¿Cuál es la similitud estructural de la albúmina con la hemoglobina?

Tanto la "hemoglobina" como la "albúmina" son proteínas. Las proteínas pueden definirse como polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos en los cuales las secuencias lineales de aminoácidos pueden adquirir múltiples conformaciones espaciales. Así pues, tenemos 4 estructuras:

-Primaria.

-Secundaria.

-Terciaria.

-Cuaternaria.

Y una 5ª, llamada "quinaria"...ésta es "la asociación de proteínas" con otros tipos de "biomoléculas" para formar asociaciones "supramoleculares"...

La "similitud estructural" entre "albúmina" y "hemoglobina" es "su estructura terciaria" pues la "albúmina" posee tal estructura "terciaria" y la "hemoglobina" posee una estructura "cuaternaria" en la cual está contenida, a su vez, la "estructura terciaria"...

~ESTRUCTURAS/COMO SE FORMAN.

>PRIMARIA.

La estructura "primaria" de una proteína es "el orden de sus aminoácidos"...es un orden lineal, por lo que, espacialmente, puede decirse que carece de volumen. El orden de escritura es siempre desde el grupo "amino-terminal" hasta el "carboxilo-final".

>SECUNDARIA.

La estructura "secundaria" es la estructura que adopta la proteína en el espacio. Existen ciertas estructuras repetitivas que pueden clasificarse en 2 tipos:

1-Hélice alfa.

Hélice apretada formada por una cadena polipeptídica que forma la estructura central, las cadenas laterales se extienden por fuera de la hélice. Los grupos "carboxilo" de aminoácidos (CO) se unen a los grupos "amino" (NH) mediante "puentes hidrógeno". Es decir, cada grupo de la estructura central se encuentra unido por puente hidrógeno. Existen 3 modelos de "alfa hélice".

2-Lámina beta.

Dentro de este tipo de estructura secundaria tenemos, a su vez, 2 tipos de estructuras "lámina-beta":

*"Lámina-beta" paralelas.

*"Lámina-beta" antiparalelas.

>TERCIARIA.

La cadena secundaria polipeptídica forma una estructura tridimensional al "plegarse" sobre sí misma, conformándose globularmente. La estructura terciaria es específica de cada molécula y determina su función. Este plegamiento no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras llamadas "dominios", seguidamente, éstos dominios se articulan formando la estructura definitiva, la estructura "terciaria"... Existen 2 tipos de estructuras "terciarias":

*"Proteínas fibrosas", insolubles en agua.

*"Proteínas globulares", solubles en agua.

>CUATERNARIA.

En esta estructura intervienen varias cadenas polipeptídicas que se ensamblan, éste ensamblaje se estabiliza por medio de interacciones "no covalentes" entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos, formando una única proteína funcional...

~ESTRUCTURA DE LA ALBÚMINA/ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA.

>ALBUMINA/ESTRUCTURA TERCIARIA.

La albúmina tiene una "estructura terciaria globular", la cadena se encuentra plegada localmente formando una estructura secundaria (hélice a), a su vez, éstas regiones se pliegan unas sobre otras, formando la estructura terciaria. La constituyen unos 585 aminoácidos con 17 puentes disulfuro, éstos enlaces disulfuro son formados al reaccionar 2 cisternas. Tiene un pl de 4'9. El 60% de las proteínas del plasma son de albúmina. Se sintetizan en el hígado.

>HEMOGLOBINA/ESTRUCTURA CUATERNARIA.

La hemoglobina tiene una estructura cuaternaria. Es una proteína "tetramérica". Consta de varias cadenas polipeptídicas o "subunidades" por lo que es una proteína "oligomérica", un "oligómero" formado por varios "monómeros". Cada cadena polipeptídica está unida a un grupo "hemo" para formar una "subunidad", las cuatro subunidades de la hemoglobina forman un tetraedro. Las subunidades se unen entre ellas por "puentes de sal", estabilizando la estructura...La estructura tiene 2 cadenas polipeptídicas de tipo "a-globina" de 141 aminoácidos (aa) y 2 cadenas polipeptídicas de tipo "b-globina" de 146 aminoácidos (aa), enlazadas entre sí.

Saludos,Luis.

--------