repaso_examen_3 docx

Vista previa del material en texto

Examen 3 de bioquímica
Capítulo 11 
Enzimas: son catalizadores biológicos. La mayoría son proteínas, pero también pueden ser moléculas de 
RNA (ribozimas)
 Las ribozima s catalizan procesamientos de RNA y la formación de enlaces peptídicos ente 
aminoácidos en el ribosoma
Los grupos funcionales en el sitio activo de la enzima determinan el mecanismo que usan. En el sitio 
activo es en donde es se enlaza el ligando (sustrato)
La catálisis enzimática ayuda a: 
 Una mayor rapidez de reacción, de 106 a 1012 veces mayor que una no-catalizada y 102 veces 
mayor que una químicamente catalizada. 
 Las condiciones de las reacciones no son tan extremas, menos de 100C, presiones atmosféricas y
pH neutral más o menos
 Una especificad mayor, enzimas funcionan con un sustrato en especifica
 Capacidad para regulación , la actividad de la enzima caria dependiendo de las concentraciones 
de otras sustancias que no son los sustratos
Las enzimas terminan con el sufijo “asa” 
5 tipos de enzimas
1) Oxidorreductasa: reacciones de oxidación y reducción 
2) Transferasa: transferencia de grupos funcionales
3) Hidrolasa: reacciones de hidrolisis
4) Liasas: eliminación de grupos para formar dobles enlaces 
5) Isomerasa: isomeracion (transforma el isómero a otro isómero)
6) Ligasa: formación de enlaces junto con la hidrolisis de ATP
En el enlace de enzima-sustrato, hay varias fuerzas no covalentes que están envueltas: 
 Interacciones hidrofóbicas
 fuerzas van der Waals 
 interacciones electrostáticas 
o estas fuerzas producen complementariedad geométrica 
(mediada por la forma de la molécula) y complementariedad 
electrónica (mediada por la distribución de los grupos 
funcionales
la estereoespecificdad de la enzima se debe a los sitios activos asimétricos que se forman por L-
aminoácidos que son quirales
algunas enzimas pueden requerir cofactores como metales iónicos (Cu2+, Fe3+, Zn2+) o coenzimas 
(molécula orgánica) que pueden ser cosustratos (transientemente) o grupos prostéticos
 NAD+ y NADP+ funcionan como cofactores (cosustratos) a ciertas enzimas
o NAD+ funciona como cofactor de ADH. Es el agente oxidante pq oxida a otra molécula. El
cofactor debe regresar a su estado original para completar el ciclo catalítico
 Los grupos hemo son cofactores que funciona como grupos prostéticos ya que están asociados 
permanentemente a ciertas enzimas o proteínas mediante varias interacciones como 
hidrofóbicas, H-bonds y enlaces covalentes
 Pueden llevar a cabo redox y cambios de grupos funcionales 
Teoría del estado de transición 
 Modelo que establece que la energía de activación es necesaria para debilitar los enlaces de los 
reactantes para que lleguen a un estado de transición. 
o Estado de transición es una especie químicamente inestable de alta energía potencial 
que se puede revertir a reactantes o formar producto. Se representa con enlaces 
parcialmente formados y enlaces parcialmente rotos
 deltaG= Gprod – Greact 
o deltaG < 0 = exergónico espontanea 
o deltaG > 0 = endergónico no espontanea 
o deltaG = 0 equilibrio 
o a mayor energía de estado de transición, menor rapidez la reacción 
 los catalizadores promueven un mecanismo en el que el estado de transición está a una menor 
energía de activación que una no-catalizada
o el catalizador baja la energía de activación y este no puede alterar la termodinámica 
(delta G y delta H) y tampoco puede cambiar la Keq de la reacción
Mecanismos de catálisis enzimática. La efectividad de las enzimas se debe que las enzimas enlazan a sus 
sustratos con especificidad alta y tienen grupos catalíticos arreglados eficientemente alrededor del 
sustrato. Tipos de mecanismos catalíticos: 
 Catálisis acido-base (Asp, Glu, His, Cys, Tyr, Lys) 
o Un protón es donado o transferido y este acelera la reacción . La actividad enzimática 
depende del pH, la mayoría son activas en un pH de 5 a 9. El pH afecta: 
 El enlace del sustrato a la enzima
 El estado de la ionización de los residuos del aminoácido en su sitio activo 
 La ionización del sustrato
 La variación de la estructura de la proteína 
 Catálisis covalentes (Asp, Glu, His, Cys, Tyr, Lys, Ser)
o Requiere usualmente de un nucleófilo (aspartato, glutamato, cisteína, serina, tirosina, 
lisina e histidina son residuos que funcionan como nucleófilos)
o
o la catálisis covalente acelera la reacción mediante la formación de un enlace covalente 
temporero entre el catalizador y el sustrato 
o usualmente el catalizador tiene un grupo nucleofílico y el sustrato un grupo electrofílico 
(grupos electrofílicos como protones, iones de metales, carbonilos e imina catiónica)
 Catálisis ion metálico (Zn2+, Fe3+, Fe2+, Cu2+, Mn2+, Co2+, Na+, K+, etc.)
o Las enzimas que requieren iones metálicos como cofactores se llaman metaloenzimas
o Los iones enlazan al sustrato de manera que tenga una orientación más apropiada o 
también pueden cambiar su reactividad (agua enlazada con Zn2+ es más acídica) 
o Los iones cambian su sestado de oxidación reversiblemente para que las reacciones 
redox puedan ocurrir
o Los iones estabilizan o apantallan cargas eléctricas negativas mediante reacciones 
electrostáticas
 Efectividad de proximidad y orientación: reduce el movimiento traslacional y rotacional de los 
sustratos y grupos catalíticos
o Envuelve que los reactivos se encuentren en proximidad y con la orientación espacial 
apropiada para que la reacción ocurra. (de una reacción intermolecular a una 
intramolecular, esto ayuda a restringir el movimiento traslacional y rotacional) 
 Maneras en que las enzimas catalizan una reacción al enlazar a sus sustratos
 Traen los sustratos en contacto con los grupos catalíticos (aumenta por 
un factor de 5)
 Enlazan a los sustratos en la orientación apropiada para que ocurra la 
reacción (aumenta por un factor de 100) 
 Tienen una distribución de carga alrededor del sitio activo que ayuda a 
estabilizar el estado de transición (catálisis electrostática) 
 Reduce el movimiento traslacional y rotacional de sus sustratos y grupos
catalíticos. 
 Enlace preferencial al estado de transición. La enzima estabiliza mejor el estado de transición, 
con una mayor afinidad
o La enzima puede enlazar el estado de transición con mayor afinidad de la que exhibe 
para los sustratos o productos. Las enzimas causan tensión en los sustratos de tal forma 
que favorecen la geometría del estado de transición. Esto provoca que la reacción ocurra
con una rapidez mayor (cambiar un H por un CH3 para que aumente el efecto estérico y 
la reacción se lleve a cabo más rápido) 
o mientras más fuerte la enzima enlace al estado de transición, más rápida será la 
reacción. Un buen sustrato no necesariamente es aquel que se enlaza fuertemente con 
la enzima, sino aquel cuyo G estado de transición de enlaza con alta afinidad a la enzima 
o compuestos geométrica y electrónicamente similares (análogos) al estado de transición 
pueden inhibir la acción enzimática
Ribonucleasa:
 Catálisis Ácido-Base 
Lisozima:
 Catálisis Covalente, Ácido-Base y Enlace Preferencial al Estado de Transición 
Anhidrasa Carbónica: 
 Catálisis Ion Metálico y Catálisis Básica 
Proteasas de Serina (Quimotripsina, Tripsina, Elastasa): 
 Catálisis Covalente, Ácido-Base y Enlace Preferencial al Estado de Transición 
Ribonucleasa: enzima digestiva secretada por el páncreas al intestino delgado, que hidroliza RNA a sus 
nucleótidos constituyentes.
 RNasa S es la forma activa de RNasa A en que 
los residuos 20 y 21 están hidrolizadas usando 
subtilisina (agua participa hidrolizando
 La molécula roja es sustrato de RNA, análogo a 
UpcA, con el oxigeno 5’ de adenosina 
reemplazado por un grupo CH2, por lo que no 
promueve la reacción 
 El sitio activo contiene dos histidinas, una 
funciona como base (his12 desprotonada) y otra
como acido (his119 protonada) 
Lisozima 
 sustrato es peptidoglican (ABCDEF) que se acomoda 
en una ranurade la enzima 
 Lisozima destruye la [pared celular (el peptidoglican) 
de las bacterias gran positivo hidrolizando los enlaces 
O-beta (14) entre la sección D y E
La interacción de agua con un ion metálico le cambia las propiedades acido-base a la molécula de agua 
enlazada. El agua enlazada a un ion metálico se vuelve más acídica, produciendo el nucleófilo de OH- en 
el ion complejo 
Anhidrasa carbónica: tiene Zn2+ coordinado a tres His y un H2O en el sitio activo. Mecanismo ocurre en 
el eritrocito. 
Proteasas de serina (quimotripsina, tripsina y elastasa): familia de enzimas digestivas que hidrolizan 
enlaces peptídicos. Sus mecanismos envuelven la cadena lateral de una serina (ser195). Estas enzimas se
usan en la secuenciación de proteínas. Estas enzimas tienen diferentes especificidades: 
 Quimiotripsina: Phe, Trp, Tyr 
 Tripsina: Lys, Arg 
 Elastasa: Ala, Gly Val 
o Triada catalítica: los tres residuos, Ser195, His57 y Asp102 se encuentran en el sitio 
activo
o Existe un bolsillo de especificidad en done se acomoda la cadena lateral reconocida por 
la enzima 
o His57 y Ser195 están en el sitio activo del sustrato y Asp102 esta en un bolsillo 
inaccesible al solvente 
Identificación de la serina 195 en el sitio activo de quimotripsina 
 La serina 195 en el sitio activo de la enzima reacciona con el DIPF, resultando en la inactivación 
irreversible de la enzima. Este compuesto es un inhibidor irreversible. 
Identificación de histidina 57 en el sitio activo de quimotripsina 
 La histidina 57 en el sitio activo de quimiotripsina reacciona con TPCK (inhibidor irreversible) 
resultando en la inactivación irreversible de la enzima. 
Zimógenos: precursores inactivos de enzimas
 Se conocen como proenzimas. Tripsinógeno, el zimógeno de tripsina, es activado mediante la 
acción de la entreopeptidasa o la tripsina, que hidroliza el enlace peptídico entre lys15 y ile16. El 
sitio activo de los zimógenos esta distorsionado de tal firma que no es funcional. La hidrolisis del 
enlace peptídico entre lys e ile activa a tripsinógeno, convirtiéndolo en tripsina. Tripsina a su vez 
activa los zimógenos de otras enzimas digestivas 
Este proceso envuelve la agregación de plaqueta (células sanguíneas sin núcleo) y la formación de fibrina
a partir de fibrinógeno, mediante una proteasa de serina, trombina
Capítulo 12 cinética enzimática 
la cinética química es el estudio de la rapidez de la reacción, los factores que afecta esta rapidez y el 
mecanismo de la reacción. 
La cinética enzimática es una rama de la cinética química que estudia la rapidez de la reacción catalizada 
por enzimas
La rapidez de la reacción (r) es el cambio en concentración de reactantes o productos que ocurre en un 
intervalo de tiempo delta[x]/delta t 
La función de una enzima se puede descifrar con la data cinética, la estructura y el mecanismo catalítico. 
Sustancias que disminuyen la actividad de una enzima se llaman inhibidores
Ley de rapidez: r = k[A]m[B]n k= Ae-Ea/RT 
Mecanismo de reacción: la serie de pasos o reacciones por las cuales los reactantes forman los 
productos y que consisten con la ley de rapidez experimentalmente
Reacción elemental: reacción simple que describe un evento molecular 
El paso determinante de la rapidez es el paso elemental mas lento del mecanismo. O sea que la rapidez 
del paso lento será la ecuación de rapidez de la reacción total 
El intermediario de una reacción es una sustancia que se forma en un paso pero que reacciona en un 
siguiente paso. No aparece en la reacción total y es mas estable que el estado de transición 
Molecularidad es el número de partículas que reacciona en cada paso elemental
Tiempo de vida media: el tiempo necesario para que la concentración de un reactante llegue a la mitad 
de su inicial 
Reacción elemental de orden 0
La concentración de [A] no afecta a la rapidez. El tiempo de vida media se vuelve cada vez más pequeño 
Reacción elemental de 1er orden 
Siempre es constante 
Reacción elemental de 2do orden 
el tiempo de vida media se vuelve cada vez más grande
Si se quiere determinar la constante de rapidez para una reacción de segundo orden, se debe llevar a 
cabo a condiciones de primer orden. Se realiza bajo condiciones de exceso de uno de los reactivos, de 
esta forma la reacción dependerá del reactivo que no este en exceso, aparentando ser de primer orden. 
A estas reacciones se les llama pseudo-primer orden con respecto al reactivo que no esta en exceso. 
Cada paso elemental tiene una constante de rapidez
la rapidez de la producción neta de ES se puede expresar de esta 
manera
 
para simplificar la derivación de la reacción, [S]>>>>[E] para que, de esta forma, en 
algún tiempo corto [ES] permanecerá constante
a estas condiciones se alcanza un estadio
estacionario luego de mezclar la enzima con el sustrato lo que significa 
que [ES] permanece relativamente constante hasta que se agote el sustrato 
a menor Km (constante michaelis), mayor afinidad. Km es la medida de la
afinidad de la enzima que depende de Ks (constante de disociación de 
ES) cuando K2/K1 es relativamente pequeño o cuando k2 <<< k1. 
kcat es la medida del numero de reacciones que puede catalizar el sitio activo de la 
enzima en una unidad de tiempo. (turnover number) 
la cinética basada en la aproximación del estado 
estacionario para el complejo de ES no puede 
distinguir entre estos mecanismos. 
Se requieren técnicas espectroscópicas para verificar
la existencia de los intermediarios. No provee una 
manera de determinar el numero de intermediarios 
en la reacción catalizada por la enzima
Reacciones de 2 sustratos: reacciones bisustrato. Pueden clasificarse como secuenciales o ping-pong 
(diagrama de cleland para poder explicarlo) 
 Reacción secuencial: reacciones en la cual todos los sustratos se tienen que enlazar primero a la 
enzima para que luego se formen los productos
o Secuencial ordenado: los sustratos se tienen que 
añadir a la enzima en un orden especifico 
o Secuencial al azar: los sustratos se pueden añadir a 
la enzima en cualquier orden 
 Ping pong 
En esta reacción uno o mas productos se liberan antes 
de que todos los sustratos se hayan enlazado a la 
enzima. 
Inhibición de enzimas
Inhibidores son sustancias que reducen la actividad de las enzimas. Pueden actuar de manera 
irreversible (inactivadores) o de manera reversible
Reversibles: 
 Inhibidor competitivo: semejantes a los sustratos de la enzima, se enlazan en el sitio activo, pero 
no reaccionan. Si reaccionan lo hacen muy lentamente
o Hay veces que el producto de una reacción 
funciona como inhibidor competitivo. Los 
análogos al estado de transición con 
inhibidores competitivos ya que las enzimas 
exhiben enlace preferencial al estado de 
transición 
o Este inhibidor causa reducción de los sitios de
enlaces disponibles para el sustrato 
o A concentraciones bien altas del sustrato, se puede superar el efecto de este 
o Km aumenta en presencia de el 
inhibidor competitivo 
 Inhibidor incompetitivo: afectan la actividad catalítica sin interferir con el enlazamiento del 
sustrato 
o no necesariamente es similar al sustrato 
o Distorsiona el sitio activo, causando que la enzima se vuelva catalíticamente inactiva, 
pero o se enlaza al mismo sitio donde se enlaza el sustrato 
o El efecto inhibidor no puede superarse añadiendo más sustrato pq no compiten para el 
mismo enlazamiento 
 Inhibidor mixto: pueden actuar de ambas maneras
o puede afectar sitios que enlazan al sustrato y sitios que llevan a cabo la catálisis
o No puede superarse aumentando la concentración del 
sustrato 
Control de actividad enzimática: necesario para coordinar procesos metabólicos, responder a cambios en
el ambiente, crecer, etc, de una forma ordinada y eficiente. Hay diferentes formar en que se puede lograr
esto: 
 Control indirecto: controla la disponibilidad de la enzima. Regula la síntesis y la degradación de la
enzima Control directo: controla a actividad de la enzima. Controla las alteraciones estructurales 
(afectan el enlazamiento de enzima-sustrato o el número de reacciones catalizadas por unidad 
de tiempo “turno ver number”), efectores alostéricos (controla la afinidad por el sustrato) y 
modificaciones covalentes reversibles (fosforilación y desfosforilación de Ser, Thr o Tyr) 
Efectores alostéricos
 ATCasa participa en la biosíntesis de pirimidinas, esta enzima es inhibida alostericamente por 
CTP (C=pirimidina) y activada alostericamente por ATP (A=purina) 
 ATP provoca que la curva sigmoidal se desplace hacia la izquierda, provocando un aumento en la 
afinidad de la enzima por el sustrato
 CTP provoca que la curva sigmoidal se desplace hacia la derecha, provocando que se reduzca la 
afinidad
 Al tener niveles altos de CTP, este se enlaza a ATCasa inhibiéndola para así reducir la síntesis de 
CTP. Cuando los niveles de ATP son mas altos que los de CTP, ATP se enlaza a ATCasa y acelera la 
síntesis de CTP
o De esta manera hay una coordinación en la rapidez de la síntesis de purinas y piridinas 
 CTP se enlaza a la forma T de ATCasa, disminuyendo la afinidad
 ATP se enlaza a la forma R de ATCasa, aumentando la afinidad
Modificaciones covalentes reversibles. Las cinasas catalizan la fosforilación con ATP. Las fosfatasas 
catalizan la desfosforilación
 La actividad de glucógeno fosforilasa (enzima del metabolismo) se regula mediante este proceso 
o Glucógeno fosforilasa es un dinero de subunidades idénticas que son reguladas 
mediante fosforilación y desfosforilación e interacciones alostéricas
 ATP y G6P inhiben (favorecen forma T) 
 AMP activa (favorece forma R) 
o La fosforilación promueve la transición del estado T (inactivo) al estado R (activo) 
Capitulo 13 
Hormonas: sustancias químicas producidas en ciertos tejidos que ejercen efectos fisiológicos en otras 
partes del cuerpo vía algún receptor
 Glándula endocrina: no tiene ductos. Normalmente viajan por la sangre hasta llegar a su 
destino/receptor
 Glándula exocrina si tienen ductos. (las del sudor)
Funciones de las hormonas: 
 Homeostasis: balance en la degradación y síntesis de sustancias importantes como glucosa e 
insulina para mantenerlas en concentraciones constantes. 
 Responder a estímulos externos: Ejemplo, “fight or flight”, respuestas físicas inmediatas. 
Epinefrina y Norepinefrina. 
 Regulación de procesos cíclicos y metabólicos: diferenciación sexual embarazo. Testosterona
Glándulas que producen hormonas: 
 Isletas pancreáticas: insulina, glucagón, somatostatina (polipéptidos) 
o Insulina es secretada cuando hay niveles altos de glucosa y estimula a almacenar glucosa
o Glucagón es secretado cuando hay niveles bajos de glucosa y estimula al hígado a liberar
glucosa y sintetizar glucosa a partir de precursores no-carbohidratos. 
o Somatostatina es secretada por el hipotálamo e inhibe la liberación de insulina y 
glucagón en las isletas pancreáticas. 
 Medula adrenal: epinefrina, norepinefrina (derivados de un aminoácido) 
o Derivadas de tirosina. Son secretadas cuando se necesita que el organismo reaccione 
rápidamente en momentos de emergencia. Llevan a cabo sus efectos biológicos 
mediante los receptores αARs y βARs
 Corteza adrenal: esteroides adrenocorticoides (moléculas no polares
o Glucocorticoides: afectan el metabolismo de carbohidratos, lípidos, proteínas, 
reacciones inflamatorias y manejar estrés. 
o Mineralocorticoides: regulan la excreción de sal y agua de los riñones. 
o Andrógenos y estrógenos: afectan el desarrollo y a función sexual 
 Pituitaria: hormona del crecimiento (polipéptido) 
o Estimula el crecimiento y el metabolismo en las células del músculo, hueso y cartílago. 
También estimula al hígado a producir factores de crecimiento adicionales
 Los esteroides anabólicos son andrógenos que promueven el crecimiento de 
músculos. Pueden causar los siguientes efectos adversos: 
 Enfermedades cardiovasculares
 Desarrollo de tejido mamario en hombres
 Mascunalizacion en hembras
 Infertilidad temporera
 Inhibición o desarrollo sexual exagerado en adolescentes
 La hormona de crecimiento puede causar lo siguientes afectos adversos: 
 Aumento de presión sanguínea
 Dolor muscular y en coyunturas
 Acromegalia (crecimiento de tejido blando, piel mas engrosada) 
Grafica Scatchard: provee parámetros del complejo receptor-ligando como Bmax (número de sitios de 
enlace para el ligando en el receptor) y KL (constante de disociación del complejo receptor-ligando)
Las hormonas esteroides pueden atravesar la membrana, así que el complejo esteroide-receptor puede 
actuar sobre la expresión de genes. Las hormonas no esteroides no pueden atravesar la membrana, por 
lo que necesita activar una cascada de señales para llevar acabo su función fisiológica. Esta cascada de 
señales consiste en:
 Receptor: proteína en la membrana plasmática de la célula que enlaza una hormona o ligando 
especifico. Este receptor es el que se enlaza a la hormona que viene por el torrente sanguíneo. 
Esta hormona/ligando es lo que llamamos la señal extracelular.
 Mecanismo que transmite el evento de enlazamiento del ligando, al interior de la célula ya que 
no ocurre vía endocitosis. Se activan mecanismos hacia adentro porque la hormona se queda en 
el receptor, membrana plasmática. 
 Serie de eventos intracelulares pueden envolver segundos mensajeros y reacciones catalizadas 
por diversas enzimas. El primer mensajero es la hormona que ahora puede activar producción 
de segundos, terceros, etc mensajeros. 
 Al envolver más enzimas en estas cascadas, se amplifica la señal del enlazamiento de la hormona
o ligando, aumentando el efecto fisiológico de la hormona sobre la célula. Las enzimas catalizan 
estos pasos por lo que no se necesita tener altos niveles de hormonas. 
Transducción de señales: transmisión de la señal extracelular al interior de la célula mediante el 
enlazamiento de un ligando a un recepto en la membrana. Esto produce una respuesta que se logra 
mediante la activación de una serie de eventos que envuelven la producción de segundos mensajeros y 
acción de enzimas
 receptor acoplado a 
proteína G. la proteína G 
tiene 3 receptores
 Las proteínas G enlazan un 
nucleótido GDP que lo 
hacen inactivo. 
 Cuando el receptor se 
activa (enlazamiento de su 
hormona), cambia su 
conformación y la proteína G lo siento y logra otro cambio, se disocian las subunidades de la 
proteína G y esta es su forma activa. Se intercambia GDP por GTP. 
Cinasas de proteína: ponen grupos fosforilos vía laccion de ATP
 Cinasa de serina/treonina: fosforilan residuos específicos de serina y treonina
 Cinasa de tirosina: fosforilan residuos específicos de tirosina
Fosfatasas: remueven grupos fosforilos 
 Fosfatasas de tirosina
 Fosfatasas de serina/treonina 
 Proceso reversible, puede ocurrir en ambas direcciones
 Son modificaciones covalentes, pero no se está rompiendo ningún enlace peptídico 
 receptores que enlazan la hormona y también son enzimas con 
función de cinasa de tirosina (RTK) 
 Antes de que se active la funcionalidad de cinasa, se tiene que 
enlazar el ligando 
 Aquí se presenta un dimero, la hormona se enlaza en el domino 
extracelular y la funcionalidad de cinasa de tirosina esta en la 
parte intracelular
 Ocurre un cambio conformacional debido al enlazamiento de la 
hormona a ese receptor y se activa la función de cinasa de tirosina
 Ocurre autofosforilación ya que un terminal carboxilo fosforila unas 
tirosinas particulares de la otra unidad y ese fosforila otras 
 La proteína groth factor se queda arriba y no se internaliza, 
pero ocurre un cambio conformacional, se activa cada uno 
para que se autofosforile y ahora empieza el resto de los 
eventos que entonces se reclutan estas proteínas que tiene 
SH domain y estas reclutan otras proteínas llamadas Sos. 
Estas activan otro ejemplo deproteína G llamada G pero 
esta es monomérica. 
 Esta proteína Ras es inactiva cuando tiene GDP pero cuando 
Sos se asocia a Ras ocurre un cambio conformacional y se 
intercambia el GDP por GTP y aquí se activa la proteína. Ras 
GTP activa Raf, Raf activa RAF y MEK activa MAPK. 
Cada una de estas son cinasas. 
 Estas fosforilan factores de transcripción y afectan la 
expresión genética. Pueden tener efectos directamente en 
el núcleo 
Existen receptores asociados a cinasas de tirosina que no son 
cinasas de tirosina pero pueden estas bien asociados a ella
 Receptor acoplado a la 
proteína G heterotrimérica 
 Consiste en 7 segmentos 
transmembranales 
 N terminal extracelular y C terminal intracelular
 Anclada en la membrana en el lado citoplásmico y son GTPasa, que pueden enlazar GTP y luego 
hidrolizar GDP. Al hidrolizarlo se vuelve inactiva
 Proteínas G heterotrimérica
o Tienen 3 subunidades, la alfa tiene el GTPasa
o Con GDP esta inactiva y con GTP esta activa 
o Las activaciones de alfa interactúan con diferentes enzimas y producen diferentes 
mensajeros 
o 4 cAMP interactúa con PKA. La actividad de adenilato ciclasa produce la sustancia que 
activa PKA y esta fosforila a otras proteínas
o