MANUAL RM ACHIEVA

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Resonancia magnética
Español
Manual de Aplicación
4522 132 60651
Espectroscopia
Volumen 
Achieva Serie Versión 2
Intera Serie Versión 2 / 12
© de Royal Philips Electronics N.V. 2006
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4522 132 60651/781*2006/05 P.
 
Contenido
1 Acerca del manual de Espectroscopia por RM ............................. 1-1
1.1 Cómo leer el manual ................................................................... 1-2
2 Fundamentos sobre Espectroscopia por RM ................................. 2-1
2.1 Introducción a la espectroscopia por RM ..................................... 2-1
2.1.1 Resonancia magnética.......................................................2-1
2.1.2 Frecuencia de Larmor.......................................................2-1
2.1.3 Resonancia magnética.......................................................2-2
2.1.4 Magnetización neta..........................................................2-2
2.1.5 Creación de una señal detectable .......................................2-3
2.2 Propiedades de la señal de RM .................................................... 2-6
2.2.1 Amplitud, frecuencia y fase ...............................................2-6
2.2.2 Concentraciones ...............................................................2-7
2.2.3 Desplazamiento químico ..................................................2-7
2.2.4 Frecuencia de referencia ....................................................2-8
2.2.5 Indicadores del medio químico ..........................................2-9
2.3 Relajación .................................................................................. 2-10
2.3.1 Introducción a la relajación ............................................2-10
2.3.2 Relajación transversal (T2) .............................................2-10
2.3.3 Relajación longitudinal (T1) ..........................................2-11
2.4 De señal a espectro .................................................................... 2-13
2.4.1 Señal .............................................................................2-13
2.4.2 Espectro .........................................................................2-14
2.5 Teoría de la transformación de Fourier ...................................... 2-16
2.5.1 Principios básicos de la transformación de Fourier ............2-16
2.5.2 Señales amortiguadas......................................................2-18
2.5.3 Señales reales e imaginarias.............................................2-18
2.5.4 Transformación Rápida de Fourier (FFT)........................2-19
2.5.5 Resultado de una FFT....................................................2-20
2.5.6 Anchura y resolución espectral .........................................2-20
2.5.7 Transformación inversa de Fourier ..................................2-21
2.6 Interpretación del espectro ........................................................ 2-21
MR PHILIPS Serie Versión 2 0-1
2.6.1 Identificación de metabolitos...........................................2-21
2.6.2 Multipletes ....................................................................2-22
2.7 Espectros protónicos .................................................................. 2-25
2.7.1 Introducción a los espectros protónicos ..............................2-25
2.7.2 Protones invisibles ..........................................................2-25
2.7.3 Metabolitos....................................................................2-25
2.7.4 Creatina........................................................................2-26
2.7.5 Mioinositol ....................................................................2-27
2.7.6 Colina...........................................................................2-27
2.7.7 Glutamato y glutamina ..................................................2-27
2.7.8 NAA .............................................................................2-28
2.7.9 Glucosa .........................................................................2-29
2.7.10 Lactato..........................................................................2-29
2.7.11 Lípido ...........................................................................2-30
2.7.12 Carnosina .....................................................................2-30
2.8 Otros núcleos ............................................................................ 2-30
2.8.1 ¿Por qué otros núcleos? ....................................................2-30
2.9 Fósforo ...................................................................................... 2-31
2.9.1 Fósforo (31P).................................................................2-31
2.9.2 Trifosfato de adenosina (ATP).........................................2-32
2.9.3 Fosfocreatina (PCr) ........................................................2-34
2.9.4 Fosfato inorgánico (Pi) ...................................................2-34
2.9.5 Fosfomonoésteres.............................................................2-36
2.9.6 Fosfodiésteres..................................................................2-36
2.9.7 Carbono (13C)..............................................................2-36
3 Métodos de selección de volumen .................................................. 3-1
3.1 Ninguna selección de volumen .................................................... 3-2
3.2 PRESS (Espectroscopia resuelta por puntos) ................................ 3-3
3.3 Espín Eco (SE) ............................................................................ 3-5
3.4 STEAM (Método de adquisición de eco estimulado) ................... 3-7
3.5 ISIS (Espectroscopia de imagen seleccionada in vivo) .................. 3-9
3.6 Información para TODOS los métodos de selección de volumen .. 3-9
3.6.1 Definición del volumen de interés en el plan de secuencia....3-9
3.6.2 Definición de volumen ...................................................3-10
3.6.3 Desplazamiento químico (DQ).......................................3-11
0-2 MR PHILIPS Serie Versión 2
 
4 Fases de preparación ......................................................................... 4-1
4.1 Homogeneización ........................................................................ 4-1
4.1.1 Efectos de la homogeneización en el espectro .......................4-2
4.1.2 Homogeneización PB (haz pequeño) .................................4-3
4.1.3 Homogeneización iterativa ...............................................4-4
4.1.4 Resultados de la monitorización de la homogeneización ......4-5
4.1.5 Cómo elegir el mejor método .............................................4-5
4.2 Supresión de agua ........................................................................ 4-7
4.2.1 Excitación........................................................................4-8
4.2.2 Inversión .........................................................................4-9
4.2.3 SWAMP..........................................................................4-9
4.2.4 Desvío ventana ..............................................................4-11
4.2.5 Optimización automática de supresión de agua (OASA) ...4-11
4.2.6 Pulso BASING ..............................................................4-13
4.2.7 Cómo elegir el método de supresión de agua......................4-14
4.3 Supresión de grasa ..................................................................... 4-16
4.3.1 SPAIR (Recuperación/Inversión con atenuación espectral)...... 4-16
4.3.2 Supresión con selectividad espectral..................................4-17
4.4 Pantalla de monitorización ........................................................ 4-18
5 Localización espacial ......................................................................... 5-1
5.1 Espectroscopia de un vóxel (SVS) ................................................ 5-2
5.1.1 Métodos disponibles ..........................................................5-2
5.2 Imágenes espectroscópicas bidimensionales (2D-SI) .................... 5-3
5.3 Imágenes espectroscópicas multicorte (MSSI) .............................. 5-5
5.4 Imágenes multipaquete (M2D) ................................................... 5-5
5.5 Imágenes espectroscópicas tridimensionales (3D-SI) .................... 5-6
5.6 Bandas REST .............................................................................. 5-7
5.6.1 REST con técnicas de vóxel único ......................................5-7
5.6.2 REST circular..................................................................5-8
5.6.3 REST con imágenes espectroscópicas.................................5-10
5.7 Más información acerca de las imágenes con desplazamiento 
químico (CSI) 5-11
5.7.1 Resolución espacial .........................................................5-11
5.7.2 Porcentaje de adquisición y función de dispersión de puntos ..5-11
MR PHILIPS Serie Versión 2 0-3
5.7.3 Imágenes espectroscópicas turbo (TSI) ..............................5-12
5.7.4 TSI y resolución espectral ................................................5-13
5.7.5 Espacio K en TSI ...........................................................5-14
5.8 SENSE en la obtención de imágenes espectroscópicas ............... 5-15
6 Aplicaciones clínicas .......................................................................... 6-1
6.1 Información general .................................................................... 6-1
6.2 Adquisición con maniquí ............................................................ 6-3
6.3 Protocolos predefinidos ............................................................... 6-4
6.3.1 Base de datos....................................................................6-4
6.3.2 Denominaciones de protocolos predefinidos de ERM ...........6-5
6.3.3 ExamCards (Fichas de examen) ........................................6-5
6.4 Cerebro ....................................................................................... 6-6
6.4.1 Consideraciones generales ..................................................6-6
6.4.2 Selección de bobina ..........................................................6-7
6.4.3 Modo de adquisición ........................................................6-8
6.4.4 Método de selección de volumen ......................................6-10
6.4.5 Selección de volumen de imágenes CSI.............................6-12
6.4.6 Selección de TE..............................................................6-14
6.4.7 Resolución espectral ........................................................6-19
6.4.8 Método de homogeneización ...........................................6-20
6.4.9 Método de supresión de agua...........................................6-21
6.4.10 Cobertura: Multicorte frente a 3D ..................................6-21
6.4.11 Modo imagen rápida......................................................6-22
6.4.12 SENSE en la obtención de imágenes espectroscópicas.........6-23
6.5 Hipocampo ............................................................................... 6-25
6.5.1 Consideraciones generales ................................................6-25
6.5.2 Modo de adquisición ......................................................6-25
6.5.3 Planificación del volumen...............................................6-26
6.5.4 Homogeneización...........................................................6-27
6.6 Próstata ..................................................................................... 6-27
6.6.1 Consideraciones generales ................................................6-28
6.6.2 Preparación del paciente .................................................6-29
6.6.3 Selección de bobina ........................................................6-30
6.6.4 Método de adquisición ...................................................6-31
6.6.5 Planificación del volumen...............................................6-33
6.6.6 Selección de TE..............................................................6-33
0-4 MR PHILIPS Serie Versión 2
 
6.6.7 Supresión de agua y grasa................................................6-35
6.7 Mama ........................................................................................ 6-37
6.7.1 Consideraciones generales ................................................6-37
6.7.2 Selección de bobina ........................................................6-37
6.7.3 Planificación del volumen...............................................6-37
6.7.4 Supresión de agua y grasa................................................6-38
6.7.5 Selección de TE..............................................................6-39
6.8 Hígado ...................................................................................... 6-39
6.8.1 Consideraciones generales ................................................6-39
6.8.2 Selección de bobina ........................................................6-39
6.8.3 Planificación del volumen...............................................6-40
6.8.4 Supresión de agua y grasa................................................6-40
6.8.5 Selección de TE..............................................................6-41
6.8.6 Compensación respiratoria ..............................................6-41
6.9 Músculo .................................................................................... 6-41
6.9.1 Consideraciones generales ................................................6-42
6.9.2 Selección de bobina ........................................................6-42
6.9.3 Planificación del volumen...............................................6-42
6.9.4 Selección de TE..............................................................6-42
7 SpectroView (Vista espectroscópica) ............................................. 7-1
7.1 Procedimiento de Vista espectroscópica ....................................... 7-2
7.1.1 Inicio de Vista espectroscópica............................................7-2
7.1.2 Selección de un guión .......................................................7-3
7.1.3 Ejecución del guión ..........................................................7-4
7.1.4 Selección de vóxeles importantes ........................................7-5
7.1.5 Optimización de la presentación del espectro ......................7-6
7.1.6 Modificación de la disposición de la pantalla .....................7-8
7.1.7 Creación de capturas de pantalla .......................................7-9
7.1.8 Almacenamiento y exportación de datos .............................7-9
7.2 Más información acerca de... ..................................................... 7-11
7.2.1 Interfaz de usuario .........................................................7-11
7.2.2 Trabajo con guiones........................................................7-15
7.2.3 Guiones de procesamiento básico .....................................7-16
7.2.4 Pasos de procesamiento....................................................7-27
7.2.5 Menús contextuales (con botón derecho del ratón) .............7-37
MR PHILIPS Serie Versión 2 0-5
8 Artefactos ........................................................................................... 8-1
8.1 Truncamiento al final de la señal ................................................. 8-1
8.2 Truncamiento con muestreo máximo del eco .............................. 8-2
8.3 Saturación ................................................................................... 8-3
8.4 Deriva de frecuencia .................................................................... 8-58.5 Artefactos fantasma ..................................................................... 8-6
8.6 Distorsiones de línea base ............................................................ 8-6
8.7 Desvío DEC ................................................................................ 8-7
8.8 Supresión de agua incompleta ..................................................... 8-7
8.9 Señales residuales ......................................................................... 8-7
9 Espectroscopia de fósforo con 3,0 T ............................................... 9-1
9.1 3,0 T frente a 1,5 T ..................................................................... 9-2
9.1.1 Aspecto general.................................................................9-2
9.1.2 Relación señal / ruido .......................................................9-2
9.1.3 Resolución .......................................................................9-3
9.2 Bobina de fósforo ........................................................................ 9-4
9.3 Localización y pulsos de RF ......................................................... 9-4
9.4 Desacoplamiento de protones ...................................................... 9-6
9.5 Mejora nuclear de Overhauser (NOE) ......................................... 9-8
9.6 Secuencias de pulsos y protocolos predefinidos .......................... 9-10
9.7 Ganancia del receptor (GR) ....................................................... 9-10
9.8 Adquisición de datos ................................................................. 9-12
9.8.1 Sintonización manual ....................................................9-12
9.8.2 Preparación de otras mediciones de núcleo........................9-14
9.8.3 Realización de la medición .............................................9-15
9.9 Procesamiento con SpectroView ................................................ 9-15
9.10 Ejemplos de 3,0 T con la bobina P-140 ..................................... 9-19
9.10.1 2D-SI de músculo de pantorrilla .....................................9-19
9.10.2 Espectroscopia cerebral de un vóxel ..................................9-20
9.10.3 2D-SI cerebral ...............................................................9-21
9.10.4 Espectroscopia hepática de un vóxel .................................9-22
9.10.5 2D-SI de hígado ............................................................9-23
9.10.6 1D-SI cardíaca (resultado preliminar).............................9-25
0-6 MR PHILIPS Serie Versión 2
 
9.11 Más información sobre los maniquís de 31P .............................. 9-27
Índice .................................................................................................... I-1
MR PHILIPS Serie Versión 2 0-7
0-8 MR PHILIPS Serie Versión 2
 
Espectroscopia por RM
1 Acerca del manual de Espectroscopia 
por RM
Este manual ofrece información sobre la espectroscopia protónica que puede 
realizarse mediante ExamCards (Fichas de examen).
La espectroscopia de fósforo solo puede realizarse en el entorno de Lista de 
secuencias. Para obtener más información sobre el entorno de Lista de 
secuencias, consulte el Apéndice ‘Spectroscopy in Scan List Environment’, 
solo disponible en la versión inglesa del Manual de Aplicación Volumen 4.
N O TA S • En este manual y salvo indicación contraria, los datos de desplazamiento químico, 
expresados en Hz, son válidos para una intensidad de campo de 1,5 T.
• Si no se indica lo contrario, la espectroscopia hace referencia a la espectroscopia 
por resonancia magnética nuclear de protón (¹H).
A DV E R T E N C I A Antes de utilizar el sistema, es necesario que lea y se familiarice con todas las 
Advertencias y Precauciones que se indican en el Capítulo 2, Seguridad general, de las 
Instrucciones de uso de su versión del sistema.
Si tiene alguna idea, comentario, propuesta, etc. acerca de cómo mejorar la 
calidad de las ediciones posteriores de este manual, no dude en enviárnoslo. 
Puede suministrar esta información a su especialista de aplicaciones o 
directamente a:
Las copias adicionales únicamente se pueden obtener de su representante de 
ventas, de servicio o de aplicaciones.
Philips Medical Systems 
MR Product Application 
Att.: Application Guide 
P.O. Box 10000 
5680 DA Best 
Países Bajos
O, sólo para EE.UU:
Philips Medical Systems North America 
MR Applications 
Att.: Application Guide 
22100 Bothell Everett Highway 
P.O. Box 3003 
Bothell, Washington 98041-3003
RM PHILIPS Serie Versión 2 1-1
1.1 Cómo leer el manual
El Manual de Aplicación se ha creado con el fin de ofrecer información a los 
usuarios en distintos niveles de complejidad y consiste en:
• Volumen 1: Conceptos básicos 
• Volumen 2: Métodos de adquisición
• Volumen 3: Imágenes cardíacas
• Volumen 4: Espectroscopia por RM
La información y la física de RM básicas que pueden encontrarse en los libros 
de texto generales no se tratan en este manual. 
1-2 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
2 Fundamentos sobre Espectroscopia por 
RM
2.1 Introducción a la espectroscopia por RM
2.1.1 Resonancia magnética
En este capítulo se explican los principales conceptos básicos de un 
experimento espectroscópico. La Espectroscopia por Resonancia Magnética 
(ERM) actúa con los mismos principios básicos que las Imágenes por 
Resonancia Magnética (IRM): realmente se diferencian en la manipulación 
de la señal durante la adquisición y después de ella.
Ciertos núcleos atómicos del cuerpo humano, como los protones del agua y 
otros compuestos con átomos de hidrógeno, tienen un campo magnético 
neto debido a su movimiento de giro. Cuando estos imanes nucleares 
giratorios se colocan en un campo magnético externo, la rotación se convierte 
en una precesión alrededor del campo magnético externo, como muestra la 
Figura 2.1.
2.1.2 Frecuencia de Larmor
La frecuencia de esta precesión es característica del tipo de núcleo y se 
denomina frecuencia de Larmor. La frecuencia de Larmor depende de la 
intensidad del campo magnético externo, B0, y una constante nuclear, la 
relación giromagnética γ.
El campo magnético propio del núcleo se puede orientar con el campo 
magnético externo o en contra de él (vea la Figura 2.1), lo cual corresponde a 
dos niveles energéticos distintos: uno bajo y otro alto.
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-1
Figura 2.1 Núcleos de hidrógeno en presencia de un campo magnético. Los momentos de 
campo magnético precesan alrededor del campo magnético externo a la 
frecuencia de Larmor y pueden alinearse con dicho campo o en contra de él.
2.1.3 Resonancia magnética
El nivel energético de los núcleos puede cambiarse con pulsos de 
radiofrecuencia (RF). Si la radiofrecuencia corresponde a la frecuencia de 
rotación de los núcleos, la frecuencia de Larmor, absorberán la energía y 
cambiará su estado de rotación. Este es el proceso de excitación.
La energía absorbida se vuelve a perder conforme el movimiento térmico 
desplaza los núcleos entre sí y con respecto al campo magnético externo. Tras 
la excitación causada por los pulsos de RF, mientras los espines caen de nuevo 
a su nivel energético original, emiten una débil señal de radiofrecuencia en la 
frecuencia de Larmor. Esta débil señal de RF emitida es la señal de resonancia 
magnética.
2.1.4 Magnetización neta
La suma de todos los vectores de campo magnético de los distintos núcleos se 
puede representar mediante un único vector denominado magnetización 
neta. Es mucho más sencillo describir los experimentos de RM como 
manipulaciones de este vector de magnetización neta (vea la Figura 2.2).
La posición de equilibrio de este vector se alinea con el campo magnético 
porque la mayoría de los espines están en el nivel energético bajo. En un 
sistema de coordenadas tridimensional esta dirección la representa el eje Z 
positivo. Se trata de la dirección del túnel del imán. En este nivel, el diminuto 
= * B / 2γ π0
Campo magnético
B 0nivel bajo nivel alto
frecuencia de Larmor
2-2 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
vectorde magnetización neta de los núcleos es indetectable en el campo 
altamente intenso del imán. No se puede detectar nada sin manipular la 
diferencia de población entre los núcleos de nivel energético bajo y los de 
nivel energético alto.
Figura 2.2 Efecto de un pulso de RF. Las flechas negras finas son los espines individuales; 
las flechas grises son la suma de esos espines. Todos los espines rotan sobre el 
eje vertical a la frecuencia de Larmor. El pulso ecualizará las poblaciones de 
espines e introducirá la coherencia de fase. Los espines excitados 
(inicialmente) rotan con la misma fase. En el plano transversal horizontal 
aparece un vector neto debido a la coherencia de fase. Este vector sigue 
rotando a la frecuencia de Larmor y este campo magnético móvil se considera 
un campo magnético oscilante, que induce una corriente alterna (RF) en la 
bobina del receptor sintonizada.
2.1.5 Creación de una señal detectable
Una fuerte irradiación de RF coherente a la frecuencia de Larmor puede 
cambiar el nivel energético de los núcleos. Ocurrirán dos cosas 
(vea la Figura 2.2):
1 La mayoría de la población con nivel energético bajo desaparecerá 
gradualmente. Si la irradiación de RF dura lo suficiente, la mayoría de los 
núcleos pueden alcanzar el nivel energético alto. El vector de 
magnetización neta se trasladará del eje +Z al eje -Z. Este proceso suele 
detenerse cuando el vector de magnetización neta está a medio camino y 
ambas poblaciones son iguales.
bobina
sintonizada
corriente
B0 magnetización neta
magnetización neta
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-3
2 Los núcleos giratorios excitados precesarán en fase, inducidos por la 
coherencia de fase de la irradiación de RF. Ahora hay una magnetización 
neta en el plano XY perpendicular al campo magnético externo.
Los núcleos aún precesan a la frecuencia de Larmor. Esto significa que el 
vector de magnetización neta también precesará alrededor de la dirección del 
campo magnético externo. Si una parte de este vector de magnetización neta 
precesa en el plano XY, perpendicular al campo magnético externo, será 
detectable como una señal de resonancia de RF.
El efecto de un pulso de RF sobre los espines nucleares se expresa como una 
rotación de la suma vectorial de todos los espines magnéticos nucleares. El 
efecto de un pulso de RF es rotar este vector sobre el eje X o Y. Si esta 
rotación se detiene cuando las poblaciones son iguales y el vector neto ha 
rotado sobre un ángulo de 90°, el pulso se denomina pulso de 90°. La 
rotación sobre otros 90° hasta 180° invertirá la diferencia de población. 
Ahora la magnetización neta se orienta a lo largo del eje Z negativo. Un pulso 
que rota sobre 180° se denomina pulso de inversión.
Es imposible ir más allá de la inversión de la diferencia de población. Los 
efectos termodinámicos impiden conseguir aún más espines en el nivel 
energético alto. De hecho sucederá lo contrario. Más irradiación incluso 
puede restaurar el nivel energético bajo de los espines. El vector de 
magnetización neta sólo rotará más.
Una rotación de 270° producirá prácticamente el mismo resultado que una 
rotación de 90° en dirección opuesta. Una rotación sobre 360° restaurará la 
situación inicial. La rotación sobre múltiplos de 360° saturará el sistema y el 
vector magnético desaparecerá.
Pulsos de RF 
Existen básicamente dos formas de crear resonancia: los núcleos pueden 
resonar en una única frecuencia igual a su frecuencia de resonancia, como un 
diapasón cerca de un instrumento bien afinado, o bien como resultado de un 
pulso de radiofrecuencia corta muy fuerte aproximadamente con la 
frecuencia correcta, como una campana golpeada con un martillo. Con este 
último método no es preciso conocer la frecuencia exacta para realizar la 
medición, sino la frecuencia aproximada con un margen de un kilohercio. De 
ahí que la radiofrecuencia por pulsos creada con amplificadores de energía 
alta sea el método de excitación habitual.
2-4 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
Si el pulso de RF se detiene cuando el vector ha rotado 90°, el vector de 
magnetización neta se rotará hacia el plano perpendicular al campo 
magnético. Mientras que el vector de espín neto siga teniendo una 
componente que rota sobre el eje Z, será detectable como un campo 
magnético que oscila con la frecuencia de precesión de Larmor.
Estructura rotatoria
La trayectoria actual de los espines durante el pulso de RF es compleja. Una 
versión simplificada se muestra en la Figura 2.3. En realidad, Ω0 es mucho 
mayor que Ω1, por lo que la rotación sobre el eje Z es mil veces más rápida 
que la rotación sobre el eje X. Es más fácil comprender la trayectoria cuando 
sólo se considera el movimiento relativo a la frecuencia de Larmor (vea la 
Figura 2.3). La nueva estructura de referencia se denomina estructura 
rotatoria. 
Ahora, el vector de magnetización neta rotará a la frecuencia relativa = ΔΩ0. 
Al describir los pulsos de RF, se elige una frecuencia de la estructura rotatoria 
igual a la frecuencia de Larmor, de manera que ΔΩ0 = 0.
Figura 2.3 Trayectorias de espín en la estructura rotatoria. En equilibrio, los espines rotan 
sobre el eje Z a sus frecuencias de resonancia Ω0. = γ•B0. La magnetización 
neta se alinea a lo largo del eje Z. El efecto de un pulso de RF con una 
intensidad de campo B1 es añadir una rotación con frecuencia Ω1 = γ•B1 
perpendicular a la rotación en equilibrio de los espines nucleares. Como 
resultado de las rotaciones combinadas, los espines seguirán una trayectoria 
espiral durante el pulso. Al rotar los ejes X e Y del sistema de coordenadas 
equilibrio
pulso de RF en la
estructura estática
eje X
eje Z
pulso de RF en la
estructura rotatoria
eje Z = eje Z’
eje X’
RF
eje
Y
eje
Y eje Y’
eje X
Ω γ0 0= B ΔΩ0 = 0Ω γ0 0= B
Ω γ1 1= B Ω γ1 1= B
RF
eje Z
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-5
con la frecuencia de RF Ω0 = γ•B0 sólo permanece el movimiento relativo a 
esta frecuencia. Ahora se simplifica la trayectoria, en este caso como una 
rotación de 90 grados sobre el eje X.
En la estructura rotatoria, el resultado de un pulso de RF es una rotación 
simple del vector de magnetización neta sobre un eje en el plano X’Y’, que se 
denomina plano transversal. Los espines del plano X’Y’ permanecen fijos 
respecto a la estructura rotatoria.
Sin embargo, en la vida real, o en la imagen estática, los espines siguen 
rotando a sus frecuencias de Larmor, rotación que creará una corriente 
eléctrica oscilatoria de la misma frecuencia en una bobina detectora. Esta es la 
señal de resonancia magnética.
2.2 Propiedades de la señal de RM
2.2.1 Amplitud, frecuencia y fase 
Las propiedades de la señal de resonancia magnética que podemos medir son 
las siguientes:
• Amplitud, que indica la intensidad de la señal.
• Frecuencia, determinada principalmente por la frecuencia de Larmor.
• Fase, una función del punto inicial de la rotación de la señal en el 
plano Mxy.
En resumen, estas propiedades contienen la siguiente información:
Propiedad Información
Amplitud número de espines, concentración
Frecuencia tipo de núcleo y medio químico del núcleo
Descenso propiedades y medio magnético del tejido 
(consulte relajación)
Fase puede utilizarse para codificar la posición 
espacial (consulte localización)
2-6 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
2.2.2 Concentraciones
La intensidad de la señal de RM es esencialmente proporcional al número de 
núcleos presentes en la muestra. Por tanto, la ERM puede proporcionar una 
medición de las concentraciones intracelulares. Con calibraciones cuidadosas 
de soluciones estándar, en principio es posible convertir valores de intensidad 
en concentraciones absolutas. 
Es muy difícil medir las concentraciones absolutas procedentes de 
mediciones de ERM in vivo. Es necesario corregir numerosos artefactos de 
medición y pérdidas de señal y no suele ser fácil cuantificar el volumen de 
agua del tejido celular. Resulta más sencillo utilizar concentraciones relativas 
y proporciones de metabolitos.
Aunque la señalse mida realmente como la fuerza de una señal eléctrica en 
[mV], se acostumbra a expresar las intensidades en unidades arbitrarias.
2.2.3 Desplazamiento químico
La frecuencia de resonancia es directamente proporcional a la intensidad del 
campo magnético en el núcleo. Esta relación se caracteriza por la relación 
giromagnética γ, una propiedad del tipo de núcleo. En el caso de los protones 
(átomos de 1H), la relación giromagnética es 42,577 [MHz/T]. En un imán 
de 1,5 [T] los protones resuenan a ~64 [MHz]. Los electrones circundantes 
en una molécula protegen el núcleo parcialmente frente a los campos 
magnéticos externos. Esto produce en las frecuencias de resonancia pequeñas 
diferencias que dependen del medio químico.
Estas diferencias son muy reducidas si se comparan con la frecuencia de 
resonancia básica, pero suficientes para identificar distintas moléculas. Cada 
compuesto químico que contiene uno o más protones posee una huella 
única. Las diferencias de frecuencia se denominan desplazamiento químico y 
suelen expresarse en [Hz] o en partes por millón [ppm]. 
El intervalo de desplazamiento químico es muy pequeño en los espectros 
protónicos, sólo 5-10 [ppm]. Significa que las diferencias de frecuencia entre 
los metabolitos son unos centenares de Hz o menos en una señal de 64 
millones de Hz.
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-7
2.2.4 Frecuencia de referencia
El desplazamiento químico se calcula como la diferencia respecto a una 
frecuencia de referencia mediante una fracción de la frecuencia de radio 
utilizada para la excitación. La frecuencia de referencia puede ser la frecuencia 
utilizada para la excitación o la frecuencia de resonancia de un compuesto de 
referencia (vea la Figura 2.4).
En los espectros protónicos, la frecuencia cero o de referencia utilizada en la 
escala ppm suele ser un compuesto que no está presente en los espectros. En 
el pasado, cuando la RMN se empleaba como una herramienta analítica en 
los laboratorios químicos, se utilizaba un compuesto de referencia cuya 
frecuencia de resonancia era más baja que la de cualquier otro compuesto. 
Por tanto, todos los demás compuestos tenían un desplazamiento químico 
positivo. En la actualidad ya no interesa incluir esta referencia en las 
mediciones, sino que su frecuencia puede derivarse de otras frecuencias de 
resonancia.
También por razones históricas, el eje X siempre se presenta hacia atrás en la 
escala [Hz] y en la escala [ppm], pero no tiene mayores repercusiones al ser 
ambas escalas relativas. La escala vertical se expresa normalmente en unidades 
arbitrarias.
Cálculo del desplazamiento químico
Desplazamiento químico δ, en [ppm], calculado a partir de la diferencia 
entre la frecuencia de resonancia y una frecuencia de referencia en [Hz].
2-8 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
Figura 2.4 Escalas de desplazamiento químico. Espectro protónico cerebral localizado de 
supresión de agua con un eje x de frecuencia en [Hz] y el eje x de 
desplazamiento químico en [ppm]. El punto cero de la escala Hz es la 
frecuencia del agua. En la escala ppm el punto cero es la frecuencia de un 
compuesto de referencia (histórica). Esta referencia no está presente en el 
espectro, sino que el pico de NAA se establece en +2,0 [ppm] como punto de 
referencia. El pico de agua residual está ahora en +4,65 [ppm].
2.2.5 Indicadores del medio químico
Los cambios del entorno intracelular alteran las propiedades de blindaje 
magnético de los electrones en una molécula de metabolito. Algunos 
compuestos valorables tienen resonancias con un desplazamiento químico 
que cambia en función de la acidez (pH) del medio. Esta propiedad puede 
utilizarse en mediciones no invasivas del pH intracelular. Un pH intracelular 
anómalo puede ser indicativo de muy diversas anomalías, como el suministro 
impropio de oxígeno al tejido. En el desplazamiento químico también 
pueden influir otros factores del medio químico, como la concentración de 
iones metálicos, que puede cambiar el desplazamiento químico de las 
agua
N A A
Intensidad
unidades arbitrarias
Frecuencia
Desplazamiento químico
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-9
moléculas mediante enlace iónico. Si los iones metálicos tienen propiedades 
paramagnéticas, los desplazamientos químicos de todos los compuestos 
pueden modificarse por proximidad.
2.3 Relajación
2.3.1 Introducción a la relajación
En RM, gran parte del contraste de la imagen se debe a las diferencias entre 
los parámetros de relajación (T1 y T2). En espectroscopia, las frecuencias y 
densidad de espines exactas son mucho más importantes para identificar los 
compuestos. No obstante, los parámetros de relajación son relevantes porque 
influyen en el resultado de la medición de ERM y, por tanto, en cómo debe 
diseñarse el experimento. Como en RM, los parámetros de relajación 
influirán en la elección óptima del índice de repetición y TE.
La interpretación correcta y especialmente la cuantificación de los resultados 
de ERM requieren también cierto conocimiento de los parámetros de 
relajación.
N OTA S • Los tiempos de relajación T2 son más cortos con una intensidad de campo superior.
• Los tiempos de relajación T1 son más largos con una intensidad de campo superior.
2.3.2 Relajación transversal (T2)
El resultado inicial de un pulso de RF de 90° es la alineación de todos los 
espines a lo largo de un eje en el plano XY. No todos los espines tienen 
exactamente la misma velocidad de rotación. Los espines cuya velocidad de 
rotación es exactamente igual a la de la estructura rotatoria se ven 
estacionarios. Parecerá que los espines más lentos corren hacia atrás y los más 
rápidos hacia delante (vea la Figura 2.5). 
El vector magnético neto es la suma de todos los vectores de espín nucleares. 
A medida que los distintos vectores se dispersan debido a las diferencias en la 
velocidad de rotación, disminuye la suma de todos estos vectores. El 
resultado es una disminución gradual del vector magnético neto y es 
proporcional a la intensidad de la señal. 
En parte esta dispersión se debe a pequeñas diferencias en la intensidad del 
campo magnético. La homogeneización en la fase de preparación de un 
experimento es un ajuste del campo para minimizar estas faltas de 
homogeneidad en el campo magnético.
2-10 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
Figura 2.5 Relajación transversal. La flecha gris es la magnetización transversal total 
(observable), la suma de los distintos vectores de espín (flechas negras). La 
magnetización transversal total es máxima si se alinean todos los espines. El 
total disminuye a medida que se dispersan los distintos espines, y es cero si se 
distribuyen de manera uniforme.
2.3.3 Relajación longitudinal (T1)
Cuando se lleva una muestra a un imán, los espines magnéticos nucleares 
tardan un poco en alcanzar el equilibrio. Este equilibrio se caracteriza por el 
número de núcleos (poblaciones) en los niveles energéticos altos y bajos. 
Inicialmente los dos niveles energéticos eran iguales en ausencia de un campo 
magnético externo. La introducción de la muestra en un campo magnético 
crea una diferencia de energía entre los niveles energéticos bajo y alto, con lo 
que cambiarán las poblaciones de los niveles energéticos.
Las moléculas realizan un movimiento térmico aleatorio (dependiente de la 
temperatura). Conforme se mueven y oscilan en el campo magnético, los 
núcleos pueden intercambiar energía. 
Finalmente, los intercambios de energía crean el nuevo equilibrio. 
Energéticamente ahora es más atractivo para los espines alinearse con el 
campo magnético (nivel energético bajo). A pesar del movimiento térmico, 
una pequeña mayoría de los espines terminarán alineándose con el campo. 
La velocidad de este proceso de alineación depende de la temperatura, la 
intensidad del campo magnético y diversos factores más, como la viscosidad 
de un líquido o la presencia de moléculas paramagnéticas.
eje Z
eje
Y
eje X
pulso de RF
pulso de 90°
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-11
Tras un pulso de 90°, será igual elnúmero de espines alineados con el campo 
y contra él. Tras un pulso de 180°, (pulso de inversión) será mayor el número 
de espines alineados en contra del campo magnético. La vuelta al equilibrio 
desde cualquiera de estos niveles energéticos altos o el establecimiento del 
nuevo equilibrio cuando se sitúa una muestra en un campo magnético puede 
describirse mediante una sola constante de tiempo. Esta constante es el 
tiempo de relajación longitudinal T1. 
Un método empírico es que después de más de 5 veces el T1 se restaura el 
equilibrio, lo cual se conoce como relajación total.
Figura 2.6 Diagrama de relajación longitudinal. La flecha gris es la magnetización 
longitudinal, es decir, la magnetización alineada con el eje Z. Tras un pulso de 
noventa grados, la magnetización longitudinal inicial es cero. Los distintos 
vectores de espín se dispersan rápidamente. La recuperación del equilibrio 
magnético es más lenta, porque los espines deben perder energía hasta que 
vuelva a haber un exceso de espines alineados con el campo magnético.
Aunque los procesos físicos implicados son bastante complejos, el 
comportamiento resultante es muy simple. Los espines siempre vuelven a la 
situación de equilibrio con un descenso exponencial simple. La constante de 
descenso es una combinación de diversas constantes que describen los 
distintos procesos de relajación y que son difíciles de medir por separado. 
Asimismo, la relajación longitudinal no puede reaparecer hasta que no 
desaparezca la magnetización transversal. El número total de espines no varía. 
Por tanto, T1 nunca es menor que T2.
eje Z
eje
Y
eje X
pulso de RF
pulso de 90°
2-12 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
Figura 2.7 Trayectoria de los procesos de relajación en el tiempo. La magnetización 
relativa a la magnetización de equilibrio se representa mediante una función del 
tiempo después de un pulso de 90º. En este ejemplo la constante de tiempo de 
la relajación transversal (T2) es 1/5 de la constante de tiempo de la relajación 
longitudinal (T1). Los valores reales varían mucho, pero el T2 nunca es mayor 
que el T1.
2.4 De señal a espectro
2.4.1 Señal
La señal de RM abarca todas las frecuencias de los espines giratorios (vea la 
Figura 2.8). Para extraer su información, la señal se somete a una 
transformación de Fourier. La transformación de Fourier es un método de 
análisis de las frecuencias de una señal que genera un gráfico de las 
intensidades de la señal en función de la frecuencia. Se trata del espectro 
(encontrará una descripción detallada en Teoría de la transformación de 
Fourier). 
0,0
0,5
1,0
0 1 2 3 4 5
tiempo/T1
M
/M
0 transversal
longitudinal
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-13
Tradicionalmente la señal se registra directamente tras un pulso de detección. 
Así la intensidad del primer punto es proporcional a las magnetizaciones 
combinadas de todas las frecuencias. Los otros puntos de la señal también son 
de vital importancia. Una señal prolongada proporciona información más 
exacta sobre su frecuencia. Todas las sinusoides con amortiguación 
exponencial que muestra la Figura 2.8 descienden con diferentes constantes 
de tiempo T2*. Las señales que experimentan un descenso rápido contienen 
poca información sobre sus frecuencias exactas y producen una amplia 
distribución de frecuencias tras la transformación de Fourier.
Figura 2.8 En una señal espectroscópica de RM se mezclan distintas frecuencias. Cuando 
se añaden los tres trazados de la izquierda (A), el resultado se asemeja al 
trazado de la derecha (B). La intensidad de todas las señales desciende con el 
tiempo, en unas con mayor rapidez (A, señal superior) que en otras (A, 
segunda y tercera señal). La señal combinada ilustrada en (B) es una señal 
espectroscópica típica, con frecuencia denominada Descenso de Inducción 
Libre (FID). Sólo se muestran las partes reales del FID. El espectro resultante 
se muestra en la Figura 2.9.
2.4.2 Espectro
El espectro es mucho más fácil de interpretar que el FID. El ancho de banda 
del espectro depende de la velocidad de muestreo de la señal de dimensión 
temporal. Suele estar en torno a unos centenares de hercios o algunos 
kilohercios. La escala del eje x se puede expresar en [Hz] o en ppm. La escala 
2-14 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
vertical se expresa con frecuencia en unidades arbitrarias, porque en la escala 
de la señal influyen numerosos factores de escala, como la sensibilidad de la 
bobina y la del preamplificador. Es imposible calcular la concentración de 
metabolito a partir de un espectro individual. En determinadas condiciones, 
la calibración con soluciones de una concentración conocida permite medir 
concentraciones en áreas pico relativas.
Figura 2.9 Transformación de Fourier de la señal que muestra la Figura 2.8. La señal 
izquierda experimenta un descenso breve y, por tanto, tiene un pico amplio. La 
señal derecha experimenta el descenso más largo. Todas las áreas pico son 
iguales aquí, porque la intensidad del primer punto era igual en las 
componentes de las tres señales. Las alturas del pico varían debido a los 
diferentes grosores de línea.
El ejemplo de la Figura 2.9 muestra tres resonancias con distintos grosores de 
línea. Como su área pico es igual, las intensidades máximas son diferentes. El 
área pico puede calcularse multiplicando la altura por la anchura a media 
altura.
El grosor de línea (anchura de altura media, AAM) está inversamente 
relacionado con la constante de tiempo de descenso de las señales en el FID. 
Las constantes de descenso de las distintas señales de RM (T2*) están 
determinadas en parte por la homogeneidad del campo magnético y en parte 
por la constante de relajación transversal intrínseca (T2) de la resonancia. 
Una homogeneización correcta prolonga T2* y por tanto aumenta la nitidez 
de las líneas. Ello reduce las probabilidades de solapamiento de los picos e 
incrementa la altura de éstos. Este incremento en la altura de los picos mejora 
la relación señal/ruido (S/R) efectiva como consecuencia de la 
homogeneización.
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-15
2.5 Teoría de la transformación de Fourier
2.5.1 Principios básicos de la transformación de Fourier
La transformación de Fourier (o transformada de Fourier) es una técnica para 
encontrar frecuencias en una mezcla de señales repetitivas, como las 
sinusoides con amortiguación exponencial en las señales de RM. La técnica 
consiste básicamente en multiplicar la señal con una serie de funciones de 
seno y coseno de diversas frecuencias e integrar o sumar el resultado para cada 
frecuencia. La integral de una función de seno durante muchos ciclos se 
aproxima a cero. Lo mismo sucede con el producto de la señal y la función de 
seno, salvo que ambas tengan la misma frecuencia (vea la Figura 2.9). 
Si en la señal hay una onda sinusoidal de una frecuencia determinada, el 
resultado será una función del cuadrado del seno y el resultado de la integral 
(o sumatoria) será mucho mayor. La transformación discreta de Fourier 
(DFT) utiliza una sumatoria en vez de una integral para poder realizarse en 
un ordenador.
2-16 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
Figura 2.10 Transformación de Fourier. 
A) Señal digital y onda sinusoidal de distinta frecuencia. 
B) Producto de la señal y la onda sinusoidal e integral (sumatoria) del producto. 
C) Señal y frecuencia coincidente. 
D) Producto e integral (sumatoria) del producto de la frecuencia coincidente y 
la señal. Una frecuencia coincidente genera un valor alto de la integral.
A B
C D
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-17
2.5.2 Señales amortiguadas
Las intensidades de las señales de RM descienden durante el período de 
adquisición. Por este motivo no es posible determinar las frecuencias con 
exactitud infinita. La amortiguación hará que se ensanche el pico en el 
espectro. 
Cuanta más amortiguación se produzca, mayores serán los grosores de línea.
Figura 2.11 Efecto de la amortiguación de la señal. 
 A) y B) DFT en una señal de frecuencia únicano descendiente. La integral de 
los cuatro ciclos cosenoidales completos (A) es cero. La suma del producto de 
este coseno con cualquier otro coseno también es cero siempre, salvo si se 
trata de un coseno con idéntica frecuencia B). 
C y D) DFT en una señal amortiguada. La suma del producto de la señal 
cosenoidal amortiguada con cosenos de diferentes frecuencias es máxima a 
una frecuencia básica, pero también distinta de cero a otras frecuencias (D).
2.5.3 Señales reales e imaginarias
La señal de ERM se detecta como en la modalidad de cuadratura. Se crean 
dos conjuntos de puntos de datos, con una diferencia de fase de 90°. Estas 
dos señales pueden representarse como una componente de seno y coseno o 
como la parte real e imaginaria de un número complejo, lo que permite 
A B
DC
2-18 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
distinguir las frecuencias positivas y negativas. El coseno es simétrico 
alrededor de cero, pero el seno no. No siempre aparece el seno o la señal 
imaginaria, pero siempre se utiliza cuando se miden frecuencias negativas.
Transformación discreta de Fourier
El resultado de la transformación discreta de Fourier de la señal de dimensión
 temporal con N puntos complejos zk es:
Se trata de un conjunto de N números complejos Fj (j=0..N-1), cuya parte 
real se denomina espectro de absorción. La parte imaginaria es el espectro de 
dispersión (vea la Figura 2.12).
Figura 2.12 Espectros de absorción y dispersión. La línea negra es el espectro de 
absorción, que constituye la componente real del espectro complejo. La línea 
gris es el espectro de dispersión, la componente imaginaria.
2.5.4 Transformación Rápida de Fourier (FFT)
La DFT requiere muchas multiplicaciones de coma flotante (N2) y su cálculo 
puede tardar mucho. Para un conjunto de 2.048 puntos de datos hacen falta 
4,2 millones de multiplicaciones. El algoritmo de Transformación Rápida de 
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-19
Fourier (FFT) permite reducirlo a 2NlogN/log2. Con él sólo hacen falta 
45.000 multiplicaciones para transformar 2.048 puntos. El algoritmo FFT 
actúa dividiendo sucesivamente la FT en otras más pequeñas con la mitad de 
datos, hasta que sólo es necesario realizar numerosas transformadas en 
conjuntos de datos de dos puntos. Para que funcione, el número de puntos 
de datos de una FFT ha de ser una potencia de dos.
2.5.5 Resultado de una FFT
Mediante la transformación de Fourier, la intensidad de la señal en función 
del tiempo se transforma en la intensidad de la señal en función de la 
frecuencia. La unidad de frecuencia es la recíproca de la unidad de tiempo 
(Hz = s-1). La relación entre las dos escalas es sencilla. La gama de frecuencias 
completa es proporcional al recíproco del paso de tiempo entre dos puntos de 
muestreo consecutivos en el FID. El paso de frecuencia por punto en el 
espectro es proporcional al recíproco de la duración total del FID.
2.5.6 Anchura y resolución espectral
Para que una señal se muestree correctamente, la frecuencia de muestreo debe 
ajustarse de manera que la señal se muestree al menos dos veces por ciclo de la 
frecuencia presente más alta (absoluta). Por tanto, la anchura espectral (SW) 
está limitada por la frecuencia de muestreo de la dimensión temporal. Las 
frecuencias más altas se filtran antes de digitalizar la señal con el fin de evitar 
artefactos. La resolución del espectro en Hz/punto está determinada por la 
duración total del periodo de adquisición de datos de la dimensión temporal. 
Estas relaciones se muestran esquemáticamente en la Figura 2.13. Las 
relaciones importantes son:
• Más resolución requiere más tiempo de adquisición.
• Una anchura espectral mayor significa menos tiempo de adquisición, pero 
también menos resolución.
Resolución (Hz/pt) SW
t
∝ 1
Δ
2-20 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
2.5.7 Transformación inversa de Fourier
La transformación de Fourier es totalmente reversible. La DFT tiene un 
factor de escala inherente igual al número de puntos. Debido a esta escala y 
un cambio del eje horizontal la FFT no es totalmente reversible. De lo 
contrario, una segunda FFT consecutiva en un conjunto de datos devolvería 
los datos originales.
Figura 2.13 Relación entre parámetros de dimensión temporal y dimensión de frecuencia. 
Al disminuir el intervalo de muestreo Δt de la dimensión temporal aumenta la 
anchura espectral. Al aumentar la duración de la adquisición mejora la 
resolución espectral Δf por punto.
2.6 Interpretación del espectro
2.6.1 Identificación de metabolitos
La identificación de las resonancias en un espectro in vivo puede constituir 
todo un reto. El método clásico utilizado para la espectroscopia de RMN 
analítica en líquidos es la adición estándar. Se añaden a la solución los 
compuestos que se sospecha que están presentes en ella. Los picos cuya 
intensidad aumenta corresponden a dichos compuestos. Así se eliminan las 
posibles influencias de factores como el pH en los desplazamientos químicos. 
Evidentemente, este método no puede utilizarse en la ERM in vivo. Por 
suerte, prácticamente todos los órganos del cuerpo humano que pueden 
proporcionar una señal de ERM apreciable se han estudiado con ERM. De 
ahí que la documentación al respecto sea la mejor fuente para conocer las 
correspondencias de resonancia.
Δt
Δf
N-1índice 0
T adqtiempo 0
0
N-1N/2 -1índice 0
+SW/2frec. -SW/2
T adq
SW
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-21
2.6.2 Multipletes
La información sobre la estructura química que puede extraerse de un 
espectro resulta de gran ayuda para interpretarlo. Esta información procede 
de la interacción de los pequeños campos magnéticos nucleares con otros 
núcleos en un rango muy estrecho. El campo magnético externo que actúa 
sobre un núcleo puede verse alterado por el campo magnético de un átomo 
vecino como muestra la Figura 2.14. Como consecuencia del acoplamiento, 
la frecuencia de resonancia será ligeramente más baja o más alta con arreglo a 
la dirección de magnetización del átomo vecino.
El mecanismo de acoplamiento más importante para la ERM in vivo es el 
acoplamiento espín a espín suave, denominado acoplamiento J. En el efecto 
del acoplamiento J intervienen los electrones de unión del enlace entre los 
dos núcleos que se acoplan.
Figura 2.14 Acoplamiento J entre dos núcleos. El campo magnético de un núcleo cambia el 
campo magnético externo que actúa sobre otros núcleos próximos. El 
mecanismo de acoplamiento J o espín a espín cuenta con la mediación de los 
electrones de unión (aunque no exactamente como muestra esta imagen).
El resultado es un espectro con la resonancia del núcleo acoplado dividida en 
dos líneas. Los dos picos se denominan doblete. La diferencia de frecuencia 
entre los picos es la constante de acoplamiento J expresada en [Hz]. 
campo magnético
del núcleo
electrón
de unión
campo
magnético
externo
B0
1 13
H o C
1
H
2-22 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
Esta constante está relacionada con la intensidad de la interacción magnética. 
La intensidad del campo magnético disminuye rápidamente con la distancia, 
de ahí que el efecto de acoplamiento J sólo sea significativo si los átomos que 
interactúan están conectados mediante enlaces químicos. De hecho, los 
electrones del enlace químico facilitan la ‘transmisión’ del efecto del campo 
magnético de los átomos vecinos. 
Si dos núcleos que interactúan están conectados con un único enlace químico 
(p. ej. un átomo de 13C directamente conectado con un átomo de 1H), el 
efecto tendrá un orden de magnitud más intenso que un acoplamiento 
mediante dos o tres enlaces a través de otros átomos (p. ej. los átomos de 1H 
conectados mediante dos átomos adyacentes no magnéticos 12C, como 
muestra la Figura 2.15).
También pueden producirse multipletes más altos cuando hay más de dos 
átomos implicados. Los prototipos de multiplete de acoplamiento J en un 
espectro pueden aportar información muy valiosa sobre la estructura 
química.
Consideremos una parte de una molécula orgánica, como muestra la 
Figura 2.15.
En la frecuenciade resonancia del protón simple influye el estado de 
magnetización de sus dos vecinos, cada uno de los cuales puede alinearse con 
o en contra del campo magnético (flecha ascendente o descendente). Hay 
cuatro combinaciones posibles de los dos espines, pero sólo tres tienen 
diferente intensidad del campo magnético total y, por tanto, distinta 
frecuencia. El resultado es un triplete con la relación de intensidades 1:2:1.
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-23
Figura 2.15 Triplete de acoplamiento J. Parte de la estructura química de una molécula 
orgánica y el espectro que generaría. El protón simple aparece como un 
triplete. La señal combinada de los dos protones se divide en un doblete 
(consulte el texto).
En la frecuencia de resonancia del par de protones influye a su vez el estado 
de magnetización del vecino simple. Los dos protones tienen la misma 
frecuencia, pero ahora está dividida en dos picos de igual intensidad (un 
doblete 1:1). La diferencia de frecuencia entre los dos componentes del 
doblete es igual a la constante de acoplamiento J para el triplete del protón 
simple.
Por tanto, de los prototipos de acoplamiento se puede extraer información 
sobre la estructura química. La combinación de un doblete y un triplete con 
el mismo J y las relaciones de intensidad adecuadas en un espectro protónico 
significa que probablemente hay un grupo CH cerca de un grupo CH2 en la 
misma molécula. También es posible el acoplamiento de distintos tipos de 
núcleos, como 13C y 1H, y a veces mucho más intenso debido a una menor 
distancia.
2-24 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
2.7 Espectros protónicos
2.7.1 Introducción a los espectros protónicos
La espectroscopia protónica está muy difundida porque, con el programa 
apropiado, puede realizarse en un sistema de obtención de imágenes sin 
demasiada adaptación del equipo. Sin embargo, las señales de los metabolitos 
son varios órdenes de magnitud más pequeñas que la señal de agua utilizada 
en la obtención de imágenes. De ahí que la supresión de la señal de agua 
constituya una operación muy crítica en un examen de espectroscopia 
protónica. 
2.7.2 Protones invisibles
Prácticamente todas las moléculas orgánicas contienen protones. Muchos de 
los protones de los lípidos y las proteínas se hallan en medios químicos 
similares. Podría significar que los espectros protónicos in vivo contuvieran 
una señal masiva de las proteínas y los ácidos grasos formados por muchas 
resonancias cuyas frecuencias serían prácticamente indistinguibles. 
Afortunadamente esto no es así. Las moléculas más grandes tienen T2 muy 
cortos y sus señales descenderán durante los pulsos de preparación que suelen 
incluirse en una secuencia de espectroscopia protónica. Incluso sin estos 
pulsos de preparación, las macromoléculas proporcionarán una señal que es 
muy amplia en comparación con la anchura del espectro, y que se percibirá 
como una leve distorsión o desvío en la línea base del espectro.
2.7.3 Metabolitos
Las señales visibles en el espectro proceden de pequeños metabolitos 
presentes en la célula en concentraciones milimolares. Debido a sus bajas 
concentraciones no es posible observar algunos compuestos 
bioquímicamente interesantes, por ejemplo segundos mensajeros como el 
AMP en su forma cíclica. 
Algunos intermediarios importantes de las vías metabólicas pueden 
observarse en tanto en cuanto sus concentraciones sean milimolares. El 
espectro protónico cerebral que se ilustra a continuación muestra algunas 
resonancias o posiciones de resonancia prominentes asignadas. Su significado 
bioquímico se describirá brevemente. Puede encontrarse información más 
detallada sobre la espectroscopia protónica in vivo en casi todos los libros de 
texto sobre espectroscopia por RM.
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-25
Figura 2.16 Espectro protónico de un cerebro humano normal (tiempo de eco corto). 
Sólo se muestra la parte del espectro situada a la derecha de la resonancia en 
agua. Correspondencias pico: Cr total: Creatina total, NAA: N-acetil-
aspartato, 
α- y βγ- Glx: picos combinados de glutamato y glutamina, 
mI: mioinositol. Cho: colina, Lac: posición de CH3 de lactato, resonancia (no 
presente) y lípidos: resonancia amplia de lípidos y triglicéridos.
2.7.4 Creatina
La creatina tiene resonancias a 3,95 y 3,0 ppm. Es el total de creatina y su 
fosfocreatina en forma fosforilada. La fosfocreatina actúa probablemente 
como una memoria intermedia de energía. El ATP es un fosfato altamente 
energético utilizado en todas las células para tareas que consumen mucha 
energía. La fosfocreatina puede suministrar fosfato para volver a convertir en 
ATP el producto de degradación de ADP. El pico de creatina a 3,0 ppm suele 
emplearse como referencia de la concentración. Tiene una concentración 
equitativamente constante de 6-12 [mM] en el cerebro normal.
Cr total
Frecuencia
lípido
2-26 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
2.7.5 Mioinositol
El mioinositol es un alcohol relacionado con las formas difosforiladas y 
trifosforiladas de mioinositol (TPI y DPI) que desempeñan un cometido 
importante en la célula como segundos mensajeros para muchas señales 
hormonales. Las concentraciones de los segundos mensajeros TPI y DPI son 
muy bajas para detectarse. El pico puede tener una contribución de inositol 
monofosfato y posiblemente de otros precursores de lípidos de inositol. 
Las señales de resonancia de inositol pueden encontrarse a 3,56 ppm y se 
observan mejor en los espectros con tiempos de eco cortos.
2.7.6 Colina
El pico de colina está formado por colina, fosfocolina y glicerofosfocolina. 
Esta resonancia combinada puede hallarse a 3,2 ppm. Estos compuestos son 
intermediarios importantes en el metabolismo de los lípidos. El mejor 
crecimiento de la célula puede ir acompañado de un incremento de los 
intermediarios del metabolismo de los lípidos. 
2.7.7 Glutamato y glutamina
Las resonancias de glutamina y glutamato, dos compuestos muy similares, se 
superponen. Se acoplan fuertemente y, por tanto, poseen un prototipo de 
multipletes complejo. Las resonancias combinadas de los dos metabolitos 
suelen designarse Glx y aparecen en dos grupos, el grupo αGlx del CH de los 
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-27
aminoácidos a 3,7-3,9 ppm y el grupo CH2-CH2 βγ-Glx a 2,1-2,5 ppm. 
La glutamina tiene un nitrógeno extra (amida), resulta de la amidación 
(dependiente del ATP) del glutamato y actúa como donante de nitrógeno en 
algunas vías metabólicas muy importantes, como la síntesis de purina y 
pirimidina. 
En el cerebro, el glutamato es un precursor del ácido γ-aminobutírico 
(GABA). Tanto el glutamato como el GABA intervienen en la regulación de 
las transmisiones nerviosas. Las resonancias del GABA se superponen con las 
del glutamato y la glutamina.
2.7.8 NAA
El N-acetil-aspartato (NAA) está presente en concentraciones de 5-15 [mM] 
en el cerebro adulto normal. Antes de su descubrimiento con la ERM in vivo, 
este metabolito nunca se mencionaba en los libros de bioquímica, pero ahora 
el número de publicaciones sobre el NAA es enorme. Aún no está clara su 
función metabólica, pero parece ser un buen marcador neuronal. La sustancia 
sólo se encuentra en las neuronas funcionales. En los espectros in vivo, el pico 
a 2,0 ppm puede tener contribuciones de otros compuestos de N-acetil, 
como la pequeña resonancia de NAAG (N-acetilaspartilglutamato) a 2,05 
ppm. 
2-28 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
2.7.9 Glucosa
La glucosa es un popular carbohidrato porque constituye una de nuestras 
principales fuentes de energía. No se puede metabolizar mediante glucólisis 
ni almacenar en el hígado ni en los músculos como glucógeno. El espectro de 
la glucosa es complejo, pero tiene dos picos claramente dominantes. 
Estas resonancias a 3,43 y 3,8 ppm se superponen en parte a las resonancias 
de taurina y glutamato.
2.7.10 Lactato
El ácido láctico es el producto de degradación de la glucólisis anaerobia. 
Proporciona dos señales protónicas: una del grupo CH3 y otra del CH. La 
señal del grupoCH está a 4,3 ppm cerca de la resonancia en agua. No 
siempre puede observarse, dependiendo de la selectividad de la supresión de 
agua y de la relación señal/ruido. El acoplamiento con el grupo CH3 divide 
la resonancia en un cuarteto con intensidades máximas relativas 1:3:3:1, lo 
que reduce la altura máxima en un factor 3/8. El pico de CH3 total es 
intrínsecamente tres veces más fuerte y sólo se divide en un doblete. La 
constante de acoplamiento J entre los dos grupos está en torno a 7 [Hz].
Una consecuencia del acoplamiento J es que la fase de los picos del lactato se 
modula en función del tiempo del eco. La señal del lactato se observa mejor 
en tiempos del eco de N/J [s], donde N es un entero. En la práctica, los 
tiempos de eco de 144 y 288 ms son los mejores para observar el lactato.
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-29
2.7.11 Lípido
La señal de lípidos en el espectro (Figura 2.17, espectro de espín eco TE 
corto) procede de una masa de lípidos, ácidos grasos y triglicéridos 
relativamente móviles, que probablemente son sobre todo precursores de 
lípidos o productos de degradación de lípidos. Las señales de lípidos y 
precursores de lípidos proceden de los grupos metileno (0,9 ppm) y metil 
(1,3 ppm) de las cadenas de ácidos grasos lipídicos. Los lípidos de las 
membranas tendrían T2 muy cortos y son invisibles en un experimento de 
espín eco. Con tiempos TE más largos, desaparece la mayor parte de la señal 
de lípido.
2.7.12 Carnosina
Un espectro protónico de un músculo esquelético contiene otra señal útil de 
la carnosina (β-alanil-L-histidina). Tiene dos resonancias en 8 ppm y 
aproximadamente 7 ppm, en la parte del espectro que no aparece en la Figura 
2.17. El desplazamiento químico de este metabolito depende del pH. Ello 
resulta especialmente útil en los músculos esqueléticos, ya que el ejercicio 
aeróbico o intenso produce cambios en el pH.
2.8 Otros núcleos
2.8.1 ¿Por qué otros núcleos?
Algunos otros núcleos poseen propiedades magnéticas semejantes a las del 
protón. Algunos ejemplos son 19F, 13C, 31P y 23Na. La relación giromagnética 
de los núcleos distintos de los protones es siempre más baja (aunque la γ de 
19F está próxima a la de 1H γ). La intensidad de la señal es proporcional a la 
relación giromagnética. Los protones pueden producir las señales más 
intensas, la sensibilidad de todos los demás núcleos es menor. La 
espectroscopia protónica podría parecer el método adecuado para detectar la 
mayoría de las moléculas orgánicas. La resonancia de los protones del agua 
crea algunas dificultades, porque la señal de agua es más de mil veces más 
intensa que la de los metabolitos. 
Sin embargo, las resonancias de protones no siempre pueden identificarse 
aisladamente, ya que pueden superponerse las huellas de ERM de distintas 
moléculas. Por tanto, pese a su menor sensibilidad intrínseca, la 
espectroscopia de otros núcleos también resulta interesante para la 
2-30 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
investigación bioquímica o clínica. Algunos compuestos que no se identifican 
inmediatamente en los espectros protónicos in vivo son fácilmente 
identificables en espectros de 31P o 13C.
2.9 Fósforo
2.9.1 Fósforo (31P)
El fósforo tiene resonancia magnética a una frecuencia mucho más baja que 
los protones. De ahí que la sensibilidad de la ERM del fósforo también sea 
proporcionalmente más baja para los protones. La relación giromagnética de 
31P es 17,235 [MHz/T] (para los protones es 42,577 [MHz/T]). La 
frecuencia del fósforo a 1,5 T es 25,9 [MHz]. El interés del fósforo (31P) 
radica en que algunos metabolitos bioquímicamente muy importantes 
contienen uno o más grupos de fosfato. Estos compuestos pueden detectarse 
con espectroscopia de 31P si sus concentraciones se hallan en el intervalo 
milimolar. 
En la práctica, el número de picos observados es relativamente pequeño y la 
interpretación del espectro de 31P suele ser mucho más sencilla que en la 
espectroscopia protónica. Un ejemplo de espectro de gastrocnemio de la 
pantorrilla humana se muestra en la Figura 2.17.
La buena calidad de los espectros de un músculo esquelético que pueden 
conseguirse en un tiempo relativamente corto permite estudiar los cambios 
que experimenta el metabolismo de los músculos durante el ejercicio y 
durante la recuperación tras el ejercicio. Estas mediciones pueden aportar una 
cantidad de información sorprendente sobre el metabolismo de los músculos. 
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-31
A) Espectro de 31P B) Imagen de localización
Figura 2.17 Espectro de 31P localizado de un músculo de la pantorrilla humana 
(gastrocnemio). El espectro (A) se registró con la bobina P100 y la selección de 
volumen FID. El corte de la imagen interseca con la muestra de referencia en 
medio de la bobina de superficie. Con estas muestras de referencia internas o 
maniquíes de bobina es muy fácil verificar la posición de la bobina. Las 
correspondencias pico son Pi: fosfato inorgánico, CrP: creatina fosfato, α,β,γ−
ATP: los tres fosfatos del ATP. α,β−ADP: los dos fosfatos del ADP, 
nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP). El inserto en el espectro 
muestra la estructura química del ATP.
2.9.2 Trifosfato de adenosina (ATP)
γ-ATP α-ATP
+α-ADP
NADP
CrP
Pa
β-ATP
+β-ADP
O
O
O-
PO
O
O-
POO
O
O-
P
γ β α
Desplazamiento químico
A Espectro de 31P B Imagen de localización
O O
O
O-
PO
O
O-
PO
O
O-
P
2-32 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
El trifosfato de adenosina (ATP) es la molécula más importante que 
interviene en el metabolismo de la energía celular. Todo el procesamiento 
metabólico de los alimentos para obtener energía acaba produciendo ATP, y 
todas las funciones que requieren energía en la célula utilizan ATP como 
combustible. El ATP y sus productos de degradación pueden observarse en la 
mayoría de los tejidos con ERM de 31P. Los tres fosfatos α,β,γ producen dos 
dobletes y un triplete a -2,5, -7,5 y -16,5 ppm (vea la Figura 2.17). 
En teoría cabría esperar dos dobletes y un doblete doble dada la composición 
química del ATP. No obstante, debido a la menor resolución de la ERM in 
vivo, la resonancia del β-ATP aparece como un triplete en lugar de un doblete 
doble. Sin embargo, las pequeñas diferencias de Jαβ y Jγα pueden apreciarse 
si el campo magnético es muy homogéneo y sobre todo si se usa 
desacoplamiento de protones para aumentar la nitidez de los picos. 
El primer fosfato es α-ATP, que está enlazado a la molécula de adenosina. Se 
trata de un doblete que aparece en medio de los tres picos de fosfato en el 
espectro. Su frecuencia de resonancia coincide con la del α-fosfato de 
adenosina de difosfato, ADP. Las concentraciones de ADP en el tejido vivo 
suelen ser tan bajas (inferiores a 100 μM) que su contribución al pico puede 
considerarse despreciable. Hay una contribución adicional de dinucleótido 
de nicotinamida y adenina.
El segundo fosfato, β-ATP, es el intermedio. La resonancia es un triplete y es 
única para los trifosfatos. Su unicidad debería convertirlo en el pico más 
adecuado para la cuantificación del ATP, pero la intensidad de un triplete 
siempre es menor que la de un doblete con igual área pico. Además, la 
resonancia del β-ATP queda muy lejos de casi todos los demás picos del 
espectro, lo que puede generar errores de cuantificación si se emplea un 
método de localización o si el campo de RF de la bobina es demasiado débil.
La frecuencia de resonancia del doblete de γ-ATP es aproximadamente igual a 
la del fosfato β-ADP pero, debido a las bajas concentraciones de ADP, el pico 
puede considerarse normalmente como un pico de ATP puro. 
γ-ATP es el fosfato que se pierde si se hidroliza el ATP para suministrar 
energía para reponer la memoria intermedia de energía de la fosfocreatina. 
Este fosfato se convierte después en fosfato inorgánico y fosfocreatina. 
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-33
2.9.3 Fosfocreatina (PCr)
La fosfocreatina (PCr) actúa como memoria intermedia de energía en los 
tejidosexcitables (músculos, corazón y cerebro). Un aumento crónico o 
temporal del consumo energético puede causar una disminución apreciable 
de los niveles de PCr. La concentración de ATP en las células suele ser 
constante, de ahí que la relación de PCr/ATP constituya un buen indicativo 
del nivel energético de los tejidos excitables. La posición de la PCr no 
depende del pH, por lo que con frecuencia se utiliza como una referencia 
interna del desplazamiento químico.
2.9.4 Fosfato inorgánico (Pi)
El fosfato inorgánico es una mezcla de formas iónicas del H3PO4. Se suele 
hacer referencia a él como Pi y es uno de los productos de degradación del 
ATP. El fosfato valora el pH casi fisiológico y el desplazamiento químico, por 
lo que cambia con el pH. La relación entre el pH y el desplazamiento 
químico de Pi es bien conocida y puede calibrarse en mediciones del pH 
intracelular no invasivas.
2-34 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
Figura 2.18 Dependencia del pH del desplazamiento químico del fosfato inorgánico. 
Observe que existe una relación casi lineal en el intervalo 6,0-7,2 del pH 
fisiológico.
Cálculo del pH a partir del desplazamiento químico
El pH puede calcularse a partir del desplazamiento químico observado de un 
compuesto valorable mediante la fórmula siguiente:
donde δobs es el desplazamiento químico observado, y δácido y δbase son los 
desplazamientos químicos del compuesto en su forma ácida y básica, 
respectivamente. El pKa es el log10 negativo de la constante de equilibrio 
ácido-base. 
Las constantes necesarias pueden deducirse de mediciones en soluciones 
modelo. Para el fosfato inorgánico en el músculo esquelético, los valores son 
pKa = 6,73, 
δácido = 3,275 y δbase = 5,685.
3,0
3,5
4,0
4,5
5,0
5,5
6,0
4,0 5,0 6,0 7,0 8,0 9,0 10,0
pH
desp. quím.
[ppm]
RM PHILIPS Serie Versión 2 2-35
2.9.5 Fosfomonoésteres
En la mayoría de las glucólisis intermedias intervienen azúcares fosforilados o 
triosas. Las resonancias de estas sustancias intermedias y fosfatos similares 
suelen tener baja intensidad y se superponen. Como los picos de todos estos 
fosfatos quedan sin determinar, su conjunto se denomina fosfomonoésteres. 
La técnica de desacoplamiento de protones permite mejorar los picos y 
observar individualmente algunos de ellos (consulte Métodos de 
espectroscopia especiales). 
2.9.6 Fosfodiésteres
Los fosfodiésteres visibles en un espectro in vivo de 31P son principalmente 
precursores de lípidos, como la glicerofosfocolina (GPC) y la 
glicerofosfoetanolamina (GPE). Como en las resonancias de monoéster, los 
picos se superponen y pueden separarse mediante desacoplamiento de 
protones.
2.9.7 Carbono (13C)
Toda molécula bioquímica contiene átomos de carbono. Por tanto, cabría 
esperar que la espectroscopia del carbono fuese la siguiente opción lógica para 
detectar y caracterizar metabolitos como protones. Sin embargo, sólo un 1% 
de los átomos de carbono naturales pertenecen al isótopo detectable (no 
radiactivo) 13C. Por este motivo, la señal del carbono es intrínsecamente 100 
veces más débil, salvo que se ingieran o inyecten como trazadores compuestos 
de 13C artificiales. Pese a estas complicaciones, la espectroscopia del carbono 
constituye una potente herramienta para estudiar el metabolismo celular, en 
especial el ciclo del ácido cítrico.
2-36 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
3 Métodos de selección de volumen
Para obtener información útil sobre el metabolismo de un tejido específico 
hay que conocer el origen de los espectros y definir el volumen de interés. 
Existen varios métodos de selección de volumen:
• Ninguna selección de volumen 
• PRESS (Espectroscopia resuelta por puntos)
• Espín Eco (SE)
• STEAM (Método de adquisición de eco estimulado)
• ISIS (tenga presente que este método aún no se ha implementado en las 
ExamCard)
En la obtención de imágenes, la mayoría de las técnicas de adquisición 
utilizan la selección de cortes.
En la espectroscopia es posible utilizar distintos métodos de selección. Para 
especificar la selección de espines, se emplean otros parámetros. 
Selección de VDI (VOI selection)
La selección del VDI (Volumen de interés): 
• Describe el número de dimensiones excitadas: describe la región excitada 
para la adquisición espectroscópica.
• Determina la técnica utilizada para el método de localización.
N OTA La elección del modo de adquisición y de la técnica de adquisición determina el 
método de selección de VDI disponible y la selección de VDI (consulte la tabla 
siguiente).
Combinaciones posibles
Modo de adquisición Técnica adq. Selección VDI Método selección 
de VDI
MC Eco Corte SE
SV, 2D, 3D, MV Eco Corte o Barra SE
SV, 2D, 3D, MV Eco Volumen PRESS o STEAM
SV, 2D, 3D, MV Eco Ninguno ’oculto’
MC, SV, 2D, 3D, MV FID Corte FID
SV, 2D, 3D, MV FID Volumen ISIS
SV, 2D, 3D, MV FID Ninguno ’oculto’
RM PHILIPS Serie Versión 2 3-1
3.1 Ninguna selección de volumen
No se utiliza método de selección de volumen alguno. La señal medida está 
limitada al volumen sensible de la bobina. Se puede utilizar una bobina T/R 
o una bobina de superficie sólo receptora. Con la bobina sólo receptora, la 
señal recogida depende del volumen útil de la bobina. Si se utiliza la bobina 
T/R, la falta de homogeneidad de B1 puede convertirse en un problema. 
En general, la relación señal/ruido obtenida es buena, ya que el ruido medido 
también se limita al volumen sensible de la bobina.
Se puede utilizar para obtener información espectroscópica de órganos 
superficiales.
Ventajas
• Fácil de usar; la bobina puede colocarse en cualquier posición.
• En general, la relación señal/ruido es alta (alta sensibilidad)
• No se aplican gradientes selectivos de volúmenes:
- No hay corrientes Foucault.
- No hay limitaciones de cronometraje: ¡TE corto!
Desventajas
• Solo adecuada para órganos cercanos a la superficie
• Área de sensibilidad no nítidamente definida:
- La señal cae con la distancia desde la bobina.
• Campo B1 no homogéneo:
- Distribución de ángulos de pulsos no homogénea
- Sensibilidad no homogénea
Parámetros relacionados: 
- Selección de VDI (VOI selection): se ajusta en ‘ninguno’. 
3-2 RM PHILIPS Serie Versión 2
 
3.2 PRESS (Espectroscopia resuelta por puntos)
PRESS (también denominado PRIME) es un método de selección de 
volúmenes que permite seleccionar un volumen de interés (VDI) en una 
medición (excitación). 
PRESS es el método más adecuado para experimentos con protones. 
La secuencia PRESS contiene un pulso de excitación de 90 grados seguido de 
dos pulsos de eco de 180 grados (vea la figura siguiente). 
Figura 3.1 Secuencia de pulsos PRESS
Al gradiente de selección asociado con el pulso de excitación de 90 grados le 
sigue un gradiente de refase. Los pulsos de eco de 180 grados se colocan entre 
dos gradientes de compresión adicionales. La intensidad y duración de 
gradiente de estos compresores se determinan mediante los parámetros de 
control de la adquisición. Estos gradientes de compresión tienen dos 
funciones:
1 Selección de volumen. 
El primer compresor desfasa la magnetización de todo el objeto. El 
gradiente de selección del pulso de 180 grados selecciona un corte del 
objeto. Solo los espines de este corte experimentan el pulso de eco de 180 
90 180 180
Máximo
Medio eco
TE
Gm
Gp
Gs
RM PHILIPS Serie Versión 2 3-3
grados; el segundo compresor los cambia de fase. Para la selección de 
volumen, los tres gradientes de selección son ortogonales. El resultado es 
la selección de un volumen cuboide dentro del objeto.
2 Los gradientes de compresión desfasan los ecos estimulados y las señales 
FID.
El tiempo de espera entre el pulso de excitación de 90 grados y el primer 
pulso de 180 grados es el más corto posible sin permitir la superposición de 
gradientes. Se puede modificar cambiando el valor predeterminado 
‘minimum’ del parámetro de control ‘PRESS 90-180 time’ por ‘user defined’. 
Una vez seleccionado este valor, aparece otro parámetro para introducir la 
duración entre los pulsos de 90