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APUNTE apunte tt LAniFF nALi
iibb OOLL GIIAAGoo
@alumed.instituto
ALTO PUNTO DE FUSIÓN Y EBULLICIÓN: El amplio rango de
temperaturas que puede tener el agua entre sus puntos de
fusión y ebullición es lo que permite la vida de diversos
tipos de organismos.
 ALTO CALOR DE VAPORIZACIÓN: cantidad de energía
necesaria para que la unidad de masa de una sustancia
pase del estado líquido al estado gaseoso.
TERMORREGULACIÓN: Permite a los individuos disipar el
exceso de calor por la evaporación de agua en su
superficie (sudor). 
ALTO CALOR ESPECÍFICO: Cantidad de energía necesaria
para elevar la temperatura de 1 g de sustancia en 1°C.
Permite que el calor proveniente del medio o liberado en
reacciones bioquímicas exotérmicas sea fácilmente
absorbido con pequeña variación de la temperatura del
individuo. 
La molécula de agua está compuesta por dos átomos de 
hidrogeno y uno de oxígeno, unidos por enlaces covalentes. 
Tiene estructura geométrica angular por cuenta de los
pares de electrones libres que posee el Oxígeno, lo que le 
confiere polaridad a la molécula y permite la formación de 
los enlaces por puentes de hidrógeno.
ENLACE COVALENTE: ocurre entre átomos que comparten 
el mismo par de electrones
PUENTES DE HIDRÓGENO: Atracción electroestática (polar) 
entre un átomo muy electronegativo (F, O, N) y un átomo de 
Hidrógeno que esté unido covalentemente a otro átomo 
electronegativo. La molécula de agua se puede unir a 4 
otras moléculas por medio ese enlace.
SOLUCIÓN: Mezcla homogénea de una o más sustancias 
disueltas en otra sustancia en mayor proporción 
SOLUTO: Es la sustância que se encuentra disuelta en el 
solvente. 
SOLVENTE: Es una sustancia química en la que se disuelve 
un soluto. Normalmente el solvente es el componente de 
una solución que esta en mayor cantidad. 
ELEVADA TENSIÓN SUPERFICIAL: Una molécula de agua
del seno del líquido interactúa con el doble de moléculas 
que las de su superficie. Para incrementar la superficie
expuesta al aire es necesario lograr que moléculas del seno 
pasen a la superficie. Si la cohesión es alta la tensión 
superficial también lo será. 
VARIACIÓN ANÓMALA DE LA DENSIDAD: Aumento de la 
densidad del agua al aumentar la temperatura entre 0 y
4°C. Expansión al congelarse: en el hielo los P.H.
mantienen a las moléculas de agua más separadas que en 
el agua líquida. Con eso, el hielo flota sobre el agua porque 
mismo a iguales masas de agua la densidad del hielo es 
menor que la del agua. 
El AGUA es considerado el “solvente universal” porque 
interactua con diferentes tipos de compuestos:
HIDROFILICAS/POLARES: Es una sustancia que le
gusta el agua. Ej.: Iones, alcoholes y cetonas.
HIDROFÓBICAS/APOLARES: Es una sustancia que tiene 
miedo del agua. Ej.: TRIACILGLICÉRIDOS – En solución
acuosa forman gotas. 
ANFIPÁTICAS: sustancias que tienen una parte polar
(que interaccionan con el agua) y una parte apolar 
(hidrofóbica). Ej.: ÁC. GRASOS – forman MICELAS;
FOSFOLÍPIDOS – forman BICAPAS LIPIDICAS.
PROPRIEDADES FISICAS DEL AGUA
agua como solvente
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agua
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Fuerza que se debe aplicas a una solución para detener el 
flujo de solvente a través de una membrana 
semipermeable. 
Es la concentración de partículas en una solución (OSM/L) 
OSM = MOL x i ; i = Cantidad de partículas que se disocia 
una molécula. Una solución puede ser, HIPEROSMOTICA, 
HIPOOSMÓTICA o ISOOSMÓTICA cuando comparada a 
otras. 
 Medida del grado de acidez o alcalinidad de una sustancia 
o una solución. Fórmulas: BUFFERS: Sustancias que
impiden drásticos cambios de pH. Ayudan a los
organismos a mantener el pH de los fluidos corporales en 
rangos compatibles con la vida. Son combinaciones de 
aceptores y donores de H+ en una solución de ácidos o 
bases débiles.
Si el σ = 1, la membrana es 1mpermeable al soluto Si el σ =
0, la membrana es permeable al soluto Si el 0 > σ > 1, la
membrana es parcialmente permeable al soluto Los
medios (extra y intracelulares) pueden ser, HIPERTONICOS,
HIPOTONICOS y ISOTONICOS, cuando comparados. 
el agua se disocia en un protón (H+) y un oxhidrilo (OH-)
Las soluciones con altas concentraciones de protones 
↑[H+] son soluciones ÁCIDAS, luego tienen ↑pH Las 
soluciones con altas concentraciones de oxhidrilos ↑[OH-] 
son soluciones ALCALINAS/BÁSICAS, luego tienen ↓pH
Son propiedades de las soluciones que DEPENDEN 
sólo de la CONCENTRACIÓN DE PARTÍCULAS DE 
SOLUTO disueltas y NO de su naturaleza. Son ellas: 
Descenso de la presión de vapor 
Aumento del punto de ebullición 
Descenso del punto de fusión 
Presión osmótica 
OSMOSIS: 
OSMOLARIDAD: 
PRESIÓN OSMÓTICA: 
pROPRIEDADES COLIGATIVAS
PH:
DISOCIACIÓN DEL AGUA: 
FLUJO NETO DE AGUA A TRAVÉS DE UNA
MEMBRANA SEMIPERMEABLE DE UN LUGAR
DE MENOR CONCENTRACIÓN DE PARTÍCULAS
HACIA OTRO DE MENOR CONCENTRACIÓN DE
PARTICULAS.
tonicidad
La tonicidad es una propiedad química, perteneciente a las
soluciones que están contenidas en una membrana con
permeabilidad selectiva. π = OSM x σ En donde el σ es el
coeficiente de reflexión para un soluto en la membrana
semipermeable. alumedalumed
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anotaciones
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Pequeñas moléculas
biomoleculas
Pueden ser separadas en INORGÁNICAS, que son agua y 
sales minerales. Las ORGÁNICAS que estan formadas por 
un conjunto de seis elementos químicos CHONPS, que son 
el Carbono, Hidrógeno, Oxígeno, Nitrógeno, P de fósforo y S 
de azufre, pueden formar glúcidos, proteínas, ácidos 
nucleicos y lípidos. Los monómeros de los respectivos son 
los monosacaridos, aminoácidos y nucleótidos, mientras 
que los polímeros son los oligosacaridos, cadenas 
polipeptidicas y cadenas polinucleotidicas. En relación a
los lipidos, los mismos no llegan conformar
macromoléculas pues no pasan de un peso molecular de 
5000 daltons.
Carbohidratos:
Fórmula molecular general: CnH2non. Lineales. Formados 
por 3 a 7 carbonos. Pueden tener los grupos carbonilos, 
aldehídos o cetonas. Pueden ser casificados por:
El número de carbonos: Triosas (3C); Tetrosas (4C)
Pentosas (5C); Hexosas (6C) etc. 
El grupo funcional: Aldosas (Aldehídos
polihidroxilados); y Cetosas (Cetonas polihidroxiladas)
Según la luz despolarizada: La presencia de carbonos
asimétricos en los monosacáridos les confiere la
propiedad de desviar el plano de luz polarizada de dos 
formas: Los dextrógiros (D) desvian la luz a la derecha;
Y los levógiros (L) desvian la luz polarizada a la
izquierda.
 Monómeros principales:
ciclación 
Los monosacáridos de 5 o más C se encuentran en forma 
cíclica cuando en solución acuosa. En caso de que sea un 
aldehido para ciclarse se produce un enlace HEMIACETAL 
entre el grupo aldehído y un grupo alcohol. Si es una 
cetona, el enlace entre la cetona y el alcohol es un 
HEMICETAL.
isómeros
Muchos monosacáridos difieren solo en términos de 
disposición espacial de los átomos, es decir, son isómeros. 
Por ejemplo, glucosa, galactosa y manosa tienen el mismo 
fórmula (C6H12O6), pero difieren con respecto a la 
disposición de grupos alrededor de uno o dos átomos de 
carbono.
-Ácidos grasos: Ácidos carboxílicos que tienen una cadena 
hidrocarbonada. Se disponen en el espacio de forma CIS o 
TRANS y se clasifican en: 
 
SATURADOS → Se unen por enlaces 
simples C-C, son sólidos. 
Láurico: 12 C 
Mirístico: 14 C 
Palmítico: 16 C
Esteárico: 18 C 
Araquidónico: 20 C
El carbono que lleva el aldehído o la cetona puede
reaccionar con un grupo hidroxilo de una segunda molécula 
de azúcar, formando así una disacárido. Esta llamada es 
llamado enlace glicosídico. Tres disacáridos comunes:
maltosa: glucosa + glucosa (α 1->4)
lactosa: galactosa + glucosa (β 1->4)
sacarosa: glucosa + fructosa (α 1->2)
INSATURADOS→ Otros presentan 
uno o mas enlaces dobles (C=C), 
son líquidos. 
Oleico: 18:1Δ9 o 18:1n-9 
Linoleico: 18:2Δ9;12 
Linolenico: 18:3Δ9;12;15 
Araquidónico: 18:4Δ9;12;15;18 
ESENCIALES: LINOLEICO Y LINOLENICO 
SEMIESENCIAL: ARAQUIDONICO
ESTERIFICACIÓN: Un ácido graso se une a un alcohol 
mediante un enlace covalente, formandoun éster y 
liberándose una molécula de agua. 
SAPONIFICACIÓN: hidrólisis de un éster en medio básico 
que dá como resultado jabón y glicerina. BASE + ÁCIDO =
SAL + JABÓN (ác. grasos)
PUNTO ISOELETRÓNICO: Es el Ph en el cual el aa presenta 
carga neta cero. Aquellos aminoácidos que sólo tienen un 
grupo amino y un grupo carboxilo ionizables presentan a 
pH = 7 una carga neta de cero. Si el pH > 7 la carga neta 
será negativa, y si el pH < 7 la carga neta será positiva.
Los aminoácidos son moléculas que se combinan para 
formar proteínas. A pH's BÁSICOS grupo amino y carboxilo 
se DESPROTONAN A pH's ÁCIDOS grupo amino y carboxilo 
se PROTONAN.
lípidos
aminoácidos
PROPRIEDADES FÍSICAS DE LOS ÁC. 
GRASOS: 
PROPRIEDADES QUÍMICAS DE LOS ÁC. 
GRASOS:
disacarido
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Son dadas por la SOLUBILIDAD (tamaño de su
CADENA CARBONADA) y por el PUNTO DE
FUSIÓN. 
Cuanto ↑ N o de INSATURACIONES ; ↓PF y 
Cuanto ↑ CADENA ; ↑PF 
CLASIFICACIÓN DE LOS AA'S: Los aminoacidos pueden ser
no polares y polares. Los polares pueden ser sin cargar y/o
con carga. Mientras que los con carga pueden ser positivos
o negativos.
ENLACE PEPTÍDICO: es el enlace covalente tipo amida que
se forma entre el grupo α-carboxilo de un aa y el α-amino de
otro. La reacción es uma condensación com eliminación de
una molécula de agua. Un péptido es el producto de la unión
de uno o más aa’s. Los aa’s que conforman el péptido pasan
a denominarse residuos de aminoácidos.
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 NUCLEÓTIDOS DE IMPORTANCIA:
Sillares estructurales de los ácidos nucleicos.
GRUPO FOSFATO + PENTOSA + BASE NITROGENADA
GRUPOS FOSFATOS: Pueden ser monofosfato, difosfato o 
trifosfato.
PENTOSA: Se clasifican según su tipo de pentosa:
RIBONUCLEÓTIDOS o DESOXIRRIBONUCLEÓTIDOS
BASES NITROGENADAS: Se encargan de darle la 
especificidad y el caracter básico a los ácidos nucleicos.
nucleotidos
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anotaciones
Son formadas por la polimerización de monómeros. Poseen 
alto peso molecular (> 5000 Da)
Los OLIGOSACARIDOS son polímeros que tienen entre 2 a 
10 monosacáridos. 
Ej.: Con 2 monosacáridos -> DISACÁRIDOS 
3 monosacáridos -> TRISACÁRIDOS 
4 monosacáridos -> TETRASACÁRIDOS 
Los POLISACARIDOS son polímeros que tienen MÁS de 10 
monosacáridos y peso molecular acima de 5000 Da. Se 
clasifican según su composición en HOMOPOLISACÁRIDOS 
(un único tipo de monosacárido) y HETEROPOLISACÁRIDOS 
(2 o más tipos de monosacárido). 
Pueden ser LINEALES o RAMIFICADOS y de RESERVA 
ENERGÉTICA (glucógeno y almidón) o ESTRUCTURALES
(celulosa y quitina). 
POLISACÁRIDOS DE IMPORTANCIA: 
ALMIDÓN 
Amilosa: Homolineal (α1→4)
 Amilopectina: Homoramificado (α1→4) y (α1→6)
GLUCÓGENO - 8 a 12 glucógenos.
 Homoramificado (α1→6) 
*El almidón y el glucógeno dan negativo al reativo de 
fehnning* 
CELULOSA - Homolineal (β1→4) 
QUITINA - Formado por N-Acetilglucosaminas (β1→4).
ESTRUCTURAS IMPORTANTES:
No llegan a ser macromoléculas porque presentan bajo 
peso molecular: entre 750 y 1500 Da (por eso no
son considerados macromoléculas). Incluyen a un grupo 
heterogéneo de moléculas orgánicas complejas que 
presentan como característica común su insolubilidad en 
agua. Según la presencia o ausencia de ácidos grasos en 
sus moléculas se clasifican en SAPONIFICABLES o
INSAPONIFICABLES.
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macromoleculas
Carbohidratos:
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lipidos
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA: Los enlaces peptídicos son
polares y por eso son capaces de formar PUENTES DE 
HIDRÓGENO INTERCATENÁRIAS, que son la fuerza que 
estabiliza este nivel. Mediante esa capacidad de formar 
puentes de hidrógeno, la proteína secundaria puede
plegarse de dos formas distintas. Quien la denomina si es
α Hélice o Lámina β son los tipos de aminoácidos de la 
cadena. Las cadenas R laterales quedan expuestas para 
afuera, favoreciendo así otras estructuras.
Son macromoléculas formadas por CADENAS PEPTÍDICAS 
(junción de varios aminoácidos), y son las más abundantes 
en nuestro cuerpo (50% del peso seco de la celula). Posee 
variadas funciones:
CATALIZADORES: enzimas. Ej.: ADN Pol; Catalasa
TRANSPORTADORAS: Albumina (ácidos grasos);
Hemoglobina (O2)
CONTRÁCTILES: Actina; Miosina; Dideína
ESTRUCTURALES: Colágeno; Elastina; Queratina
PROTECCIÓN: Inmunoglobulinas
HORMONAL: Insulina; Glucagón; ACTH; ADH
 
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: Las cadenas se pueden
plegar de muchas formas pero solamente una es la
correcta y la que hace con que la proteína sea funcional. 
Ese plegamiento específico se llama CONFORMACIÓN 
NATIVA y es donde las interacciones entre las cadenas es 
máximamente estable. 
1. ESTRUCTURA PRIMARIA: Estabilizada por enlaces 
covalentes entre los aminoácidos llamados ENLACES
PEPTÍDICOS. 
3. ESTRUCTURA TERCIÁRIA: Estructura tridimensional 
resultante del plegamiento de una cadena polipeptidica 
sobre sí misma. Interacción entre las cadenas laterales 
que quedaron para afuera.
Las fuerzas ENDOCATENÁRIAS que las estabilizan son:
Interacciones Hidrofóbicas (aa’s no polares)
Interacciones Eletroestáticas (+ -)
Puentes de Hidrógeno (entre cadenas laterales)
Puentes de Sulfuro (cisteína-cisteína)
Lámina β
 α Héliceproteinas
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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS:
1. Según su naturaliza química: 
- Simples: solo aminoácidos 
- Conjugadas: aminoácidos + grupos prostéticos 
2. Según su forma: 
- FIBROSAS: Son alargadas NO tienen estrutura terciaria
Red o malas Sostén mecânico 
- GLOBULARES: Esféricas o ovaladas Tiene estrutura
terciaria pero PUEDE O NO tener la cuaternaria 
3. Según la cantidad de cadenas: 
-MONOMÉRICAS 
-DIMÉRICAS 
-TRIMÉRICAS 
-TETRAMÉRICA 
Según esos criterios, la HEMOGLOBINA? Globular;
Conjugada y Tetramérica
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS: 
Pérdida de todas las estructuras menos la primária.
Luego, hay la perdida de su conformación nativa. Algunos de
los agentes desnaturalizantes son: pH extremos,
detergentes, compuestos de elevada fuerza iónica, b-
mercaptoetanol (sustancia que rompe puentes disulfuro)
4. ESTRUTURA CUATERNÁRIA: Se forma mediante la
unión de enlaces débiles de 2 o + cadenas polipeptídicas 
con estructura terciaria para formar un complejo proteico. 
Estabilizada por las mismas fuerzas que la terciária solo 
que ahora son EXOCATENÁRIAS.
Polimerización de nucleótidos. Se clasifican según el tipo 
de nucleótido constituyente: 
1. ÁCIDO DESOXIRIBONUCLEICO: 
ADN
Formado por desoxiribonucleótidos 
Desoxiribosa 
A=T; G≡C 
 
2. ÁCIDO RIBONUCLEICO:
ARN
Ribonucleótido
Ribosa 
A=U; G≡C 
ADN: 
Almacena la info genética de la
célula. Compuesto por dos
cadenas polinucleotídicas
apareadas. Helicoidal con
cadenas COMPLEMENTARIAS y
ANTIPARALELAS (3’-5’) (5’-3’). 
GEN: Secuencia de ADN que
codifica para un ARN funcional.
Las bases se aparean A=T; G≡C
por puente de hidrógeno. 
DESNATURALIZACIÓN: a altas
temperaturas y a pH's muy
básicos
ARN: 
Se sintetiza a partir del ADN. Monocatenário.
Existen 3 tipos:
ARN ribosomico: Forma subunidades > y < ;Encargado
de catalizar la formación de los enlaces peptídicos.
ARN mensajero: Llevan la info a travéz de una
secuencia de bases nitrogenadas.
ARN transferencia: Se pliegan sobre si por
autocomplementariedad de bases; Lleva el aa hacia su
local de unión con otros.
 HEMOGLOBINA
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anotaciones
 Si ΔG = positivo, el sistema absorbe 
energía para que la reacción pueda ocurrir, 
por lo tanto es ENDERGONICO 
 Si ΔG = negativo el sistema libera energía cuando la
reacción ocurre, por lo tanto es EXERGONICO, además
de eso indica también el valor de energía que es
liberada. INDICA QUE LA REACCION VA A SER
ESPONTANEA, o sea, no va a necesitar energía para
ocurrir. 
Son las transformaciones de energía en los organismos
vivos. Necesitamos energía para realizar trabajo como,
contracción muscular, digestión de alimentos etc. Los
cambios de energía se estudian en dos ramas, la
TERMODINAMICA y la CINETICA QUIMICA.
Cuantifica la energía de un sistema, este valor es dado
enkilo calorías por mol(kcal/mol) o kilo joule por mol
(kj/mol). Para convertir kj/mol a kcal/mol tenerque dividir
el valor en kj/mol por 4,2. Los sistemas pueden ser:
Abiertos: cambian energía y materia con el universo
Cerrado: cambian solo energía
Aislado: no cambian nada
 
Podemos medir en un sistema :
El calor interno o ENTALPIA (H)
 ΔH = Hf-Hi
 Si ΔH= positivo la reacción es ENDODERMICA
 Si ΔH= negativo la reacción es EXOTERMICO
El desorden o ENTROPIA (S)
 ΔS = Sf-Si
 Si ΔS= positivo el sistema se DESORDENA
 Si ΔS= negativo el sistema se ORDENA
La energía útil de un sistema o sea la energía que se
usa para realizar trabajo que se llama ENERGÍA LIBRE
DE GIBBS (G)
 ΔG = Gf-Gi
Primera Ley: La cantidad de energía del universo
permanece siempre constante. Principio de
conservación de la energía. 
Segunda Ley: En todo proceso espontaneo (ΔG
negativo), la entropía del universo aumenta(ΔS
positivo) hasta alcanzar el equilibrio donde la
entropía del universo es la mayor posible. Cuando voy
armar un castillo de cartas estoy poniendo energía a
eso, armar el castillo no es una reacción espontanea
por lo tanto el ΔG va a ser positivo y a la vez estoy
ordenando las cartas o sea el ΔS va a ser negativo.
 
REACCIONES SECUENCIALES:
El producto de una reacción es el reactivo de la otra. 
A -> B ; ΔG= 5kcal/mol 
B -> C ; ΔG= -7kcal/mol 
Se puede calcular el ΔG de la reacción global (A -> C)
sumando todos los ΔG:
 5+(-7)= -2kcal/mol 
ACOPLAMIENTO DE REACCIONES: 
Las reacciones solo se pueden llevar a cabo cuando
sean espontaneas. Pero la célula necesita llevar a
cabo reacciones que no son espontaneas. Para
llevarse a cabo reacciones que no son espontaneas
(ΔG positivo) hay que acoplar una reacción que tenga
un ΔG negativo para que
el ΔG global sea negativo.
TERMODINAMICA:
LEYS DE LA TERMODINAMICA:
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bioenergetica VARIACIONES DE ΔG:
ΔG = ENERGIA REAL
ΔG ° = VALOR EN CONDICOES ESTANDAR
LABORATORIALES (1atm, 25 C, 1 molar de
reactivo y ph 0. ΔG °’ = VALORES EN
CONDICIONES CASI FISIOLOGICAS (iguales a la
estándar pero con el ph 7)
Mide la velocidad que ocurre una reacción. Eso se calcula 
por unidad de tiempo.
Energía de activación (Ea) nos indica la velocidad de la 
reacción, si la Ea es muy alta quiere decir que la reacción 
va ser mas lenta.
 Ea = Estado activado – Energía del Reactivo
COMO PUEDO MODIFICAR LA VELOCIDAD DE UNA 
REACCIÓN?
Aumentando la velocidad de las colisiones entre las
moléculas: 
↑ temperatura y ↑ concentración del reactivo
 
Disminuyendo la energía de activación 
Agregando un catalizador (molécula que aumenta
la velocidad de la reacción disminuyendo la Ea). 
*Los catalizadores pueden ser inorgánicos y biológicos 
(Enzimas).
*El catalizador no altera la ΔG ya que el catalizador no 
forma parte del produto
REVERSIBILIDAD DE LAS REACCIONES:
Una reacción es reversible cuando tiene un ΔG cercano a 
0kcal/mol. La importancia de eso es que una reacción que 
es reversible puede ser catalizada por una enzima en
los dos sentidos (A -> B) y (B -> A). Ya una reacción 
irreversible tiene que ser catalizada por una enzima 
diferente.
1. CONCENTRACION DE SUSTRATO:
Se la [S] la probabilidad de que la enzima se choque con 
el sustrato y pueda catalizar la reacción.
Ej: tengo 5 tubos de ensayo con 50mg de enzimas e a 
cada tubo voy poniendo una concentración de manera 
creciente de sustrato.
Son específicas para cada reacción. Actúan en condiciones
casi fisiológicas. Son regulables. La mayoría tiene
naturaleza proteica, la excepción es la Peptidil Transferasa
que es un ARN con actividad catalítica. El sitio activo tiene
aa específicos para interaccionar con el sustrato. 
La actividad enzimática depende de 5 factores:
Concentración de Sustrato [S]
Concentracion de Enzimas [E]
El Ph 
La Temperatura 
Inhibidores 
CINETICA QUIMICA:
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2. CONCENTRACION DE ENZIMAS 
Al aumentar la concentración de enzimas estoy aumentando
la cantidad de sitios activos.
La Velocidad Max se va a ver aumentada porque ya que hay
más enzimas, va a tardar mucho mas para que todos los
sitios activos estén ocupados.
Eso hace que se genere una mayor cantidad de producto.
 ↑VMAX ; = KM
·La velocidad que trabaja la enzima a la medida que se 
pone mas sustrato
·En un momento que por mas que pongamos mas sustrato 
la velocidad no aumenta. Eso se da porque todas las 
enzimas ya están trabajando, todos los sitios activos
están ocupados. 
↑KM ↓ AFINIDAD 
↓KM ↑ AFINIDAD
KM: Constante que mide la afinidad de la enzima por el 
sustrato, significa cuanto de sustrato se necesita para que 
50% de los sitios activos estén ocupados.
4. TEMPERATURA:
Afecta el movimiento de las moléculas 
Se la temperatura aumenta, también va aumentar la 
energía cinética o sea, las células se van a mover mas 
rápido.
Se va ↑ la actividad enzimática hasta el punto de 
temperatura optima 
Después de este punto la actividad enzimática ↓ por 
desnaturalización
3. PH:
Cada enzima tiene su ph optimo donde su actividad es la
mayor y mejor posible.
Fuera de este ph optimo la enzima se desnaturaliza.
5. INHIBIDORES:
Sustancias que disminuyen o anulan la actividad 
enzimática sin transformar los sitios activos. Pueden ser 
IRREVERSIBLES o REVERSIBLES (COMPETITIVOS o NO 
COMPETITIVOS)
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COMPETITIVOS: 
- Compiten por el sitio activo de la enzima; 
- Modifican el km pero no na velocidad máxima; 
- Al tapar el sitio activo de la enzima con el sustrato, no
va permitir el contacto ezm-sust, haciendo con que cambie 
la afinidad pero no el tiempo en que todas la enzimas van 
estar ocupadas. 
ENZIMAS REGULABLES 
- Regulación Covalente: Adición o sustracción de un grupo 
funcional generalmente un grupo fosfato que al fosforilarse 
se activa o desactiva la enzima 
- Regulación Alostérica: Apresenta otro sitio activo, el SITIO 
ALOSTÉRICO, en que se ligan por interacciones débiles los 
moduladores alostéricos (que pueden ser moléculas o 
iones) que aumentan (regulación positiva) o disminuyen 
(regulación negativa) la afinidad y la actividad enzimática. 
NO COMPETITIVOS:
 - El inhibidor se va unir a um sitio distinto del sitio 
activo, en um sitio ALOSTERICO.
 - Por lo tanto el sustrato va poder unirse libremente con 
la enzima pero ella no va poder catalizar la reacción.
 - Entonces como el sustrato no va poder ser convertido 
el se queda acoplado a la enzima haciendo con que los
sitios activos sean ocupado mas rápidamente.
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Sintetiza la cadena rompiendo el enlace fosfoéster del
desoxirribonucleótido trifosfatado y libera energía, en
que la usa uniendo los nuevos nucleótidos al sustrato.
Va uniendo bases al azar y pega las que tienen mayor
afinidad.
Sintetiza en sentido 5’ → 3’
Necesita energía (desoxirribonucleotidos
trifosfatados)
Necesita sustrato (desoxirribonucleotidos
trifosfatados)
Necesita molde (cataliza la duplicación por la
complementariedad de bases)
Extremo 3’ libre OH
MECANISMOS GENÉTICOS
BÁSICOS : 
Es el conjunto de mecanismos a través del cual ocurre el
flujo de información de los seres vivos.
REPLICACIÓN O DUPLICACIÓN: 
Es el proceso mediante el cual se duplica una molécula de
ADN, importante para la división celular pues permite que
la información genética se transmita de una célula madre
a las células hijas.
1.1 PROPRIEDADES GENERALES DE LA REPLICACIÓN:
SEMICONSERVATIVA - Se conserva mitad de cada hebra
molde y su información.
BIDIRECCIONALIDAD - 2 horquillas que se mueven (abren)
en direcciones opuestas.
SEMIDISCONTINUA - La hebra adelantada se replica de
forma continua, mientras la retrasada se replica de forma
descontinua (por culpa de los fragmentos de okazaki.)
Posee 2 cadenas que pueden ser ANTIPARALELAS
(polaridades de sentidos opuestos; 3’ y 5’)y
COMPLEMENTARIAS (A=T; G≡C)
Es un proceso catalizado por la ARN POLIMERAZA:
*TAUTOMERIZACIÓN: error de la ADN Pol al juntar por ej.
una Citosina tautomerizada (que se parece a una Timina)
con una Adenina. 
INICIACIÓN:
Es rápidamente reversible. La ADN Pol se frena y cambia
su conformación avanzando en dirección 3’→5’ y
actuando como EXONUCLEASA (remuevenucleótidos de
un extremo) produciendo la rotura de la base
tautomerizada y arreglando el error.
1.2 ORIGEN, BURBUJA Y HORQUILLA:
La duplicación no se origina al azar, sus ORIGENES se
hallan marcados por nucleótidos específicos (grandes
repeticiones de pares de Adenina y Timina, debido a que
se rompen más fácilmente) y esos se abren en BURBUJAS
DE REPLICACIÓN que encontramos al largo del ADN.
Las HORQUILLAS se encuentran a cada lado de una
burbuja, produciendo un alargamiento de la misma para
que así la veamos como la conocemos.
En la cadena líder/adelantada/conductora se lee en
sentido 3’ → 5’ y sintetiza en sentido 5’ → 3’.
En la cadena retrasada se lee en sentido 5’ → 3’ y sintetiza
en sentido 5’ → 3’ (con el mecanismo de punto hacia
atrás).
*SI LA SINTESIS FUERA 3’→5’:
-Se pierde la capacidad autocorrectora
-No es posible la reparación
-Al quitar un desoxiribonucleótido y añadir otro, faltaría un
extremo con energía libre.
1.3 ETAPAS DE LA REPLICACIÓN:
·Helicasa: rompe las puentes de hidrogeno
INTERcatenárias.
·Proteínas SSB: impiden la unión de las bases
nitrogenadas y mantiene las cadenas separadas.
·Topoisomerasa: impide el enrollamiento de las hebras 
 TIPO 1: sin gasto energético
 TIPO 2: con gasto energético
·ARN Primasa: sintetiza los 3 primeros cebadores de la
nueva hebra, que poseen un extremo 3’ OH libre,
posibilitando así la acción de la ADN Pol 3. No tiene
capacidad autocorrectora.
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-ELONGACIÓN:
·Proteínas PCNA: se une a la ADN Pol y la mantiene unida
a la doble hebra
·ADN Polimerasa 3: sintetiza (de 5’→3’) la hebra a partir
del cebador.
·ADN Polimerasa 1: saca el cebador y lo reemplaza por el
ADN 
-TERMINACIÓN:
·ADN Ligasa: utilizando ATP, energiza el extremo 5’,
generando un enlace fosfodiester que produce la unión
5’→3’, sellando la unión entre cadena y nucleótido.
*CEBADORES: Son secuencias cortas de ARN, sintetizados
por la ARN Primasa que proporciona el extremo 3’ OH libre
necesario para que la ADN Polimerasa 3 pueda adicionar
los desoxiribonucleótidos a la cadena en crecimiento.
1.4 REPARACIÓN DEL ADN O CORRECIÓN DE ERRORES: 
-EN CASO DE BASES TAUTOMERICAS: 
En procariotas:
Se identifica la cadena molde porque la misma está
metilada. ( --CH3)
Se toma como base incorrecta a la que se encuentra en la
cadena no metilada y se cambia la base incorrecta.
En eucariotas: 
Se identifica la cadena que se esta sintetizando por la
presencia de muescas (falta de uniones fosfodiester)
Se toma como base incorrecta a la base que se encuentre
en la cadena que tiene muescas.
Se elimina una secuencia donde se encuentra la base
incorrecta y una ADN Pol rellena el espacio.
 
-EN CASO DE DESAMINACIÓN: Error espontáneo. La
Citosina pierde un grupo amino y pasa a ser Uracilo.
La principal forma de reconocimiento de ese error es una
distorsión en la estructura tridimensional del ADN. 
Una ADN GLUCOSILASA (en ese caso una uracilo
glucosilasa) rompe el enlace N-glicosídico entre la base
alterada y la pentosa, generando un sítio AP.
Viene una AP NUCLEASA que corta la cadena por el
extremo 5’ y una FOSFODIESTERASA que corta por el
extremo 3’, eliminando así el esqueleto pentosa-fosfato
que restaba.
Se genera una muesca con un extremo 3’ OH libre en que
la ADN Polimerasa actua sintetizando una nueva cadena. 
Por ultimo, la ADN Ligasa sella la muesca y el error es
reparado.
-EN CASO DE DESPURINACIÓN O DESPIRIMIDIZACIÓN:
Errores espontáneos. Se pierde una purina (Adenina o
Guanina) o una pirimidina (Timina, Citosina o Uracilo) por
rotura del enlace N-glicosídico.
Como ese error ocurre por la falta de una base (un sitio
AP), la reparación empieza con la AP NUCLEASA y la
FOSFODIESTERASA.
 Después tenemos la acción de una ADN Polimerasa y
luego de una ADN Ligasa.
-EN CASO DE DÍMEROS DE PIRIMIDINA: Error que ocurre
lor la acción de los rayos UV. Es la capacidad de las
pirimidinas de unirse covalentemente entre si (C-C; T-T).
Viene una AP ENDONUCLEASA que corta toda la región
donde están los dímeros.
Después la HELICASA corta los puente de hidrógeno
intercatenários.
La ADN Polimerasa 1 sintetiza una nueva cadena en la
región que había sido sacada.
La ADN Ligasa viene y sella la unión.
-EN CASO DE RUPTURAS DE LOS CROMOSSOMAS:
Causada por rayos X.
Reparación NO homóloga: Se juntan los extremos del
cromosoma roto.
Reparación Homóloga: Se reemplaza la información que
falta x una que podría haber estado.
1.5 TELÓMEROS:
Región repetitiva no codificante; Una en cadena extremo
de la cadena. En cada ciclo de replicación, se pierde una
porción del extremo, acortándose los telómeros.
Cuando se terminan los telómeros, se comienzan a perder
regiones codificantes del gen, la célula sale del ciclo
celular y ocurre la senesencia celular replicativa. Las
células que tienen alta tasa de divisiónes mitóticas
necesitan sintetizar sus telómeros.
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INICIACIÓN: 
TRANSCRIPCIÓN 
Es el pasaje de información desde la molécula de ADN que
oficia de molde a la molécula de ARN por medio de la
complementariedad de bases.
 
1. CARACTERÍSTICAS DE LA ARN POLIMERAZA: 
-Cataliza la síntesis en sentido 5’ → 3’
-Necesita molde
-NO necesita cebador o extremo 3’ OH libre
-Necesita sustrato (ribonucleótidos trifosfato y energía)
-No tiene capacidad autocorrectora)
-Vida corta / ARNm (30m)
-En procariotas: tiene estructura cuaternária con 5
subunidades (La σ reconoce donde se inicia la
transcripción (el promotor)).
 
2. GEN: 
Es la unidad fundamental de la hereditariedad. Segmento
de ADN que codifica para un ARN funcional.
REGIÓN PROMOTORA es la secuencia de inicio que regula
la activación o inactivación del gen. Presente en
eucariotas.
PROMOTORES son una secuencia de nucleótidos que son
siempre iguales entre todos los genes; Marcan el origen y
la dirección de la transcripción.
TATA BOX es una secuencia mayoritaria que se repite en
muchos genes eucariotas (muy conservada).
SHINE DALGARNO es otra secuencia mayoritaria pero que
es mucho mas frecuente en genes procariotas.
*Cuanto más conservada la secuencia, más fuerte es el
promotor.
*Los promotores fuertes se activan muchas veces y están
presentes en proteínas que se expresan mucho; 
Los promotores débiles son utilizados por proteínas más
raras.
*La dirección de la ARN Polimeraza es determinada por la
orientación de la secuencia asimétrica del promotor.
3. PASOS DE LA TRANSCRIPCIÓN EN PROCARIOTAS:
·Empieza con la unión del factor σ a la ARN Pol, que forma
la HOLOENZIMA (activa) y que permite la ubicación de la
ARN Pol en el promotor (Shine-Dalgarno) del gen. 
ELONGACIÓN:
TERMINACIÓN:
Después el factor σ abre una burbuja en la doble hélice y
expone las hebras de ADN, lo que permite la síntesis de un
pequeño fragmento de ARN complementario al promotor
de ADN.
·Para que la transcripción siga ocurriendo es necesaria la
disociación de factor σ de la HOLOENZIMA, formando así
una enzima núcleo o APOENZIMA.
*INICIACIÓN ABORTIVA: ocurre cuando el factor σ no se
disocia de la ARN Pol y la iniciación de la transcripción es
interrumpida y la síntesis, abortada.
·Esa APOENZIMA va actuando como helicasa, separando
las hebras mientras que también va leyendo la hebra
molde y sintetizando ARNm. Como? Pareando nucleótidos
de 3 en 3.
·Ese proceso de síntesis del ARNm ocurre hasta que hayan
complementariedad de bases que permiten la formación
de una estructura en forma de bucle que detiene el avance
de la ARN Pol.
·Después de la formación de esa estructura señalizadora
que frena la ARN Pol de sintetizar el ARNm (por medio de
bases autocomplementarias) ocurre la disociación del
ARNm de la ARN Pol.
·Decimos que el proceso es Rho (ρ) INDEPENDIENTE caso
él sea ESPONTÁNEO (pues no se hace necesaria la
actuación de la proteína ρ)
·Caso el proceso no ocurra, lo decimos Rho DEPENDIENTE,
en donde actua la proteína Rho (ρ) como una helicasa que
necesita de la hidrólisis del ATP para romper las puentes
de hidrógeno entre el ARNm y el ADN molde,
disociándolos. 
4. TIPOS DE ARN POLIMERAZA EN EUCARIONTES:
-ARN Pol I : Transcribe ARNr (45s). Se encuentra enel
nucléolo.
-ARN Pol II : Transcribe ARNm y genes que codifican para
proteínas.
-ARN Pol III : Trancribe ARNt y ARN’s pequeños.
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PRÉ-INICIACIÓN: 
INICIACIÓN:
ELONGACIÓN:
MADURACIÓN/TERMINACIÓN:
5. PASOS PARA LA TRANSCRIPCIÓN EN EUCARIOTAS:
Antes del inicio de la transcripción se necesitan factores
de transcripción generales, que tienen función de unir
secuencias específicas de ADN para reconocer el sitio
donde la transcripción ha de comenzar.
La ARN Pol II se une al factor de transcripción, que a su
vez esta unido al promotor del ADN y con eso la ARN Pol II
separa las hebras de ADN y tiene libre acceso a la cadena
molde.
ARN Pol II sintetiza el ARNm (primário) por medio de la
complementariedad de bases. 
El ARNm sintetizado adentro del núcleo todavía es
inmaduro porque no sufrió las modificaciones necesarias
para que sea realizada la traducción. Las modificaciones
son:
 ·ADICIÓN DE LA CAPERUZA (co-transcripcional) al
extremo 5’ mediante un enlace de fosfodiéster (necesaria
para el aceso del ribosoma para iniciar el proceso de
traducción) 
 ·SPLICING (post-transcripcional) es el proceso de corte
y empalme del ARNm no maduro sacando las partes no
codificantes del gen (intrones) y uniendo la codificantes
(entrones). Realizado por la enzima espliceosoma.
 ·ADICIÓN DE LA POLI-A (post-transcripcional) al
extremo 3’ para protección frente a degradación
postranscripcional.
6. TIPOS DE ARN:
-MENSAGERO (ARNm): Lleva el mensaje transcripto del
ADN.
-TRANSFERENCIA (ARNt): Portadores de los aa’s.
• Secuencia (CCA) se une covalentemente a un aa en el 3’
• Los lazos se forman porque son regiones en que no hay
complementariedad entre las bases.
• Sus anticondones son complementarios a los codones
del ARNm.
• ADN → ARNm → ARNt
 GGG → CCC → GGG
Triplete codificante → códon → anti-códon
-RIBOSOMICO (ARNr): Estructura sobre la cuales se
produce la síntesis de proteínas. Tiene 3 sítios:
•Sitio A – Aminoacilico: Donde llegan los ARNt com sus
respectivos aa’s.
•Sitio P – Peptidilico: Forma los enlaces peptídicos entre
los aa’s.
•Sitio E – Exit: Detiene el ARNt luego que el deja su aa en
el sitio P y después lo libera hacia el citosol.
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TRADUCCIÓN
Es el proceso de traducir la secuencia de una molécula de
ARN mensajero (ARNm) a una secuencia de aminoácidos
durante síntesis de proteínas. Se lleva a cabo en los
ribosomas.
1. CÓDIGO GENÉTICO: 
Es un conjunto de reglas que determinan como se traduce.
Es UNIVERSAL, NO AMBIGUO pero sí es DEGENERADO.
Para algunos aa’s, existen varios codones que los
codifican pero solo un código para cada aa. Son 64
codones que codifican para 20 aa’s.
- AUG: Codón de iniciación universal; En procariotas
codifica para la FENILMETIONINA; En eucariotas codifica
para la METIONINA.
- Stopcodons: UGA, UAA, UAG
2. PASOS DE LA TRADUCCIÓN: 
-ACTIVACIÓN DE LOS AA’S: Es la unión covalente de un aa
a un ARNt. (con gasto de ATP)
*Él anticodón del ARNt codifica para el codón del aa que el
se está ligando (proceso altamente específico)
*Importante porque se genera un enlace de alta energía que
va catalizar la creación de los enlaces peptídicos entre los
aa’s.
-INICIACIÓN:
·Los factores generales de iniciación se juntan a la
subunidad menor del ribosoma, lo que permite que el
ARNm se junte a ella también (posicionando el AUG en el
sitio P).
·Con eso, el ARNt con su aa (metionina o fenilmetionina) y
con el aporte del GTP se une al ARNm.
*El complejo de iniciación primario es la subunidad menor
junto a los factores generales, al ARNm y al ARNt.
*El complejo de iniciación contiene las dos subunidades del
ribosoma, la unidad menor unida al ARNm y la mayor al
ARNt (sin los factores generales).
*En las células eucariotas el AUG de iniciación esta
precedido y señalizado por la caperuza.
*En los procariotas el AUG de iniciación es señalado por 1
secuencia de bases llamada shine-dalgarno.
-ELONGACIÓN:
·El factor de elongación move el ribosoma de 3 en 3
nucleotidospor medio de la hidrólisis del GTP cuando llega
un nuevo ARNt.
·El nuevo ARNt con su aa correspondiente y gasto de
energía se acopla al sitio A del ribosoma.
·Si hay complementariedad de bases entre el codón del
ARNm y el anticodón del ARNt, la enzima PEPTIDIL
TRANSFERASA (un tipo de ribosina) que cataliza la
formación de ENLACES PEPTÍDICOS entre el aa del ARNt
que esta en el sitio P con el aa del ARNt que esta en el
sitio A.
·El ribosoma se mueve en sentido 5’→3’ de un codón a
otro siempre dejando el sitio A libre para un nuevo ARNt.
 
*El crecimiento de la ptn se da del extremo amino hacia el
carboxilo.
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*Diferente de la unión de los ácidos nucleicos, el aa
entrante aporta energía para la unión del seguinte aa.
-TERMINACIÓN:
·El factor de terminación ingresa al sitio A una vez que fue
reconocido el codón stop (UAA, UGA, UAG)
·La unión del factor con el codón stop gasta 1 GTP y lleva
a la disociación del complejo de iniciación y a la liberación
de la cadena polipeptídica que estaba siendo sintetizada
antes.
OBS1: POLIRIBOSOMAS: Un ARNm puede ser leído
simultáneamente por varios ribosomas
OBS2: CHAPERONAS: Son ptn’s que ayudan en el
mantenimiento del plegamiento de otras ptn’s (con gasto
de energía).
3. GASTO ENERGÉTICO:
Activación → 2 enlaces de ↑E – 1 ATP
Iniciación → 1 enlace de ↑E – 1 GTP
Elongación → 2 enlaces de ↑E – 2 GTP
Terminación → 1 enlace de ↑E – 1 GTP
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anotaciones
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bi OL G I Aobi LOGIAo
·Tiene modelo de mosaico fluido: Esta constituido por
moléculas anfipáticas intercaladas por proteínas.
·Son asimétricas: A eso le conferea los grupos R y
oligosacáridos (no citosólicos)
·Los componentes mayoritários son:
Fosfolípidos
Glicerofosfolípidos
Esfingolípidos
Colesterol: Le aporta estabilidad mecánica y regula su
fluidez.
Cardiolipinas: Se encuentran en la membrana
mitocondrial interna. Confiere impermeabilidad a la
membrana.
Glucocálix: Lamina rica en hidratos de carbono que
recubre la superficie exterior de células. Importante
para el reconocimiento y la señalización.
Glucolípidos: No tienen fosfatos; Se encuentran en la
cara NO citosólica; Aminoalcohol + 2 ác. Grasos +
Hidrato de carbono.
Puentes de sulfuro: En la cara NO citosólica.
MEMBRANA PLASMÁTICA
Es una bicapa lipídica que esta estabilizada por
interacciones hidrofóbicas. Es capaz de regular el
intercambio de sustancias y iones entre la célula y el
medio extracelular. También cumple importante rol en la
comunicación celular.
 -Lipidos – Fosfolípidos
 -Proteínas – cuanto + proteínas + funcionalidad
COMPONENTES: 
CARA NO CITOSÓLICA:
MONOCAPA EXTERNA:
MONOCAPA INTERNA:
CARA CITOSÓLICA:
Difusión Lateral
Rotación
Flexión
Flip-Flop: Salto de la cara citosólica a la no citosólica;
No ocurre con frecuencia; Requiere ATP; Facilitado por
la enzima Flipasa.
ASIMETRIA:
-Oligosacáridos (glucocálix)
-Puentes de sulfuro
-Fosfatidil inositol: solo cuando se encuentro unido a un
oligo y a una proteína
 
-Esfingolípidos
-Fosfatidil
-Fosfatidilserina (-)
-Fosfatidiletanolamina
 
-Fosfatidil inositol
 
MOVIMIENTOS DE LOS FOSFOLÍPIDOS:
FLUIDEZ DE LA MEMBRANA:
·Oscila entre ESTADO GEL en que esta + rígida y +
estructurada, la difusión de moléculas es más ordenada; y
entre ESTADO FLUIDO en que está + desordenado.
·La temperatura es la principal causa del desvio de la
fluidez.
·Debo mantener el punto óptimo de fluidez.
·Se regula una membrana MUY FLUIDA (a altas
temperaturas) al DISMINUIR LAS INSATURACIONES y
ALARGANDO LAS COLAS.
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PROTEÍNAS INTEGRALES: Están unidas
COVALENTEMENTE a un ác. Graso, fosfolípido o a una
proteínas transmembrana.
PROTEÍNAS PERIFÉRICAS: Están ancladas por uniones
NO COVALENTES a otra proteínas de membrana; Se
encuentran solamente de un lado de la membrana.
PROTEÍNAS TRANSMEMBRANA: 
··Se regula una membrana MUY EMPAQUETADA (a bajas
temperaturas) al AUMENTAR LAS INSATURACIONES y
ACORTANDO LAS COLAS.
·COLESTEROL: Regula la fluidez/Impide el cambio de
fases.
 -Cuando nos encontramos con bajas temperaturay los
fosfolípidos se empaquetan, el colesterol aumenta la
fluidez.
 -Cuando nos encontramos con altas temperaturas y los
fosfolípidos se mueven, el colesterol disminuye la fluidez.
PROTEÍNAS DE LAS MEMBRANAS:
 -Estructura en α hélice → dominio intracelular –
hidrofóbico; dominio extracelular – hidrofóbico.
 -Estructura barril β → centro; forma un canal acuoso.
 -Pueden ser MULTIPASO (si atraviesan muchas veces la
membrana; en general las multipaso atraviesan 7 veces) o
UNIPASO (atraviesan una vez a la membrana)
TRANSPORTE ATRAVÉS DE
LA MEMBRANA
La membrana plasmática es semipermeable y selectiva, con
eso el transporte a través de ella depende del tamaño de la
molécula y de su polaridad. Se difunden libremente por la
membrana:
 -Moléculas hidrofóbicas (O2, CO2, N2, Benzeno)
 -Moléculas polares pequenas sin carga neta (H2O, Urea,
Glicerol)
 -Moléculas polares grandes (Glucosa, Sacarosa)
 -Iones (H +, Na+, K+, HCO3-, Cl-, Ca+2, Hg+2)
Las proteínas de transporte son proteínas transmembrana
que ayudan el paso de las moléculas que no se pueden
difundir por la membrana. Son ellas:
 -Carrier: Cambian su conformación (poseen un sitio
específico al cual se une el soluto, provocando un cambio
químico); No forman canales; Alternan de una superficie a la
otra.
 -Proteínas canal: Cambian su conformación; Forman
canales acuosos.
CANALES IÓNICOS:
 ·La regulación de los canales iónicos puede ocurrir por
voltaje, ligandos y/o por tensión.
 ·Los canales son específicos para un ión y tiene carga para
traer iones.
 ·Para poder entrar al canal es necesario eliminar el H2O
circundante, por eso los canales tienen una región con que
desplazan las moléculas de H2O.
 ·En un gradiente electroquímico la porción química tiene
más peso que la eléctrica.
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Tipos de transportadores:
TIPOS DE TRANSPORTE: 
→ TRANSPORTES PASSIVOS: 
Ocurren A FAVOR del gradiente electroquímico y portanto
ocurren SIN GASTO de energia. Es espontáneo, libera
energía.
1.DIFUSIÓN SIMPLE: Inespecífica y sin ayuda. Las
moléculas hidrofóbicas pasan a través de poros que se
encuentran entre los fosfolípidos de la membrana,
mientras que los iones pasan por canales iónicos.
2.DIFUSIÓN FACILITADA: Por medio de proteínas
transportadoras que pueden que pueden ser canales
proteicos o proteínas carrier’s.
→ TRANSPORTES ACTIVOS: 
Ocurren EN CONTRA el gradiente electroquímico y
necesitan ENERGIA para realizar el transporte. No hay
presencia de canales proteicos.
Sencillos o monotransportadores – UNIPORTE (↓)
Acoplados o cotransportadores – SIMPORTE (↓↓)
 – ANTIPORTE (↓↑)
1. ACTIVO PRIMARIO: Usa la energía de la hidrólisis del
ATP para realizar el transporte. ATP→ADP+Pi
2. ACTIVO SECUNDARIO: Impulsionado por la disipación
del gradiente de una sustancia que estea sendo
transportada a favor de su gradiente. Puede ser simporte
o antiporte.
TRANSPORTE TRANSCELULAR DE LA
GLUCOSA: 1.TRANSPORTE ACTIVO,
secundário y simporte.
2.TRANSPORTE PASSIVO
por difusión facilitada.
3.TRANSPORTE ACTIVO,
primário y antiporte.
El Na+ entra en la célula a favor de
su gradiente y arrastra la glucosa
junto a él (que esta yendo contra
su gradiente). Después la glucosa
es expulsa al torrente sanguíneo
(a favor de su gradiente). El Na+
sale por la bomba de Na+ y K+
(salen 3 Na+ y entran 2 K+).
 ATPASA DE Na+ Y K+ :
TRANSPORTE ACTIVO PRIMARIO
-Se activa solamente cuando fosforilada.
-Responsable por gran parte de la regulación del vol.
celular.
-Control del pH intracelular
-Mantenimiento de la polaridad celular.
-Puede ser inhibida por la oubaína.
ATPASA DE CALCIO (Ca++)
Saca el calcio de la célula.
La mayor concentración de calcio esta en el exterior de
la célula.
Con gasto de ATP saco calcio de la célula o pongo en el
reticulo endoplasmático (donde se almacena).
Procesos que dependen de la bomba: Contracción
muscular; División celular; Regulación de los procesos
de secreción.
Serca: proteína responsable por transportar calcio del
citosol para adentro del R.E.
Rianodina: Proteína responsable por transportar el calcio
del R.E. para el citosol.
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 ATPASA DE PROTÓN/POTÁSIO (H+/K+)
TRANSP. ACTIVO PRIMARIO impulsado por la síntesis de
ATP
Saca H+ y ingresa K+ a la célula.
Se encuentra en el estómago.
Expulsa H+ para producir HCl.
1.TRANSP. ACTIVO SECUNDARIO ANTIPORTE
 (por disipación del HCO-3)
2.TRANSP. PASSIVO por DIFUSIÓN SIMPLE
3.TRANSP. PASSIVO por DIFUSIÓN FACILITADA
4.TRANSP. PASSIVO por DIFUSIÓN FACILITADA
5.TRANSP. ACTIVO PRIMARIO ANTIPORTE
 
ATPASA’S TIPO F
 
 
Funcionalmente es una ATPsintasa
Ligada a cadenas de óxido-reducción
F1: junta ADP + Pi sintetizando ATP
F0: capta los prótones del médio extracelular.
ATPASA’S TIPO V
TRANSPORTE ACTIVO PRIMARIO
Presentes en vacuolas, vesículas sinápticas y vacuolas
de plantas.
El interior de esas estruturas son altamente ácidos
(↑[H+]) por la presencia de esa ATPasa.
Contra el gradiente electroquímico.
TRANSMISIÓN DEL IMPULSO ELECTRICO
·Hay una despolarización de la membrana.
·Se abre un canal de Na+, entra Na+ a la célula por
transporte passivo.
·La entrada de Na+ despolariza la membrana de la célula
y genera un señal que crea un potencial de acción que
abren los canales de Na+.
·Una vez abierto, ese canal excita a todos los otros
canales vecinos, activándolos y aumentando así la
concentración de Na= intracelular.
·Después que se termina el potencial de acción y para
estabilizar las concentraciones intracelulares la célula
abre canales de K+.
·El K+ sale de la célula, haciendo con que su interior sea
negativo nuevamente. (Se reestablece el equilibrio
eléctrico.)
·Se repolariza la membrana.
·Las bombas de Na+/K+ sacan el Na+ en exceso y
ingresan K+. (Se reestablece el equilibrio químico.)
·Se recompone el gradiente.
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anotaciones
alumedalumed
bi OL G I Aobi LOGIAo
Conversión energética
Necesitamos energía para poder realizar diferentes tipos
de trabajos. Por ejemplo, la síntesis de moléculas seria un
tipo de trabajo químico, los distintos transportes a través
de la membrana son tipos de trabajos osmóticos, el
impulso nervioso de las neuronas es un tipo de trabajo
eléctrico. 
Somos organismos quimioorganótrofos y heterótrofos.
Utilizamos biomoléculas fabricadas por otros seres vivos
como nuestra fuente de energía y carbono. El primer paso
para la degradación de esas biomoléculas es la digestión,
en que resulta en las pequeñas moléculas que ya
conocemos y lo hace por medio de vías cata-bólicas para
generar energía y productos de desecho.
VÍAS CATABÓLICAS: Las vías catabólicas son secuencias
de reacciones químicas que ocurren en la célula con la
finalidad de degradar un compuesto y generar energía.
Los organismos anaeróbicos realizan FERMENTACIÓN
ALCOHOLICA (que tiene como producto de excreción el
ETANOL) y/o la FERMENTACIÓN LÁCTICA (que tiene como
producto de excreción el LACTATO).
Los organismos aeróbicos realizan respiración celular.
Utilizan el O2 molecular para degradar compuestos hasta
CO2 y H2O, liberando energía.
Tal energía es “almacenada” bajo 2 formas: en los enlaces
fosfatos de la molécula de ATP y como electrones
transportadores de energía, NAD+ y FAD+ (oxidados) y
NADH y FADH (reducidos).
El ATP es la principal molécula de intercambio de energía.
Podemos generar el ATP al acoplar una reacción
exergónica a un intermediario común que sería la
FOSFORILACIÓN A NIVEL DE SUSTRATO o también
podemos acoplar al transporte de electrones hasta el O2
molecular que es la FOSFORILACIÓN OXIDATIVA.
Conversión Energética
y Mitocondria MITOCONDRIAS: 
Son uno de los orgánulos más visibles del citoplasma y
están presentes en prácticamente todas las células
eucariotas y las usinas generadoras de energía de las
células. Su tamaño, morfología y cantidad
cambian/dependen del tipo celular y de las necesidades
energéticas (espermatozoide; miocitos). Tienen algunas
características bacterianas por su biosíntesis (teoría
endosimbiótica). Tienen su proprio material genético. Se
reproducenpor fisión binaria.
CARACTERÍSTICAS DE LAS MEMBRANAS
MITOCONDRIALES: 
Posee doble membrana con diferentes composiciones.
·Membrana Externa: Alta permeabilidad por la gran
cantidad de PORINAS, hace con que la composición
química del citosol y del espacio intermembrana sea
parecida.
·Espacio intermembrana: Gran presencia de quinasas.
·Membrana interna: Alta impermeabilidad; Compuesta por
un fosfolípido doble (cardiolipina); Tiene ptn’s con las
f(x)’s: transporte de e-, síntesis de ATP, transporte de
metabolitos.
·Matriz Mitocondrial: Enzimas vinculadas a la
descarboxilación oxidativa, a la β-oxidación, a las del ciclo
de Krebs y las necesarias para la replicación y
transcripción del ADN mitocondrial.
 
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ADN MITOCONDRIAL: Es circular y no contiene histonas.
No tiene herancia mendeliana (em humanos el ADN
mitocondrial siempre proviene de la madre). Codifica para
22 ARNt; 2 ARNr; y 13 ptn’s (algunas de la cadena
respiratória). El resto de las ptn’s que la mitocondria no
puede sintetizar es sintetizado en el citosol y ingresan en
la mitocondria a través de translocadores proteicos.
GLUCÓLISIS: Equación global: GLUC + 2 ADP + 2 Pi + 2
NAD+ → 2 PIRUVATO + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+
Es el proceso de 10 reacciones secuenciales que están
catalizadas por diferentes enzimas a través de cual la
molécula de glucosa es degrada a 2 moléculas de
piruvato.Genera ATP sin la presencia del O 2 molecular.
Tiene lugar en el citosol y ocurre en 3 fases.
 
1. INVERSIÓN DE ENERGIA
Se consumen 2 ATP a cada molécula de glucosa que
aportan energía para la generación de la fructosa-1,6-
bifosfato.
2. CLIVAJE
Metabolismo de la fructosa-1,6-bifosfato a 2 moléculas de
gliceraldehido-3-fosfato.
3. GENERACIÓN DE ENERGIA
Cada una de las moléculas de gliceraldehido es oxidada
hasta piruvato.
El NAD+ recoge los electrones de la oxidación del
gliceraldehido y se reduce a NADH.
El resto de los electrones es utilizado en la síntesis de 2
moléculas de ATP.
RESULTADO NETO: 2 ATP, 2NADH y 2 Piruvatos.
El PIRUVATO puede tener distintos destinos dependiendo
de la presencia o ausencia de O2.
FERMENTACIÓN: Ocurre en ausencia de O2 (citosol) y es
el proceso de reducción del piruvato a productos de
excreción. La fermentación es realizada por los eritrocitos
(células sanguíneas) y miocitos (células del tejido
muscular cardíaco) cuando se encuentran bajo alta
demanda (contracción). Existen 2 tipos:
·FERMENTACIÓN LÁCTICA: 2 piruvatos + 2 NADH → 2 Ác.
Lactico + 2 NAD+ 
·FERMENTACIÓN ALCOHOLICA: 2 piruvatos + 2 NADH →
etanol + CO2 + 2 NAD+
RESULTADO NETO: 2ATP, 2NAD+ y 2 Ác. Lácticos / Etanol
+ CO2.
*Hay un problema con relación al NADH citosólico
(sintetizado en la glucólisis) ya que este solo puede
cumplir su función de donar electrones a la cadena
transportadora de electrones una vez que ingrese a la
matriz mitocondrial. Per solo no puede lograr ingresar a la
matriz pues es impermeable a la membrana mitocondrial
interna. Y entonces que pasa? El NADH citosólico puede
ingresar utilizando un de los sistemas de LANZADERAS
que permite transmitir los electrones de él hasta los
electrones de la matriz mitocondrial.
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LANZADERA DE GLICEROFOSFATO → 1 Glucosa
genera 30 ATP (pues transfiere los e- de NADH
citosólico a FADH2 mitocondriales)
LANZADERA DE MALATO-ASPARTATO → 1 Glucosa
genera 32 ATP (pues transfiere los e- de NADH
citosólico a los NADH mitocondriales)
En presencia de O2 los organismos realizan la
RESPIRACIÓN CELULAR que es el proceso de oxidación
gradual de la glucosa que resulta en dióxido de carbono y
agua (C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O) y ocurre en 5
pasos:
1.Descarboxilación Oxidativa del Piruvato
2.Ciclo de Krebs
3.Cadena transportadora de electrones
4.Transporte de H+ 
5.Fosforilación oxidativa 
DESCARBOXILACIÓN OXIDATIVA: Equación global:
Piruvato + CoA + NAD+ → Acetil CoA + CO2 + NADH + H+
El piruvato ingresa a la matriz mitocondrial pasando por la
membrana mitocondrial externa por porinas y es
transportado por la membrana interna por medio de
proteínas transportadoras específicas. Cuando en la
matriz mitocondrial sufre la descarboxilación oxidativa es
catalizado por el complejo multienzimático de la
PIRUVATO DESHIDROGENASA, y tiene como productos el
CO2 y un grupo acetilo que es el que se une a la coenzima
A y forma el Acetil coA. En ese proceso también es
generada una molécula de NADH. 
RESULTADO NETO: 2 NADH
CICLO DE KREBS: Eq. global: Acetil CoA + 3 NAD+ + FAD +
GDP + Pi → CoA + 2 CO2 + 3 NADH + 3 H+ + FADH2 + GTP
Es una ruta metabólica cíclica de 9 reacciones
secuenciales que transfiere la molécula de Acetil coA
generada en la descarboxilación del piruvato a una
molécula de oxalacetato para generar citrato. El ciclo de
Krebs tiene la finalidad de oxidar completamente el grupo
Acetilo hasta CO2 liberando electrones que son captados
por 3 moléculas de NAD+ para generar 3 NADH y por 1
molécula de FAD+ para generar 1 FADH2. También se
genera 1 GTP por una fosforilación a nivel de sustrato (que
es equivalente a 1 ATP). Se liberan también 2 CO2.
RESULTADO NETO: 6 NADH; 2 FADH2; 2 GDP; 4 CO2
CADENA TRANSPORTADORA DE ELECTRONES Y
TRANSPORTE DE H+: 
Se produce en la membrana interna mitocondrial y cuenta
con una serie de complejos transportadores de electrones.
Cada uno de esos complejos posee una afinidad mayor
por electrones que el anterior y catalizan diversas
reacciones redox en estos electrones, lo que permite que
pasen secuencialmente a través de los complejos. 
El transporte de electrones comienza cuando un H+ es
cedido por el NADH convirtiéndose en H+ + 2 e- de alta
energía. Esta reacción es catalizada por el COMPLEJO
NADH DESHIDROGENASA (complejo I), que acepta los
electrones del NADH. 
La transferencia de electrones es favorable desde el punto
de vista energético y produce el bombeo de protones a
través de cada complejo. Los protones generan un
gradiente electroquímico (de pH) que produce un potencial
de membrana en la que el lado de la matriz mitocondrial
es negativo y el espacio intermembrana es positivo. El
gradiente impulsa el flujo pasivo de iones a través de la
membrana hacia la matriz mitocondrial. Uno de estos
transportadores de electrones entre los complejos
respiratorios es la ubiquinona que se encuentra disuelta en
la bicapa. La ubiquinona toma los electrones del complejo
de la NADH deshidrogenasa y los libera en el COMPLEJO
CITOCROMO B-C1 (complejo III)
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 Además de los electrones donados por la ubiquinona,
este complejo también puede captar electrones
directamente de FADH2. Los FADH2 ingresan solamente
en el segundo complejo (evitan al NADH deshidrogenasa)
y por eso bombean menos protenes que los NADH y
también tienen un menor rendimiento energético.
La molécula que transporta los electrones desde el
complejo citocromo b-c1 al citocromo oxidasa es la
citocromo c. Una vez que estan los electrones en el
COMPLEJO CITOCROMO OXIDASA (complejo IV), este los
oxida. Luego duena eses electrones al O2 (que queda
retenido en ese complejo), al hacer eso libera gran
cantidad de energia la cual bombea 2 H+ y termina de
generar el gradiente electroquímico de protones + H2O.
FOSFORILACIÓN OXIDATIVA:
NADH + H+ + ½ O2 + 2,5 ADP + 2,5 Pi → NAD+ + H2O + 2,5
ATP
FADH2 + ½ O2 + 1,5 ADP + 1,5 Pi → FAD + H2O + 1,5 ATP
Es el proceso en la cual la síntesis del ATP se halla
acoplada al transporte de electrones por la cadena
respiratória mediante la generación de un gradiente
electroquímico de protones. El grandiente electroquimico
creado en la cadena transportadora de electrones impulsa
a estos protones y es utilizada para generar ATP en una
reacción catalizada por la ATP sintasa (que se encuentra
tambien en la membrana mitocondrial interna).
La ATP sintasa es una proteína formada por várias
subunidades con 2 complejos: el F0, que es que capta los
protones del espacio intermembrana y los transporta hacia
el otro complejo, liberando mucha energia que hace con
que el complejo F1 gire y pueda intercambiar energia
mecánica a energia quimica, catalizando así la formación
de los enlaces fosfatoentre el ADP y Pi, sintetizando el
ATP. Es importante resaltar que a cada 4 protones que
fluye a través de la ATPsintasa se generan 1 ATP.
TRANSPORTES ACOPLADOS: El grandiente
electroquímico de protones generado a través de la
membrana mitocondrial interna por la cadena
transportadora de electrones es utilizado también para
favorecer el transporte de diversas sustancias a través de
esa misma membrana con la ayuda de proteínas
transportadoras.
·El cotransporte del piruvato/H+ y del fosfato
inorgánico/H+ en donde el protón va a favor de su
gradiente.
·El antiporte ATP/ADP por medio de una ptn
transportadora que es impulsado por el gradiente de
voltaje (negativo en la matriz) que expulsa ATP (4 cargas
-) e importar ADP (3 cargas -) .
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RENDIMIENTO ENERGÉTICO DE LA GLUCOSA: 
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anotaciones
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bbii OLLOGGIIAAoo
TRANSPORTE REGULADO: Las proteínas y las
moléculas de ARN se desplazan entre el núcleo y el
citosol a través de los complejos de poros nucleares
los cuales actúan como puertas selectivas.
Transportan proteínas pliegadas. 
TRANSPORTE TRANSMEMBRANA: Las proteínas se
desplazan desde el citosol hacia otro compartimento
topológicamente diferente atravesando la membrana
mediante traslocadores proteicos. Transportan
proteínas despliegadas. 
TRANSPORTE VESICULAR: Las proteínas se desplazan
entre compartimentos topológicamente equivalentes a
través de vesículas.
MEMBRANAS INTERNAS I:
Estudiamos la compartimentación de la célula y los
transportes que ocurren entre estos (transportes
intracelulares). 
COMPARTIMENTACIÓN CELULAR: 
La células eucariotas poseen diferentes orgánulos que
están rodeados por membranas. El núcleo, el citoplasma,
los retículos endoplasmáticos, el complejo de Golgi, las
mitocondrias, los lisosomas, los peroxisomas y las
vesículas que actúan en los transportes intracelulares son
ejemplos. Algunos de estos orgánulos como el RER, REL,
aparato de Golgi y e núcleo son componentes del
SISTEMA DE ENDOMEMBRANAS que divide la célula en
compartimentos funcionales especializados con límites
establecidos por membranas cerradas y selectivamente
permeables. También tiene la capacidad de actuar como
un sistema de transporte para las moléculas móviles a
través del interior de la célula, así como superficies
interactivas para la síntesis de lípidos y de proteínas.
tipos de transporte
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS: 
Todas las proteínas inician su síntesis en ribosomas libres
del citosol; Es debe luego ser dirigida hacia los distintos
compartimentos. La identidad de la proteína esta en la
propria proteína. La información de a que comportamiento
pertenece y cual su destino final se encuentra en la própria
proteína en forma de señales que se presentan en
regiones señales (cuando la proteína es pliegada) o en
péptido señal (proteínas no pliegadas; secuencia de aa’s
específicos en el extremo amino). Si la proteína que esta
siendo sintetizada en el citosol NO tiene ninguna señal, se
trata de una proteína citosólica y su síntesis finaliza en el
citosol. 
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TIPOS DE SEÑAL: 
SEÑAL NUCLEAR: aminoácidos básicos (Arg y Lys) en la
parte interna. 
SEÑAL MITOCONDRIAL: aminoácidos básicos +
hidrofóbicos en el extremo N-terminal. 
SEÑAL RER: - IMPORTACIÓN: aminoácidos hidrofóbicos en
el N-terminal - RETENCIÓN: 4 aminoácidos (Lys – Asp –
Glu – Leu) en el COOterminal
SEÑAL PEROXISOMA: 3 aminoácidos (Ser – Lys – Leu) en
el COOterminal
TRANSPORTE CITOSOL –
NUCLEO:
Transporte regulado a través de poros. La membrana
nuclear consta de dos membranas com composiciones
diferentes. La membrana nuclear interna se une a la
lámina nuclear y la membrana nuclear externa es contínua
a la membrana del RER. El espacio intermembrana nuclear
comparte el lúmen del RER. *OBS: La secuencia señal de
las proteínas nucleares NO es eliminada. Esas proteínas
atraviesan el poro pliegadas.
PROTEÍNAS QUE ACTÚAN: 
- IMPORTINAS: Tiene la capacidad de reconocer los aa’s
básicos de los señales nucleares y también lleva tal
proteína al nucleo. - EXPORTINAS: Reconocen las
proteínas que necesitan salir del núcleo. - PTN’S RAN:
Proteínas de tipo G; Acesória; Ayuda en el paso de otras
proteínas p dentro del núcleo; Con gasto energético de
GTP en GDP (cuando importa del núcleo para el citosol).
Transporte citosol -
mitocondria: 
Transporte mediado por proteínas transmembrana. 
→ Membrana Mitocondrial Externa: 
- Complejo TOM 
- Complejo SAM
→ Membrana Mitocondrial Interna: 
- Complejo TIM 22 
- Complejo TIM 23 
- Complejo OXA 
→ Proteínas de la Matriz Mitocondrial:
- El Complejo TOM reconoce el señal mitocondrial de la
ptn en la membrana mitocondrial externa y permite su
paso hacia el espacio intermembrana. 
- Cuando ya en el espacio intermembrana, se une al
Complejo TIM 23 que la pasa por la membrana
mitocondrial interna y llega a la matriz mitocondrial. 
- Una vez en la matriz, es péptido señal es hidrolizado por
una peptidasa señal y la proteína se pliega.
- Las chaperonas son las ptn’s que verifican si las otras
proteínas están pliegadas erróneamente y caso estén, las
corrigen; También no permite que se plieguen a otras
proteínas.
→ Proteínas de Membrana y Espacio Intermembrana: 
- El Complejo OXA ancla proteínas (multipaso o no)
SINTETIZADAS EN LA MATRIZ MITOCONDRIAL a la
membrana mitocondrial interna 
- Una vez anclada a la membrana mitocondrial interna, si el
péptido señal se libera, esa proteína se queda en el
espacio intermembrana
- El Complejo TIM 22 ancla proteínas, exclusivamente las
multipaso y SINTETIZADAS EN EL CITOSOL, a la
membrana mitocondrial interna.
- El Complejo SAM permite la importación de porinas
(barril β) y las pliega correctamente.
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TRANSPORTE CITOSOL –
peroxisoma:
Transporte transmembrana; Los peroxisomas son
orgánulos citoplasmaticos muy comunes en forma de
vesículas, con una sola membrana. Algunas de sus
funciones y características son: - Algunas de sus
funciones son: La detoxificación de sustancias
hidrosolubes; Acortamiento de ácidos grasos (β-
oxidación); Biosíntesis de ácidos biliares y plasmógenos
(enfermedades neurológicas). -Tienen un metabolismo
oxidativo; - Después de la mitocondria, son las organelas
que más utilizan O2 - La mayoría de las ptn’s
peroxisomales tienen su péptido señal en el extremo
carboxilo. - Tienen oxidasas → Generan peróxido de
hidrógeno → CATALASA → Elimina el excesso de prótons
 *En la reacción 1: RH2 respresenta cuaquier droga
soluble; La reacción es OXIDATIVA. En la reacción 2.2: El
oxígeno producido es utilizado por la CATALASA, enzima
responsable por realizar la reacción OXIDATIVA de 1.
TRANSPORTE CITOSOL – REL: 
Síntesis de lípidos; Detoxificación de drogas liposolubles;
Secuestro y almacén de Ca++ ; *La detoxificación ocurre
en el citocromo P450 que se localiza en la membrana del
REL y que también tiene función de síntesis de esteroides
(ej: activación de la vit. D en la glándula adrenal). * Une el
glicerol y el grupo R a los ác. Grasos que ya están en la
monocapa. Además, hay enzimas que secuestran esos
fosfolípidos del REL y los llevan hasta la mitocondria.
TRANSPORTE CITOSOL – RER: 
Transporte transmembrana por proteínas; Translocación
cotraduccional; Y Como ocurre la translocación? - La SRP
reconoce la región señal de importación por 1 de sus
extremos y por el otro PAUSA temporariamente la
traducción al anclarse con el complejo traduccional. *Esa
pausa ocurre para que la síntesis proteica no se termine
antes de que el complejo llegue a la membrana (no se
termine en el citosol) - Una vez anclada en la membrana la
SRP se desancla y la proteínas es transportada para el
lúmen del RER mientras es traducida (transportada por un
canal proteico dinámico). 
Es la adición de un oligosacárido en el nitrógeno de la
asparagina 
La síntesis de ese oligosacárido empieza con el
DOLICOL y los distintos oligosacáridos se van
adicionando a ese por medio de un enlace fosfato.
Los oligosacáridos añaadidos son: La 2N-
acetilglucosamina; 9 Manosas; y 3 Glucosas. 
La enzima que ayuda el anclaje del oligosacárido as
nitrógenode la asparagina es la OLIGOSACARIDO
TRANSFERASA. 
- Después que la proteína ya paso por el canal la enzima
peptidasa señal rompe los enlaces entre las proteínas y su
región señal. 
*Las proteínas pueden anclarse a la membrana por su
secuencia de paro de translocación (que son aa’s
hidrofóbicos) o si la región señal viene en el medio, por
esta. Y si es una proteína multipaso se ancla por las dos.
*Las proteínas residentes del RER poseen la señal de
retención en su extremo COO- (como la Disulfuro
Isomerasa y las Chaperonas BIP). 
MODIFICACIONES DE LAS PTN’S
EN EL RER:
1. N-GLICOSILACIÓN: 
Los oligosacáridos actúan como etiquetas para indicar el
estado del plegamiento de las proteínas. La CALEXINA
(chaperona) verifica si la ptn fue bien plegada. Caso si la
glucosidasa retira la glucosa terminal de la ptn y la ptn
sale del RER. 
Si la ptn no fue plegada correctamente la enzima
GLUCOSIL TRANSFERASA adiciona una glucosa terminal
para que la ptn pueda ser verificada por la calexina otra
vez. Eso ocurre hasta que la ptn sea correctamente
plegada. 
La acumulación de ptn’s mal plegadas causa el ESTRÉS
DEL RER que activa diversos mecanismos: 
- Indución de la síntesis de chaperonas del RE (el splicing
pasa a ser realizado en el citosol). 
- Freno de los procesos traduccionales. 
- Las ptn’s mal plegadas pasan al citosol y son degradas
por proteosomas (por medio de ubiquitinación) 
- Apoptosis. 
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Todas las proteínas solo son funcionales si están
plegadas correctamente 
 Anclaje GPI: El C-terminal de la ptn se une
covalentemente al N terminal de la
glucosilfosfatidilinositol, quedándose en la cara
externa de la membrana.
2. PLEGADO ADECUADO: 
3. ENSAMBLADO DE PTN’S MULTIMÉRICAS 
4. CORTES PROTEOLÍTICOS ESPECÍFICOS 
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anotaciones
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bi OL G I Aobi LOGIAo
MEMBRANAs INTERNAS II
En ese TP estudiaremos algunas características
puntuales del transporte vesicular intracelular.
La ruta biosintética SECRETORA va del retículo
endoplasmático al exterior celular. 
La ruta biosintética ENDOCÍTICA va del exterior
celular al endossoma temprano y luego al
tardío. Las VIAS DE RECUPERACIÓN, también
llamadas de flujo retrógrado, equilibran el flujo
de membrana entre los compartimientos. 
Las RUTAS BIOSINTÉTICAS son los distintos
caminos que pueden tomar las vesículas entre los
compartimientos intracelulares. 
* En la ruta biosintética SECRETORA, las proteínas
que salen del RE no toman contacto con el citosol
sino que se transportan a través de el por medio de
vesículas. 
- Las vesículas se geman desde un compartimiento
dador y se fusionan con el compartimiento blanco.
La cara citosólica de la vesícula se respeta. 
COMPARTIMIENTOS DE LAS
VÍAS: 
Las rutas (RE <--> EXT) deben ser sumamente
reguladas por proteínas para evitar fallas. Esas
proteínas también se encuentran en la superficie
externa de las vesículas. 
Las proteínas involucradas son: 
→ CLATRINAS: Lisossomas; vesículas de la
membrana plasmática; Golgi → endosomas 
→ COP I: Golgi hacia el RE y entre sus cisternas. 
→ COP II: Del RE hacia el Golgi. - Entre las
funciones de las cubiertas, podemos encontrar a
selección de moléculas para transporte y modelan
la vesícula en formación.
- La clatrina no se une directamente a la membrana, sino
que lo hace por proteínas adaptadoras. 
- Tales proteínas tienen sitios de unión a la proteína de la
membrana que van a gemar y sitios de unión para la
clatrina.
- Las proteínas adaptadoras reúnen proteínas de
membrana que tienen receptores para una carga (la
molécula que debe ser transportada). 
- Una vez reclutados los receptores con sus respectivas
moléculas cargas adheridas, se empiezan a copiar las
clatrinas.
- Se curva la membrana y una vez formada la vesícula, el
cuello se une (si se cierra la vesícula) a través de
proteínas fusogénicas (dinaminas) que facilitan la fusión
de las membranas.
- Después de de cerrada la vesícula, la clatrina se libera y
las proteínas adaptadoras también.
FUNCIONAMENTO DE LAS
CLATRINAS:
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COMO SE CONTROLA EL
ENSAMBLAJE DE LAS
DIFERENTES CUBIERTAS?
Por medio de GTPasas de reclutamiento. 
El fosfatidilinositol (Pi) y los fosfoinositidos (Pip)
tienen un papel importante como marcadores de la
identidad de los compartimientos. 
EL RECONOCIMIENTO
VESICULAR: 
Ocurre por la complementariedad de proteínas que se
encuentran en la membrana de la vesícula y la
membrana diana. 
- Vesícula: V-SNARE (doble cadena polipeptídica)
- Blanco: T-SNARE (triple cadena peptídica) 
- El acoplamiento de V-SNARE y T-SNARE forma un
triple hélice que desplaza el H2O circundante ara que los
compartimientos se fusionen. 
- La disociación del complejo V-SNARE y T-SNARE
ocurre con gasto de ATP, con asistencia de la NSF y
proteínas accesorias. 
- Los fosfoinositidos son moléculas parecidas al Pi pero
con distintas fosforilaciones en distintos carbonos. 
- Eses fosfoinositidos tienen la capacidad de
interconvertirse unos con otros por medios de enzimas
quinasas (agregan grupos fosfatos) y fosfatasas (los
sacan). 
- La actividad de esas quinasas y fosfatasas en
diferentes partes de la célula generan concentraciones
de distintos fosfoinositidos entre los orgánulos de la
célula y esas diferentes concentraciones definen
dominios de membrana especializados. 
COMO SE ASEGURA EL FLUYO
ORDENADO DEL TRÁFICO
VESICULAR?
-Las vesículas cuentan con marcadores específicos de
suerfície en sus membranas que las identifican según su
origen y carga y que les permiten reconocer la
membrana diana correcta. 
Existen 2 etapas de reconocimiento: 
→ Proteínas y efectores RAB: Dirigen la vesícula a
puntos específicos de la membrana diana. (unidas a
GTP). 
→ Proteínas SNARE: Median la fusión de ambas
membranas.
TRANSPORTE RETICULO
ENDOPLASMÁTICO - GOLGI:
- Las vesículas se forman en sitios de salida del RE 
(se pueden escapar proteínas erróneas; proteínas mal
plegadas no salen por las vesículas; proteínas
multiméricas solo salen cuando el complejo fue formado
correctamente. 
- Las vesículas que salen del RE se fusionan
homotipicamente formando un compartimiento
intermedio (claster túbulos vesiculares).
- Luego, el claster se fusiona con el Golgi que es su cara
cis.
VIA DE RECUPERACIÓN
Las proteínas transportadas por error, los receptores
y pedazos de la membrana vuelven al RE por esta via
(COP I). 
Las proteínas pertenecientes al RE tienen una
secuencia señal propria ubicada en su extremo
Cterminal llamada KDEL. 
Las vesículas de transporte retrógrado (Golgi hacia
RE) tiene proteínas receptoras de KDEL (↑ ácidos;
↑ afines las proteínas).
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CARACTERÍSTICAS
DEL GOLGI
Transporte vesicular de las proteínas entre los
stacks. 
Maduración de los stacks (la cara cis siempre es la
más nueva). 
- Cara cis: cerca del RER. 
- Golgi stacks: parte medial. 
- Cara trans: más alejada del RER. 
- TEORIAS: 
FUNCIONES DEL GOLGI: 
-Procesamiento de cadenas de oligosacáridos. 
- Sulfatación de proteínas y GAG’s. 
- Estación de clasificación y despachos de productos del
RE. 
- Adiciona una MANOSA-6-FOSFATO si la proteína es
lisosomal. 
O-Glicosilación: 
Es el proceso de adición de un oligosacárido (rico en
otros carbohidratos como la galactosa, la N-
Acetilglucosamina y el ácido ciálico) en el OH de la
Serina o de la Treonina; y de sustracción de las manosas
puestas en la N-Glicosilación. 
TRANSPORTE GOLGI
ENDOSOMA TARDIO
LISOSOMA
LISOSOMA
Compartimientos rodeados de membrana 
Contienen enzimas hidrolíticas solubles que
controlan la digestión de organelas viejas
(AUTOFAGIA) 
Hidrolasas ácidas: nucleasas; proteasas;
glicosilasas; lipasas; fosfatasas. 
endosoma 1º
Vesícula que posee las enzimas que vienen del
Golgi.
endosoma 2º
Vesículas que están hidrolizando macromoléculas
- Las hidrolasas ácidas están marcadas con MANOSA-6-
FOSFATO; 
- En el Golgi son fosforiladas;
- Esa señal es reconocida por receptores de la red del
transp del Golgi; 
- Se vesicularizan y son enviadas al endosoma tardío; 
- Por el cambio de pH, las hidrolasas se liberan en el
lisosomay las enzimas hidrolizan la unión 6 fosfato;
- El receptor vuelve a la cara trans del Golgi a través de la
vía de recuperación.
TRANSPORTE endosoma
tardio
endosoma temprano
LISOSOMA
ext. celular
fagocitosis
pinocitosis
endocitosis mediana por receptores
- ENDOCITOSIS: invaginación de vesículas
- Si la vesícula vuelve a la cara de la célula que salió: 
RECICLAJE 
- Si la vesícula va a la otra cara de la célula: 
TRANSCITOSIS
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TRANSPORTE golgi
exterior celular
vesículas
secretora
SECRECIÓN CONSTITUTIVA: No tiene péptido señal. 
SECRECIÓN REGULADA: Las proteínas se almacenan
en una vesícula secretoria y solo ante un estímulo se
fusionan a la membrana, para que ocurra la
exocitosis. 
La vesícula debe madurar, parte de la membrana de
la vesícula debe volver al Golgi y el contenido se
encuentra altamente empaquetado.
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anotaciones
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bi OL G I Aobi LOGIAo
núcleo
Solo en eucariotas; Doble Membrana; Contiene ADN;
Espacio intermembrana possee continuidad con el lúmen
del RER; Ambas membranas se conectan por poros; 2
redes de filamentos de intermedio, y la que recubre la
membrana interna se llama lámina nuclear (filamento
interno); NUCLÉOLO: es una región del núcleo muy
condensada ocupada por una gran concentración de
macromoléculas, ahí se procesan unidades ribosomales,
ARNt y telomerasas.
Se organiza en un único cromosoma circular y
tiene una origen de replicación
La estructura del cromosoma guarda la
información genética y corresponde a una
molécula de ADN. 
Mucho más grande y con múltiples orígenes de
replicación. 
El genoma se divide en un número variable de
cromosomas lineales. 
Cada cromosoma esta formado por una única
molécula de ADN asociado a proteínas
(cromatina). 
La mayoría de las células humanas poseen 2
juegos completos de cromosomas, son
diploides (2n) 23cr + 23cr. 
Cada juego de cromosomas paterno y materno =
homólogos. 
Hay 46 cromosomas lineales en el núcleo, 22
pares son homólogos autosómicos y 1 par es
sexual. 
En los wachos el par sexual no es homólogo
(XY) 
Que sean homólogos significa que tendré los
mismo genes en los cromosomas maternos y
paternos.
cromosoma procariota
cromosoma eucariota
CONCEPTOS 
BÁSICOS: 
 GEN: Región del cromosoma con carácter
determinada / Fragmento de ADN funcional que
contiene la información necesaria para la síntesis de
una proteínas. 
ALELO: Variables de un gen. 
GENOTIPO: Carácter genético particular de un gen. 
FENOTIPO: Resultado visible del genotipo. 
CARIOTIPO: Técnica genética que se utiliza para
conocer la forma, el número y la forma de un
individuo. 
CROMÁTIDE HERMANA: 2 cromátides que
representan un cromosoma duplicado. 
CROMOSOMAS HOMÓLOGOS: Cromosomas que
codifican para una misma característica pero que no
son idénticos pues uno es de origen materno y el otro
paterno. 
CÓMO ARMO EL CARIOTIPO?
- Se prepara apartir de células de división activas; 
- Se ensambla en médio de cultivo y se incuba a 37°C; 
- A las 72hrs se agrega colticina; 
- Se une a los promotores de tubulina impediendo la
formación de microtúbulos, por lo tanto se detienen en
metafase; 
- Se agrega una solución hipotónica; 
- Se elimina la solución hipotónica y se trata la célula con
una sustancia química para preservala; 
- Se tiñe y se observa.
22 AUTOSOMAS + 2 SEXUALES (X = XX ; Y · XY)
Compuesto por porciones codificantes llamadas
EXONES y porciones NO codificantes llamadas
INTRONES; y están asociados a una secuencia
reguladora.
- ADN ( - por el grupo fosfato) + PROTEÍNAS (carga +) 
- Proteínas → Histonas → Nucleosómicas (H2A, H2B,
H3 y H4) ; NO Nucleosómicas (H1) NO Histonas →
Eucromatinas (menos condensados) ;
Heterocromatinas (más condensada): puede ser
CONSTITUTIVA que es la que no tiene info genética o
FACULTATIVA que son genes no expressados o
silenciados.
 - Las histonas tienen como función el
empaquetamiento del ADN y la regulación de la
actividad de los genes. 
- Nucleosoma: ADN arrollado a un octamero de
histona (2 de cada) 
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genoma humano:
gen eucariotico
cromatina
organización del
nucleosoma
Núcleo de la partícula nucleosómica (8 histonas +
ADN de 147 pb) + ADN espaciador (de hasta 80
pb) 
Una nucleasa puede digerir el ADN espaciador
dejando la pertícula del núcleo nucleosómico. - 
Cambiando la carga de la histona desarrollo los
147 pb para replicación
interacciones entre
proteínas y adn:
 Muchas electroestáticas: Lisina y Arginina con
cargas + y las cargas del ADN 
Puentes de hidrógenos entre histonas y ADN 
Hidrofóbicas
En el nucleosoma:
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control de la expresión
genica
Las células son diferentes porque poseen un
conjunto de ARN y proteínas proprias. 
La diferenciación celular es un cambio en la
expresión génica
6 niveles de control de expresión
génica en los eucariotas:
1. Control transcripcional 
2. Control del procesamiento del ARN
3. Control de transporte y localización
4. Control en la traducción 
5. Control de la degradación de los ARNm 
6. Control de la actividad proteica
OPERON (PROCARIOTAS):
Unidad genética funcional cuyo el producto de
transcripción es un ARN policistrónico y es
controlado por un mismo promotor. 
Bajo un solo promotor voy a tener un ARN con
varios genes 
De este ARN voy a sacar más de una proteína 
En procariotas vamos a tener muchos genes bajo
el control de un único promotor 
Un promotor dirige la transcripción de varias
proteínas que están muy relacionadas entre si *En
eucariotas un promotor dirige la transcripción de
un único gen*
OPERON TRIPTÓFANO: Las proteínas son todas
necesarias para la síntesis de triptófano. 
OPERON LAC: Son todas las proteínas relacionadas
con el metabolismo de la lactosa. 
PROMOTOR: Elemento al que se une la ARNpol;
controla el inicio de la transcripción. 
OPERADOR: Elemento regulatório en el interior o
adyacente al promotor que funciona como interruptor
genético.
OPERON (PROCARIOTAS)
Regulación – 
 Regulación + 
 Ligando se une a una proteína y la separa del ADN
dejando en mode on - Puede pasar el contrario 
 Ligando se une al activador y deja la ADN mode off -
Puede pasar el contrario 
CONTROL + Y -
 ACTIVADORES
REPRESORES
OPERON triptófano
 Va a transcribir proteínas para enzima de la cia
de síntesis de triptófano. 
Si la proteína repressora no está unida el ADN la
transcribe libremente. 
Cuando hay mucho triptófano el se va a unir a la
proteína como se fuera ligando y para la
transcripción de las enzimas que sintetizan
triptófano.
OPERON lac
Codificar proteínas para transcribir y metabolizar
lactosa. 
Proteínas activadora CAP → activan el operon
cuando esta unida a AMPc (ligando). 
Repressor CAP → se une al operon y apaga el
gen, Si hay ↑[lactosa] se une la alolactosa
(ligando) y el represor sale y reanuda la
producción del operon
CONTROL TRANSCRIPCIONAL
EUCARIOTA: 
- Muchos factores generales de transcripción que
deben ensamblar al promotor para permitir que la
ARNpol II 
- Ausencia de operones 
- Regulación por muchas proteínas y a distancia
- Complejo medidor
- Empaquetamiento de la cromatina
alumedalumed
anotaciones
alumedalumed
bi OL G I Aobi LOGIAo
Citoesqueleto,
Uniones Celulares y
Matriz Extracelular 
→ CITOESQUELETO: Red dinámica de filamentos
proteicos.
* F(x)’s: Mantiene la forma de la célula y del núcleo;
Participa en el movimiento celular; Desplaza vesículas y
organelas; Participa en la división celular (huso mitótico);
Actua en la contracción muscular (sarcómero). 
FILAMENTOS INTERMEDIOS: Miden entre 8 a 12 nm.
Formados por ptn’s fibrosas. Tienen función de
resistencia, estructural y proveen rigidez. Ej.: se
encuentran en la célula por debajo de la lámina nuclear
(que esta abajo de la membrana nuclear.
MICROFILAMENTOS DE ACTINA: Miden 7 nm. Formados
por la actina (ptn globular). Tienen función de anclaje,
contracción y movimiento. Ej.: Formación del anillo
contráctil (citocinesis); Eje de las microvellosidades;
Desplazamiento ameboideo. 
MICROTUBULOS: Miden 25 nm. Crecen por polimerización
de dimeros de tubulina a partir de su extremo +. Tienen de
función de