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Dinámica y compartimentalización de las membranas 
biológicas 
El interior de las células está compartimentalizado por un montón de organelas membranosas. 
Si todas las proteínas comienzan su síntesis en el citosol ¿Cómo es posible que existan proteínas que tengan 
localización específica dentro de las Células? ¿Qué mecanismos moleculares permiten que esa proteína adquiera 
dicha localización? 
La señal que permite la localización de las proteínas es una secuencia de aminoácidos contenida en la estructura 
primaria de ellas, denominadas Secuencias Señal o Topogénicas (topo=localización génica=generadora de), cuya 
existencia es necesaria y suficiente para localizar la proteína. 
La localización, a pesar de estar mediada y permitida por las secuencias señal, en una última instancia está 
controlada a nivel del genoma nuclear, porque las secuencias de aminoácidos provienen de la traducción de un 
ARNm. 
Para determinar las secuencias señal los experimentos consistían en mutar o eliminar secuencias hasta lograr que 
las proteínas no lleguen a los compartimientos. 
La primera señal descubierta fue la de importación desde el citosol hacia la luz del Retículo Endoplásmico (RE). 
Dependiendo de cuál es el destino final y la ruta que toma cada proteína, se utilizan 3 diferentes mecanismos de 
transporte → A Través de Compuertas, Transmembrana y Vesicular. 
 
TRANSPORTE A TRAVÉS DE COMPUERTAS 
Es característico del intercambio de proteínas entre el citosol y el núcleo. 
a. Importación Nuclear: cuando se da el ingreso de una proteína desde el citosol al núcleo 
b. Exportación Nuclear: cuando hay un pasaje de una proteína del núcleo al citosol. 
La envoltura nuclear limita el acceso de factores transcripcionales desde el citosol al 
núcleo. 
El pasaje es bidireccional y va a ocurrir a través de una compuerta→un pasadizo que 
va a conectar citosol-núcleo. El pasadizo, en términos microatómicos, van a ser los poros 
que forman parte de la membrana nuclear y crean una continuidad entre el espacio 
citosólico y el interior núcleo. 
A través de los poros nucleares los iones y moléculas pequeñas difunden de manera libre 
por difusión simple; sin embargo, por su tamaño los poros forman una barrera de difusión 
a aquellas proteínas que superen los 40 kilodalton (kDa). Hay mecanismos moleculares 
específicos que van a regular el pasaje de los componentes de mayor tamaño a través 
de los poros nucleares. 
Los poros están revestidos por una familia de proteínas denominadas Nucleoporinas. 
Las Nucleoporinas revisten los bordes de los poros y caracterizan su lado citosólico y nuclear. Mediante una 
interacción entre las Nucleoporinas y las proteínas de mayor tamaño se va a permitir el transporte a través de la 
compuerta tanto para la importación como para la exportación. 
 
¿Cómo se conecta el transporte a través del poro con la existencia de secuencias señal en las proteínas? 
Las proteínas denominadas Proteínas Cargo, contienen en su estructura primaria un tracto de aminoácidos 
denominados Señal de Localización Nuclear (NLS) 
Dicha señal será de Importación Nuclear para aquellas proteínas que serán importadas, y de Exportación Nuclear 
para las que serán exportadas. Las proteínas con estas señales son reconocidas por receptores específicos que se 
encuentran tanto en el núcleo como en el citosol: 
• Importina: proteína receptora para las proteínas que tienen señal de importación 
nuclear 
• Exportina: proteína receptora para las proteínas que tienen señal de exportación 
nuclear. 
En algunos casos el reconocimiento no es directo, debido a que la proteína puede carecer 
de secuencia señal e interactuar con una segunda proteína que sí tenga dicha secuencia y 
que actúe como un adaptador. 
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Ya sea de manera directa o indirecta, las proteínas van a interactuar con sus receptores específicos y, en conjunto, 
con las Nucleoporinas. Mediante interacciones de alta afinidad entre las Importinas/Exportinas y Nucleoporinas se 
va a mediar el transporte. 
 
Ciclo de entrada y salida a través del poro 
Las proteínas de la familia Ran van a interactuar con los receptores dando direccionalidad al transporte 
1. La GTPasa llamada Ran le da direccionalidad al transporte a través del poro nuclear. Ran se une a las 
proteínas que deben ser direccionadas hacia el núcleo o fuera de él. 
2. Si Ran está unida a GDP en el citoplasma puede asociarse al poro nuclear y dirige a las proteínas hacia el 
núcleo. 
3. Si Ran está unida a GTP dentro del núcleo puede asociarse al poro y se dirige a las proteínas hacia el 
citoplasma. 
4. Cuando Ran-GDP entra al núcleo, otra proteína, Ran-GEF (factor intercambiador de guanosina) la reconoce 
y le cambia el GDP por un GTP. Ahora Ran puede salir. 
5. Cuando Ran-GTP sale al citoplasma. Otra proteína Ran-GAP (activador de GTPasa) le saca un fosfato al GTP 
de Ran y lo transforma de nuevo en Ran-GDP, ahora puede entrar de nuevo al núcleo. 
Una proteína con señal nuclear reconoce a Ran-GDP en el citoplasma, Ran la ayuda a entrar y cuando Ran-GEF le 
cambia GDP por GTP en el núcleo, esa proteína se disocia de Ran. Queda en el núcleo. 
Una proteína que sale del núcleo reconoce a Ran-GTP en el núcleo, Ran la ayuda a salir al citoplasma y cuando 
Ran-GAP corta el fosfato de GTP en el citoplasma esa proteína se disocia de Ran. Queda en el citoplasma. 
Por ejemplo, el ARNm no usa sistema Ran-GTP sino que usa un sistema de transportinas que ayudan a pasar en 
forma lineal al ARN interactuando con ciertas nucleoporinas. Por otro lado, miRNA y tRNA salen por exportina y 
sistema Ran-GTP. 
Dato: la membrana nuclear es continua con el Retículo endoplásmico 
 
LA VÍA SECRETORA es un proceso que involucra dos tipos de transporte: Transmembrana y Vesicular 
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TRANSPORTE TRANSMEMBRANA 
Característico de proteínas que comienzan su síntesis en el citosol y son direccionadas hacia el interior del Retículo 
Endoplásmico (RE) o hacia su membrana. 
Este transporte es UNIDIRECCIONAL (desde el citosol hacia el RE) y está mediado por una Secuencia Señal de 
aminoácidos hidrofóbicos, ubicada cerca del extremo N-Terminal de la proteína. 
1. Cuando una proteína comienza su síntesis en el citosol, a partir del ribosoma emerge un péptido que tiene 
la secuencia señal 
2. La secuencia señal es reconocida por un receptor específico denominada Partícula de Reconocimiento de 
Señal (SRP). 
SRP es una Ribonucleoproteína, es decir, una molécula formada por un complejo de proteínas + ARN 
pequeños. 
3. El efecto que tiene la interacción de SRP con la proteína que está siendo traducida es la detención de la 
traducción misma= la traducción queda arrestada. 
4. El complejo formado por el Ribosoma + Péptido naciente + SRP difunde por la célula hasta chocar con la 
membrana del RE. 
5. Sobre la membrana hay receptores para SRP que van a permitir el reanudamiento de la traducción. 
6. A través de proteínas adicionales, como translocadores, la traducción va a continuar al inyectar el péptido 
que está siendo traducido a la membrana del Retículo. 
Por eso, este transporte permite la introducción de un péptido a través de la membrana del RE. 
7. Proteínas adicionales harán que algunas proteínas: 
a. Se incorporen totalmente a la luz del RE y sean solubles. 
b. Queden ancladas en la membrana de este. 
Si comparamos SRP con las importinas/exportinas: las importinas/exportinas reconocen proteínas completamente 
sintetizadas; en cambio, SRP reconoce el péptido que aún está siendo traducido. 
 
Dato: no es que hay dos tipos diferentes de ribosomas, sino que su ubicación depende de si el péptido que traducen 
tiene la señal o no. 
 
TRANSPORTE VESICULAR 
Consiste en el transporte de vesículas que brotan desde un compartimento dador a uno dedestino. 
Entre el Retículo y el aparato de Golgi→ el RE es el compartimento dador y una cisterna de Golgi es el 
compartimento de destino. 
El aparato de Golgi tiene una estructura polarizada. Los sacos/cisternas que se encuentran mirando hacia el RE se 
los denomina Cara Cis del Golgi, y las cisternas en el extremo opuesto son denominadas Cara Trans. 
Los componentes proteicos de las cisternas son diferentes dependiendo de en qué cara se encuentran. 
Hay un intercambio de vesículas entre Retículo-Golgi y dentro de este último entre las distintas cisternas. 
 
Flujo/ Transporte Anterógrado (de adentro hacia afuera): las vesículas brotan del RE→ se unen a la red Cis→ pasan 
por las cisternas medias→terminan en las cisternas Trans 
Flujo/ Transporte Retrógrado: las vesículas van desde la red Trans al RE. 
 
 
 
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Cubierta Proteica 
¿Cuál es el proceso por el cual se forman las vesículas membranosas? 
Las vesículas dentro de las células tienen un recubrimiento proteico que favorece la deformación local de la 
membrana para generar el brote vesicular. 
Las proteínas que recubren pueden interactuar unas con otras y formar un complejo que adopte espontáneamente 
una forma esferoidal. Dicho autoensamblaje puede darse en distintos parches membranosos y arrastrar consigo 
componentes membranosos→ esto se da a través de interacciones con proteínas de la membrana. 
Una vez formada la vesícula los componentes proteicos se desensamblan y la dejan libre. 
¿Cómo se seleccionan las moléculas que serán transportadas en las vesículas? 
La cubierta proteica también contribuye a la selección de las moléculas que van a transportar las vesículas. ¿Cómo? 
A través de una interacción entre los componentes del revestimiento vesicular con receptores transmembrana 
específicos, los cuales van a interactuar con proteínas particulares. De este modo, dado que estos componentes van 
a reclutar a algunos receptores y no a otros, van a enriquecer el contenido de las vesículas con aquellas proteínas 
que tengan afinidad por estos receptores. 
Hay 3 grandes familias de recubrimientos proteicos que participan en distintos segmentos o tramos de las rutas de 
transporte vesicular: 
a. COP I (COATOMERO I): en el transporte retrógrado, 
desde Golgi al RE. 
b. COP II: vesículas que brotan desde el RE y van a 
fusionarse con la red Cis. 
c. CLATRINA: vesículas que van a brotar de la red trans y 
formar los lisosomas. 
 
Estás refieren a subunidades proteicas diferentes entre sí, pero 
que tienen algunas características en común que pueden, 
incluso in-vitro, autoensamblarse en estructuras esféricas. 
 
¿Cuáles son los mecanismos que determinan la especificidad de reconocimiento de una organela que va a actuar 
como el destino de la vesícula? 
En este reconocimiento participan diversos tipos de proteínas: 
Una de estas familias son proteínas de la familia Rab. 
Las Rab también son GTP asas: proteínas que pueden unirse al GTP y modificar su función al hidrolizarlo (=GDP). 
Existen muchas familias de proteínas Rab, y cada una de ellas está compuesta de dos clases de componentes: 
• Un componente presente en la vesícula que será transportada 
• Un componente, complementario al anterior, que va a estar presente en la membrana del compartimento de 
destino. 
Una vesícula sólo podrá anclarse a una membrana para luego fusionarse a ella, si existe una complementariedad 
entre esos dos componentes de la familia Rab. 
Está distribución previa y asimétrica de componentes Rab en las vesículas y membranas, va a permitir que solo 
ciertas vesículas se fusionen con ciertas membranas de destino. 
Por ejemplo, para que una vesícula que tiene un componente Rab 5 se ancle a membranas, estás deben tener el 
componente complementario también perteneciente a la familia Rab 5. 
 
Fusión efectiva: 
Hay distintos componentes proteicos que participan en un proceso y en otro: Rab para el anclaje y las proteínas 
SNARE para mediar la fusión. 
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De manera análoga, las proteínas de la familia SNARE tienen un componente que va a estar en la vesícula= el 
componente V-SNARE y un componente en la membrana de destino (o Target) = el componente T-SNARE. 
También hay distintas subfamilias de SNARE, por lo que dentro de una familia particular una V-SNARE particular 
reconocerá a un tipo particular de T-SNARE. Solo cuando se dé el reconocimiento habrá interacción y se permitirá 
la fusión. 
 
¿Cuáles son los destinos particulares de las proteínas que van a salir de la red Trans de Golgi? 
Dentro de Golgi muchas de las proteínas sufren modificaciones post-traduccionales. 
Muchas proteínas son N-Glicosiladas en el RE. 
Dicha N-Glicosilación puede sufrir modificaciones en los residuos específicos de oligosacáridos que los conforman, 
en su tránsito por Golgi. Es decir, hay un segundo tipo de glicosilación que algunas proteínas pueden sufrir dentro 
del aparato de Golgi que es una O-Glicosilación. 
Uno de los destinos de las vesículas que brotan de la red Trans es fusionarse con la membrana plasmática, y de este 
modo: 
✓ Las proteínas que formaban parte de las membranas de las vesículas ahora formarán parte de la membrana 
plasmática 
✓ Los contenidos solubles del interior de las vesículas van a ser secretados al exterior celular. 
Para que una proteína pase a la membrana celular debe llegar a través de una ruta secretora: 
1. Durante su síntesis tuvo un péptido señal que permitió que, mientras era traducida, sea incorporada a la 
membrana del Retículo 
2. Mediante transporte vesicular pasa a través de Golgi 
3. Mediante transporte vesicular va desde la red trans a la membrana plasmática. 
Esta secreción de vesículas que surgen de la red trans puede ser: 
a. Constitutiva: a medida que las vesículas se producen se fusionan directamente con la membrana plasmática 
b. Regulada: las vesículas se acumulan y ante señales específicas se produce la fusión 
Pej. En las Neuronas los Neurotransmisores, y en Glándulas exocrinas del páncreas. 
 
Hay un tercer destino posible de las vesículas que brotan de la red Trans de Golgi= los LISOSOMAS. 
✓ Son organelas membranosas que se caracterizan por ser un “pequeño sistema 
digestivo” dentro de las células. 
✓ Contienen en su interior un alto repertorio de enzimas degradativas, por lo que 
los componentes que ingresen serán degradados a sus subunidades mínimas 
(pej. Las Proteínas serán degradadas a Aminoácidos). 
✓ Al conjunto de enzimas degradativas en los lisosomas se las conoce como 
HIDROLASAS ÁCIDAS, cuya actividad óptima es de un PH 5; es decir, el interior 
de los lisosomas tiene un PH mucho más ácido que el PH neutro del citosol (PH 
7). 
✓ La acidez en el interior de los lisosomas ha evolucionado para proteger a las 
células de las hidrolasas ácidas. El PH5 se da por una bomba de protones que 
va a bombear activamente protones dando una alta concentración de ellos y 
un PH muy ácido. 
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¿Cuál es el origen de los materiales que serán degradados? 
Hay distintas rutas que van a llevar materiales de degradación hacia los lisosomas. 
a. Aquellas Células que hacen Fagocitosis: los contenidos 
del Fagosoma (Pej. en el caso del sistema inmune va a 
contener bacterias) van a ser fusionadas a los 
lisosomas y los componentes degradativos de estos 
van a degradar, por ejemplo, a la bacteria contenida 
en el fagosoma. 
b. En las Células que hacen endocitosis: aquellos 
componentes endocitados van a fusionarse con los 
lisosomas y se va a producir la degradación. 
c. La autofagia: es un proceso de mantenimiento de la 
Célula en la que organelas envejecidas son rodeadas 
por una estructura membranosa denominada 
Autofagosoma. Los autofagosomas se fusionan con los 
lisosomas. 
 
¿Cuál es el origen delas hidrolasas ácidas? Estas son componentes que provienen de la ruta secretora. 
Comienzan su síntesis en el citosol y tienen un péptido señal que permite su introducción a la luz del Retículo. Luego 
viajan hacia la red Cis del Golgi, pasan hacia los compartimientos Trans y de allí migran en forma de vesículas hacia 
los lisosomas. 
La secuencia señal lo que le permite a la hidrolasa es interactuar con una proteína que va a modificar uno de los 
oligosacáridos que ha adquirido a lo largo de la vía secretora. Así como en otros contextos la señal es el tracto de 
aminoácidos mismo, en este caso la molécula que va a actuar como señal es un oligosacárido modificado. El 
oligosacárido es modificado de manera tal que en uno de sus residuos de Manosa va a haber una fosforilación 
específica, por eso la señal se conoce como Señal De Manosa-6-Fosfato (M6P). 
¿Qué determina que en algunas proteínas ese oligosacárido se modifique de este modo? 
Una señal presente en la misma proteína que va a determinar la interacción con la proteína modificadora del 
oligosacárido. 
En este caso la localización no se va a dar por un receptor que interactúe con la secuencia señal, sino que el 
receptor va a reconocer la modificación de un oligosacárido dentro de la proteína. El receptor que reconoce la 
señal M6P va a ser reclutado específicamente por un recubrimiento proteico de Clatrina. Recordemos que el 
recubrimiento de Clatrina es característico de vesículas que brotan de la red trans y cuyo destino final son los 
lisosomas. 
 
¿Una proteína puede tener múltiples señales? 
Una proteína puede tener múltiples señales, aquellas proteínas que son completamente incorporadas a la luz del 
Retículo, para ser liberados deben tener una señal específica que permita que una peptidasa clive el vestido que la 
mantenía anclada a la membrana. Por otro, lado hay proteínas que tienen varios pasos transmembrana y también 
tiene múltiples señales de incorporación a la membrana. dependiendo de cuántas veces esa proteína atraviesa la 
membrana o si esa proteína va a ser soluble en el lumen del Retículo endoplásmico va a tener distintos tipos de 
señales. 
 
MECANISMOS DE LOCALIZACIÓN E IMPORTACIÓN MITOCONDRIAL 
Las proteínas que son localizadas en mitocondrias son sintetizadas en ribosomas libres. 
El transporte específico de proteínas hacia las mitocondrias se da de una manera postraduccional, es decir culminan 
esas proteínas su síntesis en el citosol y son transportadas hacia las mitocondrias en donde hay complejos 
específicos de reconocimientos que son los transportes complejos TIN y TON de transporte de mitocondrial. 
1. Las proteínas que se dirigen a la matriz mitocondrial son traducidas principalmente en ribosomas libres y 
son reconocidas por chaperonas (HSP- 70 citosólicas) que la mantienen desplegada y la presentan a los 
translocadores mitocondriales. 
2. Para llegar a la matriz atraviesan los translocadores externos (TOM) presentes en la membrana externa de 
la mitocondria y los translocadores de la membrana interna (TIM). 
3. Una vez en la matriz la proteína es reconocida por chaperonas mitocondriales HSP-70 mitocondrial y HSP60 
que le determinan su plegamiento a una estructura terciaria con función. 
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SÍNTESIS 
La localización está determinada por señales intrínsecas; es decir, que están presentes en estructura primaria de 
la proteína y que muchos casos actúan como una secuencia señal que puede interactuar con distintos tipos de 
componentes celulares para inducir esa localización. 
Los mecanismos particulares de transporte pueden distinguirse en tres grandes clases: 
a. Transporte a través de compuertas: se caracteriza por el transporte entre citosol y el núcleo a través de 
los complejos del poro nuclear. Mediado por receptores de señales de importación y exportación nuclear. 
b. Transporte a través de membranas: desde el citosol hacia la luz del Retículo endoplásmico. Ocurre de manera 
co-traduccional involucra un péptido señal, reconocido por una partícula de reconocimiento de la señal, 
que a transporta al ribosoma a que continúe su traducción a través de la membrana del Retículo. 
c. Transporte vesicular: se caracteriza por qué la producción de las vesículas y la Selección del contenido iba 
a estar mediada por un recubrimiento proteico particular, que dependiendo cual sea el subsegmento de la 
ruta en la que ocurriera, van a participar o familias de la proteína de Clatrina, COP II o COP II. La 
especificidad de transporte, es decir que una vesícula se fusiona a un compartimiento de destino y no a 
otro, depende de dos grandes familias de proteínas: las proteínas Rab y las proteínas Snare; a su vez cada 
una de estas sus familias de proteínas tiene componentes tanto en la vesícula como en la membrana de 
destino, que tienen una reacción de complementariedad específica que le va a dar este reconocimiento. 
 
ENFERMEDADES 
✓ Defectos en la degradación de proteínas y/o componentes de la célula en los lisosomas 
Son responsables de más de 30 enfermedades congénitas humanas diferentes, que se denominan 
enfermedades de depósito lisosómico. 
La enfermedad se produce por acumulación del sustrato. El depósito de las moléculas no degradadas produce 
disfunción celular en los tejidos y órganos y visceromegalia. La mayoría de estas enfermedades se deben a 
deficiencias en una única enzima de direccionamiento de proteínas hacia los lisosomas. 
Por ejemplo, el Síndrome de Hurler (iduronato sulfatasa): se debe a una deficiencia en la enzima que cataliza 
el primer paso en el marcaje de las enzimas lisosómicas con Manosa 6-fosfato en el aparato de Golgi. El 
resultado es una alteración generalizada en la incorporación de las enzimas lisosómicas a los lisosomas. 
✓ Problemas en el direccionamiento de proteínas de membrana 
Fibrosis Quística: es un ejemplo recurrente en nuestra materia en la cual el anormal funcionamiento de un 
canal de cloro induce la enfermedad. 
Existen diferentes tipos de mutaciones en el gen de la fibrosis quística que llevan a enfermedad. Un tipo de 
mutaciones (Tipo II) involucra modificaciones en la proteína que impiden su plegamiento y correcto pasaje 
por el Retículo endoplasmático rugoso. La misma se acumula en RER y no es presentada en la membrana 
plasmática donde cumple su función. 
✓ Parkinson y su relación con Mitofagia 
La etiología del Parkinson es variada, sin embargo, existe una asociación directa entre anomalías 
mitocondriales y la inducción de muerte celular de neuronas dopaminérgicas en la enfermedad. Diferentes 
reportes sugieren que proteínas encargadas de señalizar la mitocondria para su degradación y recuperación 
mediante el proceso de mitofagia (Parkina/PINKI) están alterados durante el curso de la enfermedad. 
 
FUNCIONES DE LAS DISTINTAS ORGANELAS 
Envoltura nuclear 
• La existencia de un núcleo es la principal característica que diferencia a una célula eucariota de una 
procariota. 
• La presencia de una doble membrana delimitando al núcleo permite la aparición de mecanismos de 
regulación de la expresión génica que no ocurren en procariotas. 
• Los ARNs eucariotas sufren un proceso de maduración en el núcleo antes de ser transportados al citosol 
para su traducción o función. 
• La envoltura nuclear limita el acceso de factores transcripcionales desde el citosol al núcleo. 
REG 
• Síntesis y modificaciones de proteínas de membrana, lisosomales y de exportación (N-Glicosilación (Asp) y 
formación de proteínas GPI). 
• Agregado a la N–Asparagina de la proteína un oligosacárido formado por 14 monosacáridos 
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• Participar en el plegamiento de la proteína 
• Controlar el plegamiento proteico. Determinar si la proteína está correctamente plegada. 
Golgi 
• Procesamiento y glicosilación de proteínas (N- y O-glycosylation). 
• Distribución y exportaciónde proteínas (Ej. Manosa-6-fosfato “Man-6P”). 
• Síntesis del fosfolípido esfingomielina y de glicolípidos. 
REL 
• En el REL se sintetizan nuevos fosfolípidos (Cara citosólica de 
la membrana del REL) síntesis de fosfatidilcolina 
• En la cara externa del REL a partir de los ácidos grasos y el 
glicerol-fosfato por reacciones enzimáticas: se generan los 
lípidos de membrana fosfatidilcolina que a su vez pueden ser 
modificados. 
• Glucogenólisis 
• Detoxificación de compuestos liposolubles. 
• Síntesis de Lípidos (fosfolípidos y colesterol) 
• Síntesis de hormonas esteroides (sintetizadas a partir del 
colesterol) 
• Reservorio de Ca2+ intracelular 
 
TRANSPORTE PASIVO no requiere gasto de energía. Es el desplazamiento de moléculas de una región de mayor 
concentración a una de menor: 
DIFUSIÓN SIMPLE: si puede difundir a través de la bicapa o de canales abiertos. Se produce gracias al gradiente 
de concentración y a favor de este. 
DIFUSIÓN FACILITADA: si para atravesar la membrana se requiere de un transportador (Carrier) o de un canal. Los 
Carriers y canales son proteínas integrales. Es un transporte a favor del gradiente de concentración. 
 
TRANSPORTE ACTIVO requiere de energía. Ocurre en contra del gradiente de concentración 
POR BOMBAS: ocurre a través de bombas = proteínas integrales con doble función de enzimas y canales 
EN MASA: 
- ENDOCITOSIS 
Entrada de material extracelular en vesículas formadas a partir de la membrana plasmática. 
Fagocitosis: Entrada de partículas grandes, como bacterias a la célula 
Pinocitosis: Entrada de fluidos o moléculas al interior de una célula mediante vesículas pequeñas. 
Los endosomas son considerados parte del sistema de endomembranas. 
Endocitosis en fase fluida: Entrada no selectiva de fluidos extracelulares durante la endocitosis producida 
por invaginación de la membrana plasmática. 
Endocitosis mediada por receptor: Entrada selectiva de macromoléculas que se unen a receptores de la 
superficie celular, las moléculas se concentran en depresiones revestidas por clatrina. Clatrina sirve de 
canasta para la formación rápida de invaginaciones de la membrana plasmática. 
Hay dos tipos de endosomas: 
Tardíos: se produce la digestión celular, cuando maduran van a formar lisosomas 
Tempranos: estructuras que distribuyen vesículas, importantes en la distribución de vesículas en células 
polarizadas. 
- EXOCITOSIS: salida del material intracelular 
 
AUTOFAGIA 
Consiste en el recambio gradual de los propios componentes de la célula. Es una función presente en todas las 
células, es crítica durante los procesos de apoptosis o muerte celular programada. Separado en: 
• Macroautofagia: La carga es secuestrada dentro de una vesícula citosólica, de doble membrana un 
autofagosoma. 
• Microautofagia: Secuestro de componentes citosólicos directamente por los lisosomas por medio de 
invaginaciones de la membrana. 
• Autofagia mediada por chaperonas: translocación de proteínas no plegadas a través de la membrana 
lisosomal por la acción de chaperonas citosólicas y lisosomales Hsc 70 y el receptor integral de membrana. 
No hay formación de vesículas y fusión de membranas. 
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