La vida y su diseño molecular

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La vida y su diseño molecular 
 
Los elementos que se encuentran en mayor proporción en los seres vivos, 
no son los más abundantes en la corteza terrestre. 
 
El H, O, N y C constituyen más del 99% en peso de la materia viva, porque 
son los átomos más pequeños que pueden alcanzar una configuración 
electrónica estable compartiendo hasta cuatro pares de electrones. Forman 
uniones fuertes, para mantener la estabilidad de las biomoléculas. 
 
Todos los organismos vivientes están organizados alrededor del 
carbono 
 
Asi se constituyen los compuestos orgánicos. El C dado su reducido tamaño 
forma uniones covalentes muy fuertes entre si y con átomos de H O N y S, 
(grupos funcionales). Pueden formar enlaces simples, dobles y triples con C 
formando cadenas y anillos de distintos tamaños. Esto le confiere una gran 
versatilidad y la posibilidad de participar en la formación de distintos 
compuestos. Ningún otro elemento puede formar moléculas estables y tan 
diversas en cuanto a forma y tamaño. 
 
¿Y el resto de los elementos? 
 
El O es muy electronegativo, por eso el O2 es un fuerte aceptor de 
electrones, que se transfieren con liberación de energía. El proceso de 
respiración, pasaje de electrones desde el alimento al oxígeno molecular, 
provee la mayor parte de energía que necesitan los seres vivos. 
 
S y P forman uniones inestables en solución acuosa. Se necesita mucha 
energía para formar estas uniones, que se libera cuando estas se hidrolizan. 
P forma ATP, S, acetil CoA. Son transportadores de energía. 
 
Na+ K+ Ca2+ Mg2+ y Cl- tienen varias funciones como el mantenimiento del 
equilibrio osmótico, formación de gradientes iónicos, transporte activo a 
través de las membranas. 
 
Fe2+ y Cu+ se encuentran en los sitios activos de proteínas que actúan 
como transportadores de electrones en el proceso de respiración. 
 
Uniones inter e intramoleculares 
 
Uniones dentro de la misma molécula son muy débiles, contribuyen a darle 
la forma y la flexibilidad de las que depende su función. Las 
intermoleculares débiles participan en el reconocimiento de los 
componentes celulares y en la formación de organelas. Son indispensables 
para la célula. 
 
Existen uniones de Van der Waals, y las uniones puente de hidrógeno. Las 
primeras surgen cuando aparece una distribución de carga eléctrica no 
uniforme entre los átomos. Esto le confiere una polaridad al átomo, al igual 
que a los átomos vecinos y se forma una fuerza de atracción entre la nube 
electrónica de un átomo y el núcleo del otro. Son efectivas cuando se unen 
varios átomos de una molécula se unen a varios de otra. 
 
Las puente de hidrogeno se forman cuando un átomo de hidrogeno esta 
enlazado covalentemente con un átomo de un elemento muy 
electronegativo, como el O o el N. Cuando dos moléculas se unen mediante 
un solo enlace de hidrogeno en un medio acuoso, será una unión muy débil, 
porque las moléculas de agua compiten para establecer uniones puente de 
hidrogeno con las moléculas de soluto. 
Sin embargo, cuando se establecen mas enlaces de hidrógeno entre dos 
moléculas, se observa un efecto cooperativo, formando una fuerte 
asociación entre las moléculas de soluto que se oponen a los efectos 
competidores del agua. Estas uniones se presentan en las proteínas y en 
ácidos nucleicos. Se dan a gran velocidad y participan en el reconocimiento 
entre moléculas. 
 
La vida se originó en el agua que es el componente más abundante de los 
seres vivos y es una molécula polar Es el componente más abundante (70 a 
90% de los seres vivos). Las estructuras, comportamiento y propiedades de 
las biomoléculas están profundamente influenciadas por el agua. 
 
Propiedades del solvente: 
Cohesión (unión entre las moléculas de agua), adhesión (unión de la 
molécula de agua con otras moléculas polares), alto calor especifico, alto 
calor de vaporización (termorregulador), menor densidad del hielo. 
 
El agua es una molécula polar: los átomos compartidos entre el H y el O 
tienen 'tendencia' a ir con él O. Se establece un dipolo permanente ya que 
la molécula de agua es asimétrica. Cada molécula de agua se une 
simultáneamente a otras cuatro. 
 
Los compuestos iónicos y las moléculas polares son solubles en agua 
 
En el caso de sustancias iónicas, los dipolos de la molécula de agua 
originan fuertes fuerzas de atracción electrostática que compiten con las 
fuerzas de atracción entre estos iones en el cristal. Son soluciones iónicas. 
 
En las soluciones moleculares. Los grupos polares de estas establecen 
puentes de hidrogeno con las moléculas de agua. 
 
Tanto sustancias iónicas como polares son solubles en agua. 
 
Es imposible insertar en el agua una molécula orgánica no polar, incapaz de 
establecer enlaces puente hidrogeno. 
 
Las moléculas no polares tienden a formar interacciones hidrofóbicas en el 
agua, asociándose en presencia de ella. Estas son importantes en la 
estabilización de la estructura de proteínas y de ácidos nucleicos, en las 
interacciones moleculares en los sistemas biológicos y en la formación de 
estructuras celulares como las membranas. 
 
Existen otras sustancias denominadas anfipáticas, mientras el grupo 
carboxilo polar forma puentes hidrogeno con el agua, la cola 
hidrocarbonada no polar no se disuelve, y tiende a agregarse con otras 
colas hidrofóbicas. 
 
Todos los seres vivos están formados por las mismas clases de 
biomoléculas 
 
Cuatro clases principales: 
- Glúcidos, derivados de los monosacaridos, GF aldehído o cetona y 
alcoholes. 
- Lípidos, son insolubles en solventes polares 
- proteínas, formadas por los mismos veinte aminoácidos 
- Ácidos nucleicos, combinación en largas cadenas de cuatro nucleótidos 
diferentes. 
 
 
Estructura de los aminoácidos y las proteínas 
 
Las proteínas son las macromoléculas más abundantes de las células, 
siendo el 50% del peso seco de estas. Todas las características de los 
seres vivos dependen de ellas, pues tienen una amplia variedad estructural 
y diversidad funcional. Sus funciones pueden ser dinámicas o estructurales. 
 
Los procesos bioquímicos requieren estructuras dinámicas 
 
Muchas proteínas realizan sus funciones a través de la unión con otras 
moléculas a las que reconocen específicamente, y esta unión es dinámica, 
la proteína reconoce su molécula específica, se le une y en algunos casos 
interactúa con ella y finalmente la libera. 
 
La actividad metabólica de la celula depende de las proteínas enzimáticas 
que catalizan reacciones químicas. Los genes llevan la información que 
determina cada una de las proteínas del organismo. La expresión de 
aquellos, requiere de numerosas proteínas que cooperan con los ácidos 
nucleicos en procesos tales como la replicación del ADN, la síntesis de ARN 
y de las mismas proteínas. 
 
Otras proteínas cumplen funciones de transporte de sustancia, incluso a 
través de las membranas biológicas, facilitado por proteínas que permiten la 
entrada y salida de estas sustancias de los comportamientos celulares. 
 
Las proteínas son importantísimas en el control del metabolismo celular, 
como por ejemplo mensajeros químicos, otras son moléculas 
reconocedoras de tales mensajeros, como receptores específicos. La 
defensa del organismo es también llevada a cabo por proteínas globulares 
(inmunoglobulinas), o por ejemplo la participación de la proteína fibrina para 
la coagulación de la sangre, otra forma de protección. 
 
 
 
El mantenimiento de la estructura celular requiere proteínas diferentes de 
las globulares. Las proteínas fibrosas pueden estar asociadas a las 
membranas celulares o formar estructuras dentro de las células. Estas 
estructuras forman parte de un “andamio” el citoesqueleto, que contribuye a 
dar forma a la celula. 
 
Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Las 
proteínas están constituidas a partir de 20 aminoácidos diferentes, los 
aminoácidos son sustancias cuya estructura general es simple, un grupo 
carboxilo, un grupo amino, un átomo de hidrogenoy una cadena lateral se 
encuentran unidos a un átomo de carbono central, o carbono α. 
Los aminoácidos se clasifican en polares sin carga, con carga e 
hidrofóbicos. La conformación de una proteína es consecuencia de los 
aminoácidos que las forman. Las cadenas laterales son las que determinan 
la conformación de la proteína. 
 
Los aminoácidos se comportan como anfolitos 
 
Tanto el grupo αCOOH como el αNH2 son ionizables, el primero como un 
acido, y el segundo como una base. 
 
Clasificación de los aminoácidos 
 
Solo existen 20 aminoácidos, comunes a todas las proteínas. Estos están 
codificados en la secuencia de bases del ADN. No todos los aminoácidos 
por los organismos animales, aproximadamente la mitad de los aminoácidos 
que se encuentran en los organismos animales pueden ser sintetizados a 
partir de moléculas orgánicas existentes en la celula. Los restantes deben 
obtenerse de la dieta, y son los aminoácidos esenciales. 
 
Los aminoácidos presentan isomería óptica 
 
Todos los aminoácidos, a excepción de la glicina, tienen isomería óptica, 
pues el carbono alfa es asimétrico, casi todos pertenecen a la serie L, salvo 
los de la pared de las bacterias que son D aminoácidos. 
 
Los aminoácidos se combinan mediante uniones peptídico, formando 
cadenas lineales no ramificadas. La unión peptídica es una unión amida que 
se forma por una reacción de condensación entre el grupo α-carboxilo de un 
aminoácido y el grupo α-amino de otro. Forman cadenas polipeptídicas que 
son estructuras lineales, no ramificadas. Una cadena polipeptídica se 
escribe, nombra y numera desde el extremo amino hasta el extremo 
carboxilo terminal, es decir que tiene vectorialidad. 
 
La unión peptídica es rígida y sus cuatro sustituyentes están fijos en el 
mismo plano 
 
Se escribe convencionalmente como C-N, y por tanto debería tener libre 
rotación. Sin embargo, se estableció que la distancia C-N de la unión es 
más corta que la mayoría de las uniones simples, pero más larga que una 
unión doble. Por eso tiene en parte propiedades de doble ligadura, entonces 
los átomos de carbono y nitrógeno no pueden rotar libremente, por eso la 
unión peptídica es rígida y plana. Esto da lugar a la existencia de dos 
configuraciones posibles, cis y trans. La trans es la más favorable porque 
permite una mejor disposición de las cadenas laterales. 
 
Las proteínas tienen estructuras tridimensionales bien definidas. La 
conformación de una proteína es el ordenamiento espacial de los átomos 
que la forman. Cada proteína tiene una composición y una secuencia de 
aminoácidos que le es característica, que es especificada en el orden de los 
nucleótidos en el genoma y de ella depende su estructura. Esta estructura 
tiene distintos niveles de complejidad. 
 
La estructura primaria es una descripción completa de las uniones 
covalentes de una proteína, indica el orden de los aminoácidos que lo 
forman. 
 
Describe el número, clase y secuencia de los residuos de aminoácidos que 
constituyen una cadena polipeptídica. Ésta está formada por una parte que 
se repite regularmente llamada esqueleto carbonado o cadena principal, y 
es la columna vertebral de la cadena polipeptídica y es igual para todas las 
proteínas. Los restos laterales de los aminoácidos interaccionan entre si no 
covalentemente tanto en distintas partes de la misma cadena como con 
otras cadenas. Estas interacciones hacen que el polipéptido se pliegue 
formando una estructura ordenada y estable en condiciones fisiológicas. 
 
La secuencia de aminoácidos de las proteínas está determinada 
genéticamente. Es el nexo entre el mensaje genético en el ADN y la 
estructura tridimensional, base de la función biológica de una proteína. 
Cambios en la secuencia de bases en el ADN pueden reflejarse en cambios 
en la secuencia de la proteína, alterando su función. La comparación de la 
secuencia de aminoácidos de una misma proteína en distintas especies 
revela mucho sobre la historia evolutiva de las especies. Existen cambios, 
que son el resultado de mutaciones en las bases nitrogenadas del ADN y 
solo persistieron aquellos que no provocaron un cambio desfavorable en la 
confomacion de la hemoglobina. 
 
La estructura secundaria describe la disposición en el espacio de 
restos de aminoácidos contiguos en la secuencia lineal. Indica la 
disposición regular en el espacio de la cadena carbonada. 
 
La cadena principal tiende espontáneamente a tomar la conformación más 
favorable en el espacio, y es la permitida por las limitaciones que le 
imponen los restos laterales de los aminoácidos que la forman y la 
secuencia en que se disponen. 
 
Cuando las moléculas de un polímero lineal presentan una disposición 
espacial regular y periódica adoptan una configuración helicoidal. Esta 
configuración está estabilizada por uniones puente e hidrogeno, que 
impiden la libre rotación de las uniones Cα- N Y Cα-C. 
 
Conformación de α hélice 
 
Estructura en forma de bastón en la cual la columna vertebral de la cadena 
peptídica está firmemente enrollada alrededor del eje longitudinal de la 
molécula, los restos laterales de los aminoácidos se ubican en la parte 
exterior, perpendicularmente al eje de la hélice. 
 
Se forman puentes de hidrogeno entre el C=O de una unión peptídica y en –
NH- de otra, como se ve en la imagen. Todas las uniones peptídica 
participan en la formación de puentes hidrogeno que estabilizan la hélice. 
Estas uniones son paralelas al eje de la hélice, los átomos de N, H, O, C 
están en posición lineal, lo que le confiere máxima energía a la unión. Son 
uniones intercatenarias, que se establecen dentro de una cadena peptídica. 
Todos los aminoácidos pueden participar en la hélice α, con excepción de la 
prolina que no puede establecer uniones puente hidrógeno. Cuando 
aparece una prolina, se interrumpe la hélice y se forma un codo o doblez en 
la cadena. 
 
Conformación β o de hoja plegada 
 
Estructuras flexibles que no se pueden estirar. Los grupos >N-H y >C=O 
apuntan hacia el exterior del eje de la cadena principal en ángulos casi 
rectos y forman puentes de hidrógeno entre dos cadenas o con porciones 
alejadas de la misma cadena. Todas las uniones peptídicas participan en 
este entrecruzamiento confiriendo gran estabilidad a la estructura. Los 
restos laterales se sitúan hacia arriba y hacia debajo del plano de la hoja 
plegada. Las hojas β se encuentran en proteínas fibrosas y globulares. 
 
 
 
Estructuras supersecundarias 
 
Existen algunos motivos que resultan de la asociación entre varias 
porciones de hélices α y de hojas β o de interconexiones entre ambas. 
Existen varios ejemplos de este tipo, el motivo βαβ consta de dos hojas 
plegadas conectadas por un tramo de hélice, el motivo hélice vuelta hélice 
tiene dos hélices a casi en ángulo recto entre sí. 
 
La estructura terciaria de una proteína globular es la conformación 
tridimensional del polipéptido plegado 
 
La cadena polipéptida se pliega sobre si misma espontáneamente 
adoptando la estructura energéticamente más favorable. La estructura 
terciaria se refiere a la disposición en el espacio de aminoácidos que se 
encuentran muy alejados en la secuencia lineal. Además de las 
interacciones hidrofóbicas, la conformación espacial está estabilizada por 
las uniones de Van der Walls, los puentes de hidrógeno y las interacciones 
salinas. Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular 
que adopten. Las proteínas no son estructuras fijas ni rígidas, sino muy 
flexibles. Asi, pueden transmitir mensajes a través de cambios 
conformacionales como respuesta a su unión con otra molécula, o ajustar 
su sitio activo a un sustrato determinado. 
 
Dominios 
 
Los dominios son porciones continuas de una cadena polipeptídica que 
adoptan una arquitectura espacial compacta y globular, con una función 
específica dentro de la molécula. La mayoría de las proteínas están 
formadas por dos o tres dominios, cada uno con una función determinada. 
Muchas proteínas diferentes tienen dominiossimilares que cumplen la 
misma función. 
 
La estructura cuaternaria se refiere a la manera en que interactúan las 
subunidades de una proteína multimérica 
 
Existen proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica. Cada una 
de estas cadenas se denomina subunidades o monómeros. Pueden ser 
iguales, similares o distintas. Las interacciones entre ellas que estabilizan la 
estructura cuaternaria son similares a las del interior de una proteína, vale 
decir uniones débiles como interacciones hidrofóbicas, puentes de 
hidrogeno, salinas, y Van der Waals. 
 
 
 
Las proteínas pierden la actividad biológica cuando se rompe su 
conformación 
 
Las uniones que mantienen estabilizadas las estructuras secundaria, 
terciaria y cuaternaria son mucho más débiles que las covalentes de los 
enlaces peptídicos y los puente disulfuro, por lo que se rompen mas 
fácilmente. Entre los 50º y los 80º C la mayoría de las proteínas se 
desnaturalizan, es decir pierden su conformación nativa. Esto lleva a la 
perdida completa de su función biológica, por lo que se infiere que dicha 
función depende de su conformación. 
 
Algunas proteínas contienen grupos prostéticos, no peptídicos. Son 
proteínas conjugadas 
 
La fracción peptídica de las proteínas conjugadas se denomina apoproteína. 
El grupo prostético se une a la apoproteína por uniones covalentes. 
 
 
 
 
Dinámica y función de las proteínas 
 
Toma como ejemplos a la Mioglobina (Mb) y la Hemoglobina (Hb) 
 
Las funciones de la Hb son: 
- Transportar el oxígeno desde los pulmones hacia los tejidos donde lo 
libera. 
- Transportar el dióxido de carbono desde los tejidos hasta los 
pulmones que lo eliminan 
- Participar en la regulación del pH de la sangre. 
 
La Mb, localizada en el músculo, sirve de reserva de O2 intracelular y facilita 
la difusión del mismo hacia las mitocondrias. Una molécula así tiene que: 
- Ser capaz de unirse al O (Función que las proteínas por su estructura 
no pueden realizar por sí mismas) 
- No permitir que el O2 se reduzca 
- Poder liberarlo de acuerdo a las necesidades de los tejidos. 
 
Ambas son proteínas globulares conjugadas que se unen al O2 por medio 
de un grupo prostético, hemo. El grupo hemo se ubica en un bolsillo 
hidrofóbico de la globina. La cadena peptídica de ésta se pliega de tal 
manera que forma un bolsillo o nicho que rodea al hemo, constituido por 
aminoácidos no polares. 
 
El Fe2+ en contacto con el agua se oxida a Fe3+, que no tiene la posibilidad 
de unirse al O2. Por eso, el bolsillo al excluir al agua, evita que el Fe2+ se 
oxide y pierda la capacidad de transportar O2. Durante su función de 
transportarlo, el Fe2+ se oxigena, no se oxida. 
 
La función biológica de las hemoproteínas depende tanto del grupo 
prostético hemo como de la porción proteica, la globina. 
 
La estructura tridimensional de las subunidades de la Hb es muy 
parecida a la de la Mb 
 
La Hb es una proteína tetramérica, mientras que la Mb es monomérica, sin 
embargo presentan plegamientos muy similares. La globina es una 
molécula globular, casi esférica. El interior está formado casi enteramente 
por restos no polares; las interacciones hidrofóbicas y las uniones de Van 
der Waals son las principales fuerzas que estabilizan esta estructura 
terciaria. Los únicos aminoácidos polares en el interior de la molécula son 
dos histidinas que tienen una función importante en el sitio activo: la 
proximal participa en la unión con el hemo, la distal modifica la afinidad del 
hemo por el O2. El exterior de la globina contiene tantos restos polares 
como no polares. 
 
La superficie de la Mb está ocupada principalmente por aminoácidos 
hidrofílicos por lo que la molécula es soluble en agua. Las cadenas de la Hb 
tienen expuestos restos de aminoácidos no polares que permiten 
combinarse en un tetrapéptido. Cada una de las cuatro cadenas de la Hb 
tiene su propio hemo. 
 
La Hb es un transportador eficaz de O2 debido a que tiene un 
comportamiento cooperativo. 
 
Tanto la Mb como la Hb se unen al O2 en forma reversible. Sin embargo 
existen dos importantes diferencias en el comportamiento de cada una 
frente al O2. 
 
La Mb tiene mucha mayor afinidad por el O2 que la Hb, lo une mucho más 
fuertemente. Su P50 es de 1 torr, el de la Hb es de 26 torr. El P50 es una 
medida de la afinidad de la Hb y el Mb por el oxígeno. Representa la presión 
parcial del O2 a la cual la mitad (50%) de los grupos hemos están unidos al 
O2. La ppO2 en los capilares de los tejidos es de alrededor de 27 torr. Por lo 
tanto a la pp O2 de los capilares, la Hb libera alrededor del 50% del O2 que 
trae desde los alvéolos pulmonares mientras que la Mb sigue saturada de 
él. La Mb no cumple con las condiciones de buen transportador de O2 por la 
sangre. Funciona como un depósito de O2. Toma el O2 liberado por la Hb y 
solo lo cede cuando una actividad muscular intensa agota el O2. 
 
Todos los sitios de la Mb de unión al O2 tienen igual afinidad por este y se 
unen independientemente unos de otros. En cambio, en la Hb la unión del 
O2 es cooperativa. La unión a un hemo facilita la unión a los hemos 
restantes de la molécula de Hb. 
 
La Hb y la Mb tienen funciones diferentes. La Hb es una proteína 
alostérica. 
 
La Hb además de O2, transporta CO2 Y H+. La afinidad de la Hb por el O2 
depende del PH del medio, de la presión parcial de CO2 y de la presencia 
de fosfatos orgánicos. 
 
Se denomina efecto alostérico a los cambios conformacionales que tienen 
lugar en una proteína como consecuencia de la unión de una molécula 
efectora aun sitio de la proteína distinto al sitio de unión del ligando 
específico de esta. La proteína así es una proteína alostérica. La Hb 
reconoce modificaciones del entorno, como variaciones del pH o de la 
concentración de CO2 adaptándose a las necesidades de los tejidos. 
 
En cambio, la Mb no es una proteína alostérica: su afinidad por el O2 no se 
ve afectada por alteraciones en el medio. Los tejidos en activa 
metabolización producen CO2 y H+ y necesitan un mayor aporte de O2. La 
sangre oxigenada que llega a los capilares de estos tejidos recibe las 
señales de aumento de CO2 y H+, la Hb pierde afinidad por el O2 y lo libera 
en mayor cantidad. 
 
La Hb transporta, además de O2, CO2 y H+ 
 
El CO2 producido en el metabolismo se excreta por los pulmones a los que 
llega transportado por la sangre en tres formas: 
- Disuelto (9%) 
- Como HCO3
- (CO2 + H2O -> H2CO3 -> HCO3
- + H+) (78%) 
- Unido a los grupos –NH2 terminales de las cadenas de la Hb 
formando carbamatos (13%) 
En los capilares pulmonares, la Hb al oxigenarse libera el CO2 que es 
exhalado. 
 
El mecanismo de transporte de protones (H+) por la Hb sin cambios en el 
pH, como consecuencia del efecto Bohr, se conoce como el transporte 
isohídrico del CO2. 
 
La Hb purificada tiene mucha mayor afinidad por el O2 que cuando está 
en la sangre 
 
En los eritrocitos se encontró una molécula orgánica pequeña, con muchas 
cargas negativas, el 2,3 bifosfoglicerato (BPG). Éste disminuye la afinidad 
de la Hb por el O2, y por eso cumple un papel en la regulación del transporte 
del O2. 
 
 
Los nucleótidos, unidades estructurales de los ácidos nucleicos 
 
Una de las funciones principales de los nucleótidos es ser los precursores 
monoméricos de los ácidos nucleicos, ADN y ARN. También son 
transportadores de energía metabólicamente útil, son mediadores de 
procesos fisiológicos, agentes de transferencia de otros grupos químicos y 
efectores alostéricos. 
 
Los nucleótidos se componen de una base nitrogenada, una 
aldopentosa y uno, dos o tres ácidos fosfóricos 
 
Las bases nitrogenadas son sustancias heterocíclicas, derivadas de la 
purina o la pirimidina. Las púricas tienen anillo doble, siendo las más 
abundantes en la célula la adenina y la guanina (además de otras como 
hipoxantina, xantina y ácido úrico). Las pirimidínicas, compuestas por un 
anillo simple, son la citosina, timina y uracilo. Son bases “nitrogenadas” 
ya que contienen nitrógeno,capaz de aceptar H+
. 
 
Las aldopentosas son la D-ribosa y la 2-desoxi-D-ribosa. La ribosa o la 
deoxirribosa se unen al N9 de las bases púricas o al N1 de las pirimidínicas 
por el oxhidrilo del carbono anomérico que está en posición β. Se establece 
un enlace N-glicosídico, formando un nucleósido. Si éste está constituido 
por la ribosa, será un ribonucleósido. Si está formado por deoxirribosa, 
será un deoxirribonucleósido. Los primeros son la adenosina, la 
guanosina, la uridina y la citidina. Los segundos son la timidina, la d-
guanosina, la d-adenosina y la d-citidina (d- por deoxi) 
 
Los nucleótidos son transportadores de energía 
 
Para transportar energía se utilizan los nucleósidos trifosfatados (NTP), 
unidos a tres grupos fosfato. Su función es transportar la “energía” 
proveniente de la oxidación del alimento, a otros sistemas que requieran 
energía. Esta energía puede ser utilizada para una reacción de síntesis, un 
trabajo de transporte o para realizar movimientos. Los más utilizados son el 
ATP y el GTP. 
 
Los nucleótidos funcionan como mediadores fisiológicos 
- Transmiten información del medio extracelular al medio intracelular 
- Son 2º mensajeros 
- Intervienen en la agregación plaquetaria en el proceso de coagulación 
- En la regulación de la dilatación de vasos sanguíneos de las arterias 
coronarias 
- Regula la síntesis de ARNr y ARNt en las bacterias 
- Son efectores alostéricos 
 
Las coenzimas poseen nucleótidos en su composición 
 
Los nucleótidos son constituyentes de sustancias cuya presencia es 
imprescindible en determinadas reacciones enzimáticas, llamadas 
coenzimas, debido a que se requieren para la acción de ciertas enzimas. 
Son transportadores transitorios de electrones o grupos funcionales 
específicos. En la mayoría de los casos se trata de nucleótidos de 
adenosina unidos a una vitamina específica. Son coenzimas: NAD+, NADP+, 
FAD, FMN y CoA 
 
Los intermediarios de numerosos precursores de biomoléculas se 
activan uniéndose a nucleótidos. Estos sirven como activadores y 
transportadores de intermediarios requeridos para una variedad de 
reacciones. 
 
ADN Y ARN, las moléculas de la herencia 
 
Los ácidos nucleicos son las macromoléculas que contienen y transmiten la 
información hereditaria. Son ellos los que contienen las instrucciones para 
que la célula sintetice sus proteínas. Estas instrucciones están almacenadas 
en un lenguaje codificado como secuencias lineales de bases nitrogenadas. 
La celula traducirá esas secuencias a la secuencia de aminoácidos de las 
proteínas que determinará la estructura tridimensional de éstas. 
 
Existen dos ácidos nucleicos, ADN y ARN. La información genética en todos 
los organismos está almacenada en el ADN, sin embargo, en los virus esta 
información puede estar contenida bien en el ADN o bien en el ARN. 
 
El ARNm es el intermediario entre la información almacenada en el ADN y 
la secuencia de aminoácidos de la proteína. Los otros tipos de ARN, 
ribosomal y de transferencia son parte de la maquinaria necesaria para la 
síntesis proteica. 
 
El ADN y el ARN son polímeros lineales de nucleótidos unidos por 
enlaces fosfodiéster 
 
El ADN y el ARN están formados por la combinación de cuatro nucleótidos 
diferentes. Los que forman parte del ADN poseen un grupo fosfato, la 
pentosa desoxirribosa y una de las siguientes bases nitrogenadas: adenina, 
guanina, citosina o timina. Los del ARN tienen un grupo fosfato, la pentosa 
ribosa y una de las siguientes bases nitrogenadas: Adenina, guanina, 
citosina o uracilo. 
 
Tanto las moléculas de ADN como las de ARN poseen un esqueleto 
covalente constante formado por pentosas unidas con fosfatos. La parte 
variable de estas macromoléculas está constituida por la secuencia de 
bases nitrogenadas de los nucleótidos. Las cadenas tienen polaridad: el 
extremo 3’ de la molecula lo constituye el grupo hidroxilo que ha quedado 
libre perteneciente al carbono 3’ de la pentosa. El extremo 5’ tiene libre el 
grupo fosfato esterificado al hidroxilo del carbono 5’ de la pentosa. 
 
El ADN está formado por dos cadenas de nucleótidos 
complementarias y antiparalelas enrolladas en una doble hélice 
 
A=T | G=C 
 
· La molécula de ADN está formada por dos cadenas de polinucleótidos que 
forman una doble hélice al estar enrolladas a lo largo de un eje común. Este 
giro de una cadena sobre otra genera surcos en la doble hélice: surco 
mayor y surco menor. 
 
· Las dos cadenas que forman la doble hélice son antiparalelas. Una se 
encuentra en dirección 5’-> 3’ y la otra en 3’->5’. 
 
· Hacia el interior de la hélice se orientan las bases nitrogenadas, en el 
exterior el esqueleto formado por los azucares y fosfatos. Las primeras se 
encuentran perpendiculares al eje de la hélice. Las pentosas están 
formando ángulos casi rectos con las bases. 
 
· El diámetro de la hélice es de 20 Angstrom. 
 
· La doble hélice presenta giro dextrógiro (las cadenas se enrollan girando 
en el sentido de las agujas del reloj a lo largo del eje central de la hélice). 
 
· Las dos cadenas se mantienen unidas por puentes de hidrogeno entre las 
bases nitrogenadas. La adenina de una cadena se empareja y forma dos 
puentes de hidrogeno con la timina de la otra cadena y la guanina de una 
cadena se empareja y forma tres puentes de hidrogeno con la citosina de la 
cadena opuesta. Asi forman la estructura más estable posible. 
 
· Se establecen interacciones de van der Waals e hidrofóbicas entre pares 
de bases adyacentes, que se apilan “un par sobre el otro” en la estructura 
enrollada. Entre las bases hay puentes de hidrogeno, que facilitan que las 
cadenas se separen y se vuelvan a unir durante el proceso de replicación 
de la molécula. 
 
ADN B, tal como se encuentra mayoritariamente en la célula viva. 
ADN A, aparece cuando la humedad de la preparación es menor que el 
75%. La hélice es más corta que la hélice B, y sus pares de bases están 
inclinados con respecto al eje de la hélice, no perpendiculares. 
ADN Z, la hélice es levógira. Los grupos fosfatos del esqueleto covalente se 
disponen en zigzag. Su hélice tiene un único surco. Los grupos fosfatos 
están más próximos entre sí. Su función biológica aun no está clara. 
 
La replicación del ADN es semiconservativa 
 
Las dos cadenas que forman la doble hélice se separan y cada hebra sirve 
como molde para la síntesis de la cadena complementaria. Cada molecula 
hija está formada por una cadena parental y una nueva. La cadena 
sintetizada se unirá a la cadena molde formando nuevamente puentes de 
hidrogeno entre las bases. 
 
El código genético está constituido por tripletes de nucleótidos 
 
La información contenida en el ADN se expresa a través de las proteínas, 
éstas determinan las propiedades físicas y químicas de la celula. Existe un 
código genético para relacionar la secuencia de nucleótidos con la 
secuencia de aminoácidos. Primero, no se lee directamente la información 
del ADN sino que a partir de este se sintetiza una molécula de ARNm 
complementaria de la secuencia del ADN que contiene la información 
requerida. La secuencia de bases nitrogenadas de este ARNm es leída en 
grupos de tres nucleótidos no superpuestos, llamados “tripletes” o 
“codones”. 
 
La doble hélice es una molécula flexible que puede encontrarse en 
forma lineal o circular 
 
Casi todo el ADN del genoma tiene la estructura de doble hélice B. Esta 
molecula no se encuentra como una varilla rígida, sino que es dinámica: 
puede curvarse, retorcerse y enrollarse. La capacidad de la molécula de 
hacer esto está determinada en parte por la presencia de ciertas secuencias 
tales como CAAAAAT o CAAAAAAT. Las curvaturas son también 
producidas por la interacción del ADN con proteínas específicas. 
 
El ADN de las bacterias y de muchos virus son moléculas circulares 
cerradas. El ADN de mitocondrias y cloroplastos, que codifica algunas de 
sus proteínas, es circular y está covalentemente cerrado. ¿Pero cómo se 
replican? Existen enzimas que cortan, topoisomerasas,también desenrollan 
y vuelven a unir las cadenas de ADN. 
 
El ADN circular se superenrrolla y adquiere diferentes conformaciones 
topológicas 
 
Una propiedad de las moléculas circulares cerradas es que el eje de la 
doble hélice puede a su vez estar enrollado formando una superhélice. Las 
moléculas de ADN circulares se encuentran en la naturaleza normalmente 
superenrolladas en sentido dextrógiro (o superenrrollamiento negativo). Así, 
la molécula es más compacta que una molecula relajada de la misma 
longitud. Esto es importante para el empaquetamiento del ADN dentro de la 
célula. 
 
Las hélices del ADN en las células parecen estar ligeramente desenrolladas 
con respecto a la doble hélice estándar que es la de menor energía libre. 
Cuando se extrae este ADN circular y cerrado de las células y se separa de 
las proteínas, se superenrrolla dextrógiramente. El superenrrollamiento 
negativo prepara al ADN para los procesos biológicos que requieren la 
separación de las hebras: replicación, transcripción y recombinación. El 
superenrrollamiento positivo compactaría al ADN igual que el negativo, pero 
dificultaría la separación de las hebras. 
 
El ARN presenta una composición química y una estructura 
tridimensional diferentes a las del ARN 
 
Su función es de traducir la información genética contenida en el ADN a la 
secuencia de aminoácidos de las proteínas. Sin embargo, en algunos virus, 
su función es la misma que la del ADN, almacenar información genética. 
 
Sus nucleótidos tienen ribosa en lugar de desoxirribosa y uracilo en lugar de 
timina. El ARN es monocatenario. Cualquiera de los dos ácidos nucleicos 
puede presentar la conformación del otro, ADN con simple cadena y ARN 
con doble cadena. Una cadena sencilla de ARN puede plegarse sobre sí 
misma y formar puentes de hidrogeno intracatenarios entre sus bases como 
ocurre con el ARNt o el ARNr 
 
Las células contienen principalmente tres tipos diferentes de ARN: 
ARN ribosomal (ARNr), ARN mensajero (ARNm) y ARN de 
transferencia (ARNt) 
 
Además de las diferencias de secuencias, los tres tipos de ARN 
presentan entre sí diferencias estructurales y tienen distintas 
funciones 
 
El ARNt es el más pequeño de todos. Presenta zonas de bases 
nitrogenadas complementarias, que se aparean, dándole una estructura 
tridimensional característica. La molécula de ARNt es monocatenaria, por 
eso los pares de bases se forman entre nucleótidos de la misma cadena. 
Cuatro cortos fragmentos presentan una estructura de doble hélice, que 
determina una conformación bidimensional de “hoja de trébol”. A su vez, 
vuelve a plegarse adquiriendo una conformación en forma de “L” que está 
estabilizada por enlaces de hidrógeno. El ARNt cumple la función de 
molécula “adaptadora” en la síntesis de proteína. En cada uno de los 
extremos de la L existen dos grupos de bases nitrogenadas no apareadas. 
Uno de estos forma el anticodón, cuyas tres bases se aparearán con las de 
un triplete o codón complementario de la molécula de ARNm. El ARNt 
permite que los aminoácidos se alineen de acuerdo con la secuencia de 
nucleótidos del ARNm, funcionando así como una molécula adaptadora 
entre la información genética contenida en el ARNm y la proteína codificada 
en dicha información. En su composición poseen bases diferentes a las 
cuatro fundamentales. 
 
El ARNr es el de mayor tamaño. Forma parte de los ribosomas. Todos los 
acontecimientos de la síntesis proteica se producen en los ribosomas que 
son complejos supramoleculares formados pro proteínas, y el ARNr. Más 
del 50% del peso de un ribosoma es de ARNr y existen numerosas 
evidencias de que el ARN desempeña un papel central en las actividades 
catalíticas de un ribosoma. Las moléculas de ARNr presentan un 
complicado plegamiento que parece estar muy conservado. 
 
Los ARNm son los más heterogéneos en cuanto a su tamaño, se relaciona 
con la longitud de la cadena polipeptídica que codifican. Existen otras 
moléculas de ARN, ARN nuclear pequeño (snARN) interviene en la 
maduración del ARNm y otras pequeñas moléculas de ARN presentes en 
el citosol están relacionadas con el destino de las proteínas recién 
sintetizadas.