Aminoácidos e Proteínas

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BIOLOGÍA
CPI 2015
DR. CHRISTIAN AGUILAR 
CFC 2
3
Son macromoléculas formadas por la polimerización de 
AMINOÁCIDOS.
 Son los compuestos orgánicos más abundantes del organismo
 Composición química: C – H – O – N – S
 Cada una tiene una estructura única altamente ordenada que 
le permite efectuar una función particular.
CFC
4
FUNCIONES
Estructural
Hormonal
Defensiva
TransporteContráctil
Reserva 
energética
Enzimática
CFC
Reconocimiento 
de señales
Transducción 
de señales
Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la 
presencia y/o actividad de las proteínas.
CFC 5
20 AA forman parte de las proteínas.
Acido aspártico (ASP – D)
Acido glutámico (GLU – E)
Lisina (LIS – K)
Arginina (ARG – R)
Histidina (HIS – H)
Asparagina (ASN – N)
Glutamina (GLN – Q)
Treonina (TRE – T)
Serina (SER – S)
Tirosina (TIR – Y)
Alanina (ALA – A)
Valina (VAL – V)
Leucina (LEU – L)
Isoleucina (ILE – I)
Fenilalanina (PHE – F)
Metionina (MET – M)
Triptófano (TRP – W)
Glicina (GLY – G)
Prolina (PRP – P)
Cisteína (CYS – C)
Son los monómeros con los que se construyen las proteínas.
CFC 6
Estructura:
Carbono alfa unido a:
 Grupo amino
 Grupo carboxilo
 Hidrógeno
 Cadena lateral: 
diferente en cada 
tipo de AA
Todos los AA, excepto la PROLINA, 
tienen esta estructura básica.
7CFC
Los aminoácidos presentan isomería óptica debido a que el 
carbono alfa es asimétrico (tiene los 4 sustituyentes diferentes).
Todos los AA, excepto la GLICINA, tienen actividad óptica.
En los seres vivos sólo existe la forma L.
CFC 8
Los aminoácidos pueden actuar como ácidos o como bases 
dependiendo del pH.
CFC 9
A pH fisiológico (aproximadamente 7), 
el carboxilo y el amino están ionizados.
CFC 10
 Asparagina
 Glutamina
 Treonina
 Serina
 Tirosina
 Glicina
 Prolina
 Cisteína
 Acido aspártico (-)
 Acido glutámico (-)
 Lisina (+)
 Arginina (+)
 Histidina (+)
 Alanina
 Valina
 Leucina
 Isoleucina
 Fenilalanina
 Metionina
 Triptófano
AA polares con carga: 
AA polares sin carga: 
AA apolares: 
AA con propiedades únicas: 
Según las características polar o apolar de la cadena lateral.
Polar o apolar
Apolar
Polar
CFC 11
AA polares con carga: 
Carga negativa: Carga positiva:
CFC 12
AA polares sin carga: 
CFC 13
AA apolares: 
CFC 14
AA apolares: 
CFC 15
AA con propiedades únicas: 
 El grupo alfa – amino 
forma parte de un anillo.
 Es un iminoácido apolar.
 Puede formar puentes 
disulfuro con otra cisteína
 Dos cisteínas unidas 
forman una CISTINA.
No tiene cadena 
lateral, sino H.
2 AA tienen S:
16
Forma puentes S – S
No forma puentes S – S
CFC
17CFC
8 AA son esenciales:
FEN, ILE, LEU, LIS, MET, TRE, TRP, VAL
 El cuerpo no puede sintetizar.
 Deben ingerirse con la dieta.
F I L M T V2 2
2 AA son condicionalmente esenciales:
HIS, ARG
 Se sintetizan en pequeña cantidad.
 Cuando aumentan las necesidades (infancia, 
embarazo, lactancia, enfermedad) se 
necesita aumentar la ingesta.
18
RECUERDA:
CFC
 12 AA son polares, de los cuales 
2 son esenciales y 2 son 
condicionalmente esenciales
 9 AA son apolares, de los cuales 
6 son esenciales
 No existe esencial y negativo
AA polares: 
1. Acido aspártico
2. Acido glutámico
3. Lisina (E)
4. Arginina (CE)
5. Histidina (CE)
6. Asparagina
7. Glutamina
8. Treonina (E) 
9. Serina
10.Tirosina
11.Glicina
12.Cisteína
AA apolares: 
1. Alanina
2. Valina (E)
3. Leucina (E)
4. Isoleucina (E)
5. Fenilalanina (E)
6. Metionina (E)
7. Triptófano (E)
8. Glicina
9. Prolina
CFC 19
Unión de aminoácidos entre sí mediante enlace peptídico.
La síntesis de los péptidos (traducción) ocurre en 
los RIBOSOMAS LIBRES del citosol.
 Dipéptidos: 2 AA
 Oligopéptidos: 3 a 10 AA
 Polipéptidos: más de 10 AA
Enlace peptídico (tipo amida):
 Grupo carboxilo de un AA con grupo amino de otro AA.
 Con pérdida de una molécula de agua.
20CFC
21
Los péptidos son moléculas lineales con 2 extremos:
 N – terminal (amino terminal)
 C – terminal (carboxilo terminal)
Una vez dentro de una cadena, los AA se llaman RESIDUOS.
No existen péptidos ramificados.
CFC
22CFC
CFC 23
Diferencias entre péptido y proteína:
Los péptidos pueden, a diferencia de las proteínas:
 Incorporar a su cadena aminoácidos derivados
 Formar enlaces atípicos (enlaces alfa no peptídicos)
 Incorporar aminoácidos de la serie D o beta aminoácidos
 Formar estructuras cíclicas
No existe consenso para diferenciar péptidos de proteínas, la diferencia 
podría radicar en la masa molecular o en la cantidad de aminoácidos.
Se denomina PROTEÍNA:  Encima de cierto PM (6000 Daltons)
 Cuando hay más de 50 AA
Aminoácidos derivados: sufren modificaciones fuera de la cadena, 
antes de incorporarse.
Aminoácidos modificados: sufren modificaciones dentro de la cadena. 
Ej: lisina hidroxilada (hidroxilisina)
CFC 24
Péptidos de importancia biológica:
 Hormonas
 Neurotransmisores
 Antibióticos
 Antioxidantes
CFC 25
HORMONA Nº DE AMINOÁCIDOS
Insulina 51
Adrenocorticotrofina (ACTH) 39
Colecistocinina 33
Calcitonina 32
Glucagón 29
Secretina 27
Melanocito estimulante (β – MSH) 18
Gastrina I 17
Calidina 10
Bradicinina 9
Oxitocina 9
Vasopresina 9
Angiotensina II 8
TRH 3
CFC 26
TRH: Tripéptido GLU HIS PRO
Se cicla Se amida
Piroglutamilhistidilprolinamida
NEUROTRANSMISORES:
 Encefalina (5 aa)
 Endorfina (31 aa)
 Sustancia P (11 aa)
ANTIBIÓTICOS:
Pueden ser cíclicos, contener aminoácidos 
derivados, de la serie D o beta aminoácidos.
 Valinomicina
 Gramicidina
CFC
ANTIOXIDANTES:  Glutatión (3 aa) GLU CIS GLI
Enlace atípico
Tripéptido
Enlace típico
El glutatión participa en reacciones redox.
28CFC
GLU CIS GLI
SH
Glutatión reducido Glutatión oxidado
GLU CIS GLI
GLU CIS GLI
SS
El glutatión, al oxidarse, forma puente S – S 
con otra molécula de glutatión.
CFC 29
 Estructura primaria
 Estructura secundaria
 Estructura terciaria
 Estructura cuaternaria
 Niveles de complejidad progresiva
 Relación íntima estructura – función
 Cada AA se localiza en un sitio específico y 
estratégico para la función de la proteína
30
Estructura primaria
Secuencia lineal de AA 
específicos que constituye 
la cadena polipeptídica.
Estructura secundaria
Conformación que adopta un 
segmento de la proteína.
Estructura terciaria Conformación que adopta 
toda la proteína.
Estructura cuaternaria
Cuando existe más 
de una cadena 
polipeptídica.
CFC
CFC 31
Estructura primaria
Secuencia lineal de AA específicos que constituye 
la cadena polipeptídica.
 Codificada genéticamente.
 Indica el número de AA que 
forman la proteína y el orden 
en que se encuentran.
 Determina la configuración 3D 
de la proteína, y por tanto, 
su función.
 Un cambio en la secuencia 
puede a veces ser intolerable. Ej: proteína de 39 AA
32CFC
Importancia de la 
estructura primaria:
Un solo AA de la hemoglobina 
cambia y produce una enfermedad 
muy grave.
GLU (polar) cambia a VAL 
(apolar).
Efecto: el GR cambia su forma 
normal y adopta la forma de una 
hoz, disminuyendo su capacidad 
para transportar O2.
Ej: anemia drepanocítica
CFC 33
Estructura secundaria
 Describe la conformación de partes de la proteína.
 Arreglo 3D de átomos (organización espacial).
Conformación que adopta un segmento de la proteína.
Puede ser:
 Hélice alfa
 Lámina plegada beta
 Otras conformaciones
34CFC
CFC 35Hélice alfa:
 La cadena se va enrollando en 
espiral. La rotación es hacia la 
derecha.
 Puentes de hidrógeno 
intracatenarios mantienen la 
estructura.
 Los puentes de hidrógeno se dan 
entre AA que están alejados en la 
estructura primaria.
 Los puentes de hidrógeno son 
paralelos al eje del cilindro.
 Las cadenas laterales de los AA 
quedan hacia el exterior.
CFC 36
Lámina plegada beta:
 La cadena adopta una forma en 
zig – zag (como chapa de zinc).
 Puentes de hidrógeno 
intracatenarios mantienen la 
estructura.
 Los puentes de hidrógeno se dan 
entre AA que están alejados en 
la estructura primaria.
 Los puentes de hidrógeno son 
perpendiculares al eje de la 
cadena.
 Los segmentos pueden ser 
paralelos o antiparalelos.
CFC 37
CFC 38
Otras conformaciones:
Ciertas regiones de la proteína no adoptan los modelos anteriores 
porque poseen AA incompatibles con los mismos (PRO – TRI).
 Bisagras
 Vueltas
 Asas
 Extensiones digitiformes
CFC 39
Estructura terciaria
Conformación que adopta toda la proteína.
 Conformación 3D de la proteína íntegra.
Permite clasificar a las proteínas en:
 Globulares: compactas, solubles, intracelulares.
Ej: mioglobina 
 Fibrosas: alargadas, insolubles, extracelulares.
Ej: colágeno 
CFC 40
CFC 41
CFC 42
Estructura cuaternaria
Cuando existe más de una cadena polipeptídica.
 Cada cadena: una subunidad
 Se unen por enlaces SS y enlaces no covalentes
 Las cadenas pueden ser idénticas o no
 2 subunidades: dímero
 Iguales: homodímero
 Diferentes: heterodímero
 3 subunidades: trímero
 4 subunidades: tetrámero
 5 subunidades: pentámero
43CFC
 Pérdida de la actividad biológica de la proteína.
 Se despliega y llega a E. 1ria.
 Puede volver a renaturalizarse.
Desnaturalización de las proteínas
44CFC
Fuerzas que mantienen la estructura proteica
Enlaces covalentes Enlaces no covalentes
Fuertes Débiles
Enlaces peptídicos
Puentes disulfuro
Puentes de hidrógeno 
Interacciones iónicas
Interacciones hidrofóbicas
Interacciones de 
van der Waals
Las uniones pueden ser:
 Intracatenarias
 Intercatenarias
CFC 45
Entre AA apolares
Entre AA con 
carga opuesta
Refuerza interacción hidrofóbica
Atracción de dipolos transitorios 
inducidos por proximidad extrema
Interacciones de 
van der Waals
Interacción 
hidrófoba
Enlace iónico
Enlace de 
hidrógeno
Puente 
disulfuro
46
Según su función:
Según su composición:
Según su estructura:
 Enzimas
 Proteínas de transporte
 Proteínas de reserva
 Proteínas contráctiles
 Proteínas estructurales
 Proteínas de defensa
 Proteínas reguladoras
 Simples (no conjugadas): Homoproteínas
 Conjugadas: Heteroproteínas
 Fibrosas (fibrilares)
 Globulares
CFC
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PROTEÍNAS GLOBULARES PROTEÍNAS FIBROSAS
 Compactas
 Solubles
 Intracelulares
Ejs: hemoglobina, mioglobina, 
citocromos, enzimas, albúmina
 Alargadas
 Insolubles
 Extracelulares
Ejs: colágeno, queratina, 
elastina, fibrina
CFC
CFC 48
PROTEÍNAS CONJUGADAS 
PROTEÍNAS SIMPLES
 Se asocian a otros 
tipos de compuestos
 Formadas sólo por AA
 Algunas tienen una pequeña 
cantidad de CH
Porción proteica (apoproteína)
Porción no proteica (grupo prostético)
Ejs: albúmina, globulina, histonas, colágeno
CFC 49
PROTEÍNA 
CONJUGADA
GRUPO PROSTÉTICO
 Nucleoproteína Ácidos nucleicos
 Glicoproteína Carbohidratos
 Fosfoproteína Grupos fosfato
 Lipoproteína Lípidos
 Metaloproteína Metales
 Cromoproteína Pigmentos 
 Entre las cromoproteínas más importantes están las que 
contienen el grupo HEMO (hemoproteínas).
 Ej: hemoglobina, mioglobina, citocromos, catalasa, peroxidasa.
CFC 50
HEMOGLOBINA: Proteína tetramérica conjugada
 Porción proteica 
(apoproteína):
 Porción no proteica 
(grupo prostético):
La hemoglobina del adulto (Hb A1) contiene 2 globinas A (alfa) 
y 2 globinas B (beta), cada una asociada a un grupo hemo.
4 cadenas de globina 
4 grupos hemo
CFC 51
HEMO: Es una PORFINA, es decir, un anillo formado por 
4 grupos pirrol unidos entre sí por grupos metino.
 4 pirroles: I – II – III – IV
 4 puentes metino: alfa, beta, 
gamma, delta
 8 hidrógenos que pueden ser 
sustituídos: 1 a 8
Cuando los hidrógenos son 
sustituídos por grupos carbonados 
la estructura se denomina 
PORFIRINA.
PORFINA: sin sustituyentes
PORFIRINA: con sustituyentes
CFC 52
Existen diferentes tipos de porfirina. La porfirina 
del hemo se denomina protoporfirina III (ó IX).
 Grupos metilo: en 
posiciones 1, 3, 5 y 8
 Grupos vinilo: en 
posiciones 2 y 4
 Grupo propionilo: en 
posiciones 6 y 7
Sustituyentes:
Un átomo de hierro en 
el centro del anillo 
tetrapirrólico.
1
3
5
8
2
4
6
7
I
II
III
IV
CFC 53
Fe
M
M
M
M
V
V
P
P
CFC 54
 4 se unen al N de los pirroles
 1 se une al N del grupo 
imidazol de la histidina proximal 
de la globina
 1 se une al oxígeno
El hierro de la hemoglobina es 
bivalente (+2) y forma 6 enlaces 
coordinados:
Solo cuando el hierro del hemo 
está en estado ferroso 
(ferrohemo) la Hb puede 
transportar oxígeno.
Si el hierro se oxida a férrico 
(ferrihemo), la Hb se transforma 
en metaHb, que es incapaz de 
transportar oxígeno. 
GLOBINA
HEMO
CFC 55
GLOBINA BETA:
 Consta de 8 hélices alfa unidos por 
segmentos no helicoidales
 A – B – C – D – E – F – G – H
 Se une al hemo por la HIS 92 (F8)
146 aa
GLOBINA ALFA: 141 aa
 Consta de 7 hélices alfa unidos por 
segmentos no helicoidales
 A – B – C – E – F – G – H (falta D)
 Se une al hemo por la HIS 87 (F8)
El hemo queda en el espacio entre las 
hélices E y F de cada cadena de globina
CFC 56
Tetrámero (4 subunidades)
HEMOGLOBINA
2 alfa y 2 beta
Cada cadena de globina se asocia a un grupo hemo.
Protoporfirina III
Anillo tetrapirrólico + Fe
4 globinas 4 hemo
CFC 57
GLICOPROTEÍNAS Proteínas conjugadas
Grupo prostético CARBOHIDRATOS
2 tipos de uniones entre proteínas y carbohidratos:
Enlace Aminoácido Monosacárido
O – glicosídico SER o TRE NAGal
N – glicosídico ASN NAGlu
En las glicoproteínas unidas por enlaces N, los 
carbohidratos asociados pueden ser de 3 tipos:
 Alto contenido de manosa: sólo contienen 
manosa unidos al núcleo pentasacárido.
 Tipo complejo: tienen otros tipos de residuos 
(NAGlu, gal, glu, fuc, ácido siálico).
 Híbridos o mixtos
CFC 58
59
Las 2 NAGlu y las 3 manosas constituyen 
el NÚCLEO PENTASACÁRIDO.
CFC
CFC 60