AMINOACIDOS Y PROTEINAS

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RELACIÓN DE BIOQUÍMICA CON LA MEDICINA
FIGURA 1–1 Ejemplos de la avenida bidireccional que conecta la bioquímica y la medicina. El conocimiento de las moléculas bioquímicas mostradas en la parte superior del diagrama ha esclarecido el entendimiento de las enfermedades mostradas en la mitad inferior y, a la inversa, los análisis de las enfermedades que se muestran abajo han aclarado muchas áreas de la bioquímica. Note que la drepanocitosis es una enfermedad genética, y que tanto la aterosclerosis como la diabetes mellitus tienen componentes genéticos.
AMINOÁCIDOS PEPTIDOS 
Y
PROTEÍNAS
 AMINOACIDOS
Los aminoácidos son las unidades constituyentes de las proteínas, las cuales son de interés en las organizaciones estructurales y funcionales de células y tejidos. 
Teniendo en cuenta que todas las enzimas fundamentales para las reacciones bioquímicas, y todos los anticuerpos esenciales en los procesos de inmunidad, son proteínas y se encuentran por tanto constituidos por aminoácidos.
AMINOACIDOS
PROTEINAS
También están los aminoácidos que al margen de ser parte de las proteínas tienen otras funciones como neurotransmisores (glutamato y glicina)
Existen otros aminoácidos no proteicos que aparecen en ciclos pero no forman parte de la estructura proteica, como es el caso de la ornitina, citrulina, 3-metilhistidina, GABA, L-azaserina, homoserina, homocisteína, etc. Se conocen alrededor de 150.
Como su nombre indica los aminoácidos son compuestos que poseen un grupo amino (-NH2) y un grupo ácido (carboxílico -COOH) en su estructura, son los precursores de los péptidos y las proteínas, y en ellos el grupo amino y el grupo carboxilo, se encuentran unidos al mismo átomo de carbono, conocido como carbono-α (α-aminoácidos). La estructura general de los α-aminoácido (a excepción de la prolina, que es cíclica) se muestra en la. Figura 18.
Figura 1. Estructura química de un aminoácido y enantiómeros del aminoácido alanina
LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. 
Las rutas de biosíntesis de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas. 
Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.
Fenilalanina 
Isoleucina
Leucina
Lisina 
Metionina
Treonina 
Triptófano
Valina
Arginina 
Histidina
LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES
 ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de enlaces peptídicos. Estas uniones se dan entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido. 
SEGÚN LA CANTIDAD DE AMINOÁCIDOS UNIDOS, EL PÉPTIDO PUEDE SER: DI-TRI- OLIGO- POLIPÉPTIDOS
LAS PROTEÍNAS SON POLIPÉPTIDOS
Dipéptido: Péptido formado por 2 amninoácidos.
Polipéptido: Péptido formado por más de 10 aminoácidos.
Proteína: Se llama así cuando la cadena polipeptídica tiene una masa molecular de más de 6.000 Daltons (más de 50 unidades de aminoácidos).
PENTAPEPTIDO
EJEMPLOS DE PEPTIDOS 
oxitocina
La oxitocina es un neuropéptido 
formado por una cadena de nueve aminoácidos. 
Es la responsable de regular el ritmo del parto/nacimiento 
y de facilitar la lactancia.
GLUTATION
PÉPTIDO ANTIOXIDANTE
Glutation es el tripeptido mas abundante, resistente a la
 degradación por Peptidasas intracelulares.
Esta constituido por glutamato, cisteina y glicna
(γ-L-glutamyl-L-cysteinyl-glycine).
PROTEINAS
Las proteínas desempeñan papeles cruciales en prácticamente todos los sistemas biológicos.
Funciones:
1. Catálisis enzimática. Las enzimas catalizan casi todas las reacciones químicas en los sistemas biológicos. Son macromoléculas específicas. Las enzimas aumentan normalmente las velocidades de reacción al menos un millón de veces, como los movimientos de los cromosomas durante la mitosis.
Glicerato 3 fosfatosintetasa
2. Transporte y almacenamiento. Muchos iones y moléculas pequeñas son transportados por proteínas específicas. 
Receptores
Por su localización 
se encuentran en la membrana celular o son intracelulares
Generación y transmisión de impulsos nerviosos. La respuesta de las células nerviosas a estímulos específicos depende de la presencia de receptores proteicos. 
4. Movimiento coordinado. En la escala microscópica, movimientos coordinados tales como los movimientos de los cromosomas durante la mitosis, se producen por ensamblajes contráctiles de naturaleza proteica. 
5. Soporte mecánico. La enorme fuerza de tensión de la piel y el hueso, se debe a la presencia de colágeno, una proteína fibrosa. 
6. Protección inmune. Los anticuerpos son proteínas altamente específicas que reconocen y se combinan con sustancias extrañas tales como los virus, bacterias y
células de otros organismos. Las proteínas juegan pues, un papel vital en distinguir lo propio de lo ajeno. 
ESTRUCTURA DE LA PROTEÍNAS
Se refiere al grado de organización de los residuos de aminoácidos en la molécula proteica.
Comprende varios niveles: primario, secundario, terciario, cuaternario.
ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la disposición linea de aminoácidos. Está determinada por el código genético y determina a su vez la forma en conjunto y la función de la macromolécula. 
Es el orden secuencial de una cadena polipetidica
 
Estructura primaria de la insulina
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Las cadenas polipeptídicas pueden plegarse en estructuras regulares tales como la hélice a 
La hélice a es una estructura semejante a un cilindro. La cadena polipeptídica principal estrechamente enroscada forma la parte interior del cilindro y las cadenas laterales se extienden hacia fuera en una disposición helicoidal. Todos los grupos C=O y N-H de la
cadena principal quedan enlazados por puentes de hidrógeno.
 
Características 
de la 
a helice.
Las hojas plegadas ß se estabilizan por puentes de hidrógeno entre cadenas ß 
 
La hoja plegada ß difiere profundamente de la hélice a en que es una lámina en lugar de un cilindro. 
La cadena polipeptídica en la hoja plegada ß, llamada hebra ß, está casi totalmente extendida en vez de estar estrechamente enrollada como en la hélice a. La hoja plagada ß queda estabilizada por puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N- H en la misma cadena polipeptídica.
Los puentes de hidrogeno 
Intercatenarios estabilizan 
la estructura 
Proteina globular
mioglobina
Proteina fibrosa
fibrinogeno
ESTRUCTURA TERCIARÍA
Las cadenas laterales R participan en las interacciones tanto covalentes como no covalentes, con el propósito de estabilizar la proteína en su estructura tridimensional última o conformación terciaria .