ACIDOS NUCLEICOS

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Bioquímica
ACIDOS NUCLEICOS 
Son Biomoléculas precursoras de macromoléculas
Nucleotídeo= B.N.+ PENTOSA+ FOSFATO 
Grupo fosfato= grupo funcional = nucleótido
Polimerización de nucleótidos mediante el enlace Cíclico 3´5´fosfodiester Grupo Fosfato se uní a la pentosa por la 5' y la Base nitrogenada se uní a la pentosa por la 3
'Estructura tridimensional compleja. 
FUNCIONES
Conservar; transmitir y expresar la información genética a través de los caracteres hereditarios (proteínas) de generación en generación (perpetuación de la especie).
Posee la información de la secuencia de aa de todas las proteínas sintetizadas por el organismo.
TIPOS DE ACIDOS NUCLEICOS o pentosa
ADNÁcido desoxirribonucleico- Desoxiribosa-ADN-
En la 2' tiene solo H( Desoxiribonucleotido)
ARNÁcido ribonucleico- Ribosa-ARN-
En la 2' tiene OH (Ribonucleotido) 
Bases nitrogenadas
Adenina- Timina- Guanina- Citosina – Uracila (ARN)
Bases Purínicas (Pu) – tienen dos anillos
Adenina- Guanina
Bases Pirimidínicas (Pi) – tinen um anillo
Timina- Citosina- Uracila (ARN)
Nº O CUANTIDAD DEL G.FOSFATO
Mono fosfato
Di fosfato
Tri fosfato
NOMECLATURA
 Base + Aldopentosa + Ácido fosfórico + Nucleótido
d(desoxiribosa) A (BN) MP( nº de P)= dAMP
(ribosa) A (BN) DP( nº de P) = ADP
( ribosa) A ( BN) TP( nº de P) = ATP
EXTRUCTURA PRIMARIA DO ADN
Formado por: secuencia de desoxirribonucleótidos a lo largo de la cadena polinucleotídica.
Localizado: mayoritariamente en el núcleo de la célula.
EXTRUCTURA SECUNDARIA DO ADN
Formada por: 2 cadenas de desoxirribonucleótidos.
Unidas por: puentes de hidrogeno
Forman una doble hélice.
Bases hidrogenadas se encuentran hacia el interior 
Azúcar (desoxirribosa) y fosfato se encuentran hacia el exterior
Las cadenas son antiparalelas y complementarias 
La cantidad de Bases Pu = la cantidad de Bases Pi
EXTRUCTURA PRIMARIA DO ARN
Formado por: secuencia de ribonucleótidos a lo largo de la cadena polinucleotídica.
TIPOS DE ARN
ARN transferencia: participa en síntesis de proteínas llevando los aminoácidos hasta el ribosoma.
Estructura tridimensional 
Polinucleótidos pequeños
Están compuestos por 60 a 95 nucleótidos
ARN ribosomal: estructura que participa en la síntesis de proteínas 
ARN mensajero: lleva la copia de la información genética del ADN al ribosoma para la síntesis de proteínas.
Estructura lineal 
Tamaño variable
Tiempo de vida corto. 
EXTRUCTURA SECUNDARIA DO ARN
Tiene Forma de hoja de trébol☘
TIENE un sitios de aminoácidos ( de Onde pega lo aminoácidos)
Sitio anticodon( se liga com ARNm através de puente de hidrógeno intracadenarios y por complementariedad de 3 bases nitrogenadas)
Cada aminoácidos tiene su propio ARNt 
Estructura tridimensional( estructura dos ARNt)
Forma de "L" invertido
EXTRUCTURA TERCIARIA DO ARN
Observen que estas moléculas presentan una forma tridimensional similar a una L invertida.
Fíjense que el lado vertical de la L se forma por el brazo D y el brazo anticodón, localizándose en su extremo el anticodón, estructura muy importante ya que es el sitio por el cual la molécula reconoce al codón presente en el ARN mensajero.
El lado horizontal lo forma el brazo timina pseudouridina citosina (TψC) y el brazo aminoacídico y en su extremo se encuentra el sitio de unión del aminoácido que será transportado, aspecto importante en el proceso de síntesis de proteínas.
En ambos lados la molécula forma una doble hélice similar al ADN pero con apareamientos menos específicos.
Esta estructura es mantenida por interacciones débiles: fuerzas de empalizadas y puentes de hidrógeno entre las bases y grupos fosfatos.
ARNribosomal ( forma el ribosoma)
Se encuentra en los ribossomas formado en el núcleolo( formado de ácidos) donde se unen las proteínas subunidades mayor con la subunidade menor
TODOS LOS ARN PARTICIPAN DE LA SINTESE DE PROTEINA
ADN almacenar conservar e transmitir lá información genética
ARN expresión de la información genética sintes de proteína
[16:12, 4/4/2019] Mi A.⚕️: BIOCATALIZADORES
[16:12, 4/4/2019] Mi A.⚕️: Cinética Enzimática
[17:46, 4/4/2019] Mi A.⚕️: Sitio ativo
Formado por:
-Esqueleto bpeptidico
-Grupo de ambientação ( apolares/hidrofóbico)
-Grupo de fijación ( ligaciones reveles)
-Grupos catalíticos
Ocurre en dos etapas 
- Unión: participa Los grupos de fijación ( es los componentes del sitio activo que reconoce lo sustrato y se forma enlace específico y se unen o sea determinan la especificidad del sustrato , sendo absoluta y....)
- Transformación: El sustrato se transforma em produto y depues el producto se separa del sitio ativo y porque?
Pois el grupo de fijación nombre o reconoce más Pois ya es una sustancia deferente, o sea los grupos catalíticos transforman o sustatro en produto y por uso específica la especificidad de función/acción/catalítica.
Cinética Enzimático
Los factores que van modificar la velocidar:
- Concentración. De enzimas 
A medida q ela aumenta aumenta lá velocidad entonce és direta y proporcional, Pois aumenta o número de sítios ativos que viram produtos
- Concentración de sustrato 
A medida que a C.de S.
aumenta la velocidad hasta un punto que se hace constante, Pois ellas se saturan( FENOMENO DE SATURACIÓN, todas las enzimas están ocupadas con sustrato)
Alcanzan la velocidad máxima Pois alcanzan Sua Cpacidad catalitica da enzima máxima
Km és lá Concentración de sustrato a la cual se alcanza na velocidad semi maxima
Km indica la afinidad de la enzima con el sustrato, o cual rápido se une la enzima al sustrato
Las Km elevada indica pocaaa afinidad
Las Km baja indica alta afinidad
(constante de Michaelis y Mente( curvas de michae))
-Concentracion de cofactores 
- Temperatura
cuando aumenta la temperatura 
La velocidad aumenta( Pois aumenta da energia cinética) hasta la velocidad máxima y depues se cae ( Pois desnaturaliza la enzima o sea perdí su estructura terciaria e perde su función)
Temperatura Óptima o de desnaturalizacion es el valor da temperatura máxima
- Ph del medio
La enzima tiene un estado iónico óptimo para unirse al sustrato e forma lo em produto
 Se disminuye a medida que se afasta del Ph Óptimo Pois se afecta el estado iónico
 Cuando el Ph está muy ácido la proteína enzimática se desnaturaliza
Vmax=Ph Óptimo
Ph Óptimo es el valor de Ph a cual se alcanza la Vmax
- Presencia de activadores 
-Presencia de inibidores
Som sustancias alheias ao metabolismo y se va ser incorporados
Pueden ser:
-Competitivos:
Son similares al sustatro portanto se une ao centro ativo,
Van ganhar o que está em maior concentração o Sea depende de las concentraciones relativa sustrato inibidor
Aumenta da Km, diminuir lá afinidad
No competitivo 
El inibidor és diferente ao sustatro y si une por un sitio diferente del centro activo 
O inibidor causa transacciones que afecten la capacidad cataliza de la enzima por tanto da Vmax disminuye