Módulo 2021 Biomoleculas (2)

Vista previa del material en texto

Articulación Básico 
Clínico Comunitaria 1 
 
2021 
 
Módulo N° 1. 
Estructura y propiedades de las 
principales biomoléculas 
 
Pag.1 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
Estructura y propiedades de las principales 
biomoléculas 
 
Objetivos del módulo 
 Describir la estructura de las principales biomoléculas y las principales características 
fisicoquímicas que les permiten realizar sus funciones. 
 Comprender de mandera básica e integrada de las propiedades del agua. 
 Conocer la estructura química, propiedades y clasificación de los carbohidratos. 
 Estudiar las características del enlace glucosídico y las variaciones estructurales de los 
monosacáridos. 
 Definir y conocer la función biológica de los glúcidos. 
 Conocer la conformación, variabilidad estructural y clasificación de los lípidos de importancia 
biológica. 
 Estudiar las características bioquímicas de cada grupo de lípidos y relacionarlas con su rol 
biológico. 
 Estudiar las características bioquímicas de las proteínas y relacionarlas con su rol biológico. 
 Estudiar las características del enlace peptídico y otras interacciones entre aminoácidos 
 Estudiar los niveles de organización estructural y la importante relación estructura-función. 
Contenidos 
Bases químicas de la vida. Bioelementos. Tipos de enlaces que forman las biomoléculas. El agua como 
solvente. Propiedades químicas del agua y sus características. El agua en las soluciones (iones). pH. 
Principales biomoléculas: aminoácidos, carbohidratos, lípidos, ácidos nucleicos. Carbohidratos: 
estructura, formas de representación, principales funciones. Clasificación de los carbohidratos. El 
enlace Glucosídico. Derivados de monosacáridos. El rol biológico de los carbohidratos. Lípidos: 
variabilidad estructural. Funciones. Clasificación de los lípidos. Proteínas: estructura y función. 
Bibliografía 
 Albert L. Lehninger. Principios de Bioquímica (2014). 6ta edición. 
 Alberts, B., Bray, D., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K., Watson, J.D. (2002). Biología Molecular de la Célula 
(3° ed.). Ediciones Omega, Barcelona. 
 Barrett, K.E., Barman, S.M., Boitano, S., Brooks, H. (2015). Ganong's Review of Medical Physiology (25° 
ed.). McGraw-Hill, New York. 
 Blanco, A., Blanco, G. (2016). Química biológica (10° ed.). El Ateneo, Buenos Aires 
 Curtis H., S. Barnes, A. Schnek y A. Massarini (2008). Curtis Biología. Séptima edición en español. 
Editorial Médica Panamericana. Buenos Aires. 
Pag.2 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
 González Corbellao, M.J. (2006). El agua: Hidratación y salud. Ámbito Farmaceutico. OFFARM, 25:8. 
 Noriega Borge MJ., Pérez JM. (2011). Fisiología General Open Course Ware, Universidad de Cantabria. 
Disponible en https://ocw.unican.es/course/view.php?id=94 
 Nelson D.L., Cox, M.M. (2014). Lehninger: Principios de Bioquímica (6° ed.). Ediciones Omega, 
Barcelona. 
 Tortora, G. J., Derrickson, B. (2013). Principios de Anatomía y Fisiología (13° ed.). Editorial Medica 
Panamericana, Buenos Aires. 
 Trudy Mckee. Bioquímica. Las bases moleculares de la vida. Editorial. (5ta edición) Mcgraw-Hill 
Interamericana 
 
Pag.3 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
Estructura y propiedades de las principales biomoléculas 
En este módulo analizaremos la estructura y propiedades de las principales biomoléculas. Compartirán 
como objetivo general proporcionar la información necesaria acerca de la química de la vida y la 
naturaleza de las moléculas biológicas (biomoléculas) para comprender las bases de la vida. Primero 
se analizan los bioelementos, los tipos de enlaces que pueden formarse entre los átomos, el rol del 
agua, y desarrollaremos carbohidratos, lípidos, proteínas y nucleótidos. En un nivel ascendente de 
complejidad, es imposible comenzar a comprender la fisiología celular sin un conocimiento razonable de 
la estructura y propiedades de los tipos principales de moléculas biológicas. Inicio de un continuo que 
los llevará a comprender los niveles de organización, sus propiedades emergentes, la homeostasis, el 
metabolismo, la comunicación celular, la regulación neuroendócrina, desde una perspectiva 
integral/sistémica. Saberes que le permitirán develar las bases para comprender las dimensiones 
anatomo fisiológicas y fisiopatológicas de sistemas más complejos (tejidos, órganos, aparatos, 
sistemas, individuos, comunidades y ecosistemas). 
Tenemos el desafío de superar las limitaciones que tiene la enseñanza de la bioquímica como 
conocimiento aislado, descontextualizado, que favorece la formación de un médico con mirada 
reduccionista y mecanisista. Otro desafío es la utilización de TICs, consolidando las nuevas tecnologías 
y métodos educativos con énfasis en el constructivismo del proceso enseñanza aprendizaje. 
¿Qué es un ser vivo? 
Una de las definiciones más simples que hay es la siguiente: “Los seres vivos son aquellos organismos 
que nacen, crecen, se desarrollan, se reproducen, envejecen y mueren”. 
 
Pag.4 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
 Los seres vivos son sistemas altamente organizados y complejos que obedecen 
a las leyes de la física y la química, pero presentan propiedades que no pueden 
ser anticipadas a partir de sus componentes individuales (átomos y moléculas). 
 Los seres vivos funcionan como un sistema abierto que intercambia sustancias y 
energía con el medio externo. Las sustancias que ingresan en un organismo se 
incorporan a una red de reacciones químicas en las que son degradadas o usadas 
como unidades para la construcción de compuestos más complejos. El conjunto 
de reacciones químicas y de transformaciones de energía, incluidas la síntesis y 
la degradación de moléculas, constituyen el metabolismo. 
 La capacidad para mantener un medio interno estable es la propiedad crucial para 
la vida. Los seres vivos también intercambian información y responden a 
condiciones ambientales. 
 Una de las características más notables de los seres vivos es su capacidad de 
reproducirse. Los organismos atraviesan un ciclo vital en el cual crecen, se 
desarrollan y se reproducen. Durante este ciclo, los organismos se transforman. 
La reproducción ocurre con una fidelidad sorprendente, pero produce variaciones 
que suministran la materia prima sobre la que ocurre la evolución. 
 
de Curtis H., S. Barnes, A. Schnek y A. Massarini (2008). Curtis Biología. 7ma Ed. 
 
 "…la vida consiste en la habilidad de un sistema para mantenerse lejos del 
equilibrio, crecer y multiplicarse, con la ayuda de un continuo flujo de energía y de 
materia provistos por el medio ambiente" 
 
de Christian de Duve, premio Nobel de Medicina (1996). 
 
 
Pag.5 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
Niveles de organización de los seres vivos 
 
Composición del ser Humano 
 
Intentaremos evitar caer en la descripción escalonada, atendiendo al carácter sistémico de los niveles, 
y como tales, compuestos por determinados elementos, con determinadas interacciones, con una 
organización particular y una serie de atributos emergentes que les son propios (propiedades 
emergentes). 
Las estructuras que forman parte de cada uno de estos niveles se organizan dando lugar a estructuras 
más complejas que forman parte del nivel inmediatamente superior, las cuales desempeñan funciones 
y presentan propiedades que pueden no aparecer en los niveles inferiores; estas funciones y 
propiedades "nuevas" emergen como fruto del mayor grado de organización y complejidad que 
presentan los niveles superiores, de la interacción mutua entre las estructuras constituyentes de cada 
nivel, como una expresión más, en definitiva, de la vieja frase: "el todo es más que la suma de las 
partes". 
Subatómico 
Primarios 
99,3% 
C-H-N-O 
Atómico Bioelementos 
Secundarios
 
0,07% 
K-Na-Cl-Ca- 
P-S-Fe-Mg 
OligoelementosMn-I-Zn- 
0,01% Cu-F 
Abióticos Carbohidratos 
Inorgánicas Agua 
Molecular Lípidos 
Orgánicas Biomoléculas 
Proteínas 
Niveles de 
organización 
de la vida 
Complejos 
Macromole- 
culares 
Membranas 
Nucleótidos 
Organelas 
Celular Tejidos 
Pluricelular Órganos 
Individuo Sistemas 
Bióticos Población 
Comunidad 
Ecosistema 
Biosfera 
Pag.6 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
El cuerpo humano, como otros seres vivos, está organizado en su forma y función a diferentes niveles 
desde el químico o molecular hasta el de la célula que es la unidad funcional de los seres vivos. Las 
células se agrupan para constituir los tejidos, y los tejidos realizan, gracias a esa asociación de células 
similares, funciones características; por ejemplo, el tejido muscular, formado por células musculares, 
se contrae. Los tejidos a su vez se asocian y forman órganos, que podemos definir como la agrupación 
de diferentes tejidos para realizar una función concreta, por ejemplo, el corazón formado por tejido 
muscular, por tejido conjuntivo, epitelial, etc., se contrae para bombear la sangre. Finalmente, la 
agrupación de diferentes órganos, cada uno con sus funciones propias, da lugar a los sistemas o 
aparatos, que realizan funciones complejas y que desde el punto de vista funcional representan un 
grado superior al del órgano. Los niveles de organización son útiles para establecer un método de 
estudio, cuestión absolutamente necesaria habida cuenta del gran desarrollo alcanzado en el 
conocimiento de los seres vivos; lo cual obliga a fragmentar su estudio, pero sin obviar en ningún caso 
las profundas interrelaciones entre las diferentes materias que lo estudian. Nos enfocaremos en los 
bioelementos, sus interacciones, las biomoléculas y sus propiedades emergentes. 
 
Los átomos están compuestos por partículas 
más pequeñas (subatómicas). El núcleo del 
átomo contiene protones, que tienen carga 
positiva, y neutrones, que no poseen carga. El 
núcleo está rodeado por una nube de 
electrones con carga negativa. El número de 
electrones de un átomo es igual al número de 
protones de su núcleo. Las propiedades 
químicas de un átomo están determinadas 
por el número y la disposición de sus 
electrones. Un átomo alcanza estabilidad 
máxima cuando todos sus electrones están en 
un nivel energético más bajo posible y cuando 
cada orbital electrónico está completamente 
lleno. 
 
 
Pag.7 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
Composición química del ser humano: bioelementos 
Los elementos químicos que forman parte de los seres vivos se denominan globalmente bioelementos, 
o elementos biogénicos, y son integrantes comunes de la corteza terrestre, si bien se encuentran en 
proporciones muy diferentes a las que se presentan en la materia orgánica. A la hora de su estudio y 
clasificación pueden adoptarse numerosos criterios, y uno de los más simples es la proporción con la 
que aparecen en los seres vivos. Así se distinguen: 
1. Bioelementos primarios: Hidrógeno (H), Oxígeno (O), Carbono (C) y Nitrógeno (N). Constituyen 
globalmente, el 99,3 % del total, y de los cuatro mencionados el H en primer lugar y el O en 
segundo lugar, bajo la forma conjunta de la molécula de agua, son los que se presentan en 
mayor abundancia. 
2. Bioelementos secundarios: Potasio (K), Sodio (Na), Cloro (Cl), Calcio (Ca), Fósforo (P), Azufre 
(S), Hierro (Fe) y Magnesio (Mg) que constituyen el 0,7 % del total. 
3. Bioelementos traza u oligoelementos: Manganeso (Mn), Iodo (I), Zinc (Zn), Cobre (Cu), Flúor 
(F) y otros. En cantidades pequeñísimas, menos del 0,01%, pero de gran importancia funcional, 
ya que su presencia es absolutamente imprescindible para el normal desarrollo de los procesos 
vitales. 
 
En su mayor parte, los bioelementos 
se sitúan en la primera mitad del 
sistema periódico, es decir entre los 
elementos más ligeros, 
diferenciándose así de los elementos 
químicos que constituyen el mundo 
mineral. 
 
El hecho de que la materia orgánica se haya construido básicamente sobre estos cuatro elementos 
primarios, y no otros, radica en las ventajas que presentan sobre el resto de los elementos químicos 
de la Tabla Periódica, dentro de las cuales merecen apreciarse las siguientes: 
Pag.8 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
1. Son los elementos más ligeros capaces de establecer enlaces fuertes, sus estructuras 
electrónicas facilitan la formación de enlaces covalentes, que son enlaces firmes y estables para 
la construcción de moléculas. 
2. Dentro de los mismos, el carbono presenta la particularidad de ser el elemento con la capacidad 
de formar el mayor número de enlaces fuertes, lo que le permite formar moléculas grandes, 
complejas y extraordinariamente variadas. 
3. La capacidad de estos átomos de formar otros tipos de enlaces, posibilita la aparición de grupos 
ampliamente heterogéneos, que podrán desarrollar múltiples funciones. 
Los átomos de carbono desempeñan una función importante en la formación de las moléculas 
biológicas. Cada átomo de carbono tiene capacidad para establecer enlaces hasta con cuatro átomos, 
que pueden ser otros átomos de carbono. Esta propiedad le permite formar moléculas grandes cuyo 
esqueleto consiste en una cadena de átomos de carbono. Las moléculas que sólo contienen hidrógeno 
y carbono se denominan hidrocarburos. La mayor parte de las moléculas de importancia biológica 
posee grupos funcionales que incluyen uno o más átomos electronegativos que tornan a la molécula 
más polar, hidrosoluble y reactiva. Los bioelementos se unen para formar biomoléculas, también 
denominadas principios inmediatos. En los seres vivos las moléculas se caracterizan por presentar una 
gran diversidad, a diferencia del mundo inorgánico que es mucho más uniforme y monótono. Las 
biomoléculas desarrollan funciones muy variadas, desde un papel estructural o arquitectónico, 
consistente en el mantenimiento de la morfología del organismo; a una función energética, para 
sostener las funciones vitales, o bien una actividad reguladora o de control ajustando todos los 
requerimientos de materia, energía e información para el organismo. 
 
De Lehninger, Principios de Bioquímica. La versatilidad de enlace del carbono puede formar enlaces covalentes simples, 
doble y triples; en particular con otros átomos de carbono. 
 
Tipos de enlaces que forman las biomoléculas 
Los átomos se enlazan entre sí dando lugar a las moléculas mediante dos tipos de uniones o enlaces 
químicos: enlaces iónicos y enlaces covalentes. 
Pag.9 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
El enlace iónico resulta de la transferencia de electrones, como, por ejemplo, en el caso del cloruro de 
sodio (NaCl), que es la sal común de mesa. Si observamos la tabla periódica de los elementos, veremos 
que el Na (sodio) tiene un electrón en su capa más externa y 8 en la anterior. En el caso del Cl (cloro), 
veremos que tiene 7 electrones en su capa más externa. 
 
Si el Cl gana un electrón y el Na pierde un 
electrón, ambos quedan con su octeto completo 
en la capa externa. Esta es la transferencia 
electrónica a la que nos referimos cuando 
hablamos de enlace iónico. 
Los enlaces covalentes mantienen unidos los átomos para formar moléculas. Los enlaces covalentes 
son estructuras estables que se forman cuando los átomos comparten los electrones de su capa 
externa, de manera que cada uno completa dicha capa. Los enlaces covalentes pueden ser simples, 
dobles o triples, según sea el número de pares de electrones compartidos. El enlace covalente es el 
enlace característico de los compuestos del carbono, por lo tanto, el que estará presente en todas las 
biomoléculas, como el agua. 
 
Si los electrones que forman el enlace se comparten modo 
desigual, el átomo con mayor fuerza de atracción (el más 
electronegativo) posee carga parcial negativa, entanto que el 
otro átomo adquiere carga parcial positiva. 
Las moléculas sin enlaces polarizados son no polares o hidrófobas e insolubles en agua. Las moléculas 
con enlaces polarizados son polares o hidrófilas y solubles en agua. Las moléculas polares de 
importancia biológica contienen uno o más átomos electronegativos, por lo general O, N, S o P. 
Pero, ¿qué tipo de fuerzas mantienen unidas a las moléculas neutras? Son las llamadas fuerzas 
intermoleculares, que son de naturaleza electrostática, es decir que cargas positivas atraen a cargas 
negativas. No sólo se establecen entre moléculas individuales, sino que pueden generarse entre partes 
de una misma macromolécula (normalmente entre grupos funcionales) dando lugar a la estructura 
tridimensional o espacial característica del compuesto. Estas fuerzas tienen una función clave al 
mantener la estructura de las moléculas biológicas y mediar sus actividades dinámicas. La importancia 
de estos enlaces no radica en la fuerza de los mismos, que es pequeña, sino en el elevado número 
que puede establecerse, y que proporciona una gran fortaleza y estabilidad. 
H H O 
Pag.10 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
Los principales tipos de fuerzas intermoleculares son: 
Enlaces o puentes de hidrógeno: en el cual un átomo de hidrógeno sirve como puente entre dos 
átomos electronegativos, unido a uno de ellos por un enlace covalente, y al otro por fuerzas puramente 
electrostáticas. Son las interacciones más fuertes 
 
Interacción dipolo-dipolo: Es la atracción que ejerce el extremo positivo de una molécula polar por el 
negativo de otra. 
Fuerzas de van der Waals: Son interacciones débiles que aparecen a distancias cortas entre dos 
átomos debido a la fluctuación de las cargas eléctricas, aunque la distancia si se hace muy corta da 
lugar a una repulsión en vez de una atracción. En los procesos que determinan la estructura 
tridimensional de muchas macromoléculas, tales como las proteínas, que se mueven en medio acuoso, 
son importantes las interacciones hidrofóbicas (repelen el agua) o hidrofílicas. 
Interacciones hidrofóbicas: el agua intenta mantener su estructura lo más regular y organizada 
posible, las moléculas no polares o hidrófobas interrumpen esta red acuosa y la repulsión que ejerce el 
agua sobre las mismas, las obliga a agruparse. 
En nuestro cuerpo, formado mayoritariamente por agua, para que las biomoléculas puedan fluir, 
exponen sus grupos hidrofílicos al entorno acuoso y “esconden” sus grupos hidrofóbicos hacia el interior 
de la molécula. Ejemplos de los tipos de interacciones no covalentes incluyen la vinculación del DNA y 
proteínas mediante enlaces iónicos, la complementación de las cadenas del DNA a través de puentes 
de hidrógeno, y la formación del núcleo hidrófobo en las proteínas solubles como resultado de las 
interacciones hidrófobas y las fuerzas de van der Waals. 
Grupos funcionales 
Las moléculas más sencillas derivadas del carbono son las construidas con este elemento e hidrógeno, 
denominadas hidrocarburos. Estos compuestos son muy estables, y servirán como base de la que 
derivarán las biomoléculas. La capacidad de los átomos de carbono de formar enlaces entre ellos, 
Pag.11 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
permite la creación de cadenas lineales, ramificadas o cíclicas de hidrocarburos, que se diferenciarán 
además por poseer distintos grupos funcionales. Los grupos funcionales son átomos o conjuntos de 
átomos cuya posesión por parte de un hidrocarburo le confiere una serie de propiedades físico-
químicas características. Los que se encuentran frecuentemente en las biomoléculas son los hidroxilos, 
que dan lugar a los alcoholes; los carbonilo, que dan aldehídos y cetonas; los carboxilo, que dan ácidos; 
los amino, que dan aminas; los esteres que dan lugar a un grupo de compuestos del mismo nombre, 
ésteres; los éteres, etc. 
 
Grupos funcionales de compuestos orgánicos 
 
Muchos de estos grupos pueden coincidir sobre la misma biomolécula, aportando cada uno de ellos 
sus propias características y enriqueciendo la heterogeneidad de las mismas. 
La molécula de agua 
Como hemos visto, las moléculas de agua se mantienen unidas por enlaces covalentes polares entre 
un oxígeno y dos átomos de hidrogeno. La polaridad de los enlaces covalentes de la molécula de agua 
resulta de la fuerte tendencia del oxígeno a adquirir electrones de otros átomos, en este caso, el 
hidrogeno. Esta alta electronegatividad provoca que los electrones de los dos átomos de hidrogeno en 
la molécula de agua ocupen posiciones estadísticamente más cercanas al átomo oxigeno que al átomo 
de hidrogeno. El enlace que se forma entre el O-H es en un 40% de carácter iónico, lo que deja a la 
molécula de agua con una distribución de carga distribuida de forma asimétrica. 
Pag.12 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
 
Esto último produce la repulsión mutua de los 
núcleos de hidrogeno cargados positivamente, 
que tienden a apartarse generando un ángulo 
de 104.5° entre los dos enlaces O-H en la 
molécula de agua (como se muestra en la 
figura, donde  representa la carga parcial de 
cada átomo), en lugar de lo 90° que se esperan 
para un enlace puramente covalente. 
Debido a la naturaleza semipolar de O-H enlaces, el agua difiere mucho, tanto química como 
físicamente, de otros hidruros relacionados, como por ejemplo el ácido sulfhídrico (H2S). ¿Por qué es 
esto? La distribución desigual de los electrones en la molécula de agua hace que actúe como un 
dipolo. Como hemos visto, la molécula de agua tiende a alinearse con un campo electrostático. Así, la 
característica química más importante del agua es su capacidad para formar puentes de hidrógeno 
entre los protones (H+) cargados positivamente de una molécula de agua y el átomo de oxígeno rico en 
electrones cargado negativamente de las moléculas de agua cercanas. 
Como también hemos visto, en cada molécula de agua, cuatro de los ocho electrones en la capa 
externa del átomo de oxígeno están unidos covalentemente con los dos átomos de hidrógeno. Esto 
deja dos pares de electrones libres para interactuar electrostáticamente (es decir, para formar puentes 
de hidrógeno) con los átomos de H pobres en electrones de las moléculas de agua cercanas. Dado 
que el ángulo entre los dos enlaces covalentes de agua es de aproximadamente 105°, los grupos de 
moléculas de agua unidas por hidrógeno forman disposiciones tetraédricas. Esta disposición es la 
base de la estructura cristalina de la forma más común de hielo. 
Pag.13 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
 
Estructura tetraédrica del agua 
 
 
Propiedades del agua 
La estructura relacionada a los puentes de hidrogeno del agua es altamente lábil y transitoria, ya que 
el tiempo de relación entre enlaces de hidrógeno en el agua líquida es de aproximadamente 10-10 
segundos, algo así como 0.0000000001 segundos. Esta transitoriedad se debe a la naturaleza 
relativamente débil del puente de hidrógeno. Sólo se necesitan 4.5 kcal de energía para romper los 
puentes de hidrogeno de un mol de agua, mientras que se requieren 110 Kcal romper los enlaces 
covalentes entre oxigeno e hidrogeno dentro de la molécula de agua. Como resultado de la debilidad 
de los puentes de hidrógeno, ningún grupo específico de moléculas de H2O permanece unido al 
hidrógeno por más de un breve instante. A pesar de la modesta fuerza entre los puentes de hidrogeno, 
se necesita una alta energía para separar las moléculas de agua individuales del resto de la población. 
Esta característica tiene una gran importancia en muchos procesos fisiológicos, como la 
termorregulación o en eventos mecánicos como en la respiración. 
El agua como solvente 
El agua tiene propiedades únicas que mantienen la vida. El carácter polar de las moléculas de agua 
condiciona las interacciones con las de otrassustancias que entren en relación con ellas. 
Evidentemente, estas interacciones dependen también de las características de las otras sustancias. 
Dentro de los sistemas vivos, muchas sustancias se encuentran en solución acuosa. Una solución es 
una mezcla uniforme de moléculas de dos o más sustancias. La sustancia presente en mayor cantidad, 
que es habitualmente líquida, se llama solvente, y las sustancias presentes en cantidades menores se 
llaman solutos. Por ejemplo, el sudor es una solución diluida de agua (el solvente) mas pequeñas 
cantidades de sales (los solutos). La versatilidad del agua como solvente de sustancias ionizadas o 
polares se debe a sus enlaces covalentes polares que permite que cada molécula de agua interactúe 
Pag.14 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
con varios iones o moléculas adyacentes. En otras palabras, la polaridad de las moléculas de agua es 
la responsable de la capacidad solvente del agua. Las moléculas polares de agua tienden a separar 
sustancias iónicas, como el cloruro de sodio (NaCl), en sus iones constituyentes. Las moléculas de 
agua se aglomeran alrededor de los iones con carga y los separan unos de otros. 
 
El agua disuelve muchas sales cristalinas hidratando los iones que la componen. La red cristalian del cloruro de sodio 
(NaCl) se destruye a medida que moléculas de agua se agrupan alrededor de los iones Cl y Na. 
Por otro lado, muchas de las moléculas importantes en los sistemas vivos que presentan uniones 
covalentes, como los azúcares, tienen regiones de carga parcial positiva o negativa. Estas moléculas, 
por lo tanto, atraen moléculas de agua y también se disuelven en agua. A riesgo de ser repetitivos, 
las moléculas polares que se disuelven rápidamente en agua son llamadas hidrofílicas. Estas 
moléculas se disuelven fácilmente en agua porque sus regiones parcialmente cargadas atraen 
moléculas de agua tanto o más que lo que se atraen entre sí. Moléculas tales como las grasas, que 
carecen de regiones polares, tienden a ser muy insolubles en el agua. Los puentes de hidrógeno entre 
las moléculas de agua actúan como una fuerza que excluye a las moléculas no polares. Como resultado 
de esta exclusión, las moléculas no polares tienden a agruparse en el agua. Dichas moléculas son 
llamadas hidrofóbicas y los agrupamientos se producen por interacciones hidrofóbicas. 
Pag.15 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
La capacidad del agua para formar soluciones es esencial para la salud y la supervivencia. Como el 
agua puede disolver tantas sustancias diferentes, es un medio ideal para las reacciones metabólicas. 
El agua también disuelve los productos de desecho, lo que permite su eliminación por orina. Muchos 
de estos mecanismos los veremos mucho más adelante en la carrera, así que no entraremos en detalle 
aquí. 
El agua como electrolito 
En el agua líquida hay una leve tendencia a que un átomo de hidrógeno salte del átomo de oxígeno al 
que está unido covalentemente, al otro átomo de oxígeno al que se encuentra unido por un puente de 
hidrógeno. En esta reacción se producen dos iones, el ion hidrogeno o protón (H+) y el ion hidróxido 
(OH-). Cuya reacción es la siguiente: 
 
Aquí les dejamos una aclaración muy importante, la existencia del protón como tal no es 
correcta porque el protón reacciona rápidamente con moléculas de agua formando el ion 
hidronio (H3O+). 
 
A fines prácticos, siempre nos vamos a referir al protón como entidad correcta en este tipo de 
reacciones. 
En cualquier volumen dado de agua pura se encuentra ionizado de esta forma un número pequeño, 
pero constante, de moléculas de agua. El número es constante porque la tendencia del agua a ionizarse 
se contrapesa con la tendencia de los iones a reunirse. Así, aunque algunas moléculas están 
ionizándose, un número igual de otras moléculas está formándose; este estado se conoce como 
equilibrio dinámico. Es decir, que las moléculas que se ionizan a un tiempo determinado son las 
mismas que se reunifican. 
El concepto de pH 
Pag.16 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
Sin entrar mucho en detalle de como el agua actúa como solvente de diferentes sustancias como los 
ácidos, las bases y las sales inorgánicos; los cuales se disuelven en agua, es decir, se disocian en 
iones que son rodeados por moléculas de agua; analizaremos una medida de la cantidad de iones de 
agua que pueden existir en una solución. Tal vez, ya nombrado y conocido, una variable comúnmente 
utilizada para referir a la concentración de H+ es el pH. ¿Por qué H+ y no OH-?. Simplemente, como 
el producto iónico del agua (H+ y OH-) tiene una magnitud constante a determinada temperatura, basta 
con conocer la concentración de uno de los iones pada deducir la del otro. Propuesto en 1909, se 
propuso utiliza la concentración de H+ como estimador del grado de ionización del agua, estableciendo 
el pH como indicador de la concentración de H+. Ahora, ¿por qué no referirnos directamente a la 
concentración de H+ ([H+]) en lugar de pH?. Básicamente, las concentraciones de H+ son tan 
pequeñas que se necesitó una transformación matemática para hacerlo menos engorroso. En el agua 
pura a 25°C tenemos una [H+] igual a la de [OH-] siendo 10-7 molar, es decir un numero con muchos 
ceros después de la coma. Para facilitar el análisis se aplica una regla que el pH es igual a: 
 
Así, acomodando un poco los términos matemáticos obtenemos que el pH de esa solución de agua 
pura es 7 (el pH neutro). Este es un estado neutro. Cualquier pH por debajo de 7 es ácido y cualquier 
pH por encima de 7 es básico. Cuanto menor sea el valor del pH, mayor será la concentración de iones 
hidrógeno. Dado que la escala de pH es logarítmica, una diferencia en una unidad de pH implica una 
diferencia de 10 veces en la concentración de iones hidrógeno. Por ejemplo, una solución de pH 3 tiene 
1.000 veces más iones H+ que una solución de pH 6. 
 
Pag.17 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
 
Casi toda la química de los seres vivos tiene lugar a pH entre 6 y 8. Como excepciones notables 
podemos mencionar los procesos químicos en el estómago de los humanos y otros animales, que 
tienen lugar a pH de aproximadamente 2. La sangre humana, por ejemplo, mantiene un pH casi 
constante de 7,4, a pesar del hecho de que es el vehículo de gran número y variedad de nutrientes y 
otros compuestos químicos que reparte entre las células, así como de la eliminación de desechos, 
muchos de los cuales son ácidos y bases. La mayor parte de los procesos biológicos son muy sensibles 
al pH porque los cambios en la concentración del ion hidrógeno alteran el estado iónico de las moléculas 
biológicas. Las células mantienen un pH citosólico cercano a 7. Para ello disponen de tampones 
fisiológicos (llamados también amortiguadores o buffers), sistemas acuosos que mantienen el pH 
cuando se agregan pequeñas cantidades de ácidos o bases. 
Agua en las reacciones químicas 
El agua sirve como medio para la mayoría de las reacciones químicas del cuerpo y participa como 
reactivo o producto en ciertas reacciones. En las reacciones en las cuales se agrega agua se 
denominan hidrolisis. Este tipo de reacciones son comunes en reacciones de descomposición, donde 
se rompen grandes moléculas, en moléculas más pequeñas por el agregado de moléculas de agua. En 
la digestión, es común observar reacciones de hidrólisis. Por otro lado, las reacciones de síntesis por 
deshidratación se dan cuando dos moléculas pequeñas se unen para formar una molécula más 
compleja y que uno de los productos formados es una molécula de agua. Ya hemos visto reacciones 
en las cuales se forman proteínas. Este tipo de reacción es un ejemplo de síntesis por deshidratación. 
Propiedades térmicas del agua 
Pag.18 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
En comparación con la mayoría de las sustancias,el agua puede absorber o liberar una cantidad 
relativamente grande de calor con solo un cambio modesto de su propia temperatura. Por este motivo, 
se dice que el agua tiene una alta capacidad térmica. Esta propiedad se debe a la gran cantidad de 
enlaces de hidrogeno del agua. A medida que el agua absorbe energía térmica, parte de la energía se 
utiliza para romper enlaces de hidrogeno. Esta particularidad es muy importante cuando queremos 
disminuir la temperatura del cuerpo, por ejemplo, cuando hacemos ejercicio. El agua requiere una gran 
cantidad de calor para cambiar de estado líquido a gaseoso. Su calor de vaporización es alto. A medida 
que el agua se evapora de la superficie de la piel, elimina una gran cantidad de calor, lo que representa 
un mecanismo de enfriamiento importante. Por otro lado, la gran cantidad de agua del cuerpo, reduce 
la repercusión de los cambios de temperatura ambiental, lo que ayuda a mantener la homeostasis de 
la temperatura corporal. 
Grupos funcionales en las biomoléculas 
Las moléculas más sencillas derivadas del carbono son las construidas con este elemento e hidrógeno, 
denominadas hidrocarburos. Estos compuestos son muy estables, y servirán como base de la que 
derivarán las biomoléculas. La capacidad de los átomos de carbono de formar enlaces entre ellos, 
permite la creación de cadenas lineales, ramificadas o cíclicas de hidrocarburos, que se diferenciarán 
además por poseer distintos grupos funcionales. Los grupos funcionales son átomos o conjuntos de 
átomos cuya posesión por parte de un hidrocarburo le confiere una serie de propiedades físico-
químicas características. Los que se encuentran frecuentemente en las biomoléculas son los hidroxilos, 
que dan lugar a los alcoholes; los carbonilo, que dan aldehídos y cetonas; los carboxilo, que dan ácidos; 
los amino, que dan aminas; los esteres que dan lugar a un grupo de compuestos del mismo nombre, 
ésteres; los éteres, etc. Muchos de estos grupos pueden coincidir sobre la misma biomolécula, 
aportando cada uno de ellos sus propias características y enriqueciendo la heterogeneidad de las 
mismas. 
Pag.19 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
 
Grupos funcionales de compuestos orgánicos 
 
Las moléculas biológicas 
Son miembros de cuatro grupos importantes: carbohidratos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos. 
Los carbohidratos incluyen a los azúcares simples y grandes moléculas (polisacáridos) elaboradas 
con monómeros de azúcar. Los carbohidratos funcionan de manera primaria como almacén de energía 
química y como material durable para la construcción biológica. Los azúcares simples de importancia 
biológica se integran con esqueletos de tres a siete átomos de carbono, con cada carbono unido a dos 
grupos hidroxilo menos uno, que posee un grupo carbonilo. Los azúcares con cinco o más átomos de 
carbono reaccionan de modo espontáneo para crear moléculas en forma de anillo. 
Los azúcares se unen entre sí mediante enlaces glucosídicos 
para formar disacáridos, oligosacáridos y polisacáridos. En 
animales el azúcar se almacena sobre todo como glucógeno, 
un polisacárido ramificado que constituye una fuente de 
energía rápidamente disponible. En las plantas, las reservas 
de glucosa se almacenan como almidón, una mezcla de 
amilosa no ramificada y amilopectina ramificada. La mayor 
parte de los azúcares, tanto glucógeno como almidón, se unen 
por medio de enlaces α (1 → 4). 
 
 
Pag.20 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
Los lípidos son un ordenamiento diverso de moléculas 
hidrófobas que tienen diferente estructura y funciones. Las 
grasas se conforman con moléculas de glicerol esterificado a 
tres ácidos grasos. Los ácidos grasos difieren en la longitud de 
su cadena, número y posición de sus enlaces dobles (sitios de 
insaturación). Las grasas son muy ricas en energía química; 
un gramo de grasa contiene más de dos veces la energía que 
posee un gramo de carbohidrato. Los esteroides son un grupo 
de lípidos que contienen un esqueleto hidrocarbonado característico de cuatro anillos. Entre los 
esteroides se incluye al colesterol así como a diferentes hormonas (p. ej., testosterona, estrógeno y 
progesterona), que se sintetizan a partir del colesterol. Los fosfolípidos son moléculas lipídicas que 
contienen fosfato, poseen extremos hidrófilos e hidrófobos y desempeñan un papel importante en la 
estructura y función de las membranas celulares. 
Las proteínas son macromoléculas con funciones diversas constituidas por aminoácidos unidos por 
enlaces peptídicos que forman cadenas polipeptídicas. Los diferentes ordenamientos de las proteínas 
incluyen enzimas, materiales estructurales, receptores membranosos, factores que regulan genes, 
hormonas, agentes transportadores y anticuerpos. 
El orden en el que se incorporan los 20 
aminoácidos en una proteína está codificado en 
la secuencia nucleotídica del DNA. Los 20 
aminoácidos muestran una organización 
estructural común consistente en un carbono 
alfa unido a un grupo amino, un grupo carboxilo 
y una cadena lateral de estructura variable (R). 
La unión de aminoácidos entre sí mediante la 
reacción entre el grupo carboxilo y el amino, da 
lugar al enlace peptídico. 
 
 
 
Pag.21 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
La estructura de las proteínas puede describirse en cuatro niveles de complejidad incrementada de 
forma gradual. La estructura primaria se describe por medio de la secuencia aminoacídica de un 
polipéptido; la estructura secundaria a través de la estructura tridimensional (conformación) de 
secciones del esqueleto polipeptídico; la estructura terciaria por la conformación del polipéptido entero, 
y la estructura cuaternaria por la disposición de las subunidades si la proteína tiene más de una cadena 
polipeptídica. La hélice alfa y la hoja beta plegada son estables, en particular las estructuras 
secundarias vinculadas por puentes de hidrógeno que son comunes en muchas proteínas. La 
estructura terciaria de una proteína es muy compleja y única para cada tipo individual de proteína. La 
gran mayoría de las proteínas posee una estructura globular en la que la cadena polipeptídica se pliega 
para formar una molécula compacta en donde los residuos específicos están situados de manera 
conveniente, lo cual posibilita que la proteína realice una función específica. La mayor parte de las 
proteínas muestra dos o más dominios que mantienen una independencia de estructura y función. 
 
 
La información que se requiere para que una cadena 
polipeptídica adquiera su conformación nativa está codificada 
en su estructura primaria. Algunas proteínas se pliegan en su 
estructura terminal de manera espontánea; otras necesitan la 
ayuda de chaperonas inespecíficas, que evitan la agregación 
de los intermediarios del plegamiento. 
 
 
 
 
Pag.22 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
Los ácidos nucleicos son sobre todo moléculas 
informacionales que consisten en cadenas integradas por 
monómeros de nucleótidos. Cada nucleótido es una 
cadena que posee un azúcar, un fosfato y una base 
nitrogenada. Los nucleótidos se unen mediante enlaces 
entre el grupo hidroxilo 3′ del azúcar de un nucleótido y el 
grupo 5′ fosfato del nucleótido adyacente. El RNA y el 
DNA se ensamblan a partir de los cuatro nucleótidos 
diferentes que se distinguen por sus bases que pueden ser 
pirimidinas (citosina o uracilo/timina) o purinas (adenina o 
guanina). 
 
 
El DNA es una doble cadena de ácidos nucleicos y el 
RNA es por lo regular una cadena sencilla y plegada 
sobre sí misma con secciones de doble cadena. 
Existen otras diferencias entre RNA y DNA: el azúcar 
que lo compone es diferente. En el ADN es la 
desoxirribosa y en el ARN la ribosa (la desoxirribosa 
no tiene el OH en el 2´). 
También difieren en las bases nitrogenadas: en el ARN la Timina se sustituyepor Uracilo, siendo 
entonces Adenina, Guanina, Citosina y Uracilo las bases nitrogenadas correspondientes al RNA. La 
información en los ácidos nucleicos está codificada en la secuencia específica de nucleótidos que 
forman la cadena. 
 
Pag.23 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
 
 
de Lenhinger, Principios de Bioquímica. Enlaces fosfodiéster del esqueleto covalente del DNA y ARN. Estos enlaces unen los 
nucleótidos sucesivos. Las cadenas azúcar-fosfato alternantes son muy polares en ambos tipos de ácido nucleico. 
 
GLÚCIDOS: Estructura y Función 
Los carbohidratos o glúcidos son sustancias naturales compuestas de carbono, hidrógeno y oxígeno, 
que nos son muy familiares, ya que son los “azúcares” que todos conocemos. Antiguamente se les 
conocía como “hidratos de carbono”, pero después se supo que esta denominación no era correcta, ya 
que no contienen moléculas de agua intactas en su composición. Químicamente, son aldehídos o 
cetonas polihidroxilados. Los carbohidratos en la naturaleza se encuentran por ejemplo en la pared de 
las células vegetales y la madera de los árboles. La glucosa es el carbohidrato más abundante. 
Pag.24 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
Los animales obtienen glucosa al comer alimentos que la contienen. Las plantas obtienen glucosa por 
medio de la fotosíntesis y convierten el exceso de glucosa en un polímero llamado almidón (polímero 
de reserva) o en celulosa (el principal polímero estructural). En el caso de los mamíferos, pueden 
convertir la sacarosa (azúcar de mesa), lactosa (azúcar de la leche), almidón y demás azúcares, en 
glucosa, la cual es oxidada para obtener energía, o bien la almacenan como glucógeno. Cuando el 
organismo necesita energía, el glucógeno es convertido de nuevo a glucosa. 
Clasificación 
Los carbohidratos se clasifican en: 
1. Monosacáridos: son aquellos que no son hidrolizables en fragmentos más pequeños. 
Ejemplos: glucosa, fructosa 
2. Disacáridos: están constituidos por dos monosacáridos unidos por un enlace glucosídico. 
Ejemplos: maltosa, lactosa. 
3. Oligosacáridos: hasta 10 monosacáridos unidos por un enlace glucosídicos 
4. Polisacáridos: contienen muchos monosacáridos unidos en forma lineal o ramificada. 
 
Los disacáridos y los polisacáridos se pueden hidrolizar en medio ácido para producir monosacáridos. 
A su vez, los monosacáridos con un grupo aldehído se les denomina aldosas y a los que tienen un 
grupo cetona, cetosas. Un monosacárido generalmente tiene entre tres y siete átomos de carbono, 
denominándose triosa (tres carbonos), tetrosa (cuatro carbonos), pentosa (cinco carbonos), hexosa 
Pag.25 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
(seis carbonos) y heptosa (siete carbonos). La mayor parte de las cetosas tienen el grupo cetona en el 
C dos, segundo átomo de carbono de la cadena. Las estructuras de los carbohidratos se suelen 
representar utilizando proyecciones de Fischer. 
 
 
En la figura vemos que la glucosa y la fructosa son monosacáridos. La glucosa es una aldosa (azúcar 
con un grupo aldehído) y la fructosa es una cetosa (azúcar con un grupo cetona). Más específicamente 
diremos que la glucosa es una aldohexosa y la fructosa una cetohexosa. Los monosacáridos tienden a 
formar hemiacetales cíclicos por reacción de un OH y el carbonilo. Los hemiacetales cíclicos son 
estables si se forman anillos de cinco o seis miembros. Las proyecciones de Haworth se usan para 
representar en el plano la configuración tridimensional de los monosacáridos en su forma cíclica. Los 
átomos de C y enlace situados en la parte inferior del anillo están delante, los de la parte superior están 
atrás. 
Una vez dispuesta la estructura de este modo, se comparan en la proyección de Fischer las posiciones 
de los –OH: los que están a la derecha, en Haworth se ubican hacia abajo. La proyección de Haworth 
se utiliza mucho para representar los hemiacetales, aunque puede dar la impresión de que el anillo es 
plano. La conformación de silla es más real. 
Pag.26 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
 
Formas de representación de la glucosa 
 
El enlace glicosídico 
 
Veremos ahora cómo se forman los disacáridos, para comprender cómo es la formación de todos los 
restantes azúcares. Los disacáridos producen dos moléculas de monosacáridos cuando se hidrolizan. 
Pueden existir como tales en la naturaleza, como la sacarosa o azúcar de mesa; o bien, obtenerse por 
hidrólisis parcial de algún polímero más complejo. Por lo general, el enlace glicosídico puede ser del 
tipo alfa o beta en el azúcar del que deriva el glicósido, el cual se une al OH en C4´ o C6´ de la otra 
unidad de azúcar. En el caso del enlace glicosídico 1-4´, se une el OH del C1 del primer monosacárido, 
con el OH del C4 del segundo monosacárido, con la consecuente pérdida de una molécula de agua. 
 
 
Pag.27 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
Polisacáridos 
Los polisacáridos son polímeros ampliamente distribuidos en la naturaleza. Los principales son: 
Celulosa: Es un homopolímero de la D-glucosa sumamente insoluble. Sus enlaces glicosídicos son β-
1-4´. Forma parte de la madera y del algodón. La madera es 30-40% de celulosa, el algodón más del 
90%. La fotosíntesis en las plantas es responsable de la formación de 109 toneladas por año de 
celulosa. Estructuralmente, la celulosa es un polisacárido compuesto de varios miles de unidades de 
D-glucosa unidas por enlaces glucosídicos (β1,4). 
 
Almidón: El almidón es una mezcla de una fracción dispersable en agua llamada amilosa y un segundo 
componente, la amilopectina. La amilosa es un polisacárido compuesto de aproximadamente 100 a 
varios miles de unidades de D-glucosa unidas por enlaces glucosídicos (1,4). Al igual que la amilosa, 
la amilopectina es un polisacárido de unidades de D-glucosa unidas α (1,4). Pero la amilopectina es 
ramificada. Adjunto a C-6 en varios puntos de la cadena principal hay ramificaciones cortas de 
polisacáridos de 24-30 unidades de glucosa unidas por enlaces α (1,4) glicosídicos. 
Pag.28 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
Glucógeno: Cuando hay más glucosa disponible de la que se necesita como combustible, los animales 
lo almacenan como glucógeno. El glucógeno es similar a la amilopectina, porque es un polisacárido de 
unidades de D-glucosa enlazadas α (1,4) con subunidades conectadas a C-6 de la cadena principal, 
pero es más ramificado. 
 
Derivados de los monosacáridos 
En la naturaleza se encuentran varios derivados de los monosacáridos. Estas variaciones estructurales 
surgen del reemplazo de grupos hidroxilo por otros. Por ejemplo, un grupo amino para dar un 
aminoazúcar. El aminoazúcar más abundante es uno de los compuestos orgánicos más antiguos y 
abundantes en la tierra: N-acetil-D-glucosamina. Constituye el componente principal de la quitina, el 
polisacárido que compone el esqueleto externo de artrópodos e insectos. La quitina se ha aislado hace 
25 millones de años a partir de un fósil de escarabajo. 
 
Rol biológico de los carbohidratos 
Además de las funciones que ya han sido mencionadas en el texto (elementos estructurales y de 
reserva), los carbohidratos desempeñan un papel informativo en las interacciones biológicas. Las 
glicoproteínas, moléculas de proteínas unidas covalentemente a carbohidratos, son las protagonistas. 
Cuando una célula es atacada por un virus o bacteria o cuando interactúa con otra célula, es necesario 
Pag.29 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
que haya un reconocimiento. En este reconocimiento están involucradas las glicoproteínas, más 
específicamente se reconocen secuencias de carbohidratos específicas, ubicadas al final de la 
glicoproteína. Por ejemplo, el receptor en la superficie de la célula humana a la que se une el virus 
influenza se ha identificado como una glicoproteínaque termina en un disacárido de N-
acetilgalactosamina y ácido N-acetilneuramínico. Como la unión del invasor a la superficie de la célula 
huésped es el primer paso en la infección, un enfoque para el diseño de fármacos consiste en inhibir 
selectivamente esta unión. Las sustancias del grupo sanguíneo humano ofrecen otro ejemplo del papel 
informativo jugado por carbohidratos. Las estructuras de las glicoproteínas unidas a la superficie de las 
células sanguíneas determinan si la sangre es de tipo A, B, AB o O. 
 
Unidades terminales de carbohidratos de glucoproteínas del grupo sanguíneo humano. La diferencia estructural entre las glucoproteínas 
tipo A, tipo B y tipo O, reside en el grupo designado como R. 
 
 
LÍPIDOS: Estructura y Función 
Los lípidos constituyen el grupo de biomoléculas menos caracterizables desde el punto de vista 
químico, ya que la única propiedad que comparten es su insolubilidad en agua y su capacidad de 
disolverse en solventes orgánicos (alcohol, acetona, éter, cloroformo, etc.). Las funciones que 
desarrollan en los seres vivos son muy diversas aprovechando la amplia heterogeneidad que presentan 
sus moléculas, de forma abreviada serían las siguientes: 
Función de reserva energética: Constituyen un almacén energético a largo plazo, utilizable por el 
organismo durante largos periodos de tiempo. Debido a la baja tendencia a relacionarse con el agua 
constituyen un tipo de molécula que puede almacenarse de forma anhidra, sin moléculas de agua 
acompañantes como en el glucógeno, por lo tanto de manera muy compacta. 
Función estructural: Es un componente mayoritario de las membranas celulares, tanto de la 
membrana plasmática como de la membrana de los orgánulos intracelulares. Sirve también como 
elemento aislante térmico al disponer de una baja conductividad térmica, protector y lubricante. 
Pag.30 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
Función reguladora: Diversos tipos de lípidos desarrollan acciones de control hormonal, o bien de 
reguladores del metabolismo y de mediadores informativos tanto en el exterior como en el interior de 
las células. 
Clasificación: 
 
Ácidos grasos 
Generalmente no se encuentran libres si no que se obtienen por la hidrólisis de otros lípidos. Están 
formados por una larga cadena hidrocarbonada y un grupo carboxilo (-COOH). Tienen un número par 
de átomos de carbono, generalmente entre 12 y 24. Pueden ser saturados (donde todos los enlaces 
son simples) o insaturados (donde aparecen enlaces dobles o triples) y suelen adoptar formas de zig-
zag: 
 
Ácidos grasos 
 Lípidos 
saponificables 
 Lípidos simples Acilglicéridos o glicéridos 
Ceras 
 Lípidos complejos Fosfolípidos Glicerofosfolípidos 
Esfingofosfolípidos 
Glucolípidos Gliceroglucolípidos 
esfingoglucolípidos 
 Lípidos 
insaponificables 
 Esteroides 
 Terpenos 
 Prostaglandinas 
Pag.31 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
En general, los ácidos grasos son bipolares o anfipáticos: La larga cadena hidrocarbonada es hidrófoba 
y el grupo carboxilo es hidrófilo. El punto de fusión, es decir la cantidad de energía necesaria para 
romper los enlaces entre las moléculas, de los ácidos grasos insaturados es menor que el de los 
saturados y asciende cuando aumenta el número de carbonos que posee la molécula. 
 
Sin entrar en detalles sobre todos los tipos de ácidos grasos, vamos a ejemplificar algunos con 
relevancia biológica. Los acilglicéridos o grasas se denominan también glicéridos y son ésteres de un 
alcohol polivalente, la glicerina, con uno, dos o tres ácidos grasos. Se forma un monoglicérido si se une 
un único ácido graso, un diglicérido si se unen dos y un triglicérido si se unen tres. Las grasas 
constituyen la principal reserva energética de los seres vivos. En cuanto a los lípidos complejos, se 
consideran moléculas compuestas por componentes lipídicos y otros no lipídicos. Se encuentran 
formando la bicapa lipídica de las membranas celulares por lo que también se les llama lípidos de 
membrana, como los fosfolípidos. Por otro lado, tenemos ciertos lípidos insaponificables, que son 
derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno o esterano. Son moléculas muy activas que intervienen 
en el metabolismo celular, como por ejemplo los esteriodes o las prostaglandinas. 
PROTEINAS: Estructura y Función 
Las proteínas son constituyentes esenciales de todos los organismos. la mayoría de las tareas que 
realizan las células requieren proteínas, las cuales tienen una asombrosa diversidad de funciones. 
Además de servir como materiales estructurales en todos los seres vivos (p. ej., como componentes 
estructurales en el músculo y en el tejido conjuntivo de animales o como componentes de la pared 
celular de las procariotas), las proteínas participan en funciones tan diversas como la regulación 
metabólica, el transporte, la defensa y la catálisis. La diversidad funcional que exhibe esta clase de 
biomoléculas está relacionada de forma directa con las posibilidades de combinación de las unidades 
monoméricas, los 20 aminoácidos. 
Pag.32 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
Aminoácidos 
Los aminoácidos comunes tienen una 
estructura general similar para todos, 
formada por un átomo de carbono central o 
átomo de carbono alfa (α), unido de forma 
covalente a un grupo ácido o carboxílico 
(-COOH), un grupo básico o amino (-NH2) 
y un átomo de hidrógeno. Su cuarta 
valencia se encuentra saturada por una 
cadena lateral (R), que es el elemento que 
diferencia cada uno de los 20 aminoácidos. 
 
Clasificación 
El conocimiento de las propiedades químicas de los aminoácidos estándar es de vital importancia para 
la comprensión de la bioquímica de las proteínas. La clasificación de los mismos se realiza de acuerdo 
a las propiedades de los grupos R (cadena lateral), en especial a su polaridad, o tendencia a 
interaccionar con el agua a pH biológico (cercano a 7). La polaridad de los grupos R varía desde 
totalmente apolar o hidrofóbico (insoluble en agua) o altamente polar o hidrofílico (soluble en agua). El 
código de tres letras es la convención de abreviatura de los aminoácidos, utilizando tres letras del 
nombre completo y facilita la denominación de las secuencias peptídicas. Ej: Arginina – Arg / Metionina- 
Met 
 
Pag.33 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
 
El enlace peptídico 
Para construir un péptido o una proteína, los aminoácidos deben unirse a través de un enlace covalente 
que permita su estabilidad y, como se podrá observar, también su amplia versatilidad. 
Pag.34 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
El enlace se establece entre un grupo 
carboxilo de un aminoácido y un grupo amino 
de un segundo aminoácido mediante una 
condensación que provoca la liberación de 
una molécula de agua, quedando formado un 
enlace amida. La formación de un único 
enlace da lugar al péptido más pequeño, o 
dipéptido, constituido tan sólo por dos 
aminoácidos. Las uniones de sucesivos 
aminoácidos dan lugar a tripéptidos, 
tetrapéptidos, oligopéptidos, polipéptidos y en 
último extremo proteínas. 
 
Otras interacciones entre aminoácidos 
Puentes Disulfuro: El grupo sulfhidrilo de la cisteína es muy reactivo. La reacción más común de 
este grupo es una oxidación reversible que forma un disulfuro. La oxidación de dos moléculas de 
cisteína forma cistina, una molécula que contiene un enlace disulfuro (Fig. 5.13). Cuando dos 
residuos de cisteína forman uno de estos enlaces, éste se denomina puente disulfuro. Este enlace 
puede producirse en una cadena individual para formar un anillo o entre dos cadenas separadas para 
formar un puente intermolecular. Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar muchos polipéptidos y 
proteínas. 
 
 
¿Péptidos o proteínas? 
Los péptidos son las moléculas formadas por menos de 100 residuos de aminoácidos. Aunque sus 
estructurasson menos complejas que las de las moléculas proteínicas más grandes, los péptidos 
Pag.35 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
poseen actividades biológicas significativas, como por ejemplo tripéptido (γ-glutamil-cisteinil-glicina) 
que actúa como antioxidante y destoxificante en el interior celular por su capacidad de unirse entre sí 
formando dímeros a través de la cisteína o la oxitocina que, producida en la hipófisis, desarrolla 
diferentes acciones hormonales. 
En tanto que una proteína se define como todo polipéptido de más de 100 aminoácidos, que 
desarrolla una estructura característica y cumple una función orgánica. Las proteínas compuestas por 
una sola cadena polipeptídica se llaman proteínas monoméricas mientras las que asocian más de un 
polipéptido se conocen como proteínas multiméricas. 
Funciones de las proteínas 
De todas las moléculas que se encuentran en los seres vivos, las proteínas son las que tienen las 
funciones más diversas. 
Catálisis: Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de reacciones bioquímicas en 
procesos como la digestión, la captura de energía y la biosíntesis. Estas moléculas tienen 
propiedades notables. 
Estructura. Algunas proteínas proporcionan soporte. Las proteínas estructurales suelen tener 
propiedades muy especializadas. Por ejemplo, el colágeno (el componente principal de los tejidos 
conjuntivos) y la elastina, una proteína semejante a la goma que se encuentra en las fibras elásticas, 
está presente en varios tejidos del organismo (p. ej., en los vasos sanguíneos y en la piel) 
Movimiento. Las proteínas participan en todos los movimientos celulares. Por ejemplo, la actina, la 
tubulina y otras proteínas forman el citoesqueleto. Las proteínas de esta estructura son activas en la 
división celular, en la endocitosis, en la exocitosis y en el desplazamiento ameboide de los leucocitos. 
Defensa. Una extensa variedad de proteínas son protectoras. En los vertebrados, por ejemplo, la 
queratina, una proteína que se encuentra en las células de la piel, ayuda a proteger al organismo 
contra los daños mecánicos y químicos. Las proteínas implicadas en la coagulación hemática, el 
fibrinógeno y la trombina, impiden la pérdida de sangre cuando los vasos sanguíneos se lesionan. 
Las inmunoglobulinas (o anticuerpos) producidas por linfocitos cuando organismos ajenos, como las 
bacterias, invaden a un organismo 
Regulación. La unión de una molécula hormonal o de un factor de crecimiento a los receptores en 
sus células diana modifica la función celular. Entre los ejemplos de hormonas peptídicas se 
encuentran la insulina y el glucagón: ambos regulan la concentración sanguínea de glucosa. La 
Pag.36 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
hormona del crecimiento estimula el desarrollo y la división celulares. Los factores de crecimiento son 
polipéptidos que controlan la división y la diferenciación de las células animales. 
Transporte. Muchas proteínas actúan como moléculas transportadoras de moléculas o de iones a 
través de las membranas o entre las células. Entre los ejemplos de proteínas de membrana están la 
bomba de Na+-K+ ATPasa y el transportador de glucosa. Otras proteínas transportadoras son la 
hemoglobina, que lleva el 0 2 a los tejidos desde los pulmones, y las lipoproteínas LDL y HDL, que 
transportan los Jípidos del hígado y del intestino a otros órganos. 
Almacenamiento. Determinadas proteínas actúan como reserva de nutrientes esenciales. Por 
ejemplo, la caseína de la leche de los mamíferos son fuentes abundantes de nitrógeno orgánico. 
Respuesta al estrés. La capacidad de los organismos para sobrevivir a diversos agresores abióticos 
está mediada por determinadas proteínas. Entre los ejemplos se encuentra el citocromo P450, un 
grupo diverso de enzimas que se encuentran en los animales y en las plantas que de forma habitual 
transforman a un gran número de contaminantes orgánicos tóxicos en derivados menos tóxicos. Las 
temperaturas muy elevadas y otras agresiones dan lugar a la síntesis de una clase de proteínas 
denominadas proteínas de choque térmico (hsp) que promueven el plegamiento correcto de las 
proteínas perjudicadas. Si esas proteínas se dañan de forma grave, las hsp estimulan su 
degradación. 
Estructura de las proteínas 
Las proteínas son moléculas, en general, muy grandes pudiendo llegar a tener miles de aminoácidos, 
y por lo tanto sus miles de átomos pueden adoptar una variedad de posiciones en el espacio 
extremadamente amplia. Cada proteína presenta una estructura espacial característica y única, que 
se denomina estructura o conformación nativa, y que resulta absolutamente necesaria para que 
pueda desarrollar su función. Los bioquímicos han diferenciado varios niveles en la organización 
estructural de las proteínas. La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos, es especificada por 
la información genética. Al plegarse la cadena polipeptídica se forman determinadas disposiciones 
localizadas de aminoácidos adyacentes que constituyen la estructura secundaria. La forma 
tridimensional global que asume un polipéptido se denomina estructura terciaria. Se dice que las 
proteínas que constan de dos o más cadenas polipeptídicas (o subunidades) tienen estructura 
cuaternaria. 
 
Pag.37 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
 
 
Estructura primaria: Consiste en la determinación de la secuencia de aminoácidos de una proteína, 
es el nivel de conocimiento más básico y más importante. Las proteínas se diferencian entre sí porque 
cada una tiene un número de aminoácidos y una secuencia de los mismos distinta. Una serie 
determinada de aminoácidos dará lugar a una configuración espacial también única y determinada, lo 
que llevará en último extremo a una función específica y concreta. 
Estructura secundaria: Define las posiciones regulares y repetitivas de aminoácidos adyacentes en 
una cadena peptídica. Podría suponerse que las posibilidades de colocación en el espacio, que tiene 
un residuo aminoacídico con respecto a sus vecinos más próximos, son infinitas; sin embargo, la rigidez 
del plano del enlace peptídico y las limitadas posibilidades de giro alrededor del carbono α, reducen en 
gran medida las estructuras estables que pueden existir en la realidad. Por dicho motivo, las dos 
estructuras más importantes y abundantes en las proteínas son: La hélice α y la conformación β. 
Estas están estabilizadas por enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo y N-H del esqueleto 
polipeptídico. La hélice α es una estructura rígida en forma de varilla que se origina cuando una cadena 
polipeptídica se enrolla en una conformación helicoidal dextrógira. La lámina plegada β se forma 
cuando se alinean dos o más segmentos de la cadena polipeptídica uno al lado del otro. En lugar de 
estar enrollada, cada cadena está extendida por completo. 
Pag.38 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
 
Estructura Terciaria: Describe las relaciones espaciales entre todos los aminoácidos de la cadena 
peptídica, proporciona una imagen tridimensional completa de la molécula. Una proteína grande 
normalmente contiene varios tipos de estructura secundaria. Los segmentos de la cadena peptídica 
plegada se mantienen en posición mediante una serie de enlaces, de naturaleza débil en su mayoría, 
que se establecen entre residuos aminoacídicos y entre éstos y el entorno. Los enlaces pueden ser 
puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, fuerzas de Van der Waals, e incluso enlaces 
covalentes a través de puentes disulfuro. La frontera entre estructura secundaria y terciaria resulta a 
veces muy difuminada, dependiendo del tipo de molécula que se esté analizando. Existe una 
clasificación morfológica de las proteínas en dos grupos denominadas proteínas fibrosas y proteínas 
globulares. Dentro de las fibrosas se encontrarían el colágeno, la queratinao la elastina, proteínas 
todas ellas que aportan resistencia y/o elasticidad a los medios donde se encuentran. En estas 
proteínas la conformación queda descrita analizando los dos niveles iniciales de estructura, ya que sus 
cadenas polipeptídicas tienen una secuencia única y repetitiva de hélice alfa. En cambio las proteínas 
globulares, que son las más abundantes, disponen de nivel de estructuración terciaria donde se 
describe la posición y estructura de cada segmento con una estructura secundaria característica. En 
éstas se describen diferentes regiones denominadas Dominios, que son cadenas de 50 a 350 
aminoácidos, formadas por una combinación de hélices alfa y láminas beta, que adoptando diversas 
posiciones en el espacio dan lugar a una unidad globular. 
Estructura Cuaternaria: Muchas proteínas, en particular las que tienen pesos moleculares elevados, 
están formadas por varias cadenas polipeptídicas. A cada componente polipeptídico se le denomina 
subunidad. Las subunidades en un complejo proteínico pueden ser idénticas o bastante diferentes. Las 
subunidades polipeptídicas se ensamblan y se mantienen unidas por interacciones no covalentes, 
como el efecto hidrófobo, las interacciones electrostáticas y los enlaces de hidrógeno, y por 
Pag.39 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
entrecruzamientos covalentes. Como en el plegamiento proteínico, el efecto hidrófobo es claramente 
el más importante debido a que las estructuras de las superficies de interconexión complementarias 
entre las subunidades son semejantes a las observadas en el interior de los dominios de las proteínas 
globulares. Aunque son menos numerosos, los entrecruzamientos covalentes estabilizan de forma 
significativa determinadas proteínas con múltiples subunidades. Entre los ejemplos más destacados se 
encuentran los puentes disulfuro de las inmunoglobulinas. 
Pérdida de la estructura proteínica 
 Considerando las pequeñas diferencias de energía libre de las proteínas plegadas y desplegadas, no 
es sorprendente que la estructura proteínica sea muy sensible a los factores del entorno. Muchos 
agentes físicos y químicos pueden perturbar la conformación nativa de una proteína. El proceso de 
desorganización de la estructura se denomina desnaturalización. Ésta no incluye la rotura de los 
enlaces peptídicos (La desnaturalización nunca implica la pérdida de la estructura primaria, siempre de 
la secundaria, terciaria y/o cuaternaria). Dependiendo del grado de desnaturalización, la molécula 
puede perder de forma parcial o total su actividad biológica. Si las condiciones que provocan la 
desnaturalización duran poco o son poco intensas es reversible. Las dos consecuencias de la 
desnaturalización de una proteína son: la pérdida de actividad biológica y la pérdida de la solubilidad. 
La desnaturalización con frecuencia da lugar a cambios observables de las propiedades físicas de las 
proteínas. Por ejemplo, la albúmina de huevo (la clara) soluble y transparente se hace insoluble y opaca 
tras calentarla. Algunas condiciones desnaturalizantes son: los ácidos y bases fuertes, los solventes 
orgánicos, detergentes, agentes reductores (urea, mercaptoetanol), la concentración salina, los 
metales pesados, como el mercurio (Hg2+) y el plomo (Pb2+). 
Clasificación de las proteínas 
Además de su clasificación morfológica en proteínas fibrosas y globulares, existen otros criterios para 
su clasificación. Desde el punto de vista químico se las cataloga en dos grupos: 
1. Proteínas simples: formadas únicamente por aminoácidos 
2. Proteínas conjugadas: en las que además de los aminoácidos, contienen otro tipo de moléculas 
denominados grupos prostéticos, recibiendo la fracción peptídica el nombre de apoproteína. 
Dependiendo de la naturaleza del grupo prostético, las proteínas conjugadas se clasifican en: 
a) Glicoproteínas, si es de naturaleza glucídica. b) Lipoproteínas, si es de naturaleza lipídica. c) 
Nucleoproteínas, asociadas a los ácidos nucleicos. d) Cromoproteínas, el grupo prostético es 
una molécula orgánica, porfirina, asociada normalmente con un átomo metálico. e) 
Fosfoproteínas: Su grupo prostético es un éster fosfato. f) Otras, con grupos muy variados, 
Pag.40 Articulación Básico Clínico Comunitaria 1. Ciclo 2021 
 
 
metales, vitaminas o derivados de las mismas, etc.