Las proteínas estructurales, aun siendo tan abundantes y esenciales en cualquier organismo, sólo constituyen una pequeña parte de las proteínas que poseen. La mayor parte del trabajo químico de la célula (sintetizador, transportador y metabólico) se lleva a cabo con la ayuda de una gran cantidad de proteínas globulares, que reciben este nombre debido a que sus cadenas polipeptídicas se pliegan en estructuras compactas muy distintas de las formas filamentosas y extendidas de las proteínas fibrosas. La mioglobina (véase la Figura 6.1) es una proteína globular característica. Con sólo una ojeada a su estructura tridimensional, comparándola con la de, por ejemplo, el colágeno, se ve inmediatamente esta diferencia cualitativa.
En la estructura terciaria están las proteínas fibrosas y regulares 
Fibrosas: 
Alfa queratina, colágeno y la fibroina de seda, estas proteínas tienen proteínas tienen propiedades que confieren fuerza y elasticidad a las estructuras en las que se encuentran, todas las proteínas fibrosas son insolublesen agua debido a la elevada concentración de residuos de aminoácidos hidrofóbicos presentes en el interior de las proteínas y su superficie.
múltIples factores estabIlIzan las estructuras tercIarIa y cuaternarIa
Los ordenes superiores de la estructura de proteinas se estabilizan de manera primordial —y a menudo de forma exclusiva—por medio de interacciones no covalentes. Entre estas, las principales son interacciones hidrofobicas que impulsan casi todas las cadenas laterales de aminoacidos hidrofobicas hacia el
interior de la proteina y las protegen contra el agua. Otros contribuidores
importantes comprenden enlaces de hidrogeno y puentes salinos entre los carboxilatos de acidos aspartico y glutamico, y las cadenas laterales con carga opuesta de residuos lisilo, arginilo e histidilo protonados. Si bien son individualmente debiles en comparacion con un enlace covalente tipico de 80 a
120 kcal/mol, en conjunto estas interacciones confieren un alto grado de estabilidad a la conformacion funcional desde el punto de vista biologico de una proteina, del mismo modo que en un cierre de velcro se aprovecha la fuerza acumulativa de multiples asas y ganchos de plastico. Algunas proteinas contienen enlaces disulfuro covalentes (S—S) que enlazan los grupos sulfhidrilo de residuos cisteinilo. La formacion de enlaces disulfuro comprende oxidacion de los grupos cisteinilo sulfhidrilo y requiere oxigeno. Los enlaces disulfuro
intrapolipeptidicos aumentan la estabilidad de la conformación plegada de un peptido, mientras que los enlaces disulfuro interpolipeptidicos estabilizan la estructura cuaternaria de ciertas proteinas oligomericas.
Estructura cuaternaria 
Contiene varias subunidades polipeptídicas asociadas entre si, esta unión puede servir para muchas funciones muchas proteínas multisubunidad tiene funciones reguladoras en otros casos subunidades diferentes pueden llevar a cabo funciones distintas pero relacionadas como la catálisis y regulación 
Clasificación de las Proteínas
Según su composición:
Proteína simple contienen solo aminoácidos y ningún otro grupo químico adicional ejemplo: Albumina, Colágeno y Tripsina. Estas proteínas generan solo aminoácidos después del hidrolisis. 
Proteína conjugada contienen componentes químicos diferentes asociados a los aminoácidos. Parte no aminoácida de una proteína conjugada = grupo prostético. Algunas proteínas contienen más de un grupo prostético y este grupo juega un papel importante en la función biológica de la proteína, que según la naturaleza química de este grupo las proteínas conjugadas se clasifican por ejemplo en:
*glucoproteínas formados por glucosa o sea carbohidratos y por la parte proteica ejemplo las inmunoglobulinas.
*lipoproteínascontienen lípidos, ejm; HDL (lipoproteína de alta densidad, mal llamado colesterol bueno, toma la grasa que está en las arterias y la lleva a las células para que sea eliminado) Y LDL (proteína de baja densidad, mal llamado colesterol malo, lleva la grasa de la célula hasta el torrente sanguíneo). Pero no son colesterol, son lipoproteínas.
*las metaloproteínas contienen un metal especifico( Hemoglobina, Citocromo C y Mioglobina)
Hemoglobina: tiene un grupo hemo, la globina es la proteína y el grupo hemo es una protoporfirina 9 y el grupo hemo es el que tiene el hierro y capta el oxígeno.
*Nucleoproteínas Histonas
*Fosfoproteínas contiene grupo fosfato ejm; caseína de la leche. 
Según la forma que adoptan en el espacio:
· Fibrosas 
*Son cadenas polipeptídicas alargadas y arrolladas a lo largo del eje longitudinal (Hélice), tienen función protectora y de soporte, son insolubles en agua debido a la alta concentración de residuos de aminoácidos hidrofóbicos presentes en el interior y superficie de la proteína.
*La α-queratina, el colágeno, la elastina y la actina confieren fuerza, flexibilidad o las dos cosas a las estructuras en las que se encuentran. En cada caso la unidad estructural es la repetición de un elemento simple de estructura secundaria.
El colágeno es la más abundante de las proteínas fibrosas y constituye más de 25% de la masa proteínica en el organismo humano; El colágeno también está presente en tejidos conjuntivos, como ligamentos y tendones. 
Queratina proteína de estructura fibrosa rica en azufre ya que presenta en sus cadenas de aminoácidos restos (monómeros) de cisteína que se une entre sí a través de los puentes desulfuro (puente/enlace covalente muy fuerte que le da la dureza a la queratina, es una proteína muy dura que se encarga de proteger la piel, forma las uñas, cabello, cuernos. 
· Globulares 
*Son cadenas polipeptídicas plegadas y compactadas en forma esfera, donde aproximadamente un tercio de los residuos de aminoácidos están en giros o bucles donde la cadena polipeptídica cambia de dirección. Este plegamiento proporciona la diversidad estructural para que las proteínas puedan llevar a término una amplia variedad de funciones biológicas entre ellas: enzimas u hormonas.
*Son solubles y con funciones dinámicas. 
*La estructura terciaria de una proteína globular está determinada por su secuencia de aminoácidos.
Hemoglobina Formada por 4 cadenas polipeptídicas, viaja en el torrente sanguíneo, en su cadena alfa tiene 141 aminoácidos y cada cadena beta tiene 146 aminoácidos. Cada cadena tiene 8 hélices α y cada una contiene un grupo prostético HEMO (encargado de llevar el oxígeno y está unido de manera covalente a la globina) cada hemoglobina lleva 4 moléculas de oxígenos.
Mioglobina Se encuentra solo en el musculo, es una hemoproteina porque tiene un grupo prostético hemo que capta al oxígeno, la mioglobina no es móvil. Es pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos de aminoácidos.
Según su función o localización
*Catalítica: enzimas (acción catalítica) no todas las proteínas son enzimas, pero todas las enzimas son proteínas. Las enzimas son los catalizadores biológicos llevan a cabo los metabolismos de lípidos carbohidratos aminoácidos… 
*Reserva: Seroalbumina, en el torrente sanguíneo sero~ esta en plasma sanguíneo y se encarga de almacenar en sangre cualquier tipo de sustancia circulante
*De transporte: hemoglobina, transporta el oxígeno en la sangre y llevarlos a los tejidos, mantiene a la célula oxigenada.
*De contracción muscular: actina (contrae al musculo) y miosina (relaja al musculo).
*De defensa: Inmunoglobulinas (defensa humoral) IgA IgM IgG, 
*Estructurales: colágeno (permite la formación de tejidos, tejido conectivo, permite que la piel se mantenga firme, forma encías y huesos) y queratina (forma la capa cornea de la epidermis, es una de las sustancias más duras, forma también las uñas (forman tejidos).
*De regulación: Insulina (disminuye la glucosa en sangre, recolecta toda la glucosa de la sangre y se encarga de introducirla de nuevo en la célula) y Glucagón (hormona antagónica de la insulina saca el azúcar de la célula a la sangre), estas hormonas son de origen peptídico.
Insulina polipéptido de 51 aminoácidos producida y secretada por las células beta de los islotes de Langerhans del páncreas. Disminuye la glicemia toma la glucosa en sangre y la lleva a la célula
Glucagón péptido de 29 aminoácidos que actúa en el metabolismo del glucógeno. Sintetizada por las células alfa del páncreas. Hace lo contrario de la insulina antagónica
*Proteínas receptoras: Ubicadas generalmente en la membrana plasmática