5)Metabolismo proteico

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Metabolismo de Proteínas y
Aminoácidos
Asignatura: Bioquímica
Dra. Adriana Da Maia
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CATABOLISMO DE LAS PROTEINAS
	Las proteínas no se usan como fuente de energía, pero los aminoácidos que sobran tras la síntesis de proteínas pasan a ser usados como combustible celular. Estos se separan en grupos amino (excretados con la orina) y cadenas carbonadas que se incorporan en diversos momentos del catabolismo y son degradadas hasta CO2 en la respiración mitocondrial.
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La degradación de los AAs se produce en diferentes situaciones:
En el recambio proteico, los AA que no son necesarios para la biosíntesis de nuevas proteínas son degradados
Con una dieta rica en proteínas, si los AA ingeridos exceden las necesidades para la síntesis de nuevas proteínas, el exceso se cataboliza
Durante la inanición o en las condiciones en las que no se disponga de glúcidos (diabetes m.), se recurre a las proteínas
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Balance Positivo: la ingesta supera a la pérdida (niños, embarazo, etc)
Balance Negativo: la pérdida supera la ingesta (cáncer, desnutrición, etc)
EQUILIBRIO NITROGENADO
Balance Nitrogenado
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Introducción
Proteínas
(dieta)
Digestión 
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Introducción
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Introducción
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Catabolismo de los Aminoácidos
Separación del grupo amino:
				 Transaminación
				 Desaminación
NH3
Tóxico
ORINA
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REACCIONES DE DEAMINACIÓN
Las reacciones por las cuales se separan los grupos amino de los aminoácidos (AA) son la Transaminación y la Desaminación, originando cetoácidos como el pirúvico e intermediarios del ciclo de Krebs.
 Transaminación: 	AA1 +  -cetoácido2 ▬▬▬►  -cetoácido1+ AA2
Desaminación: AA ▬►  -cetoácido + NH3
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Catabolismo de los Aminoácidos
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Catabolismo de los Aminoácidos
R. de Transaminación
 Transferencia del grupo -amino de un aa a un 
-cetoácido. 
aminoácido1+ cetoácido1 à cetoácido2 + aminoácido2
 Es una reacción reversible.
 Las enzimas catalizadoras utilizan piridoxal fosfato como 
coenzima.
 Las transaminasas presentan isoenzimas con diferentes 
 localizaciones.
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Destino final del grupo amino de aminoácidos
- cetoácido + glutamato
-cetoácido + alanina
- cetoácido + aspartato
A
R
D
C
F
G
Q
H
I
L
M
S
Y
W
V
Cisteína
+ piruvato
+ oxaloacetato
+ -ceto glutarato
Transaminación
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Catabolismo de los Aminoácidos
R. de Desaminación de Glutamato
 El - CG es el sustrato más frecuente en las reacciones de 
 transaminación  Glutamato
 Glutamato: desaminación y oxidación catalizado por la 
 glutamato deshidrogenasa (enzima mitocondrial). 
 La misma enzima cataliza la reacción inversa.
 Esta enzima utiliza NAD o NADP como coenzima
 Esta reacción provee la mayor parte del NH3 tisular.
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Catabolismo de los Aminoácidos
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Catabolismo de los Aminoácidos
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Catabolismo de los Aminoácidos
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Transaminasas de interés clínico
Hay dos transaminasas, GOT y GPT , cuyos niveles en suero tienen un importante significado en el diagnóstico clínico. Estas enzimas, abundantes en corazón e hígado, son liberadas cuando los tejidos sufren una lesión, por lo tanto sus niveles altos en suero pueden ser indicativos de
infarto de miocardio, hepatitis infecciosa, u
otros daños orgánicos.
AMINOTRANSFERASAS O TRANSAMINASAS
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Catabolismo de los Aminoácidos
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Catabolismo de los Aminoácidos
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Vías Metabólicas del Amoníaco
 Principal fuente de NH3: DO de glutamato
 El Hígado elimina la casi totalidad de NH3
 Vías de eliminación de NH3
			Sintesis de Glutamina
			Síntesis de Urea
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 El NH3 puede ser unido al ácido glutámico por acción de la glutamina sintetasa (enzima mitocondrial). 
 La reacción es prácticamente irreversible.
 Este mecanismo es especialmente importante en cerebro.
 La reacción inversa ocurre por acción de la glutaminasa (hígado y riñón) y no es la inversión de la formación de glutamina
Vías Metabólicas del Amoníaco
Síntesis de Glutamina
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Vías Metabólicas del Amoníaco
Síntesis de Glutamina
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CO2 +NH3 +4 ~P (3 ATP) +Aspartato +H2O  UREA +2ADP +2Pi +AMP +PPi + Fumarato
 Los dos nitrógenos de la urea proceden de cualquiera de los aa que participan en las transaminaciones.
 El NH3 que ingresa en la primera reacción proviene ppalmente de la desaminación oxidativa del glutamato, que a su vez lo adquiere por transferencia de otro aa. 
 El segundo nitrógeno es introducido por el aspartato y puede derivar de los aa que transaminan con oxalacetato.
Vías Metabólicas del Amoníaco
Síntesis de Urea
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Conexión entre el ciclo de la urea y el ciclo del ac. Cítrico 
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El fumarato liberado en una de las reacciones es intermediario del ciclo de Krebs.
El balance energético del ciclo da como resultado el consumo de 4 enlaces de alta energía.
	
Vías Metabólicas del Amoníaco
Síntesis de Urea
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TRASTORNOS METABOLICOS DE LA SÍNTESIS DE UREA
Deficiencias genéticas en las enzimas del ciclo de la urea
Enfermedades mentales
Retraso en el desarrollo
Coma
Muerte por gran aumento de la [NH4+] en sangre
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Destino del esqueleto carbonado de los aa.
Los aa pueden ser glucogénicos o cetogénicos, ya sea que participen en la síntesis de glucosa o de cuerpos cetónicos.
 Aminoácido cetogénicos: acetil-CoA, acetoacetato. 
- Aminoácido glucogénicos: piruvato e intermediarios del C.A.C.. dan lugar a glucosa.
Casi todos los aa no esenciales son glucogénicos, por el contrario, casi todos los aa esenciales son cetogénicos
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Degradación de los Esqueletos Carbonados
Los 20 aminoácidos convergen a sólo 7 metabolitos distintos:
Piruvato
Oxalacetato
Fumarato
Succinato
Alpha-Ceto-glutarato
Acetil-CoA
Acetoacetil-CoA
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Ciclo de Krebs
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Otros mecanismos generales del metabolismo de aa
Descarboxilación: utiliza enzimas que se denominan descarboxilasas cuya coenzima es el fosfato de piridoxal. 
Genera aminas biogénas y también a los productos de los procesos de putrefacción de proteínas.
Transferencia de restos monocarbonados: el donante de metilos es la metionina, a través de la SAM (S-adenosil metionina).
Otros transportadores de grupos monocarbonados son el ácido THF y la Biotina
Transpeptidación: :utiliza transferasas, las cuales transfieren aminoácidos entre oligopéptidos.
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Clasificación de Seres Vivos
.......en base al producto final del metabolismo Proteico
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ACTIVIDADES – FALSO O VERDADERO
Las trasaminasas transforman el glutamato en α- cetoglutarato ( )
La desaminacion de un a.a. se hace por medio de la accion de la glutamina sintetasa 					 ( )
La oxidación de algunos a.a. produce ATP 			 ( )
Los a.a. absorbidos en la dieta sirven para producir proteínas ( ) 
Los seres vivos uricotelicos eliminan NH4 ( )
De un a.a. puede salir moléculas que terminan tanto en el ciclo de krebs como en el ciclo de la urea ( )
La urea es: NH2 – C – NH2 ( )
El ciclo de la urea se produce en el riñón ( )
CONTESTA: a) Qué nombre reciben los aminoácidos cuyo esqueleto carbonado rinde Succinil CoA, pero no cuerpos cetonicos?
b) En que lugar específicamente ocurre el ciclo de la UREA?
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